You are on page 1of 29

1

UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

UNIDAD 1: ETAPA 2

EVALUACIÓN DE LAS HIPOTESIS

BIOTECNOLOGÍA

305689_471 GRUPO 31

EDINSON CASTILLO LÓPEZ C.C. 91.280.420

CAMILO ANDRÉS JIMENEZ C.C.

MARTHA LUZ MOSQUERA C.C.

PAULA ANDREA OSORIO C.C.

JENNY AMPARO FONTALVO C.C.

TUTOR DEL CURSO

RAUL ALBERTO CUERVO

UNIVERSIDAD ABIERTA Y ADISTANCIA – UNAD

ESCUELA DE CIENCIAS BÁSICAS, TECNOLOGÍAS E INGENIERÍA

PALMIRA – VALLE DEL CAUCA

MARZO 2018
2
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

Introducción

Dentro de este trabajo desarrollado de Biotecnología se realiza un consolidado de las

tres hipótesis, de las cuales se debe con bibliografía que asegure una buena argumentación.
3
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

Objetivos

 Analizar la ponencia a refutar y reconocer los conceptos para buscar una contra

argumentación sólida por medio de escritos.


4
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

I. Realice una Refutación a la Siguiente Ponencia Científica

Hipótesis Argumento a favor Argumento en Evaluación de la

contra evidencia
1. hipótesis. El inhibidor es el agente cuya

Las presencia en la reacción hace

variaciones disminuir la actividad

de la enzimática. Existen inhibidores

actividad que alteran irreversiblemente la

enzimática estructura de la enzima y su

se debe a las efecto, por tanto, no desaparece

diferencia al eliminar el inhibidor. Son los

en las llamados inhibidores

concentracioirreversibles. Otros, por el

nes de contrario, se fijan

almidón en reversiblemente a la molécula

la fuente de enzimática y su efecto

carbono. desaparece cuando son

eliminados: son los inhibidores

reversibles

En los dos medios de cultivo

que se emplearon se encuentran

inhibidores de la enzima α-

amilasa como lo son el frijol y

el trigo, cabe resaltar que las


5
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

proporciones son diferentes,

para el frijol con 5 g/L en el

medio 1 y para el medio 2 se

trabajó el trigo con 10 g/L.

Los inhibidores de α-amilasa

han sido también

caracterizados, aunque estos

pueden ser altamente

específicos para enzimas de una

particular fuente (por ejemplo,

algunos tipos de insectos,

bacterias, hongos, plantas,

mamíferos o aves). En algunos

casos, tales proteínas son

bifuncionales, inhibiendo tanto

proteasas como α-amilasas. Por

ejemplo, en semillas de trigo y

cebada se encontró un inhibidor

de α-amilasa y tripsina de la

superfamilia de los cereales

(llamados proteínas CM). Las

semillas de trigo generalmente

tienen subunidades de Mr
6
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

12000-16000, encontrándose en

formas monoméricas, diméricas

y tetraméricas. Estas proteínas

exhiben actividad inhibitoria

contra tripsina, contra varios

tipos de α-amilasa (de saliva,

de insectos y hongos, pero no

de plantas), y en algunos casos

pueden ser bifuncionales.

El inhibidor de α-amilasa de

frijol común, Phaseolus

vulgaris es una glicoproteína de

Mr 45000 compuesta de

subunidades de Mr 15000 -

18000. Éste inhibe α-amilasas

de insectos y mamíferos, pero

no de plantas y bacterias.
2. Hipótesis Se hace necesario describir la La actividad de la Según (Godfrey y

Las diferencias de enzima amilasa y los tipos enzima se determina Reinchelt, 1993). La

la actividad existentes de es esta en la cualitativamente actividad de la enzima

enzimática se debe naturaleza. mediante la se determina

a la presencia de disminución de la cualitativamente

inhibidores en el La alfa-amilasa es una enzima capacidad de mediante la

medio del cultivo 1 que hace parte de las funciones solución de disminución de la
7
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

vitales de los seres vivos, está almidón, para capacidad de solución

presente en el sistema formar el color azul de almidón, para

digestivo y cumple la función característico con el formar el color azul

de hidrolizar los almidones que yodo, o midiendo la característico con el

llegan al organismo por medio disminución de la yodo, o midiendo la

de la dieta ya sea en maltosa o velocidad de la disminución de la

en glucosa dependiendo del suspensión de velocidad de la

tipo de enzima que se esté almidón (Godfrey y suspensión de almidón.

empleando o este catalizando la Reinchelt, 1993). Los datos

reacción de hidrolisis, esta En presencia del suministrados se

enzima está presente inhibidor PMSF la sustentan en los

naturalmente en: el páncreas de enzima conserva su estudios realizados a

los animales, las plantas actividad y se inhibidores de α-

(malta), y se puede obtener a mantiene estable. amilasas de la broca

partir de cultivos de: hongos Generalmente por del café y

filamentosos (aspergillus, poseer un sitio Determinación de la

rizophus, mucor), levaduras activo con serina se concentración de alfa y

(endomicopsis esperaría que beta amilasas

,schwanniomyces, pichia, hubiera una comerciales en la

saccharomyces) y bacterias inhibición sin producción de etanol a

(Pseudomonas, basillus, embargo, la enzima partir almidón de

clostridium). Este tipo de puede poseer una cebada.

enzima se puede clasificar estructura de tapa BIBLIOGRAFIA

principalmente en tres tipos: que evite el efecto ADILLA, Beatriz

de inhibición de Elena; ACUNA Z, José


8
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

Las alfa-amilasas que se PMSF como en Ricardo;

caracterizan por hidrolizar al otros estudios (Chu, VELASQUEZ, Claudia

azar los enlaces glucósidos alfa He, Guo, & Sun, S and RUBIO G, José

(1,4) 2008; Zhang & Han, David. Inhibidores de

2009). α- amilasas de la broca

Las beta-amilasa Rompe o Los cofactores del café Hypothenemus

separa unidades de maltosa de inorgánicos, como hampei en diferentes

los extremos no reductores de es el caso de los especies de

las cadenas de almidón iones metálicos, en vegetales. Rev.

muchos casos son Colomb.

Glucoamilasa, esenciales para el Entomol. [Online].

amiloglucosidasa, exo-l,4-alfa- adecuado 2006, vol.32, n.2,

glucosidasa ó 1,4- alfa-glucan- funcionamiento de pp.125-130. ISSN

glucohidrolasa. Hidroliza las enzimas. Por lo 0120-0488. Recuperad

solamente los extremos no tanto, el sustrato o

reductores del almidón, enzimático con de http://www.scielo.or

glucógeno, dextrinas y maltosa. frecuencia tiene que g.co/scielo.php?

( QUINTERO MORENO, M, estar unido a un script=sci_arttext&pid

MONTOYA CAMPUZANO, activador que =S0120-

O., & GUTIÉRREZ usualmente es un 04882006000200003.

SÁNCHEZ, P. (2010) ión metal divalente Espitia Rocha, L. C.

(Eisenthal & (2009). Determinación

Danson, 2002). Las de la concentración de

enzimas digestivas alfa y beta amilasas

Para la producción optima de la como la α- amilasas comerciales en la


9
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

encima alfa-amilasa es constituyen una producción de etanol a

necesario que el medio de familia de endo- partir almidón de

cultivo tenga cantidad amilasas, que cebada empleando

suficiente de fuente de carbono catalizan la sacchamyces

y nitrógeno y no haya presencia hidrólisis de cerevisiae(Bachelor's

de inhibidores de la actividad almidón, thesis, Facultad de

enzimática, para evitar esto componente Ciencias). Recuperado

último es muy importante importante de de.https://repository.jav

seleccionar bien las fuentes de diversas semillas eriana.edu.co/bitstream

carbono y de nitrógeno para el que son alimento de /handle/10554/8209/tes

medio de cultivo con el fin de varios insectos. El is206.pdf?sequence=1

obtener los mejores resultados. grano de café,

fuente de alimento

Son inhibidores de actividad para larvas y adultos

enzimática las glicoproteínas de de la broca del café,

bajo peso molecular que se H. hampei, contiene

pueden extraer de las semillas 10% de almidón en

de leguminosas y gramíneas su composición

como, por ejemplo; el frijol, el bioquímica total

maíz y el trigo, estos (Siveltz 1977).

inhibidores obtenidos a partir Los inhibidores de

de las semillas antes α- amilasas se

mencionadas se pueden encuentran en

emplear en la prevención y semillas de

eliminación de plagas en leguminosas y


10
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

cultivos. Su mecanismo de gramíneas

acción se sustenta en que el (Richardson 1991) y

insecto ingiere la plata se han purificado de

modificada o tratada con los semillas de trigo

estas inhibidores y sus (Triticum

funciones digestivas se verán aestivum L.), fríjol

afectadas al punto de morir. (Phaseolus

vulgaris L. ), maíz

Se realizó un cultivo a tres (Zea mays L.) y

microorganismos por cinco Amaranthus sp., en

días de fermentación en medio busca de sus

líquido y agitación constante de propiedades

120 rpm. Se realizó un insecticidas contra


experimento, en los cuales cada Coleópteros
medio de cultivo se incubo a dos (Ishimoto y

temperaturas diferentes (30°C y Kitamura 1989,


35°C), con tres replicas. No se
citado por
controló el pH durante la
Chrispeels 1997;
fermentación.
Minney et al. 1990
Al finalizar el experimento se
citado por
obtuvieron los resultados que se
Gatehouse 1999;
muestran en la tabla adjunta,
Valencia et al. 2000;
los valores de pH final y
Franco et al. 2000;
UA/enzimática, corresponden
Schimoler-
al promedio de las tres replicas:
O’Rourke et
11
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

al. 2001; Chagolla-

Concentración de Almidón Lopez et al. 1994 ).

TIE Los inhibidores de


A B C
MP α- amilasas son
1 2 3 1 2 3 1 2 3
O glicoproteínas de
0,0 0,0 0,0 0,0 0,0 0,0 0,0 0,0 0,0
0 bajo peso molecular
50 52 50 51 52 50 51 52 5
0,6 0,6 0,6 0,5 0,5 0,5 0,3 0,3 0,3 que se acumulan en
24 h
50 30 60 20 20 00 70 80 50 vacuolas
Cantidad de Biomasa
especializadas en la
PESO DE L
fase media de
PESO TUBO
desarrollo de la
DEL CON BIO
semilla. Al ser
BACT REPLI TUB MUESTRA MAS

ERIA CA O SECA A EN proteínas de

VACI OBTENID G1 semillas, son

O A DE excelentes

10mL candidatos para ser


Caldo
5,4 7,02 16,2 expresadas
1
Caldo heterólogamente en
A 5,6 7,28 16,8
2 tejidos homólogos
Caldo
5,8 7,54 17,4 como la semilla del
3
Caldo café, donde ocurre
6,3 8,82 25,2
1 el desarrollo
Caldo
B 6,7 9,38 26,8 biológico de la
2
Caldo broca. Esto es
6,1 8,54 24,4
3 particularmente
12
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

Caldo importante porque


5,5 8,25 27,5
1 inhibidores de α-
Caldo
C 6,3 9,45 31,5 amilasas, como el
2
Caldo αAI de fríjol, para
6,0 9,00 30,0
3 poder ser activo, es

necesario que en la
pH
Medio Temper UA/en semilla ocurran
medio
de atura zimátic cambios
de
cultivo de a postraduccionales
cultivo
M1 30°C 5,9 5,4 como la
M1 35°C 5,4 4,6 glicosilación y
M2 30°C 5,9 13,3
proteólisis, y crear
M2 35°C 5,2 14,2
así un sitio de unión

a la enzima blanco.

Chrispeels (1997)

registra que cuando

los genes de

proteínas de semilla

son expresados en

plantas heterólogas,

los productos de la

trangénesis son

correctamente

procesados y

transportados hasta
13
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

las vacuolas

especializadas para

lo formación de un

inhibidor de

amilasas activo.

Algunos inhibidores

de α- amilasas

inhiben la actividad

tanto en insectos

como en mamíferos,

otros inhiben

solamente las α-

amilasas de insectos

como los aislados de

trigo, maíz y

Amaranthus spp,

entre otros

(Gatehouse 1999;

Franco et al. 2002).

También hay

especificidad en el

género del insecto,

ya que la formación

del complejo

inhibidor más
14
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

amilasa tiene un pH

óptimo de 5.5 y por

esta razón inhibe

amilasas en el

medio ácido del

intestino de insectos

del orden

Coleoptera pero no

en el alcalino del

orden Lepidoptera

(Chrispeels 1997).

El almidón siendo la

principal fuente de

calorías del cuerpo

humano. Es la

principal fuente de

almacenamiento de

energía en los

vegetales, ya que se

encuentra en grandes

cantidades en las

diversas variedades

de plantas, como, por

ejemplo, en los
15
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

granos de cereales,

los cuales contienen

entre 60 y 75% de su

peso seco de almidón,

así como también,

puede encontrarse en

tubérculos, semillas

de leguminosas y en

algunas frutas, y su

concentración varía

con el estado de

madurez de estos.

(Hernández M,

Torruco J, Guerrero L,

Betancur D, 2008).

Estructuralmente, el

almidón consiste en

dos polisacáridos

químicamente

distinguibles: la

amilosa y la

amilopectina. La

amilosa es un

polímero lineal de

unidades de glucosa
16
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

unidas por enlaces α

(1-4), en el cual

algunos enlaces α (1-

6) pueden estar

presentes. En virtud

de que las fuentes

convencionales más

importantes para la

extracción de este

polisacárido son los

granos de cereales

como el maíz, trigo,

arroz y sorgo;

tubérculos como la

papa, yuca, boniato y

sagú; encontrándose

también en hojas,

semillas de

leguminosas y frutas.

((Hernández M,

Torruco J, Guerrero L,

Betancur D, 2008).

En los experimentos

realizados se

evidencia que la cepa


17
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

3 es la más efectiva

para degradar el

almidón por medio de

la enzima α-amilasa,

para optimizar estas

condiciones se

trabajan sobre dos

medios ricos en

fuentes de carbono y

nitrógeno. El aporte

del polisacárido del

medio 1 es la yuca

con un menor

contenido de amilosa

y amilopectina y en el

medio 2 la harina de

trigo que aporta más

cantidad de almidón.

Aunque las

concentraciones son

iguales (10 g/L),

evidentemente se

tiene una diferencia

en el aporte de

material que será

degradado por la
18
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

enzima α-amilasa, lo

que significa que se

tiene una mayor

actividad enzimática

en la muestra 2, tal y

como se muestran en

los resultados de la

tabla 3.

Además, los dos

medios de cultivo

presentan

inhibidores de la

enzima alfa-amilasa,

(frijol y trigo), pero

si un inhibidor es

competitivo,

disminuirá la

velocidad de

reacción cuando no

hay mucho sustrato,

pero si hay mucho

sustrato, este

"ganará". Es decir,

la enzima de
19
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

cualquier forma

puede alcanzar la

velocidad máxima

de reacción siempre

que haya suficiente

sustrato. En ese

caso, casi todos los

sitios activos de casi

todas las moléculas

de enzima estarán

ocupadas por el

sustrato en lugar del

inhibidor. (Open

Stax - Enzymes,

2016)

3. Hipótesis Depende de pH de las enzimas La Inhibición Baudí (1986). Cita

Las variaciones de de Michaelis-Mente simples. reversible implica la sacado de:

la actividad Las velocidades iniciales de unión no covalente Baudi. (1986). Capítulo

enzimática se muchas reacciones enzimáticas del inhibidor con la 7. Resultados y

deben a las exhiben curvas de campana enzima, pero difieren discusiones.

diferencias del pH como función de pH. De una en los mecanismos Recuperado de:

final del medio de transacción es función de la por medio de los http://catarina.udlap.mx

cultivo. concentración de iones cuales reducen la /u_dl_a/tales/document


actividad enzimática y
20
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

hidrogeno. A cualquier pH, la en la forma en que os/lia/celis_h_t/capitulo

velocidad de una reacción afectan a la cinética 7.pdf

enzimática se puede describir de la reacción. Entre

mediante la ecuación de ellos están la Pedroza (2000). Cita

Michaelis-Mente sin embargo, inhibición competitiva sacado de:

los parámetros y varían con el y la no competitiva. Sarmiento, VC; Vargas,

pH. Mediante la evolución de Macarulla J., Marino DH; Pedroza, AM;

las curvas de velocidad cinética A., (2002). Matiz, A.; Poutou, RA.
Bioquímica
como función del pH se puede (2003). Producción de
Cuantitativa.
determinar los de la unión a-Amilasa con celulas
El inhibidor no
ionizable de una enzima. Si libres e inmovilizadas
competitivo, es una
una variación enzimática se de Thermus sp Revista
sustancia similar en
repite varia veces con una MVZ Córdoba, vol. 8,
estructura al sustrato,
cantidad constante de enzima y núm. 2, pp. 310-317
con quien compite
se repite y con cantidades Universidad de
por el sitio activo de
crecientes de abstracto y se Córdoba Montería,
la enzima, la
mide cada vez la velocidad Colombia. Recuperado
velocidad máxima de
inicial. de:
la reacción no se
http://www.redalyc.org/
altera, para alcanzarla
Esta refleja las ionizaciones de pdf/693/69380202.pdf
sería necesario poner
cierto resto de aminoácidos que
más cantidad de
deben estar en un estado de
sustrato en el medio
ionización específico para la
de reacción, lo que se
actividad enzimática.
refleja en la

correspondiente
21
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

Las plantas superiores no son curva de Michaelis

generalmente fuentes como un aparente

satisfactorias de enzimas para aumento de la km (la

usos clínicos e industriales, y enzima en presencia

acumulan productos de desecho del inhibidor perdería

en las vacuolas. Estos compuestos afinidad por el

son frecuentemente inhibidores sustrato).

enzimáticos y/o toxinas, Berg, J., Tymoczsko, J.,

particularmente cuando se oxidan y Stryer, L. (2002). El

al contacto con el aire. Estos modelo de Michaelis-

desechos, muchos de los cuales Menten explica las

son fenoles, se liberan al propiedades cinéticas

romperse la célula, contaminando de muchas enzimas.

y frecuentemente inactivando En Biochemistry (5a

cualquier enzima ed., sección 8.4).

extraído (Wiseman, 1985). La eficacia de un

Medios de cultivo Resultados inhibidor competitivo

Medio de cultivo Temperatura de depende de su

incubación pH final medio de concentración

cultivo UA/enzimática respecto a la del

M1 30°C 5.9 5.4 sustrato. Si hay un

M1 35°C 5,4 4.6 exceso de inhibidor

M2 30°C 5.9 13.3 éste bloqueará los

M2 35°C 5.2 14.2 centros activos de las

moléculas de enzima,

Por ser proteínas la enzimas resultando una


22
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

tienen propiedades bastantes inhibición total. No

sensibles al pH. De hecho la obstante, el proceso

mayoría de las proteínas solo se es reversible si se

activan dentro de estrechos procura exceso de

rangos de pH en general de 5 a sustrato, que

9, la mayoría de las enzimas desplazaría

son muy sensible a los cambios totalmente al

de pH, la desviación de pocas inhibidor.

décimas puede afectar Solís M.,

drásticamente su actividad, Bustamante E.

provocando la (2012).

desnaturalización de proteínas. Comparación de la

Esto es consecuencia delos cinética de

efectos del pH sobre una decoloración de

combinación de factores. La índigo carmín

unión de sustratos en la enzima, utilizando diferentes

la actividad catalítica de las sistemas de

enzimas, la ionización del inmovilización de

sustrato, la variación de enzimas

estructura de proteínicas. La extracelulares de

formación del complejo Trametes versicolor.

inhibidor más amilasa tiene un


Según Badui (1986)
pH óptimo de 5.5 y por esta
“reporta que el pH
razón inhibe amilasas en el
óptimo depende del
medio ácido del intestino de
23
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

insectos del orden Coleóptera sustrato utilizado y

pero no en el alcalino del orden otras condiciones

Lepidóptera (Chrispeels 1997). (agentes

La acción de calor de otros desnaturalizantes,

agentes desnaturalizantes de las temperaturas y

proteínas se conocen como otros)”.

compuestos que anulas o Por lo tanto se refuta

disminuyen la acción que no se conoció el

pH inicial de cada
enzimática se llaman
muestra y no se
inhibidores
controló el pH, no
enzimáticos. Ciertas moléculas
tuvieron diferencias
pueden inhibir la acción
significativas en el pH
catalítica de una enzima, estos
final y la temperatura
inhibidores pueden ocupar
fue constante en los
temporalmente en el centro
dos medios de
activo por semejanza
cultivo; por lo tanto
estructural, con el sustrato
se permite aseverar
original.
que según Badui

existen otros agentes


Depende de pH de las enzimas de
desnaturalizantes que
Michaelis-Mente simples. Las
pudieron afectar la
velocidades iniciales de muchas
actividad enzimática
reacciones enzimáticas exhiben
en la muestra # 1.
curvas de campana como función

de pH. De una transacción es


Sin embargo, si se
24
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

función de la concentración de tratara de un pH no

iones hidrogeno. A cualquier pH, óptimo para el

la velocidad de una reacción proceso de

enzimática se puede describir degradación o un pH

mediante la ecuación de ácido, se provocaría la

Michaelis-Mente sin embargo, los desnaturalización de

parámetros y varían con el pH. enzimas y no se

Mediante la evolución de las hubiese presentado

curvas de velocidad cinética como ningún tipo de

función del pH se puede crecimiento (Battaner

determinar los de la unión Arias, 2014); lo que

ionizable de una enzima. Si una refleja que en ambos

variación enzimática se repite medios produjo

varia veces con una cantidad actividad enzimática

constante de enzima y se repite y uno más que otro

con cantidades crecientes de siendo valores

abstracto y se mide cada vez la menores a 6 como se

velocidad inicial. prefiere para el

Esta refleja las ionizaciones de correcto

cierto resto de aminoácidos que funcionamiento del

deben estar en un estado de tipo de enzimas

ionización específico para la encargadas de

actividad enzimática. degradar el almidón.

La actividad catalítica de una Los hallazgos

enzima puede tener regulación obtenidos de


25
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

directa, por medio de Pedroza (2000)

alteraciones de conformación a arrojaron mayores

la estructura. Además se regula rendimientos en la

la actividad enzimática por producción de alfa

alteraciones alostericas de la amilasa y actividad

finalidad de unión con el específica, a una

sustrato, con inhibición temperatura óptima

heterotrófica. La velocidad de de 65ºC; Por lo

una reacción catalizada por tanto el rendimiento

enzimas es directamente no fue el esperado,

proporcional a la concentración ya que la variable

a la concentración mas es de temperatura no

directamente proporcional a la fue la del punto

concentración del complejo óptimo de 65 °C

enzimático. En esta se según Pedroza

considera el control alosterico (2000).

de una actividad enzimática, las

enzimas olostericas tienen

amplia distribución en la

naturaleza y tiende a ocupar

posición reguladora.

El pH del medio donde crecerá el

hongo es de mucha importancia la

producción de enzimas y el
26
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

comportamiento de las misma, las

amilasas presentes en el complejo

enzimático del cultivo son

activadas en desdoblamiento en

la molécula de almidón a pH de

5.o y temperatura de 37ºC en

pruebas anteriores han

establecido que el pH óptimo de

las alfa amilasas en un valor de

5.0 a 7.0 respectivamente. Las

se enzimas se producen en

pequeñas cantidades durante la

fase de crecimiento activo la alfa

amilasas se produce solo cuando

el medio se encuentra el inductor.

La amilasa se produce mediante

fermentación de sustratos, es

importante que durante la

producción se controle el pH.

El pH del medio del cultivo es uno

de los factores más importantes

que influyen sobre el crecimiento

de los microorganismos según

Eng y colaboradores evaluaron el

crecimiento del hongo

botryodiplodia theobromae RCI


27
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

hongo fitopatogeno de zonas

tropicales, en pH de un rango de 5

a 10, encontrando mayor

crecimiento en pH 5 y pH 7

Demostrando el carácter

débilmente acido de ciertos

hongos que tienen un mejor

funcionamiento que su

maquinaria enzimática en esos

ambientes.

Conclusiones

En conclusión, a través de la creación de un esquema al cual se realizar un modelo de

argumentación científica como herramienta para el análisis de una problemática o artículo

científico, así mismo, se buscó como refutar esa hipótesis por medio de argumentos de

artículos científicos y bibliografía confiable.


28
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

Referencias Bibliográficas

Ortiz, F. (2012). OVA de Argumentación. Universidad Nacional Abierta y a Distancia.

Recuperado de: http://hdl.handle.net/10596/9966.

Ortiz, F. (2008). OVA de Introducción a la Biotecnología. Universidad Nacional Abierta y a

Distancia. Recuperado de: http://hdl.handle.net/10596/10195

Catellanos, O Ustate, E E y Peña, M. (2013). Fundamentos para una política

nacional en Biotecnología. Revista colombiana de Biotecnología. 3(2). pp 23-

29. Recuperado de: https://dialnet.unirioja.es/descarga/articulo/4808879.pdf

Reduca (Biología). Serie Fisiología Vegetal. 2 (3): 119-145, 2009 Metabolismo secundario
de plantas Adolfo Ávalos García. Elena Pérez-Urria Carril.
Departamento de Biología Vegetal I (Fisiología Vegetal).Facultad de Biología.
Universidad Complutense. Madrid.
29
UNIDAD 1: ETAPA 1 – FUNDAMENTACIÓN CIENTÍFICA Y PONENCIA ARGUMENTATIVA

Crecimiento bacteriano, recuperado el 08 de septiembre del 2015 a partir de


https://es.wikipedia.org/wiki/Crecimiento_bacteriano Crecimiento microbiano , recuperdado
el 04 de septiembre a partir de https://esalvucci.wordpress.com/crecimiento-microbiano/
Rodríguez Membibre, María Luisa (2002) Bacterias productoras de ácido láctico: Efectos
sobre el crecimiento y la flora intestinal de pollos, gazapos y lechones Industria de alimentos
y el crecimiento microbiano recuperado el 04 de septiembre a partir de
https://books.google.com.co/books?id=r7y3XuFAB8UC&pg=PA61&lpg=PA61&dq=c
urva+crecimiento+microorganismos+en+la+industria+de+alimentos&source=bl&ots=
VORCwru_hw&sig=L7IQPEDTIQIB5jDTQOMKoYvPWM0&hl=en&sa=X&ved=0
CCwQ6AEwAmoVChMIMbc2uXoxwIVBJYeCh1HOgZD#v=onepage&q=curva%20
crecimiento%20microorganismos%20en%20la%20industria%20de%20alimentos&f =false
Espectrofotómetro, recuperado el 05 de septiembre a partir de
https://es.wikipedia.org/wiki/Espectrofot%C3%B3metro Bacteriología ambiental recuperado
el 06 de septiembre del 2015 a partir de
http://docencia.udea.edu.co/bacteriologia/MicrobiologiaAmbiental/microbiologia_2.p df
Fermentaciónen biotecnologia, recuperado el 7 de septiembre a aprtir de
https://es.wikipedia.org/wiki/Fermentaci%C3%B3n_%28biotecnolog%C3%ADa%29
Fermentación en bioquímica, recuperado el 7 de septiembre a partir de
https://es.wikipedia.org/wiki/Fermentaci%C3%B3n Transferencia de oxigeno y aireación,
recuperado el 9 de septiembre a partir de http://www.bvsde.ops-
oms.org/bvsacd/scan2/05862/05862-11.pdf Transferencia de oxigeno, recuperado el 10 de
septiembre a partir de
http://revistasinvestigacion.unmsm.edu.pe/index.php/quim/article/viewFile/4270/3410
esterilización industrial recuperado el 11 de septiembre a partir de
http://www.researchgate.net/publication/261983198_ESTERILIZACIN_INDUSTRIA L?
enrichId=rgreq-56bfda15-27f4-4223-8afb-
d1cbf80cade1&enrichSource=Y292ZXJQYWdlOzI2MTk4MzE5ODtBUzoxMDE4ND
U3NDE2MDQ4NjlAMTQwMTI5MzMyNTY2Mw%3D%3D&el=1_x_2 control de
fermentación, recuperado el 11 de septiembre a partir de
http://www.eurotherm.es/industries/lifeaplicaciónsciences/applications/fermentation/#
sthash.KIzeM4wl.dpuf que es un cativo celular, recuperado el 12 de septiembre apartar de
https://es.wikipedia.org/wiki/Cultivo_celular precultivo y fermentación, recueprado el 12
de septiembre a partir de
http://www.iib.unsam.edu.ar/php/docencia/licenciatura/biotecnologia/2011/MicroBiol/
Biotecnologia2.pdf

"Fermentación alcohólica: Una opción para la producción de energía renovable a partir de


desechos agrícolas", H.J. Vázquez, INGENIERÍA Investigación y Tecnología VIII. 4.
249-259, 2007 Nelson, David L., and Michael M. Cox. Lehninger "Principles of
Biochemistry". New York: W. H. Freeman and Company, 2005. 609-611. Kandler, O.
(1983). «Carbohydrate metabolism in lactic acid bacteria». Antonie van Leeuwenhoek 49:
209–224.

https://es.slideshare.net/Lissette1084/29818992-elaboraciondelvino

https://centrocampillo.wordpress.com/2015/05/15/el-proceso-de-elaboracion-del-vino/