HORMONAS: METABOLISMO DEL CALCIO

HORMONAS REGUADORAS DEL METABOLISMO DEL CALCIO: En la regulación de los

niveles orgánicos de calcio intervienen, fundamentalmente, la parathormona u hormona
paratiroidea, la calcitonina y la vitamina D.

• PARATOHORMONA (PTH): es un polipéptido de 84 aminoácidos que, inicialmente se

sintetiza en forma de pre-pro-PTH en los ribosomas de las células paratiroideas como una
molécula de 115 aminoácidos. En su conducción a lo largo del retículo endoplasmático se
escinde un fragmento aminoterminal y se transforma en pro-hormona.
ACCIÓN: Aumenta los niveles plasmáticos de Ca+2 y Mg2+ , Disminuye los niveles plasmáticos
de fósforo al aumentar la tasa de absorción de Ca+2 y Mg2+de la dieta, Aumenta el número y
actividad de los osteoclastos , Aumenta la absorción renal de Ca2+, Aumenta la secreción renal
de potasio y favorece la formación de calcitriol

• CALCITRIOL: Compuesto esteroideo sintetizado a partir de la vitamina D tomada de la dieta

o generada por la piel por la radiación de rayos UV. Esta se hidroliza en el hígado luego es
transportada al riñón donde se modifica a la forma activa: dihidroxicolecaliferol.
Esta hormona es llevada al intestino donde estimula la absorción del Ca+2 y al hueso causando
mineralización del mismo.
Con la hormona paratiroides son responsables de mantener el Ca+2 plasmático y los niveles de
fósforo para la función normal del sistema neuromuscular.

• CALCITONINA: Suprime la perdida del Ca2+ del hueso y previene hipercalcemia en el

esqueleto.
La calcitonina es un péptido de 32 aminoácidos producido por las células
parafoliculares del tiroides. Al igual que otras hormonas péptidicas, se sintetiza en forma de
pre-prohormona para posteriormente almacenarse en las vesículas del aparato de Golgi como
calcitonina activa.

GLUCÓLISIS

La glucólisis se localiza en el citosol y consiste en la degradación de glucosa, glucosa – 1 -

fosfato o fructosa para la formación de lactato o alcohol etílico en condiciones anaeròbicas. En
condiciones aeróbicas, la vía se detiene en el punto de formación de piruvato.
La glucólisis consiste de dos fases. En la primera fase se transforma la glucosa (C6) originando
dos moléculas de tres carbonos (C3); en la segunda se oxidan las moléculas C3
transformándose en dos moléculas de ácido pirúvico, ATP y NADH + H+

Glucosa + 2 NAD+ + 2ADP + 2H2 PO 4 - 2 Ác pirúvico + NADH + 2H+ + 2 ATP+ 2 H2O

Bajo condiciones anaeróbicas, sin participación del oxígeno molecular, el ácido pirúvico se
transforma en alcohol etílico, mediante la fermentación alcohólica:

C6H 12O6 2 CH3 – CO - COOH

glucosa ácido pirúvico.

2 CH3 – CO – COOH 2 C2H5 OH + 2 CO2

ácido pirúvico alcohol etílico.

Cuando la glucosa es oxidada a alcohol etílico y anhídrido carbónico, se liberan 52 Kcal * mol-1
(217,71 KJ * mol-1). Muchos organismos pueden fermentar el ácido pirúvico en ácido láctico
(fermentación láctica).

C6H 12O6 2 ácido láctico + 52 Kcal * mol-1

Podemos resumir la transformación de ácido pirúvico en el proceso glucolítico de la manera

siguiente:
La fermentación alcohólica consiste de 11 reacciones enzimáticas, mostradas a continuación:

PEROXIDACIÓN LIPÍDICA

La peroxidación lipídica hace referencia a la degradación oxidativa de los lípidos. Es el proceso

a través del cual los radicales libres capturan electrones de los lípidos en las membranas
celulares. Este proceso es iniciado por un mecanismo de reacción en cadena de un radical
libre. En la mayoría de los casos afecta los ácidos grasos poliinsaturados, debido a que
contienen múltiples dobles enlaces entre los cuales se encuentran los grupos metileno (-CH2-)
que poseen hidrógenos particularmente reactivos. Al igual que cualquier reacción con
radicales, esta consiste en tres pasos fundamentales: iniciación, propagación y terminación.

Figura 1. Mecanismo de la
peroxidación lipídica.
 Figura 2. Rol del NADPH y la
glutationa en la protección de las
células contra los derivados
altamente reactivos del oxigeno. La
glutationa reducida (GSH) proteje las
células destruyendo el peróxido de
hidrogeno y los radicales libre
hidroxilo, la regeneración del GSH
de su forma oxidada (GSSG)
requiere del NADPH que se produce
en la reacción de la glucosa 6-fosfato
deshidrogenasa.

Iniciación: la iniciación es el paso en donde el radical de ácido graso es producido. Los

iniciadores en células vivas más notables son especies reactivas del oxígeno, tales como OH·,
el cual se combina con un hidrógeno para dar lugar a agua y a un ácido graso radical.

Propagación: el ácido graso radical no es una molécula muy estable, de modo que reaccionan
rápidamente con oxígeno molecular, creando de este modo un ácido graso peroxil radical. El
mismo también es una especie muy inestable por lo cual reacciona con otro ácido graso dando
lugar a un ácido graso radical diferente y a un peróxido lípido o un peróxido cíclico si ha
reaccionado consigo mismo. Este ciclo continúa ya que el nuevo ácido graso radical se
comporta de la misma manera.

Terminación: cuando un radical reacciona, siempre produce otro radical, es por ello que se
trata de un mecanismo de reacción en cadena. La reacción radical se detendrá cuando dos
radicales reaccionan y producen una especie no radical. Esto ocurre solamente cuando la
concentración de especies radicales es lo suficientemente alta como para que exista la
probabilidad de que se encuentren dos radicales. Los organismos han evolucionado diferentes
moléculas que aceleran el proceso de terminación atrapando radicales libres, protegiendo de
esta manera la membrana celular. Uno de estos importantes antioxidantes es la vitamina E.
Otros antioxidantes de importancia incluyen las enzimas superóxido
dismutasa, catalasa y peroxidasa.

Peligros: si la reacción no es terminada con rapidez, habrá daño en la membrana celular, que
consiste principalmente de lípidos. De esta manera la fototerapia puede provocar la hemólisis
rompiendo la membrana de los eritrocitos. Además los productos finales de la peroxdación
lipídica pueden ser mutagénicos y carcinogénicos. Por ejemplo el producto
final malondialdehído reacciona con la deoxiadenosina y la deoxiguanosinadel ADN,
formando aductos de ADN, principalmente M1G.

CICLO DE KREBS

El ciclo de Krebs se desarrolla en las mitocondrias. El ácido pirúvico formado durante la

glucólisis se convierte en acetil CoA, el cual a través del ciclo de krebs se transforma en
anhìdrido carbónico. El paso de ácido pirúvico a acetil CoA tiene lugar en la matriz mitocondrial
y es catalizado por la piruvato deshidrogenasa. El acetil CoA ahora entra en el ciclo de krebs
uniendose al ácido oxalacético para formar el ácido cítrico, por medio de una isomerasa se
transforma en isocítrico, el cual por medio de una descarboxilasa da lugar al alfa-cetoglutárico,
este paso supone la liberación de anhídrido carbónico y NADH. Continuando el ciclo tal como
indica la figura.

Enzimas reacciones catalizadas

1 Sintasa del citrato condensación C4 + C2 C6
2 Aconitasa isomerización
3 Deshidrogenasa del isocitrato descarboxilación oxiativa C6 C5 + C1
4 Deshidrogenasa del @-cetoglutarato descarboxilación oxiativa C5 C4 + C1
5 Tiocinasa del succinato matriz hidrólisis/fosforilación
6 Deshidrogenasa del succinato deshidrogenación
7 Fumarasa hidratación
8 Deshidrogenasa del malato deshidrogenación

HEMOSTASIA

O también conocida como hemostasis es el conjunto de mecanismos aptos para detener los
procesos hemorrágicos, en otras palabras, es la capacidad que tiene un organismo de hacer
que la sangre permanezca en los vasos sanguíneos. La hemostasia permite que la sangre
circule libremente por los vasos y cuando una de estas estructuras se ve dañada, permite la
formación de coágulos para detener la hemorragia, posteriormente reparar el daño y finalmente
disolver el coágulo.

En condiciones normales, los vasos sanos están recubiertos internamente por una capa
de células endoteliales, que forman el endotelio. Este tejido es antitrombogénico, es decir:
protege de la activación de las plaquetas, sintetizando prostaciclina (PGI2) y monóxido de
nitrógeno (NO); estos dos mediadores son potentes vasodilatadores, e inhibidores de la
agregación plaquetaria, cuya síntesis se estimula durante el proceso de coagulación por
mediadores como latrombina y citoquinas; regula negativamente la coagulación,
sintetizando trombomodulina, heparan sulfato e inhibidores de la vía del factor tisular entre
otras moléculas, cuya función es inactivar la trombina y los factores de coagulación; regula
la fibrinólisis, sintetizando moléculas del sistema fibrinolítico, como t-PA, una proteasa que
corta el plasminógeno para producir plasmina, que a su vez corta la fibrina, disolviendo así
eltrombo o coágulo.
Externamente al endotelio se encuentra el subendotelio (el tejido conectivo subendotelial), que
es un tejido trombogénico: es el lugar de adhesión de las plaquetas y de activación de la
coagulación. Ello se debe a que este tejido está compuesto de macromoléculas (sobre
todo colágeno y miofibrillas) que pueden desencadenar la activación del proceso de
hemostasis. En tejidos sanos, el subendotelio está recubierto por el endotelio, y por tanto fuera
del alcance de las plaquetas. Sin embargo, cuando se produce daño tisular, los vasos se
rompen y el subendotelio entra en contacto con la sangre: las plaquetas entran en contacto con
el colágeno de la matriz extracelular, lo que provoca su activación y el inicio del proceso de
hemostasis; el factor tisular entra en contacto con el factor de coagulación VII, activándolo, lo
que desencadena la vía extrínseca de la coagulación.

El actor principal de la hemostasis son las plaquetas, los elementos más pequeños que circulan
en la sangre (2 a 5 μm), de forma discoide, anucleados, con una vida media de 10 días y en
una concentración plasmática de 150 a 400x10^9/L. Las plaquetas se originan a partir del
citoplasma de los megacariocitos y presentan todos los orgánulos de una célula normal
(retículo endoplásmico,lisosomas, mitocondrias, microtúbulos, etc) a excepción del núcleo
celular. En su membrana plasmática presentan varios tipos de glicoproteínas, como por
ejemplo GPIa-IIa, GPIbα, GPIIb-IIIa, GPIb-IX-V, CD9, etc. Otra característica importante de las
plaquetas es la presencia de dos tipos de gránulos en su citoplasma: gránulos α, que
contienen: factor 4 plaquetario (una quimioquina que se une al heparan), factor von
Willebrand, fibrinógeno, fibronectina, factor V, factor VIII, PDGF y TGF-beta; granulos densos o
δ: contienen calcio, ADP, ATP, serotonina, histamina y adrenalina.

Fases de la hemostasia

Vasoconstricción refleja: respuesta transitoria inmediata (producida por el SN simpático) a un

daño del vaso sanguíneo, desencadenando un espasmo vascular que disminuye
el diámetro del vaso y retrasa la hemorragia. Asimismo la vasoconstricción favorece la
marginación de las células sanguíneas, acercándolas al sitio de la lesión, de manera que se
facilitan las interacciones entre las plaquetas y el subendotelio.

Hemostasia primaria: es el proceso de formación del "tapón hemostático primario" o "tapón

plaquetario", iniciado segundos después del traumatismo vascular. El tapón se forma porque
los trombocitos se adhieren fuertemente al colágeno libre del vaso sanguíneo dañado, esto
desencadena la liberación de múltiples sustancias químicas, como el ADP, el que aumenta la
agregación de las plaquetas permitiendo una mayor unión entre estos elementos figurados, al
cabo del proceso el tapón, ya está formado. De forma simplificada las etapas de la hemostasis
primaria son:

- Adhesión de las plaquetas

- Activacion de las plaquetas
- Agregación de las plaquetas

Hemostasia secundaria. Coagulacion: el proceso de coagulación es debido, en última

instancia, a que el fibrinógeno experimenta un cambio químico que la convierte en insoluble y le
da la capacidad de entrelazarse con otras moléculas iguales, para formar enormes
agregados macromoléculares en forma de una red tridimensional, entre los cuales se
encuentran bloqueadas las plaquetas.

El fibrinógeno, una vez transformado, recibe el nombre de fibrina. La coagulación es por lo

tanto un proceso enzimático complejo, por el cual el fibrinógeno soluble se convierte en fibrina
insoluble, capaz de polimerizar y entrecruzarse, formando el coágulo secundario, estable e
insoluble. Cuando el proceso de coagulación se altera, suelen aparecer hemorragias tardías,
muchas veces en forma de hematomas (colecciones de sangre) en músculos o articulaciones.

Fibrinolisis: produce la desintegración del coágulo sanguíneo. Después de que el coágulo se

ha establecido, comienza la reparación de los tejidos afectados con el proceso de cicatrización.
Para hacer posible esto el coágulo es colonizado por células que formarán nuevos tejidos y en
el proceso va siendo degradado.

La degradación de la fibrina (fibrinólisis), componente mayoritaria del coágulo, es catalizada por

la enzima plasmina, una serina proteasa que ataca las uniones peptídicas en la región triple
hélice de los monómeros de fibrina. La plasmina se genera a partir del plasminógeno, un
precursor inactivo; activándose tanto por la acción de factores intrínsecos (propios de la
cascada de coagulación) como extrínsecos, el más importante de los cuales es producido por
el endotelio vascular. Se le denomina "activador tisular del plasminógeno" (t-PA).

INMUNIDAD

Inmunidad es un término médico que describe el estado de tener suficientes defensas

biológicas para evitar la infección, enfermedad u otra invasión biológica no deseada. La
inmunidad involucra tanto a componentes específicos y no específicos. Los componentes no
específicos actúan como barreras o como eliminadores de patógenos para detener la infección
por microorganismos antes de que puedan causar la enfermedad. Otros componentes
del sistema inmunitario se adaptan ellos mismos a cada nueva enfermedad encontrada y son
capaces de generar inmunidad específica contra el germen patógeno.

La inmunidad adaptativa o específica a menudo se subdivide en dos grandes tipos

dependiendo de cómo se introdujo la inmunidad. Pueden subdividirse aún más, dependiendo
de la cantidad de tiempo que dura la protección. La inmunidad pasiva es a corto plazo, y
normalmente dura sólo unos pocos meses, mientras la protección vía inmunidad activa dura
más tiempo, y es a veces de por vida. El diagrama de debajo resume estas divisiones de
inmunidad.

La inmunidad adaptativa se caracteriza por las células involucradas; la inmunidad humoral es el

aspecto de la inmunidad que es mediado por anticuerpos secretados, mientras que la
protección proporcionada por inmunidad celular involucra sólo linfocitos T. La inmunidad
humoral es activa cuando el organismo genera sus propios anticuerpos, y pasiva cuando los
anticuerpos son transferidos entre individuos. Asimismo, la inmunidad celular es activa cuando
las células T propias del organismo son estimuladas y pasiva cuando las células T vienen de
otro organismo.

Inmunidad pasiva

La inmunidad pasiva es la transferencia de inmunidad activa, en forma de anticuerpos, de un

individuo a otro. La inmunidad pasiva puede ocurrir de manera natural, cuando los anticuerpos
maternos son transferidos al feto a través de la placenta, y también puede ser provocada
artificialmente, cuando altos niveles de anticuerpos humanos (o de caballo) específicos para
un patógeno o toxina son transferidos a individuos no inmunes. La inmunización pasiva se usa
cuando hay un alto riesgo de infección y tiempo insuficiente para que el cuerpo desarrolle su
propia respuesta inmune, o para reducir los síntomas de enfermedades crónicas o
inmunosupresivas. La inmunidad pasiva proporciona protección inmediata, pero el cuerpo no
desarrolla memoria, por tanto el paciente tiene el riesgo de ser infectado por el mismo patógeno
posteriormente.

Inmunidad pasiva adquirida de manera natural

La inmunidad pasiva materna es un tipo de inmunidad pasiva adquirida de manera natural, y se

refiere a la inmunidad transmitida por medio de anticuerpos a un feto por su madre durante el
embarazo y también ocurre en la transeferencia de defensas a través de la leche materna.

Inmunidad pasiva adquirida artificialmente

La inmunidad pasiva adquirida artificialmente es una inmunización a corto plazo inducida por la
transferencia de anticuerpos, que se pueden administrar de varias formas; como un plasma
sanguíneo humano o animal, como inmunoglobulina humana de banco para uso intravenoso o
intramuscular, y en forma de anticuerpos monoclonales. La transferencia pasiva se
usa profilácticamente en el caso de enfermedades de inmunodeficiencia, como
la hipogammaglobulinemia. También se usa en el tratamiento de varios tipos de infecciones
agudas, y para tratar el envenenamiento. La inmunidad derivada de la inmunización pasiva
dura sólo un corto período, y hay también un riesgo potencial a reacciones de hipersensibilidad,
y a la enfermedad del suero, especialmente de gammaglobulina de origen no humano.

Inmunidad activa

Cuando las células B y las células T son activadas por un patógeno, se desarrollan las células
B y las células T de memoria. A lo largo de la vida de un animal estas células de memoria
“recordaran” cada patógeno específico encontrado, y seran capaces de montar una respuesta
fuerte si el patógeno se detecta de nuevo. Este tipo de inmunidad es
tanto activo como adaptativo porque el sistema inmunitario del cuerpo se prepara a sí mismo
para futuros desafíos. La inmunidad activa a menudo involucra tanto los aspectos por medio de
células y los aspectos humorales de la inmunidad así como la entrada del sistema inmunitario
innato. El sistema innato está presente desde el nacimiento y protege a un individuo de
patógenos sin importar las experiencias, mientras que la inmunidad adaptativa se presenta sólo
después de una infección o inmunización y por lo tanto es "adquirida" durante la vida.

Inmunidad activa adquirida de manera natural

La inmunidad activa adquirida de manera natural ocurre cuando una persona está expuesta a
un patógeno vivo, y desarrolla una respuesta inmune primaria, que lleva a una memoria
inmunológica. Este tipo de inmunidad es “natural” porque no está inducida por el hombre.
Muchos trastornos del funcionamiento del sistema inmunitario pueden afectar a la formación de
la inmunidad activa como la inmunodeficiencia (tanto en la forma adquirida o congénita) y
la inmunosupresión.

Inmunidad activa adquirida artificialmente

La inmunidad activa adquirida artificialmente puede ser inducida por una vacuna, una sustancia
que contiene un antígeno. Una vacuna estimula una respuesta primaria contra el antígeno sin
causar los síntomas de la enfermedad. Las vacunas inactivadas están compuestas de
microorganismos que han sido matados con sustancias químicas o calor y ya no son
infecciosos. Son ejemplos las vacunas contra la gripe, el cólera, la peste y la hepatitis A. La
mayoría de las vacunas de este tipo es probable que requieran vacunas de refuerzo.

Las vacunas vivas atenuadas están compuestas de microorganismos que han sido cultivados
bajo condiciones que inutilizan su capacidad de inducir enfermedades. Estas respuestas son
más duraderas y generalmente no requieren vacunas de refuerzo.
Los toxoides son compuestos tóxicos inactivados de microorganismos en casos donde estos
(en vez de los microorganismos por sí mismos) causan la enfermedad, usados antes de un
encuentro con el toxoide. Ejemplos de vacunas basadas en toxoides incluyen el tétanos y
la difteria.

Las vacunas de subunidad están compuestas de pequeños fragmentos de organismos

causantes de enfermedad.

METABOLISMO DEL HIERRO

En casi todos los alimentos hay hierro pero en muy poca cantidad. En la dieta suelen entrar 10
mg y de ellos solo se absorbe en el intestino un 10% (1 mg). Diariamente se suele perder 1 mg
por lo que se cubre la pérdida. El hierro se encuentra en todas las células, ya que los
citocromos y otras enzimas son ferrodependientes. El mg de hierro absorbido es transportado
por la transferrina. El hierro siempre tiene que estar unido a proteínas porque sino provocaría
radicales libres. La transferrina lo lleva a la médula ósea para formar los hematíes y tras 120
días van al bazo para ser degradados y el Fe se vuelve a utilizar. La transferrina lleva el Fe a
todas las células del organismo por tanto todas las células van a tener receptores para la
transferrina para tomar el Fe. El higado es donde se almacena el hierro y al ser muy oxidante
tiene que estar unido a una proteína intracelular que es la Ferritina. En el bazo los eritrocitos
son destruidos por macrófagos y se reutiliza el hierro enviándolo al hígado.

En el enterocito el Fe+3 pasa a Fe+2. El Fe+3 es poco soluble y es como se encuentra en los
alimentos ya que se oxida por el oxígeno del aire. El Fe +3 pasa a Fe+2 por el pH ácido en el
estómago, pero en el duodeno se vuelve a pH básico por lo que la absorción se dará
únicamente en el principio del duodeno.

En la membrana del enterocito encontramos receptores al Fe+3 aunque son muy pocos.
También va a existir una ferrorreductasa que es una proteína capaz de reducir el Fe +3 a Fe+2.
Muy cerca de esta ferrorreductasa encontramos la proteína transportadora de metales
divalentes acoplada a una bomba de protones, que es capaz de introducir el Fe+2 al interior del
enterocito.

El hierro no puede estar en el citoplasma de una célula, por lo tanto puede seguir dos vías:
*dentro del enterocito se une a la proteína ferritina. Una vez hecho esto hay que enviarlo al
plasma. *Alcanzar la membrana vasolateral donde vamos a tener otras 2 proteínas que son la
hefastina y la ferroportina, las cuales pasan el Fe+2 a Fe+3 y la ferroportina lo va a sacar al
plasma para dárselo a la transferrina. El exceso de hierro es mortal por lo que todo lo anterior
ha de estar regulado.

El hierro activa a la proteína IRP1 (proteína reguladora de hierro 1) y únicamente se activa si la

transferrina que ha entrado en la célula estaba baja en hierro, y lo que hacen es aumentar la
síntesis de proteínas que absorben y exportan hierro. El enterocito lo que va a hacer es
absorber mayor cantidad de hierro y transportarlo a las células. Si la transferrina tiene hierro
suficiente lo que hace es activar a la IRP2 que lo que hace es aumentar la síntesis de ferritina
para almacenarlo, e inhibe la síntesis de las proteínas absortivas y exportadoras.

La célula que necesita mayor cantidad de hierro es el eritroblasto, el cual posee gran cantidad
de receptores a la transferrina. El eritroblasto se queda con el hierro y la transferrina se queda
sin hierro. Este Fe+2 lo lleva a la mitocondria y lo introduce en el anillo hemo formando la
hemoglobina.

La síntesis de hemoglobina se regula mediante las proteínas IRP1 e IRP2. Si hay mucho hierro
se activa la IRP2 que inactiva los receptores a la transferrina y si hay poco se activa la IRP1. La
EPO activa a la IRP1 para aumentar la división de eritroblastos. Los macrófagos internalizan al
hierro hemo de la hemoglobina tras la destrucción de un eritroblasto y obtenemos Fe +2. En el
interior del macrófago encontramos la proteína DMT que es capaz de pasar el hierro a la
ferritina. En la membrana del macrófago nos encontramos la hefastina y la ferroportina que lo
que hacen es ceder el hierro a la transferrina para que lo transporte. En el macrófago también
nos encontramos la IRP1 e IRP2. La IRP1 activada aumenta las proteínas exportadoras y los
receptores al hierro hemo. La IRP2 aumenta la síntesis de ferritina y disminuye las proteínas
exportadoras.

ANEMIA: B9, B12 Y K

La anemia es una enfermedad hemática que es debida a una alteración de la composición

sanguínea y determinada por una disminución de la masa eritrocitaria que condiciona una
concentración baja de hemoglobina (ver los parámetros estándares). Rara vez se registra en
forma independiente una deficiencia de uno solo de estos factores. La anemia es una definición
de laboratorio que entraña un recuento bajo de eritrocitos y un nivel de hemoglobina o
hematocrito menor de lo normal.
Carencia de vitamina B9: La carencia de vitamina B9 o carencia de Ácido Fólico provoca
cansancio, insomnio e inapetencia y puede producir malformaciones en el feto a mujeres
embarazadas.
Carencia de vitamina B12: La carencia de B12 o carencia de Cianocobalamina tiene como
consecuencia anemia perniciosa o debilidad en la mielina, membrana protectora de los
nervios de la médula espinal y del cerebro.
Carencia de vitamina K: La carencia de vitamina K como consecuencia de la falta de
vitamina K puede conllevar un riesgo de hemorragia interna masiva y descontrolada,
 calcificación del cartílago y severa malformación del desarrollo óseo o deposición de
sales de calcio insoluble en las paredes de los vasos arteriales.

ENZIMAS CARDIACAS

Las enzimas cardiacas son marcadores de lesiones que ocurren en las fibras del miocardio
(músculo cardiaco), son estructuras proteicas que se encuentran dentro de las células
musculares de corazón, denominados cardiocitos.

Las enzimas cardiacas son: CK, CKMB, TGO, LDH

CK
SINÓNIMOS:FOSOFOTRANSFERASA DE ATP CREATINA, CREATINCINASA O CREATIN
FOSFOCINASA

Es una enzima bilocular que se encuentra constituida por dos cadenas polipéptidicas con
estructura cuaternaria compleja, es una proteína formada por dos subunidades, con un peso
molecular de 40.000 daltons cada una.
Estas subunidades, B y M, se combinan de tres maneras diferentes para formar CK-1, CK-2 y
CK-3 (BB predominante en el tejido cerebral y en el pulmón, MB de origen cardiaco y MM de
origen muscular esquelético respectivamente). Además de estas tres isoenzimas se
encuentran la isoenzima mitocondrial de la CK (CK-MiMi o CK-Mt) y las macrokinasas:1 (CK-
BB unida a inmunoglobulinas) y 2 (forma oligomérica de la CK-Mt).
La CK es una enzima cuya mayor concentración se localiza en corazón y en el músculo
esquelético y su menor concentración se encuentra en el tejido cerebral.
Debido a que la CK existe relativamente en pocos órganos, esta prueba se utiliza como índice
especifico de lesión del miocardio y del músculo.
Un aumento en la actividad sérica de esta enzima, es índice de lesión celular. La extensión y
gravedad de la lesión determinarán la magnitud de la elevación.

CKMB

Se encuentra localizada en el miocardio, es de vital importancia utilizar el Índice de Corte [(CK

Total / CK MB masa) x 100] en la valoración del origen de un aumento de CK MB masa:
músculo – esquelético o cardíaco. El índice de corte es necesario para saber el origen
orgánico de la elevación de las cifras de CKMB.

TGO, ASPARTATO AMINO TRANSFERASA-2-CETOGLUTARATO

La TGO es una enzima bilocular que se encuentra distribuida en el citoplasma y en las

mitocondrias de las células, junto a la TGP cumple un rol diagnóstico y de monitoreo de
enfermedades con daño hepatocelulares y muscular.
La TGO presenta 5 isoenzimas y las de importancia clínica son la TGO 1 Y TGO 2.
La TGO se encuentra en varios tejidos como el músculo cardíaco, hepático, cerebro, páncreas,
pulmones, leucocitos y eritrocitos.
Un aumento simultáneo de TGO y TGP concluye en un proceso de necrosis hepatocelular de
cualquier índole. En algunos casos también se la usa en la evolución del infarto de miocardio
(IAM), donde la sensibilidad diagnóstica es del 96% y la especificidad del 86% post angor.

LDH
SINÓNIMOS: LD. LDH, Lactato Deshidrogenasa, L-Lactato:NAD oxidoreductasa

Es una enzima localizada exclusivamente en el citoplasma de la célula, que transfiere H +

(deshidrogenasa) y cataliza la oxidación reversible de L-lactato a piruvato. Tiene un peso
molecular de 140000 daltons. Sus isoenzimas conocidas son: LD1, LD2, LD3, LD4, LD5.
La LDH está presente en casi todas las células del organismo humano, principalmente en:
hígado, miocardio, músculo esquelético y hematíes.
Este enzima está compuesto por 4 cadenas polipeptídicas de dos tipos: LD-H que se encuentra
principalmente en el corazón (“Heart”) y LD-M que se encuentra principalmente en el músculo –
esquelético (“Muscle”) e hígado, diferenciadas por el contenido y secuencia de aminoácidos y
que pueden combinarse para formar 5 tetrámeros.
Los tetrámeros son: M4, M3H, M2H2, MH3, H4 y las isoenzimas son: LD5, LD4, LD3, LD2,
LD1.

ACIDO CLORHIDRICO

El jugo gástrico es un líquido claro segregado en abundancia por

numerosas glándulas microscópicas diseminadas por la mucosa del estómago. Sus principales
componentes son:

- Agua
- Ácido clorhídrico y sales de cloro (NaCl, KCl)
- Enzimas: pepsina, renina gástrica y lipasa gástrica.

En el estómago se produce la gastrina, una hormona que va a la sangre para luego regresar y
estimular la producción de jugo gástrico (la histamina también tiene el mismo efecto). Su
función es actuar principalmente sobre la digestión de las proteínas, por el efecto de
las enzimas pepsina y renina, para favorecer la absorción de los nutrientes en el intestino
delgado.

La pared gástrica del sistema digestivo consta de una serosa que recubre tres capas
musculares (longitudinal, circular y oblicua, citadas desde la superficie hacia la profundidad). La
capa submucosa da anclaje a la mucosa propiamente dicha, que consta de células que
producen moco, ácido clorhídrico y enzimas digestivos. Estas células son las llamadas células
parietales, el acido clorhídrico (HCl) producido activa a la enzima zimogénica pepsinógeno —
liberada por las células principales— favoreciendo su conversión a pepsina.

Por la presencia del ácido clorhídrico, el pH toma un valor entre uno y dos. Este medio ácido
facilita la degradación (hidrólisis) de las proteínas para convertirlas en unidades más pequeñas
(aminoácidos y pequeños péptidos). Junto a la pepsina, otras proteasas digestivas de
importancia son la tripsina y la quimotripsina.

Asimismo, la rennina transforma la caseína (proteína de la leche) en una proteína soluble para
la acción de la pepsina. Por su parte, la lipasa gástrica actúa sobre ciertos lípidos.

El HCl en el organismo es liberado en la fase gástrica (que toma de 3 a 4 horas). Es estimulada

por la distensión del estómago y el pH ácido. La distensión activa los reflejos largos y
mientéricos. Esto activa la liberación de acetilcolina la cual estimula la liberación de más jugos
gástricos. Cuando las proteínas entran al estómago, unen iones hidrógeno, lo cual disminuye el
pH del estómago hasta un nivel ácido (el valor del PH va de 0 a 14 siendo 0 el nivel más ácido
y 14 el más básico). Esto dispara las células G para que liberen gastrina, la cual por su parte
estimula las células parietales para que secreten HCl. La producción de HCl también es
desencadenada por la acetilcolina y la histamina.

CICLO DE LA UREA

El ciclo de la urea es un proceso metabólico en el cual se procesan los derivados protéicos y se

genera urea como producto final.
Si no se reutilizan para la síntesis de nuevos aminoácidos u otros productos nitrogenados, los
grupos amino se canalizan a un único producto final de excreción. La mayoría de especies
acuáticas, excretan el nitrógeno amínico en forma de amoníaco por lo que se les
llama animales amonotélicos; la mayoría de animales terrestres son ureotélicos, excretan el
nitrógeno amínico en forma de urea; las aves y los reptiles son uricotélicos, excretan el
nitrógeno amínico en forma de ácido úrico. En los organismos ureotélicos, el amoníaco
depositado en las mitocondrias de los hepatocitos se convierte en urea mediante el ciclo de la
urea. La producción de urea tiene lugar casi exclusivamente en el hígado y representa el
destino de la mayor parte del amoníaco allí canalizado. La urea pasa al torrente sanguíneo y de
ahí a los riñones y se excreta en la orina.
 AMINOÁCIDOS

Como su nombre indica, es una molécula orgánica con un grupo

amino (-NH2) y un grupo carboxílico (-COOH; ácido). Los
aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que
forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una
reacción de condensación que libera agua formando un enlace
peptídico. Estos dos "residuos" aminoacídicos forman un dipéptido.
Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así,
sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los
ribosomas, tanto los que están libres en el citosol como los asociados al retículo
endoplasmático.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos. Por lo tanto, están
formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a
una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y
las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se
conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen
codones específicos en el código genético.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente
péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50
aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.

Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con

carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa).
Sin embargo, existe un pH especifico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga
negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En
este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres formas que se presentan a
continuación son las más comunes.

CLASIFICACIÓN

De acuerdo a su cadena lateral:

• polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína (Cys, C), Asparagina
(Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).
• Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina
(Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P),
Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).
• Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu, E).
• Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).
• Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) (ya incluidos
en los grupos neutros polares y neutros no polares).

De acuerdo a su obtención:
A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo, para obtenerlos se los llama
esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya
que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el
caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:
• Valina (Val)
• Leucina (Leu)
• Treonina (Thr)
• Lisina (Lys)
• Triptófano (Trp)
• Histidina (His)
• Fenilalanina (Phe)
• Isoleucina (Ile)
• Arginina (Arg)
• Metionina (Met)
A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no esenciales
y son:
• Alanina (Ala)
• Prolina (Pro)
• Glicina (Gly)
• Serina (Ser)
• Cisteína (Cys)
• Asparagina (Asn)
• Glutamina (Gln)
• Tirosina (Tyr)
• Ácido aspártico (Asp)
• Ácido glutámico (Glu)

Reacciones de los aminoácidos: En los aminoácidos hay tres reacciones principales que se
inician cuando un aminoácido se une con el piridoxal-P formando una base de Schiff o
aldimina. De ahí en adelante la transformación depende de las enzimas, las cuales
tienen en común el uso de la coenzima piridoxal-fosfato. Las reacciones que se
desencadenan pueden ser:
1. la transaminación (transaminasa): Necesita la participación de un α-cetoácido.
2. la descarboxilación
 3. la racemización: Es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las
proteínas de los eucariotas (animales, plantas, hongos...) los aminoácidos están
presentes únicamente en la forma estructural levógira (L), en las bacterias podemos
encontrar D-aminoácidos.

ABSORCIÒN, NUTRICIÓN Y DIGESTIÒN DE CARBOHIDRATOS, LÍPIDOS Y PROTEÍNAS

METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS Y ACIDOS GRASOS

METABOLISMO DE LÍPIDOS

β -oxidación de ácidos grasos saturados

Los ácidos grasos se oxidan mediante un mecanismo que es similar, aunque no idéntico, al
inverso del proceso de la síntesis del palmitato. Esto es, se eliminan fragmentos bicarbonados
secuencialmente, desde el extremo carboxilo del ácido después de pasos de deshidrogenación,
hidratación y oxidación para formar un β -cetoácido que es escindido por hidrólisis. Este
proceso tiene lugar con el ácido graso unido a CoA
METABOLISMO DE PROTEINAS

CADENA DE AMINOÁCIDOS ESPECIALIZADOS

AMINOACIDOS ESPECIALIZADOS

En adicion a los 20 aminoacidos comunes muchas proteínas pueden contener residuos

creados por la modificación de los aminoácidos ya presentes en el polipeptido. Entre estos se
encuentran:

- 4-hidroxiprolina (colágeno, paredes celulares)

- 5-hidroxilisina (colágeno, paredes celulares)
- 6-N-metillisina (constituyente la miosina del musculo)
- γ-carboxiglutamato (prototrombina de la sangre)
- Desmosina (derivado de residuos de lisina, encontrado en la lisina)
- Selenocisteina
- Ornitina
- Citrulina