Aminoácidos

Clasificación de los Aminoácidos

La forma más útil de clasificar a los aminoácidos es por la polaridad de sus Cadenas Laterales.

 Los que contienen Grupos R NO Polares:

Tienen formas y tamaños variados. Son menos solubles en agua. El menos hidrofóbico es la alamina. Son 9.

El más pequeño de todos es el aminoácido denominado GLICINA.

Su Cadena Lateral (R) está formada por tan solo un átomo de Hidrogeno,
es decir, la glicina es el aminoácido que tiene la cadena lateral más pe-
queña posible.

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Dentro de ese primer grupo también encontramos a la ALANINA y la VALINA, que tienen su Ca-
dena Lateral (R) formadas por cadenas Hidrocarbonadas Alifáticas, es decir, que no son ramificadas. Y esa
cadena va a variar como el caso de la Alanina desde un grupo Metilo hasta como es el caso de la LEU-
CINA Y la ISOLEUCINA que poseen un grupo Butilo; formados por 4 átomos de Carbono.

En ese primer grupo también encontramos a la METIONINA y a la PROLINA.

En el caso de la METIONINA la Cadena Lateral (R) contiene un tío

Éter que es muy semejante a un Metilo, con la diferencia que en lugar de
un átomo de Carbono contiene un átomo de Azufre S. Dándole caracte-
rísticas muy particulares.

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 La PROLINA por su lado tiene como Cadena Lateral (R) un
Grupo Cíclico.

Y finalmente dentro de ese primer grupo tenemos a FENILALANINA y al TRIPTOFANO.

Ambos son grupo AROMATICOS, caracterizados por su tamaño y su falta de Polaridad

La FENILALANINA tiene un Residuo Fenilo en su Cadena Lateral (R).

El TRIPTOFANO tiene un Grupo Indol en su Ca-

dena Lateral (R).

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  Los que contienen Grupos R Polares No Cargados:
Esos Aminoácidos son relativamente más solubles en agua. Sus grupos (R) contienen grupos funcionales
polares neutros, que pueden establecer enlaces de hidrogeno con agua. Son 6.

La SERINA y la TREONINA se caracterizan porque tienen Grupos Hidroxilicos que forman parte
de sus Cadenas Laterales (R).

La ASPARAGINA y la GLUTAMINA se caracterizan por tener Cadenas Laterales (R) de dife-

rentes tamaños pero que contienen el Grupo Amida.

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La TIROSINA tiene en la Cadena Lateral (R) un Grupo Fenólico. Es un Compuesto AROMATICO.

La CISTEINA tiene un Grupo Tiol en su Cadena Lateral (R), y eso le da una particularidad única entre
los 20 aminoácidos, la Cisteína puede unirse a otra Cisteína y formar un Enlace o Puente DISULFURO a
través de la oxidación de ese grupo tiol.

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  Los que contienen Grupos R Cargados: POSITIVA (3) O NEGATIVA. (2).

| Cargados POSITIVAMENTE: Los aminoácidos que poseen carga positiva neta a PH7 poseen
seis átomos de Carbono.

(+) La LISINA tiene una Cadena Lateral (R) formada por un

Grupo Butilamonio, 4 átomos de Carbonobutil y el Grupo Amonio.

(+) La ARGININA tiene una Cadena Lateral (R) formada por

un Grupo Guanidino.

6
(+) La HISTIDINA tiene una Cadena Lateral (R) formada por un Grupo Imidazol. La Histidina tiene
propiedades limite. A PH6 más del 50% de las moléculas de la Histidina poseen un grupo recargado positi-
vamente, pero a PH7 menos de 10% de sus moléculas poseen carga positiva.

| Cargados NEGATIVAMENTE: Se Caracterizan porque que a PH superior a 3 van a poseer

una carga negativa.

(-) ACIDO ASPARTICO, en su forma ionizada se va a llamar ASPARTATO.

(-) ACIDO GLUTAMINICO, en su forma ioni-

zada se va a llamar GLUTAMATO.

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 Enlace Peptídico

Se realiza por medio de una reacción llamada REACCION de CONDENSACION, mediante la cual se pierde
moléculas de agua.
Los aminoácidos que participan de ese enlace reaccionan de la siguiente manera:
El grupo CARBOXILO de uno de los aminoácidos reacciona con el grupo AMINO del siguiente aminoácido.
Durante ese proceso se va a liberar (perder) una MOLECULA de AGUA por cada unión.
Las cadenas de aminoácidos son lineales, más que ramificadas. Y cada aminoácido forma parte de dos en-
laces, es decir, está unido a los dos aminoácidos vecinos. El enlace peptídico es un enlace covalente tipo
AMIDA.
Carácter parcial de doble enlace, eso hace con que sea rígido e impide que se produzca rotaciones entre
los átomos que lo forma.
Normalmente la confirmación del enlace peptídico es una CONFORMACION TRANS, eso quiere decir, que
el átomo de O del grupo CARBOXILO y el H del grupo AMINO se sitúan en los opuestos del enlace peptí-
dico.

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Péptidos: Son compuestos formados por la unión de aminoácidos mediante el enlace peptídico.
Los polímeros formados uniones de esos aminoácidos reciben nombres particulares dependiendo del nú-
mero de aminoácidos que se encuentran presentes:

NUMERO DE AMINOACIDOS - POLIMERO

2 - Dipéptidos
3 - Tripéptidos
3 – 10 - Oligopéptidos
+10 - Polipéptidos

Una vez que los aminoácidos están formando parte de los Polipéptidos cada aminoácido recibe el nombre
de RESIDUOS DE AMINOACIDOS.
El residuo del grupo AMINO libre, por convención del lado izquierdo se va a denominar AMINO TERMINAL
o N – TERMINAL.
El residuo del grupo CARBOXILO libre, por convención del lado derecho se denominará CARBOXILO TERMI-
NAL o C – TERMINAL.

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 Proteínas
 Las proteínas son moléculas muy complejas con una infinidad de funciones en nuestro metabolismo.
 Los monómeros o componentes esenciales de las proteínas son los Aminoácidos.
 Para formar las proteínas los aminoácidos se van a unir por medio del Enlace Peptídico.
 Solo 20 aminoácidos son codificados por el ADN para formar proteína (proteinogénicos).
 Muchas proteínas contienen aminoácidos modificados y partes no proteicas (grupos prostéticos).
 Las proteínas pueden tener una o varias cadenas de aminoácidos.
 Las proteínas tienen variadas formas y funciones debido a la secuencia de aminoácidos que forman
parte de ellas.

LA ESTRUCTURA HACE LA FORMA Y

LA FORMA HACE LA FUNCION

Estructura de las Proteínas

Las Proteínas están organizadas en 4 niveles estructurales:
o Estructura Primaria.
o Estructura Secundaria
o Estructura Terciaria
o Estructura Cuartanaria
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Estructura Primaria

Se puede decir, que la estructura primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoáci-
dos que la conforman.
Es la estructura básica de las proteínas. Esa estructura nos va a señalar que aminoácidos componen
parte de la cadena polipeptídica y además el orden en que ellos se van a encontrar en dicha cadena.
La función de una proteína va a depender de la secuencia de los aminoácidos que forman parte de
esa cadena polipeptídica.
Los enlaces que forman parte de las proteínas son los enlaces peptídicos. Los péptidos simples son
cadenas cortas de dos o más aminoácidos que son unidos covalentemente por medio de un enlace
peptídico.
Si tenemos una cadena polipeptídica y necesitamos formar péptidos simples o aminoácidos individua-
les esa se realizará por la acción de una REACCION de HIDROLISIS parcial en presencia de ácidos o
de enzimas especiales que son capaces de cortar los enlaces peptídicos denominadas proteasas.
Finalmente obtendremos las cadenas cortas de péptidos o aminoácidos libres.
En la ESTRUCTURA PRIMARIA una proteína no solamente puede presentarse los enlaces peptídicos,
si no, en algunas oportunidades los enlaces denominados BISULFURO (entre 2 cadenas o entre 2
residuos de cisteína de la misma cadena). Ej.: INSULINA

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 La estructura primaria es fundamental para el funcionamiento de una proteína. Ya que la secuen-
cia de aminoácidos determina la función que ese cumple.
En el caso de la ANEMIA FALCIFORME es una enfermedad molecular producida por un cambio en
la secuencia de aminoácidos de la proteína hemoglobina que se encuentra en los glóbulos rojos. Y
ese cambio de secuencia de aminoácidos va a ocasionar la presencia de glóbulos rojos en forma de
Hoz disminuyendo la concentración de hierro en la sangre y produciendo la anemia falciforme.

Estructura Secundaria

Está determinada por la relación en el espacio de los aminoácidos que forman parte del ESQUELETO POLI-
PEPTIDICO.
Se encuentra presente en ciertas regiones de la cadena polipeptídica o proteína.
Esa estructura secundaria, ocurre por la presencia de Puentes de H entre el grupo Amino y el grupo
Carboxilo de los carbonos que forman parte de los enlaces peptídicos.
La cadena Lateral (R) NO PARTICIPA en esa estructura. Ya que esa estructura se va dando a medida que
la proteína se va sintetizando y los aminoácidos se van uniendo uno tras otro. Y debido a los enlaces que
esos tienen esos aminoácidos van girando y van adoptando una estructura en el espacio que es denomi-
nada Estructura Secundaria.
Las proteínas pueden presentar diversos tipos de estructura secundaria:
➢  hélice
➢ conformación  o de hoja plegable

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 |  hélice:

se forma porque nos aminoácidos van enrollándose de manera helicoidal sobre si (como un resorte) misma
la estructura primaria.
Los escalones serán formados por las cadenas laterales de los aminoácidos y tal como indicamos la des-
cripción de la estructura secundaria, en esos enlaces van a ir participando grupos Carboxilos y grupos
aminos de los aminoácidos formando ese tipo de enlace y estabilizando la estructura en forma de una hé-
lice presente en la estructura secundaria.
La hélice está estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas las cade-
nas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice.
El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo carboxilo del aminoácido (n+4). De
esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptí-
dico del aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la
hélice. Está dentro de los niveles de organización de la proteína.
Ejemplos: Queratina (pelo, unas, plumas, cuernos)
Subunidades de la Hemoglobina

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 | conformación  o de hoja plegable:
Las cadenas de aminoácidos que forman parte de una misma proteína van a estar ubicadas de manera
paralela en forma de zigzag.
La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la
misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los
grupos carboxilo de la opuesta.
Quienes participan directamente en la unión entra las cadenas de los aminoácidos de la proteína van a ser
el grupo amino y el grupo carboxilo por medio de puente de hidrogeno.
Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno
durante la formación de la hélice alfa.
Las cadenas polipeptídicas están extendidas, van a disponerse de lado a lado y van a tener un aspecto de
una hoja plegada.
Ejemplos: fibroína (gusano de seda y arañas)

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 Estructura Terciaria

Casi todas las proteínas adoptan una estructura terciaria.

Se forma a partir de la anterior de la estructura secundaria, la cual va a plegarse sobre si misma origi-
nando generalmente en la mayoría de las veces una estructura globular.
Esa conformación globular se mantiene estable por la presencia de enlaces entre los Radicales R (cade-
nas laterales de los aminoácidos).
La forma globular que es la que se presenta en la mayoría de las veces, va a facilitar que las proteínas
sean solubles en agua, debido a que los aminoácidos no polares, es decir, no solubles en agua van a ubi-
carse en el interior de la proteína. Mientras que los aminoácidos polares estarán ubicados hacia el exte-
rior de las proteínas, para poder interactuar con el agua cuando están en disolución. Esto provoca una
estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro (cova-
lentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos. Esa con-
formación va a hacer con que las proteínas cumplan con sus propiedades biológicas: hormonas, enzimas o
ser proteínas de transportes.
En aquellas proteínas que poseen una sola cadena polipeptídica la estructura terciaria es su máxima infor-
mación estructural.
2 tipos de proteínas de estructura terciaria:
➢ Tipo Fibroso
➢ Tipo Globular

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 |Tipo Fibroso:
Van a denominarse así debido q que una de las dimensiones va a ser mucho mayor que las otras dos.
Eso se debe a que los elementos de las estructuras secundarias realizan ligeras torciones longitudinales (a
lo largo de esas cadenas). Por eso podemos mencionar proteínas que también usamos como ejemplo den-
tro de las estructuras secundarias. Ya que la estructura secundaria descrita ha realizado ligera torción.
EJ: Queratina, Colágeno, Fibroína.

|Tipo Globular:
Van a ser las más frecuentes que se encuentran dentro de todas las proteínas.
No predominan ninguna dimensión, ni largo, ni ancho, ni profundidad, por eso la forma característica es
esférica.
Ej: Mioglobina (proteína que transporta el oxígeno en el musculo de los mamíferos).

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Las fuerzas que van a estabilizar las estructuras terciarias van a presentarse en las distintas Cadenas
Laterales (R) de los aminoácidos presentes en las cadenas polipeptídicas.
Existen 2 tipos de enlaces:

| Enlaces Covalentes: se presentan los Puentes Disulfuro, que se van a originar al estar en
contacto los aminoácidos del tipo Cisteína. (Puente Azufre S).

| Enlaces NO Covalentes: puentes de Hidrogeno (aunque no sea un tipo de enlace y si una

atracción de moléculas que poseen distintas cargas); Puente Electrostático; Interacciones Hi-
drofóbicas.

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La estructura terciaria es fundamental para el buen funcionamiento de una proteína. Cuando desaparez-
can las interacciones que hemos mencionado en la estructura terciaria, la proteína se va a DESESTABILI-
ZAR y va a PERDER su ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL, perdiendo a su vez su función y precipitando, a
ese fenómeno se denomina DESNATURALIZACION de la Proteína.
La DESNATURALIZACION puede deberse a cambios bruscos de temperatura o PH que afecte a la cadena
polipeptídica.
En el esquema, a la izquierda tenemos una proteína normal con su estructura. tridimensional debido a la
participación de las Cadenas Laterales, formando esos enlaces que hemos mencionado. Si hay un cambio
brusco de temperatura o de PH, la proteína pierde su actividad biológica debido a que esos enlaces se van
a romper y se dice que la proteína se ha DESNATURALIZADO.
En oportunidades podría volverse a originar la proteína normal, y que esa recupere su actividad biológica,
ese fenómeno se denomina RENATURALIZACION.

Ej.: Reversible – Precipitación, clara de huevo en agua fría.

Irreversible – Coagulación, Clara de huevo en agua caliente.

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 Estructura Cuartenaria

Es la conformación que toma las proteínas que tienen más de una cadena polipeptídica, esas cadenas
forman en verdad agregados de las subunidades que las conforman, y NO están ligadas unas a otras por
enlaces del tipo disulfuro o cualquier otro tipo de enlace covalente.
Esas proteínas son conocidas también como OLIGOMEROS, siendo las más comunes las que son formadas
por: 2 unidades – dímeros; 3 unidades – trímeros; 4 unidades – tetrámeros.
Ej: Hemoglobina. La hemoglobina está formada por 4 subunidades, cada una de ellas con estructura ter-
ciaria; dos de ellas son iguales denominadas cadenas alfa y dos cadenas beta. En el centro de cada una de
ella hay un átomo de Fe+² que forma parte del grupo hemo, que es el encargado de transportar el Oxí-
geno a todo nuestro organismo.

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 Enzimas
Las ENZIMAS son PROTEINAS formadas por todas las células de los diversos organismos.
Específicamente son PROTEINAS GLOBULARES, es decir, tienen formas esféricas.
Pueden ser producidas por células animales, células vegetales, células de hongos, células de protozoarios,
inclusive las células bacterianas.
Su PRINCIPAL CARACTERISTICA: es que son moléculas que van a ACELERAR la velocidad de las REACCIO-
NES del METABOLISMO, de los cuales participan.
¿De qué manera lo hacen? Disminuyendo la energía que requiere esa reacción para poder
ser realizad, denominada ENERGIA de ACTIVACION.
Toda Enzima actúa sobre una molécula en particular, sobre la cual va a ser muy específica. Esa molécula
se denomina SUSTRATO. Y algo mucho mas importante, el sustrato va a ser convertido en un producto
de interés, mientras que la misma Enzima NO va a sufrir ningún cambio, o sea, no es afectada durante la
reacción en la cual participa.
La Enzima actúa en concentraciones muy bajas.

 Velocidad de Reacción: Es la cantidad o variación en la cantidad de un producto que se va a formar

en una unidad de tiempo, y las Enzimas se CARACTERIZAN porque aumentan la velocidad de reac-
ción, es decir, aumenta la cantidad de producto que se forma en menos tiempo.
 Energía de Activación: Es la cantidad mínima de energía que es necesaria para que una reacción
química se lleve a cabo. Las Enzimas disminuyen esa mínima cantidad de energía requerida.
 Sustrato: Es la molécula sobre la cual actúa la Enzima para formar Productos.

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  Sitio Activo: Para que el Sustrato pueda convertirse en producto, debe unirse previamente a la
Enzima. Y el sitio activo es la zona de la Enzima en el cual se une el sustrato, para que se pro-
duzca una reacción.
 Apoenzima: Las Enzimas son proteínas, pero en muchas oportunidades esas proteínas debes es-
tar unidas a otras moléculas para poder funcionar de una manera mas eficiente, es decir, para
ser activas. Solo la parte proteica, es decir, la fracción proteica de la Enzima es denominada
APOENZIMA, y además NO es activa.
 Cofactor (coenzima): Es la parte no proteica de la enzima. Pueden ser pequeñas moléculas de na-
turaleza orgánica o inorgánica, que la apoenzima va a necesitar para ser activa. Ese Cofactor no
esta unido de una manera fuerte a la apoenzima.
 Grupo Prostético: Es similar al cofactor, pero esta fuertemente unido a la apoenzima.
 Holoenzima: Es la Enzima activa. Formada por la apoenzima y el cofactor o el grupo prostético,
para que la enzima funcione de una manera mas eficiente.

LAS ENZIMAS SE VAN A CARACTERIZAR POR DISMINUIR LA ENERGIA MINIMA QUE SE RE-
QUIERE PARA QUE UN SUSTRATO SE CONVIERTA EN PRODUCTO.

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 El sustrato va a necesitar una energía de activación adecuada para convertirse en producto.
Esa energía de activación va a disminuir si agregamos la enzima específica para el sustrato que necesita-
mos trabajar.
En ese otro color la cantidad de energía de activación va a disminuir drásticamente y el sustrato va a po-
der convertirse en producto final en menos tiempo y con menos energía.

Como ocurre esta reaccion entre enzima y su sustrato especifico?

Hasta que finalmente,
Y cuando la enzima Em el mismo Sitio luego de que todo el
y el sustrato están Activo, el sustrato sustrato se ha sido
Existe un lugar específico en la comienza a ser
unidos, vamos a convertido en producto
enzima que se conoce como Si- convertido en
poder mencionar la que buscamos, ese
tio Activo, que va a servir de producto. For-
presencia del com- producto final va a se-
unión entre el sustrato y la en- mando el complejo
plejo enzima-sus- pararse del Sitio activo
zima. Es la primera etapa de enzima-producto.
trato de la enzima.
esa reacción.

La enzima no sufre ningún cambio y puede reiniciar un nuevo

proceso en el cual el sustrato se convierte en producto.

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Factores que afectan la actividad enzimática:
 Temperatura: El aumento en la temperatura ocasiona un aumento en la velocidad de las molécu-
las, tanto de la enzima, como las moléculas de sustrato. Y eso va en relación con el aumento de
posibilidad que ocurran colisiones moleculares, tanto entre la enzima como el sustrato, formándose
mayor cantidad de complejo enzima-sustrato.

Entre 0 a 40/42 grados aproximadamente la velocidad de reacción es proporcional a la tempera-

tura y las enzimas tienen una temperatura optima para su trabajo.

Por encima de los 40/42 grados la enzima se desnaturaliza, debido a la alta vibración que va a
ocasionar el rompimiento de los enlaces de hidrogeno en la molécula enzimática. Eso también va a
ocasionar un cambio en la formula de la molécula deformando el sitio activo e impidiendo que ocu-
rran reacciones entre la enzima y el sustrato.

Hay una temperatura a la cual la actividad enzimática es mayor, Esa temperatura se reconoce
como temperatura optima

 PH: Los cambios de PH pueden afectar la unión entre sustrato y enzima, pudiendo ocasionar la ro-
tura de diversos enlaces en la enzima. Eso a su vez va a tener como consecuencia un cambio en la
forma de la enzima, es decir, de sitio activo, y finalmente la enzima se desnaturaliza.

Los valores de PH optimo, va a depender de que tipo de enzima estemos revisando.

Ejemplos:
PH óptimo para enzimas Intracelulares es = 7,0
PH (acido) de 1 a 6 va a ser el óptimo para enzimas Digestivas.
PH (alcalino) de 8 a 12 va a ser el optimo para enzimas que se encuentran en la región oral

 Concentración de Enzima: La velocidad de la reacción catalizada por una enzima, va a depender

directamente de la concentración de la misma enzima.
Si la concentración de la enzima aumenta, la velocidad de la reacción también va a aumentar.
Por otro lado, la concentración

 Concentración de Sustrato: La concentración de sustrato también va en directa proporción a

la velocidad de reacción hacia cierto punto.

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 Mientras aumenta la concentración de sustrato la velocidad de la reacción también va a aumentar
proporcionalmente, hasta llegar a un punto donde va a encontrar en mayor concentración de sus-
trato que enzima. A partir de ese punto cualquier aumento en la concentración de sustrato no va
a producir un cambio significativo en la velocidad de la reacción. Y esto es debido a que, sitios acti-
vos de las enzimas van a estar cubiertos por los sustratos.

→ Así como los cofactores o grupos prostéticos son necesarios para que las enzimas puedan ser
activas durante la reacción bioquímica, existen sustancias que pueden reducir o aun detener la activi-
dad catalítica. Esas sustancias bloquean o distorsionan el sitio activo de la enzima y por esa razón son
denominados INHIBIDORES, ya que inhiben loa reacción bioquímica.

Inhibición de la Actividad Enzimática:

 Inhibición Competitiva: el inhibidor tiene estructura similar al sustrato. Y va a competir con el para
ocupar el sitio activo de la enzima.
El inhibidor se une al sitio activo y no permite la unión con el sustrato. Inhibiéndose la actividad en-
zimática.

 Inhibición No Competitiva: El inhibidor se une a otra parte activa de la enzima que no sea el sitio
activo.
Eso ocasiona que el sitio activo donde debe unirse el sustrato sufra una distorsión impidiendo que
pueda unirse finalmente a la enzima. No están compitiendo por el sitio activo.

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