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Escuela: Ecisalud
Actividad individual
Código estudiante:
Este trabajo se desarrolla con el fin de tener conocimientos sobre los carbohidratos, en
trataremos el tema de aminoácidos y proteínas. Se tendrá en cuenta los la carga eléctrica. Y por
Para el desarrollo de este trabajo, se resolverán unas series de interrogantes dados por el
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Desarrollo de la Tarea 1 – Biomoléculas
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Es una aldotriosa cuya fórmula es C3H6O3.
Posee dos isómeros ópticos, ya que tiene
un carbono asimétrico, representado como
C. Es importante porque es el primer
2. Gliceraldehido monosacárido que se obtiene en la
fotosíntesis, durante la fase oscura (ciclo de
Calvin). Además, es un paso intermedio de
bastantes rutas metabólicas, como la
glucólisis.
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La DHA es un monosacárido,
concretamente una triosa, perteneciente al
grupo de cetosas. Su fórmula química es
C3H6O3. Su aspecto es de un polvo
hidroscópico cristalino de color blanco.
Tiene un sabor dulce y un olor
característico. Es la más simple de todas las
cetosas posibles ya que, al tener sólo 3
carbonos, no posee quiralidad y es el único
sin actividad óptica. La DHA puede
sintetizarse de forma artificial, mezclada
3. Dihidroxiacetona con Gliceraldehido, llevando a cabo una
oxidación suave del glicerol con algún
agente oxidante. La forma fosforilada de la
DHA, la Dihidroxiacetona fosfato (DHAP), es
un importante intermediario del
metabolismo: participa en la glucólisis.
Cuando la DHA se combina con piruvato se
obtiene un suplemento nutricional muy
demandado por los deportistas, ya que
tomado por vía oral potencia la
biodegradación de las grasas e incrementa
la masa muscular.
Ejemplos de
Fuentes de origen Características Biológicas y Bioquímicas
Disacáridos
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La maltosa o azúcar de malta no se
Es obtenida por el presenta como tal de manera abundante
organismo por la en la naturaleza, aunque se encuentra en
transformación de los granos en germinación. Disacárido
3. Maltosa
almidones o féculas formado por 2 unidades de glucosa,
contenidas en muchos mediante enlace monocarbonílico 1 - 4. La
cereales. maltosa presenta mutarrotación y es un
azúcar reductor.
Tipo de Ejemplos de
Características Biológicas y Bioquímicas
carbohidrato polisacáridos
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Es el homopolisacárido de reversa de
levaduras y bacterias. El Dextrano está
formado por cadenas de moléculas de a-D-
3. Dextrano glucosa unidas por enlaces a(1-6) con
puntos de ramificación a(1-2), a(1-3) o (1-4)
en diferentes posiciones y frecuencia
dependiendo de la especie.
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2. Consultar el nombre y la estructura química de 5 Homopolisacáridos y 5 heteropolisacáridos.
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2. Agar - Agar: Se extrae de las algas rojas o
rodofíceas. Es muy hidrófilo y se utiliza en
microbiología para preparar medios de cultivo.
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Estructura química del Glucógeno
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Estructura química de la Pectina:
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Estructura de las Hemicelulosas:
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¿Cuál es la relación con los carbohidratos estructurales?
Las plantas poseen paredes celulares rígidas que, a fin de mantener sus formas deben ser
intracelulares. En las plantas grandes, como los árboles, las paredes de la célula desempeñan
célula vegetal, contiene alrededor de la mitad del carbono de la atmósfera. También se encuentra
vegetal aparece también en los caparazones externos rígidos de los invertebrados marinos
invertebrados tales como los crustáceos, los insectos, entre otros, y se halla presente también en
las paredes celulares de la mayor parte de los hongos y en muchas algas. Las matrices
extracelulares de los tejidos animales de sostén (conjunto, óseo, cartilaginoso) están constituidas
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3. Los aminoácidos son la base estructural de las proteínas. De acuerdo con esto las proteínas
pueden adquirir diversas estructuras conformacionales ¿cuáles son dichas estructuras? y ¿Qué
aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. El primer puesto de la cadena corresponde al grupo
amino terminal, y la estructura primaria es la secuencia en la que están situados todos los
constituyentes hasta llegar al carboxilo terminal. Esta secuencia está codificada genéticamente.
Existen cadenas polipeptídicas de cualquier número de aminoácidos, sin que exista una solución
de continuidad entre péptidos y proteínas. Por convención, se suele considerar proteína aquellos
polipeptídica se pliega en el espacio. En una proteína, cada tramo de cadena polipeptídica tiene
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distinta estructura secundaria. Existen varias formas definidas de estructura secundaria, las más
importantes de las cuales son las llamadas hélice a y hoja plegada b. Las estructuras secundarias
definidas están mantenidas por puentes de hidrógeno formados exclusivamente entre los grupos
proteína y de los aminoácidos que formen la estructura. También se considera como un tipo de
estructura secundaria el llamado "bucle W", un bucle formado por un tramo de cadena de
cualquier longitud cuyos extremos se aproximan, asemejándose a la letra griega omega W. Estos
bucles suelen aparecer, entre otros lugares, uniendo tramos de hoja plegada b.
en el espacio los diferentes tramos de la cadena polipeptídica, que pueden tener una estructura
secundaria definida, como las hélices u hojas o no tenerla. La estructura terciaria está mantenida
por enlaces iónicos y de puente de hidrógeno entre las cadenas laterales de los aminoácidos,
asocian las distintas subunidades constituyentes, si es que existen. Es decir, para poder hablar de
estructura cuaternaria es necesario que la proteína esté formada por varias subunidades. Como
inmunoglobulinas o la miosina.
entender la nutrición y otros conceptos del metabolismo. Las proteínas se componen de carbono,
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hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y a veces, azufre. Los átomos de estos elementos suelen formar
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En estas proteínas y como
consecuencia de sus estructuras
primaria y secundaria, se presentan
simultáneamente varias clases de
interacciones que determinan su
conformación. Estas interacciones son:
Puentes de hidrógeno
intermoleculares o intermoleculares,
La conformación de las proteínas cuando la proteína tiene más de una
globulares es considerablemente cadena polipeptídica, que se forman
más compleja que la de las entre cadenas laterales, o entre
3. Estructura terciaria
proteínas fibrosas y es cadenas laterales y átomos del enlace
característica para cada una. peptídico. Enlaces salinos o iónicos que
Ejemplo: Mioglobina resultan de la atracción electrostática
entre grupos R con cargas opuestas.
Uniones hidrofóbicos provenientes de
las interacciones entre cadenas
laterales de AA no polares, que
tienden a asociarse entre sí excluyendo
el agua. Enlaces covalentes entre
grupos R de CySH (enlaces disulfuro),
Lys y Glu o Asp.
4. Compara y contrasta las características de las proteínas fibrosas y globulares. Considere sus
estructura terciaria.
Rta:
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La estructura terciaria permite clasificar las proteínas en dos grupos proteínas fibrosas y
globulares.
conformadas por un único tipo de estructura secundaria. Todas ellas son insolubles en agua
Queratina: se localiza en cabellos, uñas, lana, plumas, escamas, cuernos, capa externa de
variables.
colágeno: tendones, cartílagos, matriz ósea y córnea. Se destaca por la resistencia y por
su no capacidad de estiramiento.
estiramiento.
Proteínas globulares: las cadenas polipéptidos se pliegan en forma esférica y poseen una
estructura más complejas que las anteriores, ya que puede haber más de una estructura
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lisozima: cataliza la rotura hidrolítica de los polisacáridos.
5. El punto isoeléctrico es el pH en el cual una molécula que presenta grupos ácidos o básicos,
Rta:
El pH es una propiedad del medio, de la disolución. Por lo tanto, es común para todas las
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base, o una disolución tampón; no es el resultado de la ionización de las Biomoléculas de la
muestra.
a. El punto isoeléctrico es el punto en el que la carga total de la proteína es cero (una carga
neutra). ¿Cómo se determina el punto isoeléctrico (pI) de una proteína? Y qué
La determinación del punto isoeléctrico se llevó a cabo de acuerdo al método descrito por
Spell y Bressani [32] modificado [31]. Cada extracto obtenido se llevó a un pH de 4,0- 4,25 y 4,5
utilizando HCl 0,1 M, con el fin de abarcar el rango descrito en la bibliografía como puntos
ambiente y 50°C. Las muestras tratadas se llevaron a agitación constante durante 30 minutos y
horas, con el fin de alcanzar peso contante. El punto isoeléctrico se estableció en el valor de pH
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Todas las macromoléculas de la naturaleza adquieren una carga cuando se dispersan en
agua. Una característica de las proteínas y otros biopolímeros es que la carga total que adquieren
depende del pH del medio. Así, todas las proteínas tienen una carga neta dependiendo del pH del
medio en el que se encuentren y de los aminoácidos que la componen, así como de las cargas de
Debido a la composición en aminoácidos de la proteína, los radicales libres pueden existir en tres
formas dependiendo del pH del medio: catiónicos, neutros y aniónicos. Cualquier proteína
tendría una carga neta positiva si se encuentra en un medio lo suficientemente ácido debido a que
los grupos COOH de los aminoácidos aspártico y glutámico estarían en su forma neutra pero los
grupos amino de Arginina y lisina están protonados (-NH3+). De igual forma si la proteína se
encuentra en un medio con un pH muy alto estaría cargada negativamente ya que en este caso los
grupos carboxilo estarían desprotonados (COO-) y los grupos amino estarían en su forma neutra
(NH2). De lo anterior se deduce que las proteínas tienen un pH característico al cual su carga
neta es cero. A este pH se le denomina punto isoeléctrico (pI). En el punto isoeléctrico (pI), se
encuentran en el equilibrio las cargas positivas y negativas por lo que la proteína presenta su
6. Hay dos tipos principales de proteínas. Unas moléculas que contienen solo aminoácidos y
determine:
a. ¿Cuáles son las principales diferencias estructurales entre las holoproteínas y las
heteroproteínas?
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Las holoproteínas están formadas solamente por aminoácidos y se clasifican en Globulares
y Fibrosas.
Las heteroproteínas están formadas por una fracción proteínica (aminoácidos) y por un
Holoproteínas:
Proteínas globulares:
Histonas: Están asociadas a las cadenas de ADN ya que forman parte de la cromatina
Proteínas fibrilares:
Heteroproteínas:
en bases o ácidos, y en soluciones etanólicas. De acuerdo a ello, dar un ejemplo para cada caso,
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de una proteína soluble en los medios mencionados, y explicar a qué se debe su solubilidad, por
Según su solubilidad:
Según su función:
para cada caso cuáles son y dar un ejemplo de una función bioquímica. Por ejemplo, los terpenos
son un lípido no saponificable, y son el principal componente de los aceites esenciales de algunas
plantas.
Los lípidos, conocidos como grasas en término más general, son Biomoléculas orgánicas
parte de la composición de los lípidos otros elementos como, por ejemplo, el fósforo.
Lípidos saponificables:
Los lípidos saponificables son lípidos que están compuestos por alcohol unido y ácidos
grasos y se producen reacciones químicas de saponificación con estos lípidos. Las moléculas en
Ácidos grasos: Pueden ser fuente de energía y de agua metabólica a través de su oxidación
en el catabolismo. Por sí mismos, y también muchos derivados suyos, algunos ácidos grasos son
ligados de receptores tanto intracelulares como de membrana lo que les da un papel en las vías
de transducción de señales celulares. En otros casos, ciertos ácidos grasos actúan como anclaje
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Acilgliceridos: Constituyen las reservas de energía de los seres vivos a largo plazo,
celular, ya que son los que la componen. Los fosfolípidos cuentan de una característica que se
denomina carácter anfipatico, y es lo que les permite unirse entre otros mediante interacciones
Lípidos no saponificables:
Son los lípidos que no poseen ácidos grasos en su estructura y no producen reacciones de
prostaglandinas.
Esteroides: Intervienen en las funciones del organismo humano, la mayoría de ellos como
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Compone los aceites esenciales de
1. Terpenos
algunas plantas
Insapofinicables: no
contienen ácidos grasos, por Intervienen en las funciones del
ello no pueden formar 2. Esteroides
organismo humano (hormonas)
jabones
Funciones relacionadas con procesos
3. Prostaglandinas
inflamatorios
8. Las lipoproteínas son complejos moleculares formadas por lípidos unidos a proteínas de forma
no covalente. Estas son las encargadas del transporte de grasas en el organismo. Y se clasifican
en 5 tipos. De acuerdo con lo anterior, consultar la clasificación y dos funciones de cada tipo de
Rta
pequeña fracción de ácidos grasos de cadena larga no esterificados. Dado que los lípidos son
los sintetizados por nuestro organismo (endógenos), que son transportarlos desde el intestino y el
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Tabla 5. Desarrollo del numeral 8.
Lipoproteína Características
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Transportan el colesterol sobrante hasta el hígado para
4. HDL que sea degradado y después excretado a través de la
bilis
9. Realice un cuadro comparativo de los ácidos nucleicos donde describa las diferencias en los
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Tabla 6. Desarrollo del numeral 9.
En el proceso de transcripción se
traslada información del ADN a
otras moléculas: el ARNm, actúa
como intermediario para llevar la La información sobre que
información contenida en el ADN al aminoácidos y en qué orden
citoplasma. La traducción se la deben unirse para producir todas
Función
secuencia de bases del ARNm se las proteínas celulares esta
realiza en los ribosomas del codificada en la secuencia de
citoplasma. Los ARNt específicos bases del ADN.
transportan a los aminoácidos
colocándolos en el orden exacto
para formar la proteína.
10. ¿Qué tipos de ARN están presentes en los seres vivos?, determine las características y
funciones.
Rta:
ARN mensajero (ARNm): se forma tomando como molde una de las cadenas del ADN
que constituye cada gen, mediante la enzima de ARN polimeraza que se une a su
información del núcleo al citoplasma para sintetizar las cadenas peptídicas. Codifica la
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secuencia de aminoácidos de uno o más polipéptidos especificados por un gen o por un
conjunto de genes.
Forman parte de los ribosomas que son las complejas maquinarias celulares que
hacia los ARNm para poder sintetizar las proteínas. Lee la información codificada en el
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Referencias bibliográficas
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https://www.piramidealimenticia.online/monosacaridos/ribulosa/
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