ENZIMAS Disciplina: Bioquímica

Profa: Isadora Machado

ENZIMAS
São, geralmente, proteínas catalisadoras que aumentam a
velocidade de uma reação sem sofrerem alterações durante o
processo (NÃO são consumidas durante a reação!)
 Alguns tipos de RNA podem atuar como enzimas (ribozimas)

Praticamente todas as reações no organismo são

catalisadas por enzimas
 NOMENCLATURA
Nome recomendado:
 Conveniente para uso corriqueiro
Nome sistemático:
 União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (IUBMB)
 Divide as enzimas em 6 classes principais
 Fornece informação mais precisa sobre a função metabólica da
enzima
 NOMENCLATURA RECOMENDADA
Nome do substrato/atividade + sufixo “ase”
 Lactase: lactose
 DNA Polimerase: polimerização do DNA
Algumas enzimas possuem nomes sem qualquer associação com a
reação enzimática
 Ex: Pepsina e tripsina
 NOMENCLATURA SISTEMÁTICA
Divide as enzimas em 6 classes principais:

1. Oxido-redutases: Catalisam reações de oxidação-redução

 Ex: Lactato desidrogenase

2. Transferases: Catalisam a transferência de grupos contendo C-, N-

ou P- entre duas moléculas

 Ex: Alanina aminotransferase

 NOMENCLATURA SISTEMÁTICA
3. Hidrolases: Catalisam quebra de ligações pela adição de água
(hidrólise)
 Ex: Peptidase

4. Liases: Catalisam a quebra de ligações C-C, C-S e certas ligações

C-N
 Ex: Piruvato descarboxilase
 NOMENCLATURA SISTEMÁTICA
5. Isomerases: catalisam a conversão de isômeros
 Ex: Triose fosfato isomerase

6. Ligases: Catalisam formação de ligações entre o carbono e O, S,

N, com consumo de ATP
 Ex: piruvato carboxilase
1. Óxido-redutases Transferência de elétrons. Se uma molécula
(Reações de óxido-redução) se reduz, há outra que se oxida.

2. Transferases Grupos aldeído, acila, glucosil, fosfatos

(Transferência de grupos funcionais) (quinases)

Transformam polímeros em monômeros.

3. Hidrolases
Atuam sobre ligações éster, glicosídicas,
(Reações de hidrólise)
peptídicas, C-N

4. Liases Entre C e C, C e S, C e N
(Adição a ligações duplas)

5. Isomerases Transferência de grupos dentro da mesma

(Reações de isomerização) molécula para formar isômeros

6. Ligases
(Formação de ligações covalentes Entre C e O, C e S, C e N, C e C
com gasto de ATP)
 PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
Sítio ativo
Região específica da enzima, em forma de fenda ou bolso, com
superfície tridimensional complementar ao substrato
 O sítio ativo liga-se ao substrato, formando um complexo enzima-
substrato (ES)
 O complexo ES é convertido em enzima-produto, que
posteriormente se dissocia em enzima e produto
 PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
Produto
Sítio ativo: região
específica da enzima
que é complementar
ao substrato

Enzima O substrato se liga ao O complexo ES é

sítio ativo formando um convertido em enzima-
Substrato: se encaixa complexo enzima- produto (EP) e se dissocia
no sítio ativo e sofre substrato (ES) em enzima e produto
ação da enzima
 PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
Eficiência catalítica
Reações catalisadas são altamente eficientes
 103 até 108 vezes mais rápidas
Especificidade
 São altamente específicas, interagindo com um ou alguns poucos
substratos, e catalisam apenas um tipo de reação química
 PROPRIEDADES DAS ENZIMAS

Holoenzimas:
Enzimas que precisam se ligar a outras moléculas para exercer sua
atividade enzimática
Apoenzima = enzima inativa sem componente não-proteico
Holoenzima = enzima ativa + componente não-proteico
 PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
Tipos de componentes não-proteicos:
Íon metálico: cofator
 Ex: Zn2+ e Fe2+

Molécula orgânica pequena: coenzima

 Ex: NAD+ e FAD
 COMO FUNCIONAM AS ENZIMAS
Uma enzima permite que uma reação ocorra rapidamente nas
condições normais da célula, com um gasto menor de energia

 Para acontecer uma reação química é necessário ter um mínimo

de energia inicial energia de ativação
 A enzima provoca uma diminuição da energia de ativação
necessária para que uma reação química aconteça e isso facilita
a ocorrência da reação
COMO FUNCIONAM AS ENZIMAS

Progresso da reação
 FATORES QUE INTERFEREM NA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
As enzimas são muito sensíveis às condições físico-químicas
do meio, assim, os fatores que mais alteram o rendimento
enzimático são:
 Concentração de substrato
 Temperatura
 pH
 CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO

 A velocidade de uma reação

catalisada por enzima aumenta
com a concentração do substrato
 A velocidade máxima é atingida
e torna-se quase constante
quando há saturação dos sítios
ativos
 TEMPERATURA

 A velocidade de reação aumenta

com a temperatura até um pico de
velocidade ser atingido
 Uma elevação adicional na
temperatura reduz a velocidade da
reação (desnaturação da enzima)
 pH
 Alterações de pH podem
modificar a estrutura de toda a
enzima, incluindo o sítio ativo, e o
potencial elétrico
 Pode levar à desnaturação da
enzima
 O pH ótimo varia de acordo com
a enzima
 INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Qualquer substância que possa diminuir a velocidade ou interromper
as reações catalisadas por enzimas é chamada de inibidor
 Inibidor irreversível: liga-se por meio de ligações covalentes e
inativa a enzima permanentemente
 Inibidor reversível: liga-se por meio de ligações não-covalentes e
permite a recuperação da atividade enzimática

Inibição competitiva e não-competitiva

 INIBIÇÃO REVERSÍVEL COMPETITIVA

O inibidor liga-se reversivelmente ao

mesmo sítio que o substrato
normalmente ocuparia (sítio ativo) e,
dessa forma, compete com o
substrato por esse sítio
 INIBIÇÃO REVERSÍVEL NÃO-COMPETITIVA

O inibidor e o substrato ligam-se a

sítios diferentes na enzima
O inibidor não-competitivo pode
ligar-se tanto à enzima livre quanto
ao complexo ES, impedindo que a
reação ocorra
INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
 INIBIDORES COMO FÁRMACOS
Inibição irreversível:
Alguns antibióticos podem agir inibindo enzimas envolvidas na
síntese da parede celular bacteriana
Ex: Amoxicilina e penicilina
 INIBIDORES COMO FÁRMACOS
Inibição reversível:
Anti-hipertensivos: Inibidores da enzima conversora de angiotensina
(ECA) diminuem a pressão sanguínea
- A ECA cliva a angiotensina I para formar a forma vasoconstritora, a
angiotensina II
- Estas drogas (inibidores da ECA) causam a vasodilatação e, com isso,
uma redução da pressão arterial
Ex: Captopril, enalapril e lisinopril
REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
A atividade enzimática pode ser regulada

Enzimas podem ser ativadas ou inativadas

Velocidade de formação dos produtos

atenda às necessidades da célula
 REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA

A regulação da velocidade das reações enzimáticas é essencial

para o organismo coordenar seus numerosos processos metabólicos
 Sítios alostéricos de ligação
 Modificação covalente reversível
 SÍTIOS ALOSTÉRICOS DE LIGAÇÃO
As enzimas alostéricas são reguladas por moléculas chamadas
efetores
Possuem sítio ativo e sítio alostérico (regulatório)
O efetor combina-se com a enzima no seu sítio alostérico, de forma
não-covalente, provocando uma modificação na estrutura 3D da
enzima, com alteração do sítio ativo da enzima
 Inibe ou ativa atividade catalítica
SÍTIOS ALOSTÉRICOS DE LIGAÇÃO

Efetor positivo
(ativa)

Efetor negativo
(inibe)
 MODIFICAÇÃO COVALENTE
A ativação ou inativação ocorre através da ligação covalente de
um grupo químico ao sítio ativo da enzima
Adição ou remoção de grupos fosfato na enzima
 A enzima fosforilada pode ser mais ou menos ativa do que a
forma não fosforilada
 Glicogênio-sintase: menos ativa
 Glicogênio-fosforilase: mais ativa
MODIFICAÇÃO COVALENTE
 REVISANDO...
1. O que é uma enzima?
2.Como as enzimas aceleram as reações?
3.O que são coenzimas e cofatores?
4.Quais são os fatores que interferem na atividade enzimática?
5.Como a temperatura alta observada em animais com febre pode afetar a
atividade de suas enzimas?
6.O que é um inibidor? Diferencie inibição competitiva de não-competitiva.
7.Como a atividade enzimática pode ser regulada?
8.O que são enzimas alostéricas?