Martes 1 - 5 pm 3

Día Horario Grupo

UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS

FACULTAD DE QUÍMICA E INGENIERÍA QUÍMICA

DEPARTAMENTO ACADÉMICO DE ORGÁNICA
LABORATORIO DE QUÍMICA ORGÁNICA AII

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

Profesor (a): Gloria Eva Tomas Chota

Alumnos: Códigos:

Cienfuegos Rodríguez, César Humberto 16070045

Gómez Alvarado, Devra 16070078

Pérez Vite, Winnie Evelyn Valeria 16070054

Fecha de realización de la práctica: 04 de junio de 2019

Fecha de entrega del informe: 11 de junio de 2019

Lima – Perú

2019 - l
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TABLA DE CONTENIDO

I. RESUMEN ..................................................................................................................................... 3

II. INTRODUCCIÓN ........................................................................................................................... 3

III. PRINCIPIOS TEÓRICOS ................................................................................................................. 5

IV. DETALLES EXPERIMENTALES ..................................................................................................... 10

V. TABULACIÓN DE DATOS Y RESULTADOS EXPERIMENTALES...................................................... 18

VI. REACCIONES CARACTERÍSTICAS DE LAS MUESTRAS UTILIZADAS ............................................. 21

VII. ANÁLISIS Y DISCUSIÓN DE RESULTADOS ................................................................................... 22

VIII. CONCLUSIONES ......................................................................................................................... 23

IX. RECOMENDACIONES ................................................................................................................. 23

X. BIBLIOGRAFÍA ............................................................................................................................ 23

XI. ANEXO ....................................................................................................................................... 24

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I. RESUMEN

Esta práctica de laboratorio tuvo como objetivo la realización de ensayos

químicos cualitativos para el reconocimiento de las propiedades químicas de
las proteínas y la identificación, mediante pruebas específicas, del grupo
funcional presente en las proteínas.

Primero se preparó la solución de albúmina, para esto se midió la clara de

huevo en una probeta y se añadió igual cantidad de agua destilada, se batió
hasta que estuvo algo espumosa, luego se filtró a través de una gasa o
algodón.

Para las reacciones de coloración se realizó 3 reacciones. La reacción de

Biuret, para esto se colocó en un tubo de ensayo solución de albúmina e
hidróxido de sodio al 10%. Luego gota a gota se le agregó solución de
sulfato de cobre al 0.5% hasta obtener un color púrpura violeta. La reacción
xantoprotéica, para esto en un tubo de ensayo se colocó una solución de
albúmina, y se agregó ácido nítrico concentrado. Luego sométalo a
temperatura suave, la reacción se evidenció por la presencia de un
precipitado amarillo y que luego se disolvió. Se enfrió y se agregó hidróxido
de amonio gota a gota hasta que el color se tornó anaranjado. La reacción
de ninhidrina, para esto se colocó en un tubo de ensayo solución de
albúmina y se agregó solución de ninhidrina al 0.1%. Seguidamente se llevó
a un baño maría hasta que se observó un color púrpura.

Para las reacciones de precipitación. Primero se realizó reacciones de

precipitación con sales metálicas, para esto se colocó en 3 tubos de ensayo
solución de albumina y se agregó en ellos sulfato de cobre, cloruro de bario
y acetato de plomo respectivamente. Se observó que la albumina reaccionó
con los 3 compuestos formando un precipitado, algo celeste en el caso del
sulfato de cobre, un poco de precipitado blanco en el caso del cloruro de
bario y blanco lechoso en el caso del acetato de plomo, siendo el precipitado
con sulfato de cobre más abundante. Luego para la precipitación de
reactivos alcaloides, se colocó en dos tubos de ensayo solución de
albúmina, al primer tubo se agregó gotas de solución de ácido pícrico y al
segundo tubo se agregó gotas de solución de ácido fosfomolíbdico. Para el
primer tubo se observó la formación de un precipitado amarillo, para el
segundo precipitado blanco.

II. INTRODUCCIÓN

Los aminoácidos constituyen una clase importante de compuestos

bifuncionales debido a que son las unidades estructurales que conforman las
proteínas. Presentan dos grupos funcionales el carboxilo y amino, lo cual les
confiere algunas propiedades de las aminas y de los ácidos. Asimismo,

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poseen una química particular que los hace merecedores de un estudio

especial, pues constituyen las unidades estructurales de ciertos polímeros
naturales como los péptidos y las proteínas. Como tales, los aminoácidos
son constituyentes de todos los seres vivos.

La mayoría de los aminoácidos que se encuentran en la naturaleza se

obtienen por hidrólisis de las proteínas, uno de los principales constituyentes
del material biológico. Otros se obtienen por escisión de vitaminas,
hormonas u otros componentes metabólicos, algunos solo tienen una
existencia transitoria en los organismos vivos, pero pueden ser aislados
usando enzimas metabólicas específicas.

Por otro lado, las proteínas son biopolímeros de alto peso molecular,
conformadas por unidades monoméricas básicas, denominadas α
aminoácidos, de los que 20 son biológicamente importantes. La unión entre
aminoácidos se forma mediante la interacción del grupo carboxilo de un
aminoácido con el grupo amino de otro para formar un enlace peptídico.
Siendo así que la adición secuencial de aminoácidos origina un péptido y
finalmente una proteína

Las proteínas contienen C, H, O, N, casi siempre S, a menudo P y a

pequeñas cantidades de metales como Mn, Fe, Mg, etc. Actualmente hay
más de 26 aminoácidos reconocidos, de estos unos 10 se designa como
aminoácidos esenciales, ya que no pueden ser sintetizados por el
organismo. Tanto aminoácidos como proteínas tienen carácter anfótero,
propiedad que deriva de la presencia de los grupos ácidos (carboxilo: -
COOH); y básicos (amino: -NH2), simultáneamente en la molécula, cuya
interacción intramolecular ácido-base origina una forma bipolar: Zwitterion.

Las proteínas que son los compuestos nitrogenados más abundantes del
organismo, a la vez que fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la
gran variedad de proteínas existentes y como consecuencia de su
estructura, las proteínas cumplen funciones sumamente diversas,
participando en todos los procesos biológicos y constituyendo estructuras
fundamentales en los seres vivos. De este modo, actúan acelerando
reacciones químicas que de otro modo no podrían producirse en los tiempos
necesarios para la vida (enzimas), transportando sustancias (como la
hemoglobina de la sangre, que transporta oxígeno a los tejidos), cumpliendo
funciones estructurales (como la queratina del pelo), sirviendo como reserva
(albúmina de huevo), etc.

Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no
se absorben normalmente en tal constitución, sino que, luego de su
desdoblamiento ("hidrólisis" o rotura), causado por el proceso de digestión,

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atraviesan la pared intestinal en forma de aminoácidos y cadenas cortas de

péptidos, según lo que se denomina " circulación enterohepática".

III. PRINCIPIOS TEÓRICOS

1. Aminoácidos

Los aminoácidos son moléculas orgánicas con un grupo amino (-NH2) y

un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor
interés son aquellos que forman parte de las proteínas, juegan en casi
todos los procesos biológicos un papel clave. Los aminoácidos son la
base de las proteínas.

Fig. 1: Fórmula general de los aminoácidos

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-

aminoácidos. Esto significa que el grupo amino está unido al carbono
contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que
tanto el carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono; además,
a este carbono alfa, se unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente
denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que
determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes
aminoácidos.
Al tener un grupo amino y un grupo carboxilo, un aminoácido esta
convenientemente situado para formar un enlace amida. En condiciones
adecuadas, el grupo amino de una molécula se condensa con el grupo
carboxilo de otra. El producto es una amida llamada dipéptido debido a
que consta de dos aminoácidos. Al enlace de amida entre los
aminoácidos se le llama enlace peptídico. De esta manera puede unirse
cualquier número de aminoácidos en una cadena continua.

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Fig. 2: Aminoácidos esenciales

2. Proteínas

Las proteínas son un tipo especial de polipéptidos, constituidas

fundamentalmente por unos 20 aminoácidos diferentes. Se trata de
moléculas grandes, cuyo peso molecular oscila entre 6 000 y 1 000 000
(entre 50 y más de 8 000 unidades de aminoácidos por molécula).
Estas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las
biomoléculas más versátiles y diversas. Son imprescindibles para el
crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones
diferentes.
Las proteínas se caracterizan por adoptar cuatro distintos tipos de
estructura que son:

 Primaria: Secuencia de aminoácidos en la cadena peptídica de la

proteína.
 Secundaria: Interacción de grupos de una misma cadena proteica o de
cadenas adyacentes mediante puente de hidrógeno entre los pares de
electrones libre del oxígeno carbonílico y el hidrógeno amínico. Da
origen a dos tipos de estructuras secundarias: α-hélice y hoja plegada
(o β-laminar).
 Terciaria: Es un tipo de estructura supramolecular originada por
puentes disulfuro, puentes de hidrógeno, interacciones electrostá-ticas
y fuerzas de Van der Waals que ocurren entre las cadenas laterales de
aminoácidos alejados en la secuencia de la cadena peptídica, pero
cercanos espacialmente debido al enrollamiento que experimenta la
misma. Producto de este tipo de estructura, las proteínas pueden ser
globulares o fibrosas, lo cual afecta sus propiedades.

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 Cuaternaria: Se produce por asociación de dos o más cadenas

polipeptídicas (protómeros) originando proteínas más complejas.

Los cuatro tipos de estructuras presentes en las proteínas se muestran en

la siguiente figura.

Fig. 3: Estructuras de las proteínas

Las proteínas sufren cambios en su estructura debido a la acción de

agentes físicos (calor, radiación, etc.) o químicos (solventes, ácidos,
bases y soluciones salinas). Estos agentes afectan las interacciones entre
las cadenas proteicas y alteran las estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria de las proteínas. Sin embargo, la estructura primaria
(secuencia de aminoácidos en la cadena peptídica) sólo puede destruirse
mediante hidrólisis química.
A los cambios en las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria se les
denomina “desnaturalización” y generalmente son procesos irreversibles
que muchas veces provocan la coagulación (precipitación) de la proteína
aunque hay casos en que pueden ser reversibles y las proteínas pueden
renaturalizarse.

3. La albúmina

La albúmina es una sustancia orgánica nitrogenada, viscosa, soluble en

agua, coagulable por el calor, contenida en la clara de huevo. La clara,

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también conocida como albumen, tiene un 88% de agua y el resto está

constituido básicamente por proteínas de la clara, siendo la principal la
ovoalbúmina, que representa el 54% del total proteico.
La albúmina de huevo se obtiene al separar mecánicamente la clara de la
yema y posteriormente se efectúa un deshidratado de la clara, la cual
proporciona proteínas sin elevar el nivel de colesterol, debido a que se
encuentra separada de la yema (principal fuente de grasa), conteniendo la
clara por sí sola cerca de 1% de grasa.

4. Reacción de Biuret

El reactivo de Biuret contiene CuSO4 en solución acuosa alcalina (de

NaOH o KOH). La reacción se basa en la formación de un compuesto de
color violeta, debido a la formación de un complejo de coordinación entre
los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que
forma parte de los enlaces peptídicos.

Fig. 4: Reacción de Biuret

5. Reacción xantoprotéica
La prueba da resultado positivo en aquellas proteínas con aminoácidos
portadores de grupos bencénicos, tirosina, fenilalanina y triptófano,
obteniéndose nitrocompuestos de color amarillo, que se vuelven
anaranjados en medio fuertemente alcalino (formación del ácido pirámico
o trinitrofenol). En esta prueba se produce la nitración del anillo bencénico
presente en dichos aminoácidos. Las manchas amarillas en el tubo de
ensayo son causadas por el ácido nítrico que son el resultado de una
reacción xantoprotéica.

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Fig.5: Reacción xantoprotéica

6. Reacción de ninhidrina
La ninhidrina es un reactivo común para la visualización de manchas o
bandas de aminoácidos que se han separado por cromatografía o
electroforesis. Cuando la ninhidrina reacciona con un aminoácido o
proteína, reacciona con todos los α-aminoácidos contenidos en la proteína
dando lugar a la formación de un complejo color purpura cuyo pH se
encuentra entre 4 y 8, uno de los productos es un anión violeta oscuro
estabilizado por resonancia llamado púrpura de Ruhemann. La ninhidrina
produce este mismo colorante púrpura sin importar la estructura del
aminoácido o proteína original.

Fig. 6: Reacción de nihidrina

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IV. DETALLES EXPERIMENTALES

 Reactivos:

Reactivo Fórmula Estructura Pictograma de seguridad

Sulfato de Cobre CuSO4

Ácido
H3PMo12O40
fosfomolíbdico

Ácido pícrico C6H6N3O7

Acetato de Plomo (CH3COO)2Pb

Cloruro de Bario BaCl2 Ba2+ 2Cl-

Cloroformo CHCl3

Ácido Acético CH3COOH

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Ninhidrina C9H6O4

Hidróxido de
amonio
NH4OH

Hidróxido de
NaOH Na+ OH-
Sodio

Ácido Nítrico HNO3

En esta práctica se realizaron ensayos característicos para reconocer las

propiedades de proteínas a partir de la clara de huevo, el cual contiene la
proteína albúmina. Por lo cual se utilizó un huevo (Fig. 7).

Fig. 7: Huevo

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A. PREPARACIÓN DE SOLUCIÓN DE ALBÚMINA

Se preparó la solución de albúmina; de un huevo, se separó la clara de la

yema, se obtuvo 11,5mL de clara el cual fue vertido en una probeta, se
añadió igual cantidad de agua destilada (Fig. 8). Se batió la solución y fue
filtrado en un vaso precipitado con ayuda de una gasa (Fig. 9), la solución
resultante se reservó para los ensayos posteriores.

Fig. 8: Solución de clara Fig. 9: Filtrado con gasa

B. REACCIONES DE COLORACIÓN

B.1. REACCIÓN DE BIURET

En un tubo de ensayo, se añadió 2mL de nuestra solución de

albúmina preparada, con 3mL de NaOH al 10%. Se le añadió gota a
gota la solución de Sulfato de cobre al 0,5% hasta obtener una
solución violeta (Fig. 10).

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Fig. 10: Reacción de Biuret

B.2. REACCIÓN XANTOPROTEICA

En un tubo de ensayo, se añadió 3mL de la solución de albúmina,

con 1mL de ácido nítrico (Fig. 11). Se colocó en un baño maría el
cual formó un precipitado en una solución amarilla que luego se
disolvió. Se enfrió con agua de caño por la parte externa, y se
adicionó gota a gota hidróxido de amonio hasta obtener una
coloración naranja (Fig. 12).

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Fig. 11: Adición de Fig. 12: Adición de

ácido nítrico hidróxido de
amonio

B.3. REACCIÓN CON NINHIDRINA

En un tubo de ensayo se colocó 5mL de la solución de albúmina, con

0,5mL de ninhidrina al 0,1% obteniendo una coloración blanca (Fig.
13). Se colocó en un baño maría hasta obtener una coloración
púrpura (Fig. 14).
Se enfrió con agua fría por la parte externa del tubo, y se añadió 1mL
de ácido acético con 1mL de cloroformo. Se tuvo en cuenta la
volatilidad de los reactivos orgánicos.

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Fig. 13: Baño maría de Fig. 14: Coloración púrpura de

reacción de Ninhidrina y reacción con Ninhidrina
Xantoproteica

C. REACCIONES DE PRECIPITACIÓN

C.1. CON SALES METÁLICOS

Se tuvo una serie de 3 tubos de ensayo, cada uno con 1mL de

solución preparada de albúmina. A cada tubo de se le añadió
respectivamente un exceso de Sulfato de Cobre, Cloruro de Bario y
Acetato de Plomo, en 5%. En la figura 15 observamos una
comparación de los colores de cada reacción con sales metálicas.

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Fig. 15: Comparación de

precipitación con sales
metálicas

C.2. DE REACTIVOS ALCALOIDES

Se tuvo una serie de 2 tubos de ensayo, cada uno con 1mL de

solución preparada de albúmina. A cada tubo de se le añadió
respectivamente 6 gotas de ácido pícrico y ácido fosfomolíbdico. En la
figura 16, observamos una comparación de los colores con cada
reactivo alcaloide.

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Fig. 16. Comparación de

precipitación con reactivos
alcaloides

Luego de la experiencia de aminoácidos y proteínas, los residuos fueron

segregados en la campana extractora en cada envase rotulado que son:
desechos orgánicos, desechos inorgánicos y desechos orgánicos
halogenados (Fig.17).

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Fig. 17: Segregación de residuos

V. TABULACIÓN DE DATOS Y RESULTADOS EXPERIMENTALES

1. CONDICIONES EXPERIMENTALES DE LABORATORIO

PRESIÓN
759.8
(mmHg)

% HUMEDAD 78

TEMPERATURA
24
(°C)

TABLA 1

Datos obtenidos del aplicativo móvil: BARÓMETRO PRECISO

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2. DATOS OBTENIDOS EN LA EXPERIENCIA

A. PREPARACIÓN DE SOLUCIÓN DE ALBÚMINA

Solución resultante de
Clara de Huevo Agua destilada
albúmina
Probeta 11,5mL 11,5mL 23mL

TABLA 2

B. REACCIONES DE COLORACIÓN

B.1.REACCIÓN DE BIURET

Albúmina NaOH 10% CuSO4 0,5%

Tubo de ensayo 2mL 3mL Gota a gota
Color Violeta

TABLA 3

B.2. REACCIÓN XANTOPROTEICA

Albúmina HNO3 Temperatura NH4OH

Tubo de ensayo 3mL 1mL Baño maría Gota a gota
Color Naranja

TABLA 4

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B.3. REACCIÓN CON NINHIDRINA

Albúmina Ninhidrina 0,1% Temperatura CH3COOH CHCl3

Tubo de
5mL 0,5mL Baño maría 1 gota 1 gota
ensayo
Color Naranja

TABLA 5

C. REACCIONES DE PRECIPITACIÓN

C.1. CON SALES METÁLICOS

Tubo de ensayo (ligero exceso) Albúmina Color

CuSO4 1mL Celeste
BaCl2 1mL Incoloro
Pb(CH3COOH)2 1mL Blanco

TABLA 6

C.2. DE REACTIVOS ALCALOIDES

Tubo de ensayo (6 gotas) Albúmina Color

Ácido Pícrico 1mL Amarillo
Ácido Fosfomolíbdico 1mL Blanco

TABLA 7

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VI. REACCIONES CARACTERÍSTICAS DE LAS MUESTRAS UTILIZADAS

1. Reacción de Biuret

2. Reacción Xantoproteica

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3. Reacción de la Nihidrina

VII. ANÁLISIS Y DISCUSIÓN DE RESULTADOS

 En la reacción de Biuret, se precipitó una coloración violeta, esto indicaría

una reacción positiva por tener en su molécula al grupo –CONH (enlace
peptídico).
 En la reacción xantoproteica, se determinó la presencia de proteínas en
una solución, donde se neutralizó con un álcali (hidróxido de amonio)
tornándose de precipitado amarillo a precipitado anaranjado. Este de
reacción cualitativa.
 En la reacción de la Nihidrina, se forma un complejo azul-violeta, esto
indicaría que la prueba es positiva al reaccionar el grupo –NH2 libre de
proteínas y aminoácidos con nihidrina.
 En la reacción de precipitación, en el tubo de ensayo al colocar la
albúmina se agregó un ligero exceso de sulfato de cobre al 5%, fue de un
color celeste y formó dos fases una emulsificada y otra líquida, al
trascurrir el tiempo se torna lechosa. Cuando al tubo que contenía
albúmina se agregó cloruro de bario al 5%, la solución se tornó incolora.

PRÁCTICA Nº 9: AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS 22 | P á g i n a

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Finalmente, cuando al tubo que contenia albumina se agregó acetato de

plomo al 5%, la solución se tornó blanca lechosa.

VIII. CONCLUSIONES

 La reacción de Biuret produce péptidos y proyeínas, pero no los

aminoácido, ya que se debe a la presencia del enlace peptídico (-CO-NH-
) que se destruye al liberarse los aminoácidos.
 En la reacción xantoproteica, el HNO3 reacciona con el radical fenilo de
los aminoácidos que lo contienen, el radical se transforma en hidroxi-
benceno, que da el color amarillo característico de esta reacción, de ahí
su nombre, reacción xantoproteica.
 Todas aquellas sustancias quepresentan al menos un grupo amino y uno
carboxilo libre, reaccionarán con la nihidrina. La positividad se manifiesta
por la aparición de un color violeta o amarillo. Debido a que las proteinas
y los aminoácidos, poseen esta característica, la reacción sirve para
identificarlos.
 El precipitado en la reacción de precipitación probó la presencia de
proteínas.

IX. RECOMENDACIONES

 Debido a que las pruebas son más cualitativas que cuantitativas se debe
minimizar el uso de los reactivos.
 Se recomienda dejar por un largo tiempo en baño maría la solución de
albumina con ácido nítrico para que se disuelva totalmente el precipitado.

X. BIBLIOGRAFÍA

 Wade, L. (2012) “Química orgánica, Volumen 2”. Séptima edición. México

DF. Pearson Education.
 Weininger, Stephen & Stermitz, F. (1988) “Química orgánica”. España.
Editorial Reverté.
 Geissman T. A. (1973) “Principios de Química Orgánica” 2da edición.
Barcelona. Editorial Reverteé.

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XI. ANEXO

Cuestionario

1. ¿Con qué tipos de reacciones se comprueban la presencia de

aminoácidos?

 Reacción con la ninhidrina: la cual debe de dar un color púrpura.

 Reacción de Biuret: la cual arroja un color azul.
 Prueba de sulfato de amonio: se reconocerá un precipitado de color
gris.
 Prueba de Millon: es específica para la tirosina, da un color rojo
ladrillo.
 Reaccion de xantoproteinas: da un color amarillo, pero si se le agrega
una fuente de OH cambia a naranja.
 Coagulacion: genera una sustancia tipo gel.

2. ¿Cuántas estructuras comprenden las proteínas?

Las proteínas se pueden clasificar en proteínas simples

(holoproteidos), formadas solo por aminoácidos o sus derivados;
proteínas conjugadas (heteroproteidos), formadas por aminoácidos
acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas,
sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las
anteriores.

3. ¿Cómo se desnaturaliza una proteína? ¿Todos los enlaces se rompen?

La desnaturalización de proteínas es una desnaturalización bioquímica.

Por desnaturalización bioquímica se entiende el cambio estructural de
proteínas o ácidos nucleicos que lleva a la pérdida de la estructura
nativa de la molécula de estas sustancias. Este cambio estructural
conlleva a un cambio en el funcionamiento óptimo de las proteínas o
ácidos nucleicos pudiendo llegar a la pérdida total de su función
biológica. También, pero no siempre, va acompañado de cambios en
las propiedades fisicoquímicas siendo lo más común la pérdida de
solubilidad. La desnaturalización de proteínas es consecuencia de
algún factor externo como acidez del medio, temperatura, etc. Es
importante saber que la desnaturalización de una proteína no afecta a
lo que se conoce cómo estructura primaria, esto es, la secuencia de
aminoácidos base de la proteína. No todos los enlaces se rompen, tal
es el caso que en las proteínas de estructura primaria no sufre dicha
desnaturalización, pero las demás estructuras pierden ciertos enlaces

PRÁCTICA Nº 9: AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS 24 | P á g i n a

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como los enlaces por puente de hidrogeno, puente disulfuro

(estructuras terciarias), se pierde la repetición regular como las hélices
alfa (estructuras secundarias) o las subunidades proteicas se separan
(estructuras cuaternarias).

4. En la reacción xantoproteica, ¿Cuál es la razón de que nuestra piel se

pinte de amarillo con el ácido nítrico?

La reacción de xantoproteica es un método que se puede utilizar para

determinar la presencia de proteínas solubles en una solución,
empleando ácido nítrico concentrado.
La piel tiene como la principal proteína el colágeno la cual permite la
flexibilidad de la piel, por lo cual al caerle la xantoproteica con el ácido
nítrico lo pinta de color amarillo.

5. Como se puede romper el enlace peptídico.

El enlace peptídico puede romperse por hidrólisis (añadiendo agua). En

su presencia se romperá liberando 8–16 kilojulios/mol (2–4 kcal/mol) de
energía libre. En la naturaleza este proceso es extremadamente lento
(más de 1000 años), pero hay formas de acelerarlo:

 Hidrólisis ácida: Se basa en la ebullición prolongada de la proteína

con soluciones ácidas fuertes (HCl y H2SO4). Este método destruye
completamente el triptófano y parte de la serina y la treonina.
 Hidrólisis básica: Respeta los aminoácidos que se destruyen por la
hidrólisis anterior. Normalmente se utiliza NaOH o Ba(OH)2.
 Hidrólisis enzimática: Es la forma más común en los seres vivos, se
utilizan enzimas proteolíticas cuya actividad es lenta y a menudo
incompleta, sin embargo, no se produce racemización y no se
destruyen los aminoácidos; por lo tanto, es muy específica. Las
enzimas tripsina y quimotripsina, presentes en los jugos digestivos,
son ejemplos de enzimas proteolíticas.
 Hidrólisis por temperatura: En condiciones normales, la alta
temperatura no destruye los enlaces peptídicos, aunque sí puede
llegar a desnaturalizar la proteína (ruptura de las estructuras
secundaria, terciaria y cuaternaria). Sin embargo, temperaturas
extremas aplicadas un largo tiempo pueden llegar a destruir los
enlaces peptídicos (>110 grados 48 h).

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