Universidad Abierta y a Distancia de México

Materia: Biología Molecular I

Unidad 3: Variabilidad genética

Actividad 2

Alumno: Jesús Antonio Bueno Rojas

Matrícula: ES1521204483

Docente: JUAN ROBERTO ISRAEL BUSTOS GARCIA

Carrera: Ing. Biotecnología

Grupo: BI-BBM1-1902-B1-001

Fecha de entrega: 31/Agosto/2019

Instrucciones:
Las mutaciones a nivel molecular afectan a la estructura de los genes de una manera puntual.
En las mutaciones cromosómicas el cambio afecta a una región de un cromosoma alterando
su estructura. Las mutaciones epigenéticas son aquellos cambios reversibles del ADN que
conllevan cambios o modulaciones en la expresión de los genes.
1.- ¿Qué aminoácidos pueden reemplazar a la metionina (AUG) mediante la mutación
de una sola base? Presenta todas las opciones posibles.
La información genética, en el ARNm, se escribe a partir de cuatro letras, que corresponden
a las bases nitrogenadas (A, C, G y U), las cuales se agrupan de tres en tres. Cada grupo
de tres se llama codón y lo que hace es codificar un aminoácido o un símbolo de puntuación
(comienzo, parada). Dado que cada codón codifica un aminoácido, hay 64 codones
diferentes por combinación de los 4 nucleótidos en cada una de las 3 posiciones del triplete,
de los cuales se codifican 20 aminoácidos, 3 codones de terminación de la traducción y un
codón de inicio de la traducción, el AUG, que codifica la Metionina.
Una mutación puntual se produce cuando se altera un solo par de bases. Las mutaciones
puntuales pueden tener uno de los tres efectos siguientes. La sustitución de una base puede
ser una mutación silenciosa (el codón alterado produce el mismo aminoácido), sustitutiva (el
codón da lugar a un aminoácido diferente) y sin sentido (el codón puede corresponder a una
señal de terminación).
En el caso de la mutación de una sola base en el codón que codifica a la Metionina (AUG),
los aminoácidos que pueden reemplazarla son: Valina (GUC), Leucina (CUG y UUG), Lisina
(AAG), Arginina (AGG), Treonina (ACG) e Isoleucina (AUA, AUC y AUU).
2. ¿Cuál será el producto proteico final si una secuencia se intercalara con una base
extra? ¿Y con una base menos?
Una inserción o deleción, en realidad, significa que algo se ha introducido o eliminado de ahí.
Una inserción o deleción de un solo par de bases puede llevar a algo que llamamos un
cambio en el marco de lectura. La lectura del código de los pares de bases de tres en tres
se desplaza y eso puede hacer variar la proteína completa. La mutación con cambio de
marco de lectura (por inserción o deleción de uno o varios nucleótidos) generan síntesis de
proteínas diferentes. Lo que podría cambiar la función de la proteína, inactivarla y dejarla
inservible o causar un defecto en la célula, sin descartar las mutaciones letales (ocurren en
vías que son esenciales y que no pueden compensarse) y mutaciones letales condicionales
(provocan la muerte celular solo en ciertas condiciones llamadas restrictivas).
Puesto que el ADN que codifica las proteínas se divide en codones de tres bases, las
inserciones y las eliminaciones pueden alterar un gen de manera que su mensaje deje de
tener una sintaxis correcta. Cuando hay un desplazamiento del marco de lectura, se produce
un error parecido en el nivel molecular, haciendo que la sintaxis de los codones sea
incorrecta. Esto suele dar lugar a proteínas inservibles.

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3. Suponga que ha aislado un nuevo mutante auxótrofo para la histidina, y a pesar de
todos sus esfuerzos no consigue obtener ningún revertiente. ¿Cuál cree que es el
origen más probable de la mutante?

Los microorganismos requieren de una serie de nutrientes indispensables para su

crecimiento. Sus necesidades mínimas siempre son una fuente carbono, una fuente de
energía, y diversos iones. Los organismos que necesitan nutrientes extras a los básicos son
auxótrofos para dicha sustancia y se originan por mutaciones en el ADN. La mutación afecta
a un gen muy particular que codifica para una proteína indispensable de una ruta metabólica
que sintetice una sustancia indispensable para el organismo. La mutación generada debe
inactivar el gen o afectar a la proteína. En este caso el gen afectado es el que codifica para
la histidina de cierto organismo.

La histidina es uno de los 20 aminoácidos que forman las proteínas. El grupo R de esta
molécula está formada por un grupo imidazol con carga positiva. En algunos
microorganismos, se sintetiza a partir del gen His+, la enzima imidazolglicerol fosfato
deshidrogenasa, que participa en la vía de la síntesis del aminoácido histidina. Cuando un
microrganismo no sintetiza histidina (His-) se cree que el origen más probable del mutante
es una mutación génica: mutación que afecta a un solo gen. Se pudo haber mutado el gen
mediante plásmidos provenientes de otro microorganismo como bacterias, para transformar
a un organismo, la pared celular debe ser removida por digestión enzimática con glucanasas,
para posteriormente hacer la transformación con un plásmido recombinante.

Conclusión

Las mutaciones genéticas, son cambios que alteran la secuencia de nucleótidos del ADN.
Estas mutaciones en la secuencia del ADN pueden llevar a la sustitución de aminoácidos en
las proteínas resultantes. Un cambio en un solo aminoácido puede no ser importante si es
conservativo y ocurre fuera del sitio activo de la proteína, de lo contrario pueden ocurrir
severas consecuencias.

Podemos distinguir mutaciones silenciosas, mutaciones puntuales por sustitución de bases

(transiciones y transversiones), mutación no sinónima, mutación nula, mutaciones de
corrimiento o desfase, mutación por deleción de nucleótidos, mutación por inserción de
nuevos nucleótidos, mutaciones sin sentido si se introduce un codón de terminación.

Los mutantes auxótrofos son ampliamente usados en los laboratorios donde se realizan
protocolos de ingeniería genética. Uno de los objetivos de estas prácticas moleculares es la
instrucción de un plásmido construido por el investigador en un sistema procariota. A este
procedimiento se le conoce como “complementación de auxotrofía”. Los plásmidos pueden
contener información útil que es usada por la bacteria, por ejemplo, la resistencia a algún
antibiótico o un gen que le permita sintetizar un nutriente de interés.

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FUENTES DE INFORMACIÓN

Benito, C. y Espino, F. (2012). Genética. Editorial Médica Panamericana.

Curtis, E., Barnes, S.N., Schnek, A. y Massarini. (2008) Biología. (7ª ed.) Argentina: Médica
Panamericana. ISBN: 9789500603348.

Gardner, E.J., Simmons, M.J., Snustad, D.P. (2002) Principios de Genética. (4ªed.). México:
Limusa Wiley. ISNB: 968-18-5305-9.

Griffiths, A.; Wessler, S.; Lewontin, R.; Gelbart, W.; Suzuki, D. y Miller, J. (2005). An
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Izquierdo Rojo, M. (2001). Ingeniería genética y transferencia génica. Pirámide.

Lodish, H., Berk, A., Zipursky, S.L., Matsudaira, P., Baltimore, D., Darnell, J. (2005) Biología
Celular y Molecular. (5ª ed.), Argentina: Médica Panamericana. ISBN 9789500613743.

UnADM (2019). Biología Molecular I. Unidad 3. Variabilidad genética. Recuperado de:

https://unadmexico.blackboard.com/bbcswebdav/institution/DCSBA/Bloque%201/BT/05/BB
M1_151118/U3/Unidad3.Variabilidadgenetica.pdf