UNIDAD PROFESIONAL INTERDISCIPLINARIA

DE INGENIERÍA CAMPUS GUANAJUATO

INSTITUTO POLITÉCNICO NACIONAL

Ingeniería Enzimática 
 
Tarea 1 
Profesor: Manuel Salgado 
Por:

Daniela Michelle Tapia Ponce de León

Flavio César Sánchez Medina

Galilea Chora Hernández

Genesis Abigail Martínez Medina

Kevin Eduardo Portillo Mozqueda

Karla Stephanie Salas Carbajal

Silao de la Victoria 05-09-16

 1. IMPORTANCIA ECONÓMICA DE LAS ENZIMAS
En la actualidad, los procesos químicos convencionales están siendo replanteados
bajo consideraciones ambientales y económicas. Debido a esto la biotecnología
está ganando terreno rápidamente, ofreciendo varias ventajas sobre las tecnologías
convencionales. Las enzimas industriales representan el corazón de la
biotecnología.

Las industrias modernas han comenzado a explorar las ventajas de las enzimas en
sus procesos de producción. Sin embargo, las enzimas se utilizan no sólo para fines
industriales sino también se utilizan en diversos campos de la salud incluyendo la
terapéutica, el diagnóstico y la investigación molecular. Ante este escenario, se
prevé que el mercado global de las enzimas continúe creciendo. (Laboratorio de
Biocatálisis Enzimática [EIB-PUCV], 2011)

Las enzimas son proteínas especializadas capaces de acelerar la velocidad de una

reacción química, promoviendo así la transformación de diferentes moléculas en
productos específicos. La alta especificidad con la que se llevan a cabo dichas
transformaciones, el volumen reducido de desechos que generan dichos procesos y
las condiciones poco agresivas en las que se operan, han permitido que estos
biocatalizadores se posicionen como elementos preponderantes en diversos
sectores industriales. En efecto, se considera que en aquellos sectores industriales
en donde está involucrada al menos una reacción química, existe la posibilidad de
integrar una enzima al proceso de transformación.

No obstante que las enzimas se han utilizado desde hace varios siglos en industrias
como la cervecera, láctea, de panificación o peletera, es hasta finales del siglo XIX y
principios del XX que se establece su naturaleza o mecanismo de acción. De hecho,
aun cuando la compañía Röhm (Alemania) utilizó por primera vez en 1914 la enzima
tripsina en la industria de detergentes, la naturaleza proteica de las enzimas fue
probada hasta 1926 por Sumner. Más aún, se considera que su producción por
fermentación a gran escala la inició formalmente la compañía Novo Industri
(actualmente Novozymes) en la primera parte de los años sesenta, al producir una
glucoamilasa útil en la transformación de almidón en glucosa.

Desde un punto de vista del mercado y de la disponibilidad de enzimas industriales,

las compañías Novozymes (Dinamarca) y DuPont (USA), a través de sus filiales
Danisco/Genencor, dominan el mercado de las enzimas con casi el 75% de las
ventas globales. Con volúmenes de ventas menores, pero con una participación
importante en el sector se encuentran las compañías alemanas BASF y Henkel, la
holandesa DSM, así como las japonesas Amano y Ajinomoto.
Actualmente (2013), se calcula que el mercado global de las enzimas es de
alrededor de 4.5 billones de dólares y se espera que crezca para el 2020 a un ritmo
del 8.3% y alcance cifras de más de 7.5 billones de dólares (GRAND VIEW
RESEARCH, 2014). Dentro de este mercado se estima que las enzimas destinadas
al procesamiento de alimentos y bebidas captan alrededor de 40% del mercado
global y que dentro de este sector al menos 45% están destinadas a la modificación
de carbohidratos, particularmente, aquellas destinadas a la transformación de
almidones.

En segundo lugar, se calcula que la industria de los detergentes capta alrededor del
30% del mercado, la industria textil y la industria del papel entre del 12 y el 10% del
mercado respectivamente y el resto del mercado se divide en aplicaciones diversas
para industria química, farmacéutica y biológica. (Rodríguez y Castillo, 2014)

3. Para las siguientes reacciones a continuación descritas indique cuál es la enzima que
cataliza dicha reacción de acuerdo a los cuatro dígitos que usa el sistema de la Enzyme
Commission (EC) de la IUPAQ-IUB.

Reacción o etapa del Ciclo de Krebs: De fumarato a L-malato:

​La fumarasa cataliza la adición en trans de un protón y un grupo OH​- procedentes

de una molécula de ​agua​. La hidratación del fumarato produce L-malato.

EC​ ​4.2.1.2​ fumarasa

4.- Liasa
2.- Liasas de carbono oxígeno
1.-Hidro-liasas
2.-Fumarato hidratasa

La reacción de transferencia del grupo amino (-NH2) de un ​aminoácido​ a un

α-cetoglutarato (un α-cetoácido)​:
Las transaminasas (o aminotransferasas) son ​enzimas​ transferasas que catalizan
dicha reacción, un nombres más específicos de estas enzimas es:
Glutamato-oxalacetato transaminasa (GOT), llamada también aspartato
aminotransferasa (AST), Glutamato-piruvato transaminasa (GPT), o bien alanina
aminotransferasa (ALT).
La GPT o ALT está presente en concentraciones mucho más elevadas en el hígado
que en los demás tejidos.

La GPT cataliza esta otra reacción:

Alanina + α-Cetoglutarato ⇔ Piruvato + Glutamato

​ C​ ​2.6​.1.1 alanina aminotransferasa

E
2-Transferasa
6-La transferencia de grupos nitrogenados
1-Transaminasas
1-Aspartato transaminasa

Reacción: D-xilosa-5-fosfato = D-Ribulosa-5-fosfato

Existen al menos cuatro ​rutas metabólicas para el ​catabolismo de la D-xilosa: en los

microorganismos ​eucariotas existe una ruta oxidorreductasa. Los ​procariotas
típicamente hacen uso de una ruta isomerasa, y entre estos últimos existen también
dos rutas oxidativas llamadas ruta de Weimberg y ruta de Dahms.

Enzima Catalizadora:
Epimerasa (Isomerasa en pentosas)
5.1.3.1 Epimerasa
5- Isomerasas
1- Racemasa y epimerasa
3- Actuando sobre los carbohidratos y Derivados
1- Ribulosa-fosfato 3-epimerasa
Descomposición de peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno:
2H​2​O​2 ​ --> 2H​2​O + O​2
Esta reacción es muy lenta, a menos que sea catalizada. La catalasa aumenta la
velocidad de la descomposición del peróxido de hidrógeno sin catalizar
aproximadamente 1000 millones de veces.
EC 1.11.1.6 catalasa
1 ---> Oxidorreductasas
11 --> Actuando sobre un peróxido como aceptor
1 ---> Peróxido
6 ---> Sexta enzima dentro del grupo

Formación de fosfoenolpiruvato a partir del piruvato, vía oxalacetato

Se consigue este fin convirtiendo, en primer lugar, el piruvato en oxalacetato. La
enzima que se requiere para esta reacción es la piruvato carboxilasa dependiente
de la biotina que produce oxalacetato desde el piruvato con ATP:
Piruvato + CO​2​ +H​2​O + ATP --> Oxalacetato + ADP + P​i​ + 2H​+

EC 6.4.1.1 piruvato carboxilasa

6 ---> Ligasas
4 ---> Formación de enlaces carbono-carbono
1 ---> Piruvato
1 ---> primera enzima dentro del grupo

2.- De la ruta metabólica de glucólisis describa de acuerdo al sistema Enzyme

Commission (EC) de la IUPAC-IUB los cuatro dígitos para cada una de las
reacciones desde desde glucosa hasta piruvato.
 ​
1.-​ EC 2.7.1.1 - hexokinase

​
2.-​ EC 5.3.1.9 - Glucose-6-phosphate isomerase
3.- EC 2.7.1.11 - 6-phosphofructokinase
4.- EC 4.1.2.13 - fructose-bisphosphate aldolase
5.- EC 5.3.1.1 - Triose-phosphate isomerase
6.- EC 1.2.1.12 - glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
7.- EC 2.7.2.3 - phosphoglycerate kinase
8.- EC 5.4.2.1 - phosphoglycerate mutase
9.- EC 4.2.1.11- Enolase
10.- EC 2.7.1.40 - pyruvate kinase

Bibliografía
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p. 169 y 178.
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Reverté Ediciones, p.105 y 187.
Moss, G. (1992). ​Enzyme Nomenclature.​ [online] Chem.qmul.ac.uk. Disponible en:
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