UNIVERSIDAD NACIONAL AUTÓNOMA DE MÉXICO

COLEGIO DE CIENCIAS Y HUMANIDADES AZCAPOTZALCO

BIOLOGÍA III

UNIDAD EXPERIMENTAL # 1

PRESENCIA DE ENZIMAS EN LOS ALIMENTOS

Profesora Andrea del Pilar Rivera González

Alumno Morales García Luis Fernando

Grupo 532

Fecha de elaboración: sábado, 7 de septiembre de 2019

Fecha de entrega: domingo, 8 de septiembre de 2019

 INTRODUCCIÓN
Las enzimas son proteínas más especializadas y tienen una actitud catalítica. Son proteínas
globulares, hidrosolubles y pueden actuar extra o intracelularmente. Virtualmente todas las
reacciones químicas de las biomoléculas orgánicas que se llevan a cabo en la célula son
catalizadas por enzimas, esto significa que son capaces de aumentar la velocidad de
reacciones y lo hacen con alta especificidad. Actúan disminuyendo la energía de activación
(energía para provocar la reacción) y por tanto, aumentan la velocidad de la reacción, la
cual se mide por la cantidad de producto que se forma por unidad de tiempo.
1. Barahona, A. y Torrens, E. (2010). Biología 1. 1.a edición. MACMILLAN Profesional.
Ciudad de México. 66 pp.
Las enzimas poseen las siguientes características con respecto a su actividad catalítica:
. Son sustancias que, incluso en cantidades muy pequeñas, aceleran las reacciones. No es
que se obtenga más producto, sino que gracias a las enzimas se obtiene el mismo producto
pero más rápido.
. No se consumen durante la reacción química, por tanto, al pasar los reactivos a productos
de la reacción sigue habiendo la misma cantidad de enzima.
A diferencia de los catalizadores no biológicos, las enzimas presentan estas características:
. Son altamente específicas. Esto permite asegurar que una enzima actué en una reacción
sin modificar la actividad de otras reacciones.
. La mayoría de las enzimas tienen su pico de actividad a temperatura ambiente, es decir, a
la temperatura de los seres vivos.
. Presentan pesos moleculares muy elevados.
. Son altamente reactivas. La actividad catalítica de las enzimas supera por mucho a la de
los catalizadores no bilógicos.
1. Barahona, A. y Torrens, E. (2010). Biología 1. 1.a edición. MACMILLAN Profesional.
Ciudad de México. 66 pp.
Por su estructura se reconocen enzimas estrictamente proteicas que están constituidas
exclusivamente por cadenas de aminoácidos. Las holoenzimas están conformadas por una
fracción polipeptídica llamada apoenzima y poseen un cofactor de origen no proteico.
1. Barahona, A. y Torrens, E. (2010). Biología 1. 1.a edición. MACMILLAN Profesional.
Ciudad de México. 66 pp.
La catalasa es una enzima presente en las células de los organismos. Su acción es la
descomposición del peróxido de hidrógeno (H202) en oxígeno y agua. Esta acción es
importante, ya que en la última etapa de la cadena respiratoria se liberan dos moléculas de
agua. Pero estas moléculas suelen llevar un átomo de oxígeno que sólo recibe un electrón.
Este oxígeno forma un radical superóxido que es muy tóxico.
2. Pérez, A. y Molina, M. (2007). Biología. 1.a edición. Santillana. Ciudad de México. 110
pp.
Para evitar un intoxicación, la enzima superóxido dismutasa transforma esa molécula de
agua en peróxido de hidrógeno, sin embargo, esta molécula también es tóxica. Ahora entra
en acción la catalasa y libera agua y oxígeno. Esta acción se aprovecha para utilizar el agua
oxigenada como desinfectante. Al ponerse en contacto con una herida se libera oxígeno y
éste es tóxico para muchas bacterias.
2. Pérez, A. y Molina, M. (2007). Biología. 1.a edición. Santillana. Ciudad de México. 110
pp.
La enzima a-amilasa, presente en la saliva, inicia la degradación del almidón, la principal
fuente de carbohidratos de la dieta humana. Esta enzima hidroliza al azar los enlaces a
(14) que unen residuos de glucosa en el almidón, a excepción de los enlaces cercanos a
los extremos y a los puntos de ramificación de las cadenas. La alta concentración de
protones del estómago inactiva la a-amilasa salival. La digestión del almidón continúa en
el intestino delgado por la acción de la a-amilasa pancreática.
3. Madigan, M. y Martinko, J. (2015). Brock. Biología de los microorganismos. 14.a
edición. PEARSON. Madrid. 92-93 pp.
Por lo tanto al dar una breve explicación acerca de la catalasa y amilasa, se expondrá
mediante la práctica como la temperatura va a provocar diferentes reacciones sobre estas
dos enzimas. Así mismo se va a demostrar su existencia con la ayuda del peróxido de
hidrógeno y por lo tanto su reacción pondrá en manifiesta los productos que resulta de su
interacción. Para finalizar, por medio de este experimento se anotaran que tejidos poseen
una mayor presencia de la enzima catalasa y tratar de explicar el por qué sucede de esta
forma.
PROBLEMA A RESOLVER
¿Cómo afecta la temperatura a las enzimas en los alimentos?
HIPÓTESIS
Creo que si agregamos el peróxido de hidrógeno a los tejidos vegetales y animales, entonces
podrá haber un tipo de reacción, como por ejemplo una posible efervescencia o un cambio
de color, lo que indicaría la presencia de la enzima catalasa en los mismos.
 OBJETIVOS
. Demostrar la existencia de la catalasa en tejidos vegetales y animales
. Estudiar la actividad de la catalasa
MATERIALES
. 1 gradilla para tubos de ensayo
. 8 tubos de ensayo
. 3 vasos de precipitado
. 1 pinza para tubo de ensayo
. 1 parrilla para tubo de ensayo
. Agua de la llave
. Algodón
. Bisturí o cuchillo desechable
. 3 pipetas Pasteur
. 4 palillos para brocheta
. Un frasco de 100 ml de Peróxido de hidrógeno
. Jabón líquido para trastos
. Papa pequeña, 3 trozos cocidos y 3 trozos crudos de 1 cm aproximadamente
. Zanahoria pequeña, 3 trozos cocidos y 3 trozos crudos de 1 cm aproximadamente
. Jitomate pequeño, 3 trozos cocidos y 3 trozos crudos de 1 cm aproximadamente
. Jamón de pierna o pavo, 3 trozos cocidos y 3 trozos crudos de 1 cm aproximadamente
. Hígado de pollo, 3 trozos cocidos y 3 trozos crudos de 1 cm aproximadamente
. Fibra delgada
SOLUCIONES
. Solución de almidón . 1 termómetro
. Solución fehling A
. Solución fehling B
. Lugol
. 1 soporte (solo en caso de usar mechero o lámpara de alcohol)
 RESULTADOS
Para iniciar la práctica ocupamos diferentes muestras de alimentos (crudos y cocidos), en
su mayoría vegetales, y un trozo de hígado. Posteriormente pusimos cada muestra en un
tubo de ensayo y le agregamos 3ml de peróxido de hidrógeno a cada uno (agua oxigenada),
con el fin de observar la reacción de la enzima catalasa, y los resultados son los que se
presentan a continuación.

Papa cocida:
.No cambió de color
. Se esponjó un poco
. Se aclaró
. Se crearon burbujas (oxígeno)
. El agua oxigenada no cambio de color
. Sin efervescencia

Hígado cocido:
. Se tornó más amarillento
. Se desmoronaba poco a poco
. El agua oxigenada no cambió de color
. Sin efervescencia
. Muy pocas burbujas (oxígeno)

Zanahoria cocida:
. No cambió de color
. Sin efervescencia
. Sin burbujas (oxígeno)
. El agua oxigenada no cambió de color

Jamón cocido:
. No ocurrió ningún tipo de cambio o reacción

Jitomate cocido:
. Se aclaró un poco
. Las burbujas se adhieren al jitomate (oxígeno)
. Muy poca efervescencia
. El agua oxigenada no cambió de color
 Jitomate crudo:
. No cambió de color
. Se aclaró un poco
. Hay burbujas (oxígeno)
. El agua oxigenada no cambió de color

Jamón crudo:
. No cambió de color
. Casi no hubo burbujas (oxígeno)
. El agua oxigenada no cambió de color
. No hubo efervescencia

Papa cruda:
. No cambió de color
. Tiene mucha efervescencia
. Produjo muchas burbujas (oxígeno)

Hígado crudo:
. Sufrió un cambio de color de rojo a café con naranja
. El hígado parece haber cambiado su textura
. Su efervescencia no fue mucha
. El agua oxigenada se tornó amarillenta
. Pocas burbujas (oxígeno)

Tubo de ensayo 1 (Reacción de Fehling)

En un inicio al tubo de ensayo se le agregó 3ml de una solución diluida de almidón el cual
era de color transparente, posteriormente se le agregó 1ml de Fehling A y 1ml de Fehling
B, adquirió un color azul rey como se puede observar en la figura 1.1. Después de calentar
el resultado a baño María, adquirió diferentes colores: en la parte superior obtuvo un color
azul cielo, en medio se tornó turquesa, en la parte inferior tuvo un color azul marino y la
solución de almidón se concentró hasta el fondo del tubo de ensayo, presentando un color
blanquizco como se puede observar en la figura 1.2. Por lo tanto la reacción de Fehling en
mi caso fue negativa.

Figura 1.1 Figura 1.2

Tubo de ensayo 2 (Reacción de Lugol)
En un principio al tubo de ensayo se le agregó 3ml de una solución diluida de almidón el
cual era de color transparente y posteriormente se agregó 5 gotas de Lugol, adquirió un
color café y en la parte superior e inferior se tornó de color negro, como se puede observar
en la figura 2.1. En este caso el tubo de ensayo no se calentó a baño María, aunque de todas
formas la disolución no se tornó color azul-violeta por lo que la prueba resultó nuevamente
negativa en mi caso.

Figura 2.1
Tubo de ensayo 3
En un comienzo al tubo de ensayo se le agregó 3ml de una solución diluida de almidón el
cual era de color transparente y después se añadió una pequeña cantidad de saliva, se
conservó el color pero debido a la enzima amilasa hubo una especie de burbujeo, como se
puede observar en la figura 3.1. Posteriormente se colocó el tubo de ensayo en un vaso de
precipitado al baño María y se controló la temperatura del agua para que no hirviera, con
el fin de que la amilasa trabajase adecuadamente a unos 37 °C, durante unos 15 minutos.
Luego se realizó la reacción de Fehling, es decir se agregó 1ml de Fehling A y 1ml de
Fehling B, en este caso se presentaron diferentes colores: en la parte superior se tornó de
color azul marino y blanco, en la de en medio se presentó un verde muy tenue y un color
turquesa con una combinación de blanco y finalmente en la parte inferior se presentó un
gris muy claro y azul rey hasta el fondo del tubo de ensayo, como se puede observar en la
figura 3.2.

Figura 3.1 Figura 3.2

Tubo de ensayo 4
En un inicio al tubo de ensayo se le agregó 3ml de una solución diluida de almidón el cual
era de color transparente y después se añadió una pequeña cantidad de saliva, se conservó
el color pero debido a la enzima amilasa hubo una especie de burbujeo, como se puede
observar en la figura 4.1. Posteriormente se colocó el tubo de ensayo en un vaso de
precipitado al baño María y se controló la temperatura del agua para que no hirviera, con
el fin de que la amilasa trabajase adecuadamente a unos 37 °C, durante unos 15 minutos.
Luego se realizó la reacción de Lugol, es decir se añadieron 5 gotas Lugol, pero en este
caso no se puso a calentar. Lo que ocurrió es que la disolución inicial, es decir la que se
obtuvo en la figura 4.1 se concentró en la parte superior y el Lugol se colocó en la parte
inferior, aunque en esta parte hubo una especie de color dorado, junto con un color rojo y
negro hasta el fondo del tubo de ensayo, como se puede observar en la figura 4.2.

Figura 4.1 Figura 4.2

ANÁLISIS DE RESULTADOS
Una de las enzimas que se encuentran con gran abundancia es la catalasa o hidrógeno-
peróxido-oxido-reductasa (figura 5.1), su función es proteger a las células del efecto tóxico
del peróxido de hidrógeno (agua oxigenada) producido en distintas reacciones redox, esta
se encuentra en diversos alimentos como el hígado, vegetales (espinacas, papa, zetas,
cebollas, pepinos), y algunas frutas (piña, cerezas, plátanos, entre otros) y aun que todas las
células vegetales contienen catalasa algunas la contiene en mayor cantidades como las
brotes jóvenes de trigo, trébol, coles de Bruselas; pero en especial se encuentra en el hígado
(figura 5.2).
4. Cervantes, R. (2014). Enzimas. Tesis de la Universidad Politécnica Upemor, Ingeniería
en Biotecnología, Laboratorio de Bioquímica microbiana. 37 pp.

Figura 5.1 Catalasa Figura 5.2 Reacción del hígado con el agua oxigenada
Esta enzima se encuentra dentro del peroxisoma que es un organelo celular con una
membrana lipídica (figura 6.1), se ubica en los tejidos pero mayormente en el hígado de los
animales y de los humanos, también las plantas tienen peroxisomas que les ayuda a la
fosforespiracion. Entre las especificaciones de la catalasa esta se reporta con el símbolo U
que la cantidad de enzima que una reacción enzimática cataliza la conversión de 1 micro
mol de sustrato por minuto. Esta unidad de U se puede combinar con U/mg o U/ml, también
existe el kamal que equivale a 60*106.
4. Cervantes, R. (2014). Enzimas. Tesis de la Universidad Politécnica Upemor, Ingeniería
en Biotecnología, Laboratorio de Bioquímica microbiana. 37 pp.

Figura 6.1 Ubicación de los peroxisomas en la célula eucariota

Los factores que pueden afectar a la actividad enzimática de la catalasa son el pH siendo
su pH óptimo de 7 y una variación de este hace que descienda la velocidad de reacción, al
igual la temperatura siendo su temperatura ideal de 37ºC y una variación más alta hace que
descienda bruscamente su actividad al punto de ser nula su actividad por la
desnaturalización que llega a ser a los 45ºC aproximadamente o en menor temperatura si
realiza el proceso pero con mucha menor velocidad.
La forma en que reacciona este enzima es descomponer el peróxido de hidrógeno (agua
oxigenada) en agua y oxígeno al ser una oxidorreductasa que catalizan una amplia variedad
de reacciones de óxido-reducción, empleando coenzimas, tales como NAD+ y NADP+.
Resumiendo todo lo anterior, la catalasa acelera la reacción de descomposición del agua
oxigenada, lo cual se puede corroborar por las burbujas que se producen. Estas burbujas se
originan por la rápida liberación de gas oxígeno O2 en agua H20 (figura 7.1).
4. Cervantes, R. (2014). Enzimas. Tesis de la Universidad Politécnica Upemor, Ingeniería
en Biotecnología, Laboratorio de Bioquímica microbiana. 37 pp.

Figura 7.1 Reacción del peróxido de hidrógeno en la

catalasa
La amilasa es una enzima cuya función es actuar sobre el almidón (enzima glucolítica),
para contribuir en los procesos de digestión de carbohidratos. Podemos encontrar esta
enzima fraccionada en la molécula de almidón (figura 8.1). Allí, su función es hidrolizar
los enlaces glucosídicos de tipo alfa, dividiendo el almidón hasta alfa dextrinas
(concentración de monosacáridos, u oligosacáridos) y, posteriormente, hasta maltosas
(disacárido). Esta proteína se desarrolla, en los seres humanos, en el páncreas y, en poca
cantidad, la encontramos en las glándulas salivales. En la parótida, sublingual y submaxilar,
se produce la saliva, que humedece la boca y tiene una función digestiva, además de
mantener el pH (situado entre 6,5 y 7 o pH neutro).
5. Escolano, A. (2018). Desnaturalización de la Amilasa. Recuperado el 8 de septiembre
de 2019, de https://anatomiaaplicadaana.wordpress.com/2018/06/11/desnaturalizacion-de-la-
amilasa/

Figura 8.1 Digestión del Almidón, participando la

amilasa durante el proceso

La catalasa no se presentó de la misma forma en todas las muestras de los tejidos animales
y vegetales, ya que como se mencionó anteriormente, en el hígado se encuentra la mayor
cantidad de catalasa; en cuanto a los vegetales estos poseen una menor cantidad de esta
enzima, por lo tanto esto se demostró en la práctica, debido a que al momento de agregar
peróxido de hidrógeno al hígado hubo demasiada efervescencia lo que demostraba como la
catalasa destruía los enlaces del agua oxigenada para generar agua y oxígeno, el cual se
manifestó en forma de burbujas.
La existencia de la enzima catalasa (figura 9.1) en los tejidos animales, se aprovecha para
utilizar el agua oxigenada como desinfectante cuando se echa sobre una herida. Como
muchas de las bacterias patógenas son aerobias, mueren por el desprendimiento de oxigeno
que se produce cuando la enzima catalasa actúa con el agua oxigenada. En los tejidos
vegetales sirve como catalizador para eliminar el oxígeno presente en los tejidos de cada
uno de los vegetales, acelerando así, la función que desempeña como catalizador y
produciendo un burbujeo mayor.
6. Garrido, B. (2002). La Catalasa. Recuperado el 8 de septiembre de 2019, de
https://www.sebbm.es/BioROM/contenido/proteinas3d/practica/catalasaboton.html

Figura 9.1 Catalasa

La alfa amilasa (figura 10.1) actúa como catalizador de la hidrolisis de los enlaces Alpha
glucosídicos, como lo son el almidón y el glucógeno. Bien podemos decir que la alfa
amilasa hidroliza grandes moléculas de almidón con ayuda de la temperatura para obtener
glucosa y así mismo más azucares.
7. Esperanza, E. (2009). PURIFICACIÓN Y CARACTERIZACIÓN DE α-AMILASA
DE PENICILLIUM COMMUNE PRODUCIDA MEDIANTE FERMENTACIÓN EN
FASE SÓLIDA. Revista Colombiana de Química. Recuperado el 8 de septiembre de 2019,
de https://revistas.unal.edu.co/index.php/rcolquim/article/view/13396/36546

Figura 10.1 Alfa amilasa

Los polímeros (figura 11.1) son macromoléculas generalmente orgánicas, formadas por la
unión de moléculas más pequeñas llamadas monómeros. Un polímero no es más que una
sustancia formada por una cantidad fina de macromoléculas que le confieren un alto peso
molecular que es una característica representativa de esta familia de compuestos orgánicos.
También existen los polímeros naturales, que son provenientes directamente del reino
vegetal o animal. El almidón, la celulosa, la seda y el ADN son ejemplos de polímeros
naturales, entre los más comunes de estos y entre los polímeros sintéticos, encontramos el
nailon, el polietileno y la baquelita. Los productos que trabajamos contienen el polímero
llamado: almidón, es decir, un polímero natural.
8. Textos científicos. (2005). ¿Qué son los polímeros?. Recuperado el 8 de septiembre de
2019, de https://www.textoscientificos.com/polimeros/introduccion

Figura 11.1 Polímeros

Las frutas, los vegetales, los alimentos de grano y muchos productos lácteos contienen
naturalmente carbohidratos en distintas cantidades, incluidos los azucares, que son un tipo
de carbohidrato que puede agregar un sabor atractivo a una dieta nutritiva. Fructosa (figura
12.1): Un azúcar simple que se encuentra en las frutas, en la miel y en los vegetales de raíz.
Se utiliza como endulzante calórico, agregado a los alimentos y bebidas en forma de
fructosa cristalina (hecha con fécula de maíz) Glucosa (figura 12.1): Es la principal fuente
de energía para el cuerpo y es el azúcar que se produce cuando los carbohidratos son
digeridos o metabolizados. La glucosa, a veces se denomina dextrosa. El almidón está
compuesto por largas cadenas de glucosa.
9. Tarka, M. (2010). International Food Information. Carbohidratos y azucares.
Recuperado el 8 de septiembre de 2019, de https://foodinsight.org/carbohidratos-y-
azucares/?fbclid=IwAR3ET3uw3-4hgS1U1K22xYrRwrNJdns4CkuysR7PwksAYlO3a2ZqcL_vuFU

Figura 12.1 Glucosa y fructosa

El reactivo de Fehling (figura 13.1) se utiliza para la detección de sustancias reductoras,

particularmente azúcares reductores. Se basa en el poder reductor del grupo carbonilo de
un aldehído que pasa a ácido reduciendo la sal cúprica de cobre (II), en medio alcalino, a
óxido de cobre (I). Éste forma un precipitado de color rojo. Un aspecto importante de esta
reacción es que la forma aldehído puede detectarse fácilmente, aunque exista en muy
pequeña cantidad. Si un azúcar reduce el licor de Fehling a óxido de cobre (I) rojo, se dice
que es un azúcar reductor.
10. Lorén, J. (2011). Reactivo de Fehling. Recuperado el 8 de septiembre de 2019, de
https://blog.uchceu.es/eponimos-cientificos/reactivo-de-fehling/
 Figura 13.1 Reacción de Fehling

La prueba de Lugol (figura 14.1) se utiliza esta disolución como indicador en la prueba del
yodo, que sirve para identificar polisacáridos como los almidones, glucógeno y ciertas
dextrinas.

Figura 14.1 Prueba de Lugol

Principios de la prueba de Lugol y Reacción de Fehling:

El ensayo con el licor de Fehling se fundamenta en el poder reductor del grupo carbonilo
de los aldehídos (figura 15.1). Éste se oxida a ácido y reduce la sal de cobre en medio
alcalino a óxido de cobre, formando un precipitado de color rojo. Un aspecto importante
de esta reacción es que la forma aldehído puede detectarse fácilmente, aunque exista en
muy pequeña cantidad. Si un azúcar reduce el licor de Fehling a óxido de cobre rojo, se
dice que es un azúcar reductor. Esta reacción se produce en medio alcalino fuerte, por lo
que algunos compuestos no reductores como la fructosa que contiene un grupo cetona,
puede enolizarse a la forma aldehido dando lugar a un falso positivo. Al reaccionar con
monosacaridos se torna verdoso, y si lo hace con disacáricos toma el color del ladrillo.
10. Lorén, J. (2011). Reactivo de Fehling. Recuperado el 8 de septiembre de 2019, de
https://blog.uchceu.es/eponimos-cientificos/reactivo-de-fehling/
 Figura 15.1 Ensayo con el licor de Fehling

La prueba de Lugol o del yodo, es decir, la reacción entre el yodo y el almidón, es la que
nos permite detectar la presencia de almidón en algunos alimentos (figura 16.1). Esta
reacción es el resultado de la formación de cadenas de poliyoduro (generalmente triyoduro,
I3–) que se enlazan con el almidón en las hélices del polímero. En concreto, es la amilosa
del almidón la que se une a las moléculas de yodo, formando un color azul oscuro, a veces
prácticamente negro. La amilopectina no reacciona apenas con el yodo.
11. Martín, M. (2012). Reactivo de Lugol: Historia de su descubrimiento y aplicaciones
didácticas. Recuperado el 8 de septiembre de 2019, de
http://www.scielo.org.mx/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0187-893X2013000100006

.
Figura 16.1 Prueba de Lugol o del yodo
 CONCLUSIONES
. En los tubos donde hay menos coloración azul indica que hay una alta actividad
enzimática, pero donde el color azul es más prominente se entiende que la actividad está
reducida o ausente.
. El color es un factor muy importante por ello la utilización del Lugol para lograrlas, la
menor presencia de color, indica que hay mayor amilasa y por tanto mayor degradación del
almidón.
. La mayor degradación del almidón hace que el color azul o violeta desparezca casi por
completo, indicando así, la mayor actividad enzimática que existe en el medio estudiado o
experimentado, por parte de la amilasa.
. La amilasa es una hidrolasa, esto quiere decir que descompondrá por hidrólisis enlaces 1-
4 del componente α-Amilasa al digerir el almidón para formar azúcares simples.
. La catalasa es una enzima de naturaleza oxidorreductasa, que mediante procesos REDOX
descompone el peróxido de hidrógeno en agua y en oxígeno molecular.
. Se pudo determinar la presencia de la enzima catalasa, esta afirmación se fundamenta con
el intenso y prolongado burbujeo que existió al momento de colocar una pequeña cantidad
de peróxido de hidrógeno en la muestra de hígado.
. Se comprobó la visualización de la desnaturalización de la catalasa en la muestra de
hígado, mediante la acción de la temperatura. Teniendo como conclusión que la
temperatura es un factor importante y decisivo al momento en que las enzimas cumplen sus
funciones, ya que si la misma no se considera dentro de un proceso metabólico dentro del
laboratorio, no se pueden obtener los resultados esperados por el mal funcionamiento del
enzima.
. Se comprobó la acción hidrolítica de la amilasa y se concluye que la misma posee una
gran capacidad catalizadora al hidrolizar polisacáridos como el almidón y el glucógeno, en
monómeros más sencillos.
. La acción de la catalasa y la amilasa con peróxido de hidrogeno tiene una temperatura
optima de acción entre los 35°C-36°C y a partir de los 44°C ya no hay reacción.
 BIBLIOGRAFÍA
1. Barahona, A. y Torrens, E. (2010). Biología 1. 1.a edición. MACMILLAN Profesional.
Ciudad de México. 66 pp.
2. Pérez, A. y Molina, M. (2007). Biología. 1.a edición. Santillana. Ciudad de México. 110
pp.
3. Madigan, M. y Martinko, J. (2015). Brock. Biología de los microorganismos. 14.a
edición. PEARSON. Madrid. 92-93 pp.
4. Cervantes, R. (2014). Enzimas. Tesis de la Universidad Politécnica Upemor, Ingeniería
en Biotecnología, Laboratorio de Bioquímica microbiana. 37 pp.
5. Escolano, A. (2018). Desnaturalización de la Amilasa. Recuperado el 8 de septiembre
de 2019, de https://anatomiaaplicadaana.wordpress.com/2018/06/11/desnaturalizacion-de-la-
amilasa/

6. Garrido, B. (2002). La Catalasa. Recuperado el 8 de septiembre de 2019, de

https://www.sebbm.es/BioROM/contenido/proteinas3d/practica/catalasaboton.html

7. Esperanza, E. (2009). PURIFICACIÓN Y CARACTERIZACIÓN DE α-AMILASA

DE PENICILLIUM COMMUNE PRODUCIDA MEDIANTE FERMENTACIÓN EN
FASE SÓLIDA. Revista Colombiana de Química. Recuperado el 8 de septiembre de 2019,
de https://revistas.unal.edu.co/index.php/rcolquim/article/view/13396/36546
8. Textos científicos. (2005). ¿Qué son los polímeros?. Recuperado el 8 de septiembre de
2019, de https://www.textoscientificos.com/polimeros/introduccion
9. Tarka, M. (2010). International Food Information. Carbohidratos y azucares.
Recuperado el 8 de septiembre de 2019, de https://foodinsight.org/carbohidratos-y-
azucares/?fbclid=IwAR3ET3uw3-4hgS1U1K22xYrRwrNJdns4CkuysR7PwksAYlO3a2ZqcL_vuFU

10. Lorén, J. (2011). Reactivo de Fehling. Recuperado el 8 de septiembre de 2019, de

https://blog.uchceu.es/eponimos-cientificos/reactivo-de-fehling/

11. Martín, M. (2012). Reactivo de Lugol: Historia de su descubrimiento y aplicaciones

didácticas. Recuperado el 8 de septiembre de 2019, de
http://www.scielo.org.mx/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0187-893X2013000100006
 FORMATO DE VALUACIÓN DE TRABAJO EN EQUIPO

RUBRICA PARA EVALUAR EL TRABAJO EN EQUIPO

FECHA: domingo 8 de septiembre de 2019 GRUPO: 532 EQUIPO: 2

CATEGORIA Experto Satisfactorio Regular Debe mejorar

(4 puntos)
Trabajando Casi siempre escucha,
con otros comparte y apoya el
esfuerzo de otros. Trata de
mantener la unión de los
miembros trabajando en
grupo
Contribuciones Proporciona siempre ideas
útiles cuando participa en
el equipo y en la discusión
en clase. Es un líder
definido que contribuye
con mucho esfuerzo.
Enfocándose SE mantiene enfocado en
en el trabajo el trabajo que se necesita
hacer. Muy autodirigido.
Actitud Nunca se burla del
proyecto o el trabajo de
otros. Siempre tiene una
actitud positiva hacia el
trabajo.
Resolución de Busca y sugiere soluciones
problemas a los problemas.
(3 puntos)
Usualmente escucha,
comparte y apoya el
esfuerzo de otros. No
causa “problemas en el
grupo”.
Por lo general,
proporciona ideas útiles
cuando participa en el
equipo y en la discusión en
clase. Un miembro fuerte
del grupo que se esfuerza.
La mayor parte del tiempo
se enfoca en el trabajo que
se necesita hacer.
Rara vez se burla del
proyecto o trabajo de
otros. A menudo tiene una
actitud positiva hacia el
trabajo.
Refina soluciones
sugeridas por otros.
(2 puntos)
A veces escucha y apoya el
esfuerzo de otros.
Algunas veces
proporciona ideas útiles
cuando participa en el
equipo y en la discusión en
clase.
Algunas veces se enfoca
en el trabajo que se
necesita hacer
Alguna veces se burla del
proyecto o el trabajo d
eotros miembros del
grupo. Tiene una actitud
positiva hacia el trabajo
No sugiere o refina
soluciones, pero está
dispuesto a tratar
soluciones propuestas por
otros.
(1 punto)
Raramente escucha y
apoya el esfuerzo de
otros.
Rara vez proporciona
ideas útiles cuando
participa en el equipo y
en la discusión en clase.
Raramente se enfoca en
el trabajo que se necesira
hacer. Deja que otros
hagan el trabajo.
Casi siempre se burla del
proyecto o el trabajo de
otros miembros del
grupo. Rara vez tiene una
actitud positiva hacia el
trabajo.
No trata de resolver
problemas o ayudar a
otros a resolverlos. Deja
a otros hacer el trabajo.

TOTAL DE PUNTOS: ____20______

NOTA: el equipo utiliza esta tabla para evaluar cada uno de sus integrantes del mismo y en una hoja para
entregar anota los siguientes datos.
Nombre del alumno Total de puntos
Morales García Luis Fernando 20
Gaona Mariel 18
Gallegos Leslye 15
Escamilla Alonso 18

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