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Contracción
del músculo esquelético
GoNZALO CosT A BUITRAGO

Introducción. Organización funcional del músculo esquelético. Meca-

nismo de la contracción muscular. Control de la actividad muscular.
Fuentes de energia para la contracción. Tipos de fibra s musculares.

INTRODUCCION por el sistema nervioso central. La contracción

En los mamíferos, los músculos comprenden
conjuntos de células altamente especializadas
que transforma n energía química en mecánica
como respuesta a acontecimientos excitadores
que ocurren en la membrana celular. Esta ca-
racterística básica determina que los músculos
se contraigan generando tensión y producien-
do movimiento, lo que permite al animal reali-
zar actividades tan opuestas como estar para-
do o correr, así como sustentar la función de
los diferentes sistemas orgánicos.
En los animales domésticos existen dos tipos
de músculo: estriado y liso. El músculo estria-
do recibe su nombre de la presencia en sus
células de bandas o estriaciones transversales
visibles a l microscopio. Se encuentra, bien in-
sertándose a través de tendones en las estruc-
turas óseas, músculo esquelético, o bien fo r-
ma ndo parte del corazón, músculo cardíaco. El
músculo liso no presenta estriaciones, y forma
parte de la pared de muchos órganos y de los
vasos sanguíneos.
En el presente tema se estudia el fenómeno
contráctil que lleva a la producción de fuerza
en el músculo esquelético. El músculo esquelé-
tico está inervado por motoneu ronas q ue esta-
blecen conexiones con él a través de uniones
neurom uscula res, lo que permite su control
del músculo esquelético es un proceso comple-
jo que se inicia con la producción de un poten-
cial de acción en la motoneurona, que determina
la liberación de un neurotransmisor, acetilcoli-
na, en la unión neuromuscular. La acetilcolina,
a su vez, provoca un potencial de acción en la
fibra muscular que es, en último término, el
determinante de la contracción.
ORGANIZACION FUNCIONAL
DEL MUSCULO ESOUELETICO
El músculo esquelético se organiza como un
conjunto que agrupa a un número variable de
células ( 100-1 O 000) denominadas fibras muscu-
lares (10-100 11m de diámetro), las cuales se
extienden a lo largo del músculo desde un ten-
dón a otro (fig. 3-1 }. Las fibras musculares son
multinucleadas, ya q ue cada una de ellas pro-
viene de la unión de varias células más peque-
ñas, denominadas mioblastos, que cuando se
alinean y fusionan man tienen sus núcleos en la
fibra adulta. Cada fibra muscular está fo rmada
por haces fila mentosos, que la recorren en toda
su longitud, denomi nados mioflbrillas (1 11m de
diámetro). Las miofibrillas contienen los ele-
mentos esenciales para la actividad contráctil
del músculo, los filamentos contráctiles. Los fi-

41
42 Fisiología veterinaria

Cadenas ligeras

a) Músculo

~
...... MML S-2
~----~
MMP
m) Molécula de m iosina
b) Fascículo

línea . ___ _
banda z banda banda-..____ nMiosina en el filamento grueso
Ó)JJ) ) J)i) 'l ti í
1
Puente de

línea M _.. -·--} .1>--. _ d) Miofibrílla

1lllf,E
_.../ Sarcómero ·-..___ _

3./
~
S::~~~,:
i ~- k) Filamento grueso
--<. :: .~ - :. ·:>.::.
z ··...
.. .: :. . . t.
f)
g) ...../

.·.·:.
··:·:·:··
....
~·;·. . . .
~ ·~t~j~t~·
·--..__ ¡;··. _
.~/.~.
Tropom iosina
J) Filamento fino

Figura 3-1. Representación esquemática de un músculo esquelético. a) Músculo. b) Fascículo, haz de libras
musculares del músculo. e) Fibra muscular esquelética. d) Miolibrilla con su patrón de estriaciones. e)
Sarcómero mostrando la distribución de los lilamentos linos y gruesos. fi) Secciones transversales que
muestran el patrón hexagonal de distribución de los filamentos en diferentes lugares del sareómero.j) Filamento
lino con sus componentes proteicos: actina (proteína contráctil) y tropomiosina y troponina (proteínas regula-
doras). k) Filamento grueso con la disposición helicoidal de los puentes de unión. /) Disposición de la molécula
de miosina en el filamento grueso. m) Estructura de la molécula de miosina mostrando las cadenas ligeras
asociadas de dos en dos con el extremo globular de cada una de las cadenas pesadas. También se señalan las
meromiosinas pesada (MMP) y ligera (MML), obtenidas por la acción de la tripsina, así como las fracci ones
S-I y S-2 que integran la meromiosina pesada (Modificado de Bloom, W.; Fawcett, D. W. «A Texbook of
Histology», IO'h cd., W. B. Saunders Co., Philadelphia, 1975).

lamentos son de dos tipos: gruesos (10-13 nm
de d iámetro y 1,6 ttm de longitud) y finos (5-7
nm de diámetro y 11-1m de longitud). A lo largo
de las miofibrillas, orientadas transversalmente
y a in tervalos regulares (2-2,5 ttm), se encuen-
tran unas formaciones reticulares de natu rale-
za proteica, discos Z, que están integradas por
e<-actinina. Cuando estos discos se observan
lateralmente, aparecen como líneas estrechas,
densas y en zig-zag, denominadas líneas Z. La
separación entre dos líneas Z consecutivas
constituye la unidad funcional contráctil del
músculo, el sarcómero. Así mismo, existen tam-
bién unos filamentos intermedios q ue conectan
los d iscos Z de las miofib rillas adyacentes den-
tro de las fibras musculares.
Los filamentos finos se unen a ambos lados
de la línea Z y, colocados entre ellos, se sitúan
Jos filamentos gruesos, ocupando la zona cen-
tral del sarcómero. Esta disposición determina
que el espacio ocupado exclusivamente por los
filamentos finos a los lados de la línea Z apa-

rezca como una zona clara (isotrópica a la luz
polarizada) llamada banda f . El sarcómero pre-
senta también una zona oscura, anisotrópica a
la luz polarizada, que abarca la longitud de los
filamentos gruesos y que está integrada por
éstos y por los extremos de los filamentos fi-
nos. Esta zona, banda A, presenta una parte
central más clara, zona H, que contiene la por-
ción de los filamentos gruesos que no se sola-
pan con los finos. En el centro del sarcómero
aparece una línea más densa, línea M, que co-
rresponde a la zona de unión de los filamentos
gruesos a través de una proteína estructural
denominada miomesina. La alternancia de ban-
das claras y oscuras otorga el aspecto estriado
al músculo esq uelético. La regularidad estruc-
tural del sarcómero en los vertebrados es muy
grande. Una sección transversal de la zona
donde los filamentos gruesos y finos se solapan
muestra cómo los filamentos se disponen en
una red hexagonal, de manera que cada fila-
mento fino está rodeado por tres gruesos y
cada filamento grueso por seis finos (fig. 3-1).
Características de los filamentos
contráctiles
Los filamentos que integran las miofibri llas
son los elementos decisivos en la contracción
muscular, ya que poseen las proteí nas funda-
mentales (actina y miosina) para el desarrollo
de este proceso (fig. 3-1). Los filamentos grue-
sos están integrados mayoritariamente por
miosina (200 mo léculas por filamento). Además
de ésta, existen otras proteínas, como la conec-
tina, que une el fila mento grueso a la línea Z
colaborando de esta forma al manten imiento
de una disposición ordenada de los filamentos,
y la proteína C, cuya función no está clarifica-
da. La miosina representa el 44 por 100 del
componente proteico total de la miofibrilla. Es
una proteína compleja (480 000 de peso mole-
cular) formada por seis cade nas polipeptídicas:
dos cadenas pesadas y cuatro cadenas ligeras.
Cada cadena pesada presenta una estructura
e~- helico idal que termina en un extremo globu-
lar. Las dos cadenas pesadas se entrelazan for-
mando una espiral en uno de cuyos extremos,
proyectándose lateralmente, se encuentra la
doble cabeza globular. Las cadenas ligeras se
asocian de dos en dos con el extremo globular
de cada cadena pesada (fig. 3-1 ). Cuando la
molécula de miosina es sometida a la acción de
la enzima proteolítica tripsina , se obtienen la
Contracción del músculo esquelético 43
meromiosina ligera, que representa a la cola de
la molécula, y la meromiosina pesada, que co-
rresponde a la doble cabeza y a la zona de
unión de ésta con la cola de la molécula. La
acción de la enzima papaína sobre la meromio-
sina pesada permite obtener dos productos: S-1
y S-2. La fracción S-1 corresponde a la doble
cabeza y la S-2 a la zona de unión con la cola
(fig. 3-1). La miosina tiene gran capacidad de
hidrólisis del adenosintrifosfato (ATP), produ-
ciendo energía (actividad ATP-asa), y una gran
afinidad por la actina (consti tuyente de los fila-
mentos finos). Estas características residen en
la doble cabeza (fracción S-1) de la miosina.
Las moléculas de miosina se polimerizan de
una manera muy específica en el citoplasma
para formar el filamento grueso. Las moléculas
se orientan en direcciones opuestas, - orienta-
ción bipolar- , uniéndose, a través de sus colas
(porción de la meromiosina ligera), mientras
que las zonas que engloban a la doble cabeza y
a la unión con la cola se proyectan lateralmen-
te. El resultado fmal es un filamento (grueso)
con una serie de prom inencias laterales y una
zona central desnuda que carece de ellas. Las
prominencias laterales tienen la capacidad de
articularse y se denominan puentes de unión, ya
que a través de ellos los filamentos gruesos se
unen a los filamentos finos. Los puentes de
unión se disponen helicoidalmente proyectán-
dose hacia los seis filamen tos finos que rodean
cada filamento grueso (fig. 3-1).
Los filamentos finos están integrados po r
una proteína contráctil, actina, y dos proteínas
reguladoras, tropomiosina y troponina (fig. 3-1 ).
La actina que forma parte de los filamentos
finos, actina F (actina filamentosa), es una pro-
teína dispuesta en una doble cadena enrollada
helicoidalmente de 1 11m de longitud. Se origi-
na por la polimerización en el citoplasma de
monómeros de actina G (actina globular), los
cuales se disponen de tal manera que cada
banda de la hélice integra a catorce monóme-
ros. Cada monómero de actina G presenta un
lugar de unión activo a través del cual los
puentes de unión de los filamentos gruesos in-
teractúan con los fi lamentos finos. La actina se
caracteriza po r unirse estrechamente a la mio-
sina. La tropomiosina es una proteína alarga-
da (40 nm de longitud) que está formada por
dos cadenas polipeptídicas de estructura e~-he­
licoidal enrolladas entre sí. En el filamen to
fino, la tropomiosina se coloca a lo largo del
surco que forman las cadenas que integran la
actina F, extendiéndose el espacio comprendí-
44 Fisiología veterinaria
do por siete monómeros de actina G. Cuando
el músculo está en reposo, la disposición de la
tropomiosina en el fi lamento fino impide la
interacción de la actina y la miosina. La tropo-
nina es una proteína globular que está integra-
da por tres subunidades: T, C, e I. La molécula
de troponina se sitúa so bre la de tropomiosina,
uniéndose a ésta a través de la subunidad T.
La troponina C, colocada entre las subunida-
des T e I, tiene la capacidad de unirse con el
calcio, de tal manera que puede captar cuatro
iones, aunque dos de los lugares de unión pue-
den ser también ocupados por el magnesio
(que en esos lugares compite con el calcio). La
troponina I (troponina inhibitoria) actúa en
reposo inhibiendo la unión de la actina con los
puentes de unión de la miosina, debido a que
impide a la tropomiosina dejar libres los luga-
res de unión de la actina.
MECANISMO DE LA CONTRACCION
MUSCULAR
El mecanismo que subyace en el fenómeno
de la contracción muscular constituye uno de
los aspectos más atrayentes de la fisio logía y,
por ello, está sujeto a diversas teorías que han
pretendido explicarlo a lo largo del tiempo. En
los últimos años se ha mantenido que la con-
tracción muscula r es el resultado de la interac-
ción molecular que se produce entre las proteí-
nas (actina y miosina) que forman los filamentos
contráctiles, lo que lleva a un deslizamiento de
los filamentos fin os sobre los filamento grue-
sos. La disposición de los filamentos finos, an-
clados en las líneas Z, determina que su desli-
zamiento se produzca hacia el centro del
sa rcómero, aproximando las líneas Z y acor-
tando la longitud sarcomérica (aproximada-
mente 1 ¡tm) (fig. 3-2). Como cada miofibrilla
está formada por numerosos sarcómeros, el re-
sultado final de la contracción es el acorta-
miento de las núofibrillas, la fibra muscular y
el músculo.
El deslizamiento de unos filamentos sobre
otros no modifica su longitud (fig. 3-2). C uan-
do se produce la contracción, la banda A se
mantiene constan te mientras que las bandas 1
y H se estrechan, lo que indica que sólo se
incrementa el grado de solapamiento entre los
filamentos permaneciendo constante su longi-
tud. El deslizamiento de los filamentos explica
el acortamiento del sarcómero, pero ¿cómo se
deslizan los filamentos? El movimiento de los
a)
1 A
z z
- -
- -
-
-
--
b) 1 A
z z
- -
- -
-- --
Figura 3-2. Ordenación de los filamentos gruesos y
finos en el sarcómcro relajado a) y contraído b). La
longitud de los filamentos no varía en ambas situacio-
nes. Obsérvese el acortamiento de las bandas H e l.
filamentos finos hacia el centro del sarcómero
se debe a q ue, entre las cabezas de los puentes
de unión de la miosina (fracción S-1 de la me-
ro miosina pesada) y la actina, se forman y se
destruyen, de manera repetida, unas uniones
denominadas enlaces cruzados. La cabeza de
un puente de unión, una vez adosada a la
actina, sufre un cambio de conformación (gira
45°) que empuja al filamento fino hacia el cen-
tro del sarcómero. A continuación, el enlace
cruzado se rompe, la cabeza recupera su confi-
guración primaria, vuelve a unirse con la acti -
na en otro punto más a lejado de ella, y sufre
un nuevo cambio de conformación empujan-
do de nuevo al filamento fino más hacia el
centro.
La energía para este proceso se obtiene de la
hidrólisis del ATP (fig. 3-3a). El ATP se ad hie-
re a la doble cabeza, la cual, debido a su gran
actividad ATP-asa, lo hidro liza en adenosindi-
fosfato (ADP) y fósforo inorgánico (P;) (fig.
3-3b). El ADP y el P; permanecen unidos a la
cabeza. La hidrólisis del ATP sum inistra ener-
gía a la miosi na transformándola en miosina
«activada». En esta situación, la cabeza de la
miosina se une perpendicularmente (90°) con la
actina (fig. 3-3b). Como consecuencia de la

unión, la miosi na sufre un cambio de confor-
mación que se traduce en un giro de la cabeza
(aproximada men te 45°), el cual crea un impul-
so mecánico que tira del filamento de actina
llevándolo hacia el centro del sarcómero, gene-
rando una tensión o fue rza (fig. 3-3c). La ener-
gía que produce el impulso es la que se encon-
t ra ba almacenada en la cabeza, proveniente de
la hidrólisis del ATP, y que como consecuencia
de la unió n con la actina se libera. Así mismo,
la unió n de la actina con la miosina produce la
liberación del ADP y del P¡, que permanecían
unidos a la cabeza de la miosina, permitiendo
que una nueva molécula de ATP se adhiera a
la cabeza (fig. 3-3d). La unión de ATP produce
la rot ura del enlace, separándose la acti na de
la miosina y transformándose esta última en
miosina «desactivada» (fig. 3-3e). Esta separa-
ción permite que el ATP unido a la cabeza sea
de nuevo hid rolizado, con lo cual la miosina
a)
Lugares de unión
Filamento f ino _ _ _ /_1_\_'\-+------!
(act ina)
Cabeza de
m iosina
(S-1)
Filamento grueso, - - - -- ' - -- - - .
(miosi na)
e)
e)
Figura 3-3. Esq uema del mecanismo de deslizamiento de los filamentos fin os sobre los gruesos, mostrando la
formación y disolució n de los enlaces de unión entre la cabeza de la miosina y la actina.
Contracción del músculo esquelético 45
vuelve a «activarse» y a esta r dispuesta para
unirse de nuevo a otro lugar de la actina más
alejado del anterior, de este modo el ciclo
vuelve a comenzar y el fi lamen to fino es des-
plazado nuevamente hacia el centro del sarcó-
mero. La fuerza o tensión que desarrolla el
músculo va a estar relacionada con el número
de enlaces que se forman entre la actina y la
miosin a.
En este esquema, el ATP desempeña un pa-
pel crucial ya que, por un lado, con su disocia-
ción proporciona la energía para el movimien-
to del filamento fino y, por otro lado, provoca
la ruptura de la unión actina-miosina. Ello de-
termina q ue cuando el nivel de ATP en la
cél ula desciende por debaj o de un límite
(muerte del animal), los enlaces cruzados se
transforman en permanentes (hasta la autóli-
sis) apareciendo la rigidez cadavérica o «rigor
mortis>>.
b)
z
ADP
P,
d)
46 Fisiología veterinaria
Regulación del mecanismo contráctJI
De lo expuesto anteriormente se desprende
que la interacción de la actina y la miosina, es
decir, el mecanismo de deslizamien to, se puede
realizar siempre que haya ATP. Ahora bien,
existe un control del mecanismo de desliza-
miento que va a determinar su puesta en mar-
cha únicamente cuando hay una demanda de
contracción al músculo, ya que de lo contrario,
la formación y disolución de enlaces cruzados
entre actina y miosina sería continua. La llave
controladora del mecanismo de deslizamiento
es la concentración de calcio en el líquido in-
tracelular. El incremento de la concentración
de calcio hasta 10 11M o más determina el
inicio y posterior desarrollo del mecanismo de
deslizamiento. Por el contrario, la disminución
de la concentración hasta 0,1 ¡tM provoca el
cese de la interacción de la actina y la miosina,
lo que lleva a la fibra muscular a su estado de
reposo. El papel regulador del calcio se pone
de manifiesto gracias a la ca pacidad que tiene
este ion para activar un mecanismo m olecular
que, sin su presencia, impide la interacción de
la actina y la miosina. El mecanismo que inhi-
be la interacción de los filamentos está repre-
sentado por las proteínas reguladoras tropo-
miosina y troponina. Cuando los niveles de
calcio intracelular son bajos (0,1 ¡.¿M) - la fibra
está relajada- , la tropomiosina se coloca en el
filamento fino de tal manera que bloquea los
lugares de unión que tiene la acti na, por lo que
las cabezas de los puentes de unión de la mio-
sina no pueden interactuar con ellos (fig. 3-4).
Lugar de/
unión
n Cabe~ade
"m1osma
Figura 3-4. Efecto de los iones de calcio en la interacción actina-miosina. La unión del calcio a la troponina C
(TnC) modifica la disposición de la tropomiosina (Tm) sobre el fil amento fino, permitiendo la unión de la
cabeza de la miosina con la actina (A). TnT, troponina T; TnJ, troponina inhibitoria.
En esta labor de bloqueo, la tropomiosina es
<<ayudada» por la troponina, la cual se dispone
de tal forma que, a través de su fracción inhibi-
toria (troponina 1), obliga a aquélla a mante-
nerse sobre los lugares de unión de la actina.
Cuando el calcio intracelular aumenta, los
iones cálcicos se unen a la troponina C (fracción
de la troponina unida al calcio). Esta unión
determina un cambio de conformación en la
molécula de la troponina de tal forma que deja
de actuar sobre la tropomiosina, la cual se desli-
za hacia el fondo del surco que fo rman las dos
cadenas de polímeros de actina G , con lo que
quedan al descubierto los lugares de unión de
ésta; de este modo los puentes de unión de la
miosina pueden unirse a ellos provocando el
movimiento de los filamentos (fig. 3-4).
En el músculo esquelético, el calcio que par-
ticipa en el proceso contráctil proviene de un
depósito intracelular denominado retículo sar-
coplasmático, que se halla dispuesto como una
red tubular membranosa rodeando cada sarcó-
mero y cada miofibrilla, orientada longitudi-
nalmente, y que en sus extremos presenta unas
dilataciones en fo rma de saco, las cisternas ter-
minales (fig. 3-5). El retículo sarcoplasmático
almacena calcio en una concentración incluso
10 000 veces mayor que la del citoplasma. La
mayor parte del calcio al macenado está débil-
mente unido a la proteína calsecuestrina, que
tiene la capacidad de unir 40 iones de calcio
por molécula. La importancia funcional del re-
tículo sarcoplasmático radica en que suminis-
tra el calcio para la contracción (a través de
canales de calcio de su membrana) y, cuando
-Ca''
+Ca'·
 Contracción del músculo esquelético 47

ésta cesa, lo capta de n uevo a su interior. La
la bo r de recaptación del ion la realiza gracias a
que posee una bomba de calcio en su membra-
na que capt ura y transfiere al interior iones de
calcio. La energía para su funcionamiento se la
proporcio na el ATP, del tal manera que la
hidrólisis de una molécula de ATP sirve para
transportar dos iones de calcio al interior. El
importante papel del retículo sarcoplasmático
como suministrador de calcio para la contrac-
ción se pone de manifiesto por el hecho de que
una fibra muscula r esquelética sumergida en
una solución carente de ion puede contraerse
vari as veces, lo que indica que la fuente de
calcio activador no proviene del espacio extra-
celular de la fibra, sino de los depósitos intra-
celulares, fundamentalmente del retículo sarco-
plasmático.
El determinante fundamental de la libera-
ción de calcio por el retículo sarcoplasmático
lo constituye la génesis de un potencial de ac-
ción en la fi bra muscular. El potencial de ac-
ción del músculo tiene características similares
al del nervio, a unque su d uración (2-10 ms) y
velocidad de conducción (2-5 m/s) son mayo-
res que en las fibras nerviosas. Este potencial
es el último eslabón en una cadena de aconte-
cimientos eléctricos que se inician con la crea-
ción de un potencial en la motoneurona que
inerva la fibra muscular. La llegada del poten-
cial de acción nervioso a la unión neuromuscu-
lar provoca la liberación de acetilcolina, la
cual a su vez origina un potencial de acción en
la fi bra muscula r q ue induce la liberación de
calcio del retículo sarcoplasmático, desenca-
denándose el fenómeno contráctil. El sarcole-
ma de la fi bra muscular está relativamente
alejado de las miofi brillas y por ello su despo-
larización no es suficiente para provocar la
contracción. ¿Cómo llega el potencial de ac-
ción generado en el sarcolema a la profundi-
dad de la fibra muscular? La respuesta está en
unas invaginaciones estrechas del sarcolema
denominadas túbulos transversos o tubos T, que
en su conjunto fo rman el sistema tubular trans-
verso (fig. 3-5). Los tubos T se proyectan desde
el sarcolema al interior de la fi bra formando
redes a través del citoplasma, de tal forma que
rodean a las miofibrillas. En el músculo esque-
lético de los mamíferos cada sarcómero contie-
ne dos redes de tubos T situados cerca de los
dos extremos de los filamentos de miosina. Los

Figura 3-5. Esquema de una fibra muscular esquelética de mamífero. (1) miofibrillas; (2) retículo sarcoplasmá-
tico con sus cisternas terminales (3) rodeando cada miofibrilla; (4) tubos T situados entre las bandas A e I y
formando, con la cisternas terminales del retículo sarcoplasmático, la tríada. (Modificado de Krstic, R. V.
<<Ultrastructure of The Mammalian Cell». Springer-Verlag, 1979).
48 Fisiología veterinaria
tubos T conducen el potencial de acción desde
el sarcolema hacia el interior de la fibra ya que
s u luz es una continuación del espacio extrace-
lula r, y de esta forma la despolarización puede
viajar alrededor de cada sarcómero. En el inte-
rio r de la fibra, los tubos T están en contacto
cercano con el retículo sa rcoplasmático a tra-
vés de las cisternas terminales, las cuales se
sitúan a ambos lados del tubo T constituyendo
la tríada. A lo largo de la zona de contacto, las
cisternas terminales emiten proyecciones o pies
que aproximan todavía más ambas estruct u-
ras. Esta disposición determina que los aconte-
cimientos eléctricos del tubo T sean los contro-
ladores de los movimientos de calcio del
retículo sarcoplasmático. Así pues, la despola-
rización de la membrana del tubo T inicia la
liberación de calcio y la repolarización la de-
tiene. No obstante, el mecanismo exacto por el
que el potencial de acción en los tubos T con-
trola la liberación de calcio del retículo sarco-
plasmático, acoplamiento electromecánico, per-
manece sin acla ra r. Se han propuesto algunas
hipótesis para explicarlo. En un principio se
pensó que la liberación de calcio reticular esta-
ba provocada por iones de calcio que entraban
en la fibra a través de los tubos T como conse-
cuencia de su despolarización, mecanismo de
liberación de calcio inducido por calcio. Sin em-
bargo, el hecho de que la fibra muscular esque-
lética pueda contraerse en una solución caren-
te de calcio, una situación en la que no hay
ninguna entrada de calcio desde el exterior,
dificulta la adscripción de este mecanismo a l
músculo esquelético. La existencia de uniones
estrechas, pies, entre las cisternas del retículo
sarco plasmático y los tubos T ha llevado a
pensar en un acoplamiento eléctrico entre am-
bos, de tal manera que la despolarización de la
membrana del tubo se transmitiría a la cister-
na reticular para desde allí extenderse al resto
de la membrana del retículo sa rcoplasmático y
así abrir los ca nales de calcio allí existentes. Se
ha planteado también la existencia de una ma-
cromolécula en la membrana tu bular que ac-
tuando como un «senso r de voltaje» controla-
ría la apertura y cierre del canal de liberación
de calcio, bien a través de una uni ón con un
pie de la cisterna, o bien med iante mensajeros
químicos. Ahora bien, cualquiera que sea el
mecanismo que acopla la despolarización tu-
bular con la liberación de calcio reticular, en-
tre embas estructuras tiene que <<pasar>> un
mensaje q ue ind uzca al retículo sarcoplasmáti-
co a libera r calcio. Como mensajero se ha pro-
puesto a l inositol 1,4,5-trifosfato (TP 3 ) formado
en la membrana del tubo T por acción enzimá-
tica. Sin embargo, su papel de mediador en la
liberación de calcio es improbable, ya que su
formación requiere más tiempo que el que pre-
cisa el acoplamiento entre la despolarización y
la liberación de calcio por el retículo sarco-
plasmático.
La repolarización de la fi bra trae consigo el
cese de la contracción y la recaptación de los
iones de calcio participantes por el retículo sar-
coplasmático, debido a la actividad de la bom-
ba de calcio de su membrana. El mantenimien-
to de los niveles basales de calcio intracelular en
estado de reposo (0,1 ¡.¡M) se debe a la bomba
de calcio y al intercambiador Na +-Ca 2 + del
sarcolema de la fibra muscular, que actúan
bombeando calcio al exterior en contra de su
gradien te de concentración. De esta fo rma, el
sistema de almacenamiento reticular controla
la distribución de calcio dent ro de la fibra,
mientras que el contenido celular de calcio es
regulado por los sistemas situados en el sarco-
lema que determinan los niveles homeostáticos
celulares del ion.
CONTROL DE LA ACTIVIDAD MUSCULAR
La función primaria de los músculos esque-
léticos es la de con traerse, permitiendo a los
animales realizar act ividades tan opuestas
como move rse o permanecer quietos. Esta di-
versidad req uiere que la contracción pueda
realiza rse a diferente velocidad o nivel de fuer-
za, en períodos cortos o largos, pero siempre
con una precisión muy grande. Los músculos
esqueléticos son entidades muy especia lizadas
que están controladas por señales nerviosas
hacia y desde el sistema nervioso central.
Los músculos esqueléticos están inervados
por motoneuronas cuyos cuerpos cel ulares se
encuentran localizados en la médula espinal,
de tal manera que cada una de ellas establece
contacto con varias fibras musculares, a través
de unio nes neuromusculares situadas en el cen-
tro de cada fibra muscula r. El número de fi-
bras musculares q ue son incrvadas por una
sola motoneurona va ria de un músculo a otro.
El conjunto que fo rma la motoneurona con las
fibras musculares inervadas por ella se deno-
mina unidad motora. La activación de una mo-
toneurona produce un potencial de acción que
se propaga por el axón y sus ramas hasta lle-
gar a las uniones neuromusculares en las fi-

bras. La transmisión neurom uscular despola ri-
za el sarcolema e inicia un potencial de acción
que se propaga en ambas direcciones por cada
una de las fi bras q ue constituyen la unidad
motora, provocando, tras un período de laten-
cia de 2-3 ms, la contracción de las fibras mus-
culares inervadas (fig. 3-6). A cada potencial de
acción que se produce en la motoneurona co-
rresponde única y exclusivamente un potencial
de acción en la fibra muscular. Así pues, todas
las fibras musculares que corresponden a una
unidad motora se contraen simultá neamente.
El sistema nervioso central controla la fuer-
za total del músculo por dos mecanismos: (1}
mod ificando el número total de unidades mo-
toras, y (2) incrementando el número (frecuen-
cia) de potenciales de acción en una unidad
motora. Un músculo esquelético está inervado
por un número variable de motoneuronas,
cada una de las cuales forma una unidad mo-
tora con las fibras que inerva. Al incrementar
el número de motoneuronas activas, el número
de unidades motoras aumenta en la misma
proporción, lo que determina una mayor ten-
sión en el músculo. Ello se debe a que la ten-
sión originada por la activación individual de
una unidad motora se suma a la tensión crea-
da por las otras unidades, produciendo la ten-
sión fi nal muscular. Este reclutamiento de uni-
dades motoras presenta características
derivadas de la actividad para la cual se de-
manda un aumento de tensión. En acciones
que implican locomoción o levantamiento de
mV
Potencial de acción
muscular
e: f ' C _ o n tracció n muscular
·o
·¡¡;
e:
~ ciales.
Tiempo
Figura 3-6. Desarrollo temporal del potencial de
acción muscular y la contracción en el músculo es-
quelético.
Contracción del músculo esquelético 49
cargas, el reclutamiento se produce en función
del tamaño (número de fibras inervadas) de las
unidades motoras, siendo las más pequeñas las
primeras en activarse; de esta forma se asegura
la graduación progresiva del incremento de
tensión. Otra característica importante del me-
canismo de reclutamiento se pone de manifies-
to cuando se requiere el mantenimiento de una
tensión muscular, por ejemplo, el sostenimien-
to de la postu ra corporal. Ante esta situación
se produce la activación asincrónica de las di-
fere ntes unidades motoras, alternándose de
esta forma períodos de actividad con períodos
silentes de las unidades, con Jo cual se mantie-
ne una tensión relativamente elevada, pero
suave, que evita la fatiga del músculo.
El control nervioso de la tensión muscular
también se ejerce a través del incremento del
número de potenciales de acción que se gene-
ra n en la motoneu rona q ue forma la un idad
motora, con Jo cual a umenta el número de
potenciales de acción que se producen en las
fibras musculares de la unidad (fig. 3-7). Ante
un único potencial de acción en la motoneuro-
na, la unidad motora responde con una sola
contracción; si a continuación se produce otra
despola rización, en un espacio de tiempo lo
suficientemente grande, la respuesta cont ráctil
consiguiente es similar a la p rimera. Sin em-
bargo, cuando aumenta la frecuencia de des-
carga de potenciales de acción (incremento del
número de potenciales en la unidad de tiem-
po), las respuestas contráctiles se suman, pro-
duciéndose una contracción de mayor intensi-
dad que la producida por una despolarización
aislada. Cuanto mayor sea la frecuencia, ma-
yor será la tensión producida, hasta alcanzar
una respuesta máxima en la que no se puede
desarrollar mayo r tensión (fig. 3-7). A este esta-
do, resultante de la sumación de las contraccio-
nes, se le denomina tétanos, contracción tetánica
o tetanización. Este efecto contráctil sumatorio
se debe a la imposibilidad del retículo sa rco-
plasmático para recaptar el calcio liberado por
la llegada continua de potenciales de acción,
con lo que se ma ntiene una elevada concen tra-
ción intracelular del ion que hace imposible la
relajació n hasta que cese la llegada de poten-
Tipos de contracciones musculares
La interacción de los filamentos produce
una tensió n, q ue es la fuerza que desarrolla el
50 Fisiología veterinaria
e:
-o
·¡¡;
e: Suma de dos res puestas
~ contráctiles
Contracción
t liempo
~
Pote ncial Dos potenciales
de acción de acc ión muscular
muscular
Figura 3-7. Respuesta contráctil a una serie de potenciales de acción en el músculo esquelético. A medida que
a umenta la frecuencia de los potencia les de acción, la tensión aumenta hasta un nivel máximo o tétano.
(Tomado de Matlhews, G . G. «Fisiología Celu la r del Nervio y el Músculo>>. lnteramericana/ McGraw-Hill,
Madrid, 1989).
músculo activado y que tiende a acortarlo. Los
músculos esqueléticos se encuentran anclados
por sus extremos tendinosos a los huesos. Esta
situación establece que a los músculos vaya
ligada una ca rga que se opone a su acorta-
miento. Cuando la carga es superior a la ten-
sión que produce el m úsculo activado, éste no
se puede acorta r, mient ras q ue cargas inferio-
res a la tensión generada producen su acorta-
miento, q ue será más rápido cuanto menor sea
la carga . El músculo, cuando se activa, puede
responder con dos tipos de contracción: isomé-
trica e isotónica. La contracción isométrica se
prod uce cuando la carga q ue se opone al
músculo es tan grande q ue la tensión produci-
da es incapaz de desplazarla. En esta situació n,
la longitud se mantiene constante a cualq uier
tensión producida por el músculo; de aqu í el
nombre de isométrica (igua l longitud) con el
que se denomina a este tipo de contracción. La
relación tensión-longitud del músculo se puede
demostrar experimenta lmente (fig. 3-8a). C uan-
do un músculo se estira a diferentes longitudes,
produce una tensión pasiva que se debe a los
elementos elásticos, fund amentalmente el teji-
do conectivo que rodea las fibras musculares, y
a un componente intracelular representado
por la conectina. Si el músculo es activado a
diferentes longitudes, mediante estí mulos libe-
rados a una frecuencia tetánica, produce una
tensión activa o isométrica que va a variar con
la lo ngitud que en cada momento posea el
músculo. La tensión activa va a ser máxima
_ __
Téta n~o
\
\
tttttttttttt
--~-----------~-------------
Serie de potenciales de acción muscular
a alta frecuencia
cuando la longitud del músculo sea simila r a la
q ue éste tiene en reposo en el o rga nismo. Ello
se debe a que la estimulación a esa longitud
produce la máxima interacción posible de los
fila mentos gruesos y los fi nos (n úmero máximo
de enlaces de unión) y, por tanto, la mayor
tensión isométrica. A ambos lados del máximo
la tensión es meno r, bien porq ue la separación
inicia l de los sarcómeros es tan grande que la
estimulació n no es capaz de desencadenar la
formación del número máximo idóneo de enla-
ces de un ión, o bien porque el grado de solapa-
miento de los fila mentos es tan grande que se
producen colisiones mecánicas de los filamen-
tos finos entre sí y de Jos gruesos con las líneas
Z. La suma de la tensión activa y la pasiva
determina la tensión total del músculo. La
contracción isométrica se caracteriza porque
d urante su desarro llo no se produce trabajo.
En este sentid o, si el trabajo muscula r es igual
a la tensión por la distancia acortada, es evi-
dente que en una contracción isomét rica, en la
que no se prod uce acortamiento, el trabajo
será cero.
C uando la tensión que prod uce el músculo
al activarse es suficiente como para desplazar
la carga q ue se le opone, el músculo se acorta y
la contracción se denomina isotó nica. En este
caso, la tensió n permanece co nstante una vez
que se alcanza el nivel al cual desplaza la ca rga
(de aquí el nombre de isotónica). La velocidad
con la cual el músculo se acorta al desplazar la
carga depende del tamaño de ésta (fig. 3-8b). Las

a)
Tensión pasiva
e:
-o
·¡¡;
e:
~ ta). El fosfato de creatina sirve así como una
Longitud
b)
- Máxima velocidad
E
e:
.E"'
~ como fuente generadora de ATP. La glucólisis
oo
.,
"'
"O
.,
"O
"O
'ü
o Máxima tensión
~ la glucólisis es pequeño ya que sólo produce
Carga
Figura 3-8. a) Relación tensión-longit ud en el
músculo esquelético. b) Relación entre la velocidad
de acortamiento muscular y la carga.
cargas grandes son desplazadas más lentamen-
te que las pequeñas. La máxima velocidad se
produce cuando la carga es cero. A medida
que la carga aumenta, la velocidad de acorta-
miento disminuye hasta que el músculo no
puede acortarse. En ese momento, la contrac-
ción se transforma en isométrica ya que a ese
nivel de carga no existe desplazamiento. Las
contracciones isotónicas se caracterizan porque
siempre producen un trabajo, excepto cuando
la carga que se opone al músculo es nula.
FUENTES DE ENERGIA
PARA LA CONTRACCION
La energía primaria para la contracción
proviene de la hidrólisis del ATP. Este n ucleó-
tido es así mism o el soporte energético básico
en la recaptación de calcio por el retículo sar-
coplasmático y en el fu ncionamiento de las
bombas de Na+ y Ca 2 + del sarcolema. A me-
dida que se forman enlaces de unión entre la
miosina y la actina, se origina un gasto mayor
de moléculas de ATP, por lo q ue la fibra mus-
Contracción del músculo esquelético 51
cular tiene que mantener en todo momento el
suministro del nucleótido para que pueda rea-
lizar su función energética. De manera inme-
diata, los niveles de ATP se mantienen por la
transferencia enzimática de fosfato desde el
fosfato de creatina al ADP lfosforilación direc-
reserva de fosfato de alta energía disponible
inmediatamente. A su vez, en períodos de re-
poso, el ATP puede donar un fosfato a la crea-
tina, con lo cual colabora al equilibrio de am-
bos. Sin embargo, las reservas de ATP y de
fosfato de creatina son limitadas, lo que deter-
mina la actuación de otros mecanismos para
su suministro. La fibra muscular, como otras
muchas células, recurre a la glucólisis y al me-
tabolismo oxidativo o fosfori/ación oxidativa
es un mecanismo rápido de obtención de ATP,
con la ventaja añadida de su producción en
condiciones anaerobias, por lo cual es una vía
importante en fibras rápidas en las que el su-
ministro de oxígeno es bajo. El rendimiento de
dos moléculas de ATP por cada glucosa (tres si
la glucosa proviene de la escisión del glucóge-
no). En presencia de oxígeno el rendimiento se
triplica; sin embargo, cuando el contenido de
glucógeno de la fibra se agota, la vía deja de
actuar. El metabolismo oxidativo es la fuente
energética principal en aquellos músculos de
actividad prolongada. Es un proceso lento,
pero del cual la fibra muscular obtiene un gran
rendimiento de moléculas de ATP a partir de
sustratos alimenticios (36/glucosa). Cuando la
actividad muscular es muy duradera, la mayor
parte de la energía proviene de las grasas.
Producción de calor por el músculo
El músculo, como consecuencia de su activi-
dad contráctil, no sólo transforma energía quí-
mica en mecánica sino que también produce
calor. Existe una producción de calor en el
músculo en reposo, calor de mantenimiento,
que es el reflejo externo de los procesos meta-
bólicos basales. El proceso contráctil produce
un incremento de calor por encima del calor
de mantenimiento, denominado calor inicial,
que es proporcional al trabajo realizado y re-
fleja la suma del calor producido por la propia
contracción, calor de activación, y el que origi-
na el acortamiento del músculo, calor de acor-
tamiento. Los procesos metabólicos que se re-
52 Fisiología veterinaria
quieren para devolver el músculo a su estado
inicial generan calor por encima del valor ba-
sal. A esta producción de calor, similar al calor
inicial, se la denomina calor de recuperación.
En músculos bajo condiciones isométricas, en
los que no se produce un trabajo muscular
medible, existe también una gran producción
de calor que representa el 70-80 por 100 de la
energía transformada, la cual se disipa de esta
manera. El 20-30 por 100 restante es energía
mecánica que se produce como consecuencia
de la actividad cíclica de los enlaces de unión
entre actina y miosina para el mantenimien to
de la contracción isométrica.
TIPOS DE FIBRAS MUSCULARES
Los músculos esqueléticos están compuestos
por tres tipos de fibras: tipo I, tipo llA y tipo
liB. Las fibras de tipo I y IIB representan los
dos extremos diferenciados en cuanto a sus
características. La actividad ATP-asa es menor
en el caso de las fibras de tipo l que en las de
tipo IIB; de la misma forma, la miosina de
ambos tipos presenta características inmunita-
rias diferentes. Las fibras de tipo 1 emplean
como fuente de ATP la fosfo rilación oxidativa,
es decir, son muy dependientes del metabolis-
mo aerobio, mientras que la de tipo IIB utili-
zan fundame ntalmente la vía de la glucólisis.
Las fibras de tipo 1 también se denominan
fibras lentas o rojas, debido a su moderada
velocidad de acortamiento y a su riqueza en
mioglobina. En el lad o opuesto están las fibras
de tipo IJB, denom inadas rápidas o blancas.
Morfológicamente las fibras de tipo l o lentas
presentan un mayor contenido mitocondrial y
un menor retículo sarcoplasmático que las fi-
bras IIB o rápidas. Las fibras de tipo llA son,
en cierto modo, intermedias ya que comparten
características con los o tros dos tipos. Las fi-
bras IIA presentan, a l igual que las ti po 1, una
gran capacidad para formar ATP a través del
metabolismo oxidativo, así como un abundan-
te aporte capilar y de mioglobina, mientras
que con las de tipo IIB compa rten su alto nivel
de glucógeno y la elevada actividad ATP-asa
de la miosina.
Las diferentes fibras muscula res se corres-
ponden a su vez con otros tantos tipos de
unidades motoras. Existen unidades motoras
de tipo S o lentas, que están compuestas por
fi bras de tipo I; unidades motoras de tipo FF,
que son unidades rápidas pero fatigables, que
agrupan fib ras musculares del tipo IIB; y, por
último, existen unidades FR, que son rápidas y
resistentes a la fatiga, que están formadas por
fibras de tipo ITA. Del mismo modo que las
unidades moto ras presentan una uniformidad
con relación a las fibras musculares que las
integran, las motoneuronas que forman parte
de las distintas unidades exihiben característi-
cas diferentes. En general, el diámetro axónico,
el número de colaterales que presentan los
axones o el grado de arborización dendrítica es
mayor en las motoneuronas de las unidades
rápidas que en las de las lentas.
La correlación entre fibras, unidades y mo-
toneuronas tiene un reflejo en la función mus-
cular. Las unidades motoras lentas (tipo S)
están implicadas en la actividad muscular sos-
tenida, ya que las fibras tipo I que las inte-
gran son de contracción lenta y no fat igables.
Las unidades motoras rápidas y no fatigables
(tipo FR) producen con rapidez fuerzas relati-
vamente grandes y sostenidas, mientras que
las unidades rápidas y fatigables (tipo FF)
están relacionadas con contraccio nes rápidas
y potentes, pero sólo durante breves períodos.
Por tanto, como cabría esperar, la composi-
ción de las unidades motoras de un músculo
es, en general, un reflejo de su utilización, de
modo que los músculos implicados en activi-
dades sostenidas están integrad os por unida-
des motoras resistentes a la fatiga (tipo S y
FR), y los músculos relacionados con activi-
dades potentes y de corta duración presentan
priori tariamen te unidades rápidas y fatigables
(tipo FF).
De lo expuesto hasta aquí se podría des-
prender que el músculo esquelético es un ente
invariable. Sin embargo, el músculo es uno de
los tejidos corporales con mayor capacidad de
adaptación a los cambios que se le exigen du-
rante la vida. En este sentid o, la función del
músculo puede alterarse por ca mbios en su
actividad e inervación que llevan a modifica-
ciones morfológicas y metabólicas de sus fi-
bras. Una actividad muscular sostenida, du-
rante largos períodos (entrenamiento de
resistencia), produce un aumento consecutivo
de la resistencia a la fa tiga y de la capacidad
metabólica oxidativa. Cuando la actividad se
dirige hacia la producción de contracciones in-
tensas, de corta duración y con altos niveles de
fuerza, se produce un incremento de la masa
muscular (hipertrofia) debido al aumento de
miofibrillas po r la mayor velocidad de síntesis
de proteínas contráctiles. En ambos casos no

se producen transformaciones de los tipos de
fibras musculares. Si la actividad muscular es
drásticamente reducida, como cuando un
miembro es inmovilizado, se produce una dis-
minución de la masa muscular (atrofia). Este
mismo proceso se produce cuando un múscu-
lo pierde su inervación. Si esta situación es
pasajera, la rei nervación determina una recu-
peración fun cional del músculo, lo que indica
la capacidad trófica del nervio. C uand o la
desnervación persiste duran te un largo perío -
do , se producen cambios degenerativos mu y
profund os en las fi bras, que hacen muy dificil
la recuperación funcional del músculo a pesar
de la rei nervación. Así mismo, la inervación
parece tener un papel «especificador>> de los
tipos de fibras musculares. C uando un múscu-
lo compuesto, predomina ntemente, por fibras
tipo 1 es reinervado con un nervio procedente
de un músculo con fi bras, mayorita riamente
de tipo TI, en aquél se produce una transfor-
mación del tipo de fibras. Además de estas
influencias, los factores genéticos desempe-
ñan un papel importante en la determinació n
de los tipos de fi bras que componen el
mú sculo ya q ue, entre otras cosas, ellos ex-
presan los diferentes tipos de proteínas con-
trácti les.
Contracción del músculo esquelético 53
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