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EXAMEN DE LAB BIOPROCESOS III - UNIDAD

1. ¿Por qué la medición de una enzima se realiza en tiempos cortos de reacción?


La actividad de la enzima disminuye con el tiempo.

2. ¿Como se mide la actividad de una enzima?’¿qué es IU de invertasa?


Se obtiene diferentes curvas haciendo variar la concentración del caldo crudo.
IU de invertasa, es la cantidad de enzima que es capaz de trasformar 1 umol de sustrato en un minuto de reacción.
Expresa la actividad enzimática de la enzima.

3. El método de investigación usado fue un método físico....


Las ventajas fueron.
Atrapamiento

4. En el rango de linealidad de invertasa ¿Cuál fue el objetivo de emplear un blanco?


El objetivo fue de obtener el valor que se va usar para restar a todos las muestras tomadas a diferentes tiempos,
para hacer el primer punto 0.

5. Una enzima esta siendo analizada a una concentración de sustrato de 10 -6M con un K=3x10-3y en un minuto el
2% del sustrato pasa a producto. Determinar Vmax. Exprésalo.

6. ¿Por qué en la determinación experimental del rango de linealidad de la inulinasa soluble, se tuvo que
ensayar a diferentes diluciones del extracto enzimático de levadura?
La determinación experimental del rango de linealidad me permite determinar la actividad enzimática de la enzima,
una de las variables mas importantes de cinetica enzimática es la [ ] de enzim( además del tiempo de hidrolisis, [ ] de
sustrato y temperatura), al reducri la [ ] de la enzima, se disminuye la actividad de esta. Después de realizar los
ensayos y graficar decido: trabajar con la dilución donde obtenga mayor linealidad a través del tiempo y donde
pueda obtener mayor producto.

7. ¿Para que te ha sido útil obtener el perfil X vs ket/K para el reactor con inulinasa inmovilizada?
Para determinar la conversión de sustrato en productos en función de la velocidad máxima de reacción, el tiempo y
la constante de saturación; la grafica x Vs (Ket/k) presenta un comportamiento casi ideal en comparación a los
curvas características de un reactor enzimático por lote.
Permite elaborar un esquema que prefiere el comportamiento real de un reactor agitado a diferentes [ ] de sustrato.

8. ¿Por qué es importante e indispensable en el experimento determinar los valores de los parámetros
cinéticos de una enzima soluble y/o inmovilizada? ¿Cuáles son los parámetros cinéticos?
Para predecir el comportamiento del sistema enzimático. , Vmax y Km
La importancia del estudio de la cinética enzimático reside en dos principios básicos. En primer lugar, permite
explicar cómo funciona una enzima, y en segundo lugar, permite predecir cómo se comportará esa enzima in vivo.
Las constantes cinéticas definidas anteriormente, Km y Vmax, son los pilares fundamentales a la hora de intentar
comprender el funcionamiento de las enzimas en el control del metabolismo.
La velocidad V indica el número de reacciones por segundo que son catalizadas por una enzima
Las enzimas pueden ser caracterizadas por la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad
de la velocidad máxima. Esta concentración de sustrato se conoce como constante de Michaelis-Menten (KM). Es la
constante de disociación (la afinidad del complejo enzima-sustrato (ES) por el sustrato). Valores bajos indican que el
complejo ES está unido muy fuertemente y raramente se disocia sin que el sustrato reaccione para dar producto.

9. En tu experiencia de Biocatálisis, en el caso que se hubiera determinado los parámetros cinéticos de la


inulinasa inmovilizada ¿Podrías intuir que sus valores fueron equivalentes o semejantes a los obtenidos con
inulinasa soluble? ¿Por qué?
No. Debido a que siempre existe una disminución del poder catalítico de la enzima cuando se realiza la
inmovilización, esto puede ser debido a diversos factores como: restricciones difusionales.
No son semejantes: porque los parámetros cinéticos de la enzima soluble son mayores que en la enzima
inmovilizada, la inmovilizada puede limitar el acceso del sustrato al centro activo de la enzima, volviendo la
actividad.
Efecto partición, cuando la [ ] del sustrato es diferente en la superficie del soporte.

10. Ventajas y Desventajas de enzimas inmovilizadas.


Ventajas
 Facilidad para parar rápidamente la reacción.
 El producto no se mezcla con la enzima.
 Usos repetitivos.
 Posibilidad de trabajar en continuo.

Desventajas
 Alteración de la conformación de la enzima respecto a su estado nativo.
 Pérdida de la actividad de la enzima durante su inmovilización.
 Resulta ser más caro.

ventaja desventaja
 Generalmente aumenta la actividad dentro de las La rapidez de reacción es función del tamaño de
células inmovilizadas, sin embargo es mucho menor partículas y la densidad celular.
que la actividad de células suspendidas Es mas costoso
 Fase heterogenea
 Retiene la capacidad catalítica en el tiempo
 El producto que se obtiene es mas limpio

11. ¿Cuál es la reacción del alginato de sodio con el Ca++?


El alginato es un polímero, en presencia de Ca, se forma un gel al entrecruzarse los grupos carboxilo de los acidos
manuronicos y galuronico.
El cloruro de calcio se usa prinicpalmente ccomo secuestrador para ayudar a la gelificación de los polímeros.
Porque para la formación de la cubierta de las microcapsulas se debe producir en una gelificación iónica. Este
método consiste en suspender las enzimas en una dilución acuosa de alginato sódico. Dicha suspensión se hace
gotear sobre una disolución acuosa de cloruro cálcico en agitación. Se forman así cubiertas de alginato cálcico que
son insolubles pero permeables.

12. ¿Como hallar el Vmáx y el Kmáx?


Se puede determinar utilizando las representación de elineweaver-burk, esta representación se realiza con las
inversas de los valores de V y S

13. ¿Cuál es el verdadero parámetro cinético que determina la eficiencia de la enzima?


Es la división de Vm/km, demuestra la eficiencia catalítica

14. ¿Procedimiento para obtener el rango de linealidad y Enzimas inmovilizadas?

15. ¿Por qué se calienta el alginato de sodio?


Porque el alginato de sodio a T ambiente es un gel y tiene que calentar para volverse líquido y poder covinarse con
el caldo crudo.
El alginato es un polisacárido que se puede polimerizar a T° más baja, 25 °C. El alginato de sodio tiene poder
gelificante y estabilizante.
Para cambiar su estado, de solido a una disolución acuosa.