UNIVERSIDAD NACIONAL JOSE FAUSTINO SANCHEZ CARRION

FACULTAD DE INGENIERIA AGRARIA, INDUSTRIAS ALIMENTARIAS Y

AMBIENTAL

ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERIA EN INDUSTRIAS ALIMENTARIAS

SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS

ASIGNATURA: Química de los Alimentos

DOCENTE : Ing. MIRANDA CABRERA Danton

CICLO : V

INTEGRANTES:

 Corcino Morales, Sandra

 Damián Pacheco, Marilyn
 Puescas Vivero, Allison
 Rojas Alcalá, Carlos

HUACHO PERÚ

2016
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I. INTRODUCCIÓN
La solubilidad de las proteínas se define como la cantidad de proteína (%) que se encuentra en
solución o dispersión coloidal bajo condiciones específicas. Esta es una de las propiedades de
mayor importancia y su determinación puede dar información valiosa sobre el
comportamiento de un alimento durante su proceso, ya que determina el desarrollo de otras
propiedades funcionales como en emulsificación y gelificación.

Factores que Afectan la Solubilidad. La solubilidad de las proteínas está determinada

por tres factores principales:

a) su grado de hidratación
b) su densidad y distribución de carga a lo largo de la cadena
c) la presencia y concentración de compuestos no proteicos como, carbohidratos, lípidos y
sales que pueden tener un efecto estabilizante.

Esta propiedad puede ser modificada cuando se altera alguno de los tres factores anteriores
debido a cambios intrínsecos o de las condiciones ambientales.

Las sales neutras ejerces efectos muy marcados en la solubilidad de las proteínas. A baja
concentración, las sales incrementan la solubilidad de muchas proteínas, debido a que los
cationes y salones de éstas tienen afinidad por los grupos fónicos provenientes de los
aminoácidos ionizables, por b que evitan la interacción entre moléculas de proteína a través de
sus grupos cargados. Al inhibir dicha interacción, se aumenta considerablemente la
solubilidad de las proteínas y se produce su solubilización por salado. En el caso opuesto, se
considera que las sales en esas concentraciones tienen un efecto deshidratante sobre las
proteínas. Este efecto se refleja en que la proteína pierde parte del agua que la rodea y que
sirve como agente estabilizante, produciéndose la insolubilización por salado.
La solubilidad de las proteínas está relacionada con las cargas electrostáticas de los
aminoácidos ionizables de la superficie de la proteína. Cada proteína tiene su punto
isoeléctrico característico, es decir, un pH en d cual la carga neta es cero y las proteínas
precipitan.. El rango de pH isoeléctrico de las proteínas cámicas es de 5.1-5.2 y de la
actomiosina es de 5.2-5.4.
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OBJETIVOS:

 Extraer proteínas de los alimentos en función de su solubilidad frente a diversos solventes y

medios de pH.

FUNDAMENTO TEÓRICO

La solubilidad de una proteína está influenciada por los siguientes factores: (a) su
composición en aminoácidos (una proteína rica en aminoácidos polares es en general más
soluble que una rica en aminoácidos hidrofóbicos); (b) su estructura tridimensional (las
proteínas fibrosas son en general menos solubles que las globulares); (c) el entorno de la
propia proteína. En este último sentido, podemos decir que los principales factores
ambientales que influyen en la solubilidad de una proteína son los siguientes: (1) la
temperatura; (2) la constante dieléctrica del medio; (3) el pH del mismo; y (4) la fuerza iónica.
Esta práctica se va a referir esencialmente a esta última. No se conocen a fondo las razones de
la dependencia de la solubilidad de las proteínas con respecto a la fuerza iónica del medio;
pero lo cierto es que, en general, las proteínas requieren algo de sal para entrar en solución
(fenómeno de “salting-in”) y son precipitadas por concentraciones relativamente elevadas de
sales (fenómeno de “saltingout”). Ahora bien, la respuesta de las diferentes proteínas no es
uniforme; concentraciones salinas que hacen precipitar a unas dejan en solución a otras. Esto
es el fundamento de muchos procedimientos de separación de unas proteínas de otras; en
general, los pasos previos de una purificación de proteínas se hacen mediante precipitación
diferencial con sales. En la práctica presente, a partir de una misma mezcla de proteínas
vamos a ir tratando con diferentes concentraciones de sal. Por efecto de la respuesta
diferencial de las distintas proteínas unas precipitarán y otras no; y lo pondremos en evidencia
centrifugando el precipitado y determinando la concentración de proteínas en el sobrenadante
por el método de Lowry.
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Una proteína tiene múltiples grupos acido-base, lo que hace sus propiedades de solubilidad
dependiente de la concentración de sal, polaridad del solvente, pH, y temperatura. Diferentes
proteínas tiene diferentes propiedades de solubilidad, por lo que cuando una proteína es
soluble otras precipitan.

Efectos De La Concentración De Sales

La solubilidad de una proteína es sensible a la concentración de sal. La concentración de sal
se expresa en términos de fuerza iónica. La solubilidad de una proteína a baja fuerza iónica
generalmente aumenta con la concentración de sal. El salting in es el fenómeno por el cual la
concentración de sal aumenta la solubilidad de la proteína. A altas fuerzas iónicas, la
solubilidad de la proteína disminuye, este fenómeno es conocido como salting out. Este
fenómeno se da básicamente por la competencia por las moléculas de agua que forman parte
de la capa de solvatación.

Solventes Orgánicos
El uso de solventes orgánicos miscibles con el agua, tales como acetona y etanol, actúan
como buenos precipitantes de proteínas, ya que tienen menor poder de disolver estas
proteínas, normalmente se utilizan abajas temperaturas (0ºC), ya que a temperaturas mayores
la proteínas tienden a desnaturalizarse. Uso también magnifica la conducta de la proteína en la
técnica del salting out.

Efectos De pH
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Las proteínas generalmente tienen muchos grupos ionizables, los que tienen una variedad de
pK. Cada proteína tiene un pH característico al cual las cargas positivas se encuentran en
igual cantidad a las cargas negativas, a este pH se conoce como punto isoeléctrico, pI, el cual
puede ser conocido a través del isoelectroenfoque. En el pI las proteínas tienen una
solubilidad mínima y son insensibles al salting in. La solubilidad se incrementa cuando el pH
se aleja del pI.

Cristalización
Cuando la proteína se encuentra en un razonable estado de pureza, esta puede ser cristalizada.
Esto se hace levando la solución a una saturación de la proteína punto en el cual se utilizan los
métodos de precipitación ya mencionados.

La solubilidad de las proteínas se define como la cantidad de proteína (%) que se encuentra en
solución o dispersión coloidal bajo condiciones específicas. Esta es una de las propiedades de
mayor importancia y su determinación puede dar información valiosa sobre el
comportamiento de un alimento durante su proceso, ya que determina el desarrollo de otras
propiedades funcionales como en emulsificación y gelificación.

Factores que Afectan la Solubilidad. La solubilidad de las proteínas está determinada por tres
factores principales:

a) su grado de hidratación

b) su densidad y distribución de carga a lo largo de la cadena

c) la presencia y concentración de compuestos no proteicos como, carbohidratos, lípidos y

sales que pueden tener un efecto estabilizante.

Esta propiedad puede ser modificada cuando se altera alguno de los tres factores anteriores
debido a cambios intrínsecos o de las condiciones ambientales.

Las sales neutras ejerces efectos muy marcados en la solubilidad de las proteínas. A baja
concentración, las sales incrementan la solubilidad de muchas proteínas, debido a que los
cationes y salones de éstas tienen afinidad por los grupos fónicos provenientes de los
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aminoácidos ionizables, por b que evitan la interacción entre moléculas de proteína a través de
sus grupos cargados. Al inhibir dicha interacción, se aumenta considerablemente la
solubilidad de las proteínas y se produce su solubilización por salado. En el caso opuesto, se
considera que las sales en esas concentraciones tienen un efecto deshidratante sobre las
proteínas. Este efecto se refleja en que la proteína pierde parte del agua que la rodea y que
sirve como agente estabilizante, produciéndose la insolubilización por salado.

La trituración del músculo a fuerza iónica por encima de 0.6 provoca hinchamierto de las
fibras musculares, depolimerización de la miosina, su extracción y solubilización.

La solubilidad de las proteínas está relacionada con las cargas electrostáticas de los
aminoácidos ionizables de la superficie de la proteína. Cada proteína tiene su punto
isoeléctrico característico, es decir, un pH en d cual la carga neta es cero y las proteínas
precipitan.. El rango de pH isoeléctrico de las proteínas cámicas es de 5.1-5.2 y de la
actomiosina es de 5.2-5.4.

Cuando los valores de pH están por debajo o por encima del punto isoeléctrico, todas las
moléculas de proteína poseen cargas eléctricas semejantes, provocando un incremento en su
solubilidad. Esto sucede incluso prescindiendo de la concentración de sal. A cualquier
concentración de sal la proteína tendrá su mínima solubilidad en el punto isoeléctrico.

Los disolventes influyen en la solubilidad de las proteínas. Al añadir solventes orgánicos

disminuye la solubilidad de las proteínas, ya que se reduce la constante dieléctrica del medio,
es decir, se aumenta la fuerza de atracción entre los iones de las proteínas aumentando la
interacción proteína y disminuyendo la interacción proteína agua.

La temperatura también influye en la solubilidad de las proteínas. Dentro de un intervalo

limitado, de 0 a 40°C, la solubilidad de la mayoría de las proteínas se incrementa al aumentar
la temperatura. Cuando la temperatura aumenta considerablemente y se sale del intervalo de
máxima solubilidad, el efecto se hace inverso y la proteína se desnaturaliza con su
consecuente precipitación (coagulación). La mayoría de las proteínas se vuelven inestables a
temperaturas mayores de 40-50°C.
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Reacción de Buiret: Cuando una solución de proteína fuertemente alcalina es adicionada

a una solución de sulfato de cobre se obtiene un color púrpura. La reacción es
característica de las sustancias que poseen dos grupos -NH-CO- unidos directamente o
separados por un átomo de carbono o de hidrógeno

MATERIALES Y REACTIVOS

 Muestras: clara de huevo.

 Vasos de precipitación de 250 ml
 Pipetas de 10 y 5 ml
 Bagueta
 Gradilla
 ClNa al 0,85%
 Reactivo de Biuret.

Parte Experimental

1. Extracción de la albúmina y globulina del huevo

- Verter la clara de huevo en un vaso de precipitación, agregar agua destilada
lentamente hasta 200 ,ml agitando con una bagueta. Observar el precipitado
formado.
- Colocar 6 ml de la solución en un tubo y centrifugar para separar el
precipitado.
- Separar el sobrenadante (albúmina) en un tubo de ensayo y realizar el
reconocimiento con el reactivo de biuret.
- Al precipitado anterior (globulinas = ovoalbúmina y con albúmina) 5 ml de
NaCl al 0,85%.Observar.
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Agregar agua destilada

Verter la clara de huevo en lentamente hasta 200 ,ml
un vaso de precipitación. agitando con una
bagueta.

Observar el precipitado
formado. Colocar 6 ml de la solución en Separar el sobrenadante
un tubo y centrifugar para (albúmina) en un tubo de ensayo
y realizar el reconocimiento con
separar el precipitado. el reactivo de biuret.
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Observar la reacción o cambios que Se observó el que si hubo Al precipitado anterior

se produjo. cambios se tornó de color
lila cuando se agregó el (globulinas = ovoalbúmina y
reactivo de biuret. con albúmina) 5 ml de NaCl
al 0,85%.Observar.

Pesar la sal la cantidad que

se va a requerir para preparar Añadir agua la cantidad necesaria Mover con la bagueta hasta que
la solución. para preparar la solución. la sal se disuelva.

Al finalizar agregar la
solución de cloruro de sodio
al precipitado anterior y
observar ls reacciones que
se presenta.
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2. Extracción de la caseína y lactoalbúmina de la leche

- Medir en una probeta 40 ml de leche y colocar en un vaso de precipitación de

250 ml
- Agregar 10 ml de alcohol etílico 90-95° y 10 ml de éter etílico
- Agitar con una bagueta y luego colocarlo en una pera de decantación para
separar la fase acuosa de la lipídica.
- Agregar 40 ml de agua destilada y agregar ácido acético 6N hasta alcanzar pH
4,6.
- Filtra sobre un matraz y separar el filtrado
- La caseína obtenida en el papel de filtro lavar dos veces con agua, dos veces
con 5 ml de etanol y dos veces más con 5 ml de éter etílico.
- Luego colocar la caseína sobre una luna de reloj y dejar secar.
- Del filtrado anteriormente obtenido ,colocar 5 ml en un tubo de ensayo y
agregar reactivo de biuret y se observará el color característico de las proteínas
frente a este reactivo (azul-lila-violeta).
- Al resto del filtrado adicionar NaOH al 10% hasta pH 11 (0,5 a 1 ml) y
calentar moderadamente. Observar el precipitado que se forma
(lactoalbúmina).

3. Extracción de las Prolaminas del Maíz.

- Preparar una solución de harina de maíz al 50%

- Colocar 25 ml de la solución anterior y agregarle 40 ml de etanol, absoluto
lentamente y agitando con un bagueta.
- Filtrar (esta solución contendrá la prolamina del maíz)
- Colocar en un tubo de ensayo 5 ml del filtrado y agregar el reactivo de biuret.
Observar el color obtenido (azul-lila-violeta)
4. Extracción de las gluteninas del Trigo.
- Preparar una solución de harina de trigo al 50%
- Colocar 25 ml de la solución en un matraz y agregar ácido acético 6N
lentamente y agitando hasta obtener un pH = 2
- Filtrar y la solución resultante contendrá las gluteninas del trigo
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- Colocar en un t
- ubo de ensayo 5 ml de la solución y agregar el reactivo de biuret. Observar el
color obtenido (azul-lila-violeta)

RESULTADOS

En la práctica realizada si se observó que en el huevo hay

presencia de proteínas.

CONCLUSIONES
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CUESTIONARIO

1. Explique las propiedades físicos, químicas y funcionales que presentan las proteínas

Capacidad amortiguadora
Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de neutralizar
las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una
base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

Propiedades físicas y químicas

Las proteínas Poseen diferentes propiedades físicas y química, dependen de factores
intrínsecos o factores extrínsecos.

Propiedades Fisico-Químicas de las proteínas

Son compuestos químicos complejos formados por la unión de aminoácidos.
Proteínas
Especificidad
Enlace peptídico
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de
tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico.
Aminoácidos
Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas.
La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la
compatibilidad o no de trasplantes de órganos; injertos biológicos; sueros sanguíneos o
los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.

Hidrolisis
La hidrólisis de proteínas es la ruptura de la estructura primaria, es decir la ruptura de
la secuencia de una proteína.
- Hidrólisis ácida
- Hidrólisis básica
- Hidrólisis enzimática
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2. Cuáles son las proteínas que contienen la leche, el huevo y los cereales como el trigo
y el maíz. Explique sus características físico-químicas y funcionales que presentan.

3. Cuáles son los métodos que existen para analizar las proteínas.

Cuantificación de proteínas totales

Los principales métodos empleados para la determinación de proteínas totales son los
siguientes:
Método del Biuret
En solución alcalina el Cu+2 reacciona con el enlace peptídico de las proteínas dando
un color purpúreo que se cuantifica espectrofotométricamente (540nm). Como
estándar se utiliza una solución de albúmina.

Proteína + Cu+2 Complejo Cu-Proteína (púrpura)

Muestra: suero o plasma (heparina o EDTA). Separar el suero del coágulo o el plasma
de las células antes de 3h. Si el paciente está acostado durante la extracción el
resultado será menor.

Método de Lowry
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Dependen de la concentración de tirosina y triptófano de la muestra.

Consiste en dos reacciones:
1. Reacción de Biuret
2. Reacción de Folin: característica de los grupos –OH reductores de los aminoácidos
tirosina y triptófano que, junto con los complejos Cu+2, reducen el reactivo de Folin
generando un color azul.
Está sujeto a muchas interferencias. Se utiliza fundamentalmente en orina.
Turbidimetría

Medición de la turbidez resultante de la precipitación de proteínas

Absorción en el ultravioleta
Se mide la absorbancia a 270nm originada fundamentalmente por los anillos
aromáticos de triptófano y tirosina.
Métodos de unión a colorantes

NOTA: para semicuantificar la concentración de proteínas en orina se utilizan tiras

reactivas.

Técnicas de separación y análisis de las proteínas

La proporción de las fracciones proteicas individuales cambia en el transcurso de un
gran número de enfermedades lo que conlleva que, la cuantificación de las mismas sea
de valor considerable en el diagnóstico clínico.
Los procedimientos más utilizados actualmente en el laboratorio clínico para el
estudio de las proteínas son los siguientes:
1. Turbidimetría y nefelometría
2. Inmunodifusión
3. Electroforesis
4. Inmunoelectroforesis
5. Inmunoelectroforesis en cohete
6. Inmunofijación
7. Cromatografía
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4. Qué son proteínas texturizadas.

La proteína texturada (también conocida como proteína texturizada, proteína de soja

texturada o carne de soja) es un subproducto desgrasado de la harina de soja
principalmente. La misma es usada para elaborar una amplia variedad de platos
vegetarianos y veganos, o para ser consumida como un reemplazo de la carne.

La proteína texturada es mucho más económica que la carne, que el pollo y que el
pescado, y porque es una fuente de proteínas no contaminantes, con una proporción de
huella de carbono por kilo mucho menor que la contenida en la carne.
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BIBLIOGRAFÍA

 http://www.conocimientosweb.net/dcmt/ficha11605.html
 Apuntes de Industrialización de productos cárnicos de la UNIDEG
 http://www.conocimientosweb.net/dcmt/ficha11605.html
 https://acasti.webs.ull.es/docencia/practicas/8.pdf
 http://www.clextral.com/es/food-feed-esp/food-esp/proteina-texturada/

http://www.scielo.org.ve/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1315-25562012000200010
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DETERMINACION CUANTITATIVA DE PROTEINAS

I. Marco Teórico

1. Determinación de gluten en harinas de trigo

El gluten es una proteína de los cereales insoluble en agua, que se hidrata dos
veces su peso de agua, está compuesto de dos fracciones, una prolamina llamada
gliadina y una glutelina llamada glutenina que se separan por precipitación
selectiva con etanol y ácido. Las gluteninas son las responsables de las
propiedades elásticas y cohesivas de la harina de trigo en el proceso de
elaboración del pan.
El trigo es el único cereal cuya harina rinde cantidades considerables de gluten y se
utiliza esta determinación como índice de calidad de harinas. El gluten húmedo en
harinas normales de trigo debe ser igual o mayor a un 25% y las cifras normales de
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gluten seco son de 9 a 12% en trigo blando y de 11 a 17% en el trigo duro. El

límite mínimo admitido es de 5,5%.
Para esta determinación se mezcla a la harina con agua para formar una masa
homogénea que se deja reposar 20 minutos, se elimina el almidón por medio de
lavados con agua para obtener una masa gomosa muy extensible que representa al
gluten húmedo, finalmente éste se lleva a la estufa a 100° C y luego a 140° C para
obtener el gluten seco.

2. Determinación de caseína en leche. Método Walker del formaldehído

En estado puro la caseína es blanca, sin olor e insípida. Se encuentra en la leche en
estado coloidal. Puede ser extraída por filtración usando un filtro de porcelana y
las partículas de caseína tal como se presentan en la leche puede ser observada con
un ultra microscopio o por uso de un campo oscuro. La caseína se encuentra en la
leche en combinación con el calcio en forma de caseinato de calcio. Este es
precipitado por enzimas y alcoholes y por ácidos a un pH de 4,6. Los métodos
oficiales del AOAC para determinación de caseína se basan en la precipitación de
la caseína y determinación de nitrógeno en el precipitado lavado. La caseína
precipita a menor temperatura que otras proteínas.
El método de Walker es un método de titulación formal en planta que puede ser
utilizado para determinar proteínas totales. Este método se basa en el hecho de que
las proteínas y sus productos derivados están relacionados con ciertos
aminoácidos. Estas sustancias poseen propiedades básicas debido a al grupo amino
(NH2,) y propiedades ácidas por el grupo carboxilo (COOH). Las proteínas al igual
reaccionan con el formaldehído para formar derivados aminoácidos los cuales no
poseen el grupo amino y por ende pierden sus propiedades básicas. Las proteínas
tienen reacción neutra a la fenolftaleína pero cuando son tratadas con formaldehído
tienen reacción ácida. La naturaleza general del cambio puede ilustrarse de la
siguiente forma:

La glicilglicina se deriva de dos moléculas de glicina.

2 (NH2 · CH2 · COOH) NH2CH2CO · NHCH2COOH + H2O

glicina glicilglicina

NH2 · CH2CO · NHCH2COOH + 2 (HCHO) 2 (CH2N · CH2COOH) + H2O

glicilglicina formaldehído ácido
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II. OBJETIVOS:

- Practicar los procedimientos para la determinación cuantitativa de proteínas en

leche y harina de trigo.

III. MATERIALES

 MUESTRAS: Harina de trigo, leche

 Placa petri
 Agitador
 Probeta
 Vidrio de reloj
 Matraz de 250 ml
 Bureta de titulación
 Soporte Universal
 Pipetas graduadas de 1, 2 y 10 ml
 Solución de yodo aproximadamente 0,001N
 Solución de fenolftaleína al 1%
 Solución de NaOH 1/10N
 Formalina neutro al 40%
 Estufa
 Desecador
 Balanza Analítica
IV. PROCEDIMIENTO

1.- Determinación de gluten en harina de trigo

- Pese 25 gramos de harina. Anote peso de muestra (Pm), mezclarla con 13
ml de agua de llave en la placa petri hasta obtener una masa homogénea,
tape y deje reposar durante 20 minutos.
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- Coloque la masa en la palma de la mano izquierda y amasarla bajo el goteo

continuo del agua hasta que se arrastre todo el almidón, evitando que el
agua arrastre porciones de la masa.
- Para comprobar la presencia del almidón, coloque en un vidrio de reloj
unas gotas del agua que escurre de la masa con unas dos gotas del reactivo.
La aparición del precipitado oscuro indica la presencia del almidón.
- Al terminar los lavados prense la masa entre las manos bien secas,
repetidas veces hasta obtener un cuerpo muy adherente, pese sobre un
vidrio de reloj tarado para obtener el gluten húmedo. Peso del gluten
húmedo (P1)
- Para obtener el gluten seco, coloque el gluten húmedo sobre un vidrio de
reloj tarado y lleve a la estufa a 105° C por una hora. Sáquelo de la estufa y
con una navaja o cuchillo bien afilado haga unos cortes longitudinales y
lleve nuevamente a la estufa a 140° C de 1 a 2 horas hasta peso constante
para obtener el gluten seco. Peso del gluten seco(P2).

CALCULOS:

% Gluten húmedo = P1 x 100

Pm

% Gluten seco = P2 x 100

Pm

2.- Determinación de caseína en leche. Método Walker del formaldehído

- Pipetear 9 ml de leche en un matraz de 250 ml y adicionar 1ml de
solución de fenolftaleína al 1%.
- Titular con la solución de hidróxido de sodio hasta obtener un color rosado
profundo homogéneo.
- Adicionar 2 ml de formalina neutro al 40% y el color se tornará blanco
nuevamente.
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- Anotar la lectura de la bureta, adicione el álcali nuevamente hasta obtener

nuevamente un color rosado homogéneo. Anotar el volumen en mililitros
de álcali requeridos para virar el color de la muestra a rosado.
CALCULOS:
Cada mililitro de solución de NaOH 1/10 N es igual a 1,63% de caseína en
leche, entonces el volumen gastado en la titulación después de la adición de
formalina multiplicado por 1,63 nos reportara el porcentaje de caseína en
leche.
V. Resultados
1. Registro de datos (para cada una de las muestras trabajadas):

a. Muestra ensayada
b. Procedencia
c. Peso de la muestra
d. Peso del gluten húmedo
e. Peso del gluten seco
a. Muestra ensayada
b. Procedencia
c. Gasto de NaOH luego de la adición de formol

2. Calcule el porcentaje de gluten húmedo y de gluten seco con los datos obtenidos de la
práctica.

3. Calcule el porcentaje de caseína en la muestra de leche con los datos obtenidos de la

práctica.

VI. Discusión
1. Compare los valores obtenidos en ambos casos, en el desarrollo de la práctica, con los
de tablas de composición de alimentos o referencias bibliográficas consultadas.
Explique.
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2. Explique cuales fueron las posibles fuentes de error en las determinaciones de la

práctica.
VII. Conclusiones

VIII. Bibliografía
1. Badui Dergal, Salvador (1999): Química de los Alimentos. Tercera edición 1993.
Addison Wesley Longman de México S. A. de C. V. México D. F.
2. Braverman, J. (1986): Introducción a la Bioquímica de los Alimentos. Editorial
Omega. Barcelona.
3. Cheftel, J. C.; Cuq, J. L.; Loirent, D. (1989): Proteínas Alimentarias. Editorial Acribia
S. A., Zaragoza.
4. Lees R. (1982): Análisis de los alimentos. Métodos analíticos y de control de calidad.
2da. edición española. Editorial Acribia S. A. Zaragoza.
5. Pearson D. (1976) : Técnicas de Laboratorio para el Análisis de Alimentos. Editorial
Acribia, Zaragoza.
6. Salfield, J.R. (1977) Práctica de Ciencia de los Alimentos. Editorial Acribia S.A.
Zaragoza.
7. Lees R. (1982): Análisis de los alimentos. Métodos analíticos y de control de calidad.
2da. edición española. Editorial Acribia S. A. Zaragoza.

IX. Anexos

Cuestionario

1. Haga una lista con todas las proteínas que tiene la leche.
2. Explique cual es la cantidad porcentual d e las proteínas de la leche.
3. ¿Cuál es la importancia del gluten en la industria de la panificación? Explique.
4. ¿Qué diferencia hay entre el gluten seco y el gluten húmedo?
5. ¿Cómo influye la temperatura en la desnaturalización de las proteínas? ¿Qué otros
factores pueden influir en la desnaturalización de las proteínas? Explique
6. Explique a que se debe formación de precipitado oscuro al reaccionar el yodo con el
almidón del agua de escurrido.