UNIVERSIDAD LAICA ELOY ALFARO DE MANABÍ

Departamento De Admisión y Nivelación Universitaria

Estudiante: Zamora Giler Joseph Daniel

Carrera: Enfermería

Paralelo: B09

Materia: Biología

Tema: Moléculas orgánicas, aminoácidos y proteínas: esenciales y no esenciales

Docente: Dr. Carlos Zambrano Macías

Año lectivo: 2019 (1)

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 ÍNDICE

1. Introducción ............................................................................................................................. 4

2. Objetivos .................................................................................................................................. 6

2.1. Objetivo General .............................................................................................................. 6

2.2. Objetivos Específicos ....................................................................................................... 6

3. Marco Teórico ......................................................................................................................... 7

3.1. Molécula Orgánica ........................................................................................................... 7

3.2. Proteínas ........................................................................................................................... 7

3.3. Aminoácidos..................................................................................................................... 8

3.3.1. Enlace peptídico. ..................................................................................................... 10

3.4. Aminoácidos esenciales ................................................................................................. 17

3.5. Aminoácidos no esenciales ............................................................................................ 20

4. Conclusiones .......................................................................................................................... 21

5. Recomendaciones .................................................................................................................. 22

6. Bibliografía ............................................................................................................................ 23

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 ÍNDICE DE ILUSTRACIONES
Ilustración 1.- Estructura de un α-aminoácido. Por Julián Seguí (s.f.). .......................................... 9

Ilustración 2.- Enlace peptídico: condensación e hidrólisis. Por Julián Seguí (s.f.). .................... 10

Ilustración 3.- Enlace peptídico: formación de un péptido. Por Julián Seguí (s.f.). ..................... 11

Ilustración 4.- Enlace peptídico en 3D. Por Julián Seguí (s.f.). .................................................... 12

Ilustración 5.- Estructura primaria: secuencia de aminoácidos. Por Raisman & González

(2007). ........................................................................................................................................... 13

Ilustración 6.- Hélice alfa. Por Raisman & González (2007). ...................................................... 14

Ilustración 7.- Láminas beta: antiparalela y paralela. Por Raisman & González (2007). ............. 14

Ilustración 8.- Representación de la estructura secundaria de una proteína. Por Raisman &

González (2007). ........................................................................................................................... 15

Ilustración 9.- Ejemplo de proteína fibrosa: colágeno. Por Raisman & González (2007)............ 16

Ilustración 10.- Ejemplo de proteína globular: mioglobina. Por Raisman & González (2007).... 16

Ilustración 11.- Ejemplo de estructura cuaternaria: la hemoglobina. Por Julián Seguí (s.f.)........ 17

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 1. Introducción

La palabra Proteína proviene del griego “proteios” que significa “primordial” o “primer

lugar”, la cual es sin duda la más importante de todas las sustancias del reino orgánico. Aunque

dentro del campo nutricional, no son las que aportan más energía, si son esenciales, pues las

proteínas constituyen uno de los nutrimentos de mayor trascendencia en los seres vivos

(González-Torres, Téllez-Valencia, Sampedro, & Nájera, 2007).

Las proteínas son macromoléculas, las cuales desempeñan el mayor número de funciones en

las células de los seres vivos. Forman parte de la estructura básica de tejidos (músculos,

tendones, piel, uñas, entre otros.), durante todos los procesos de crecimiento y desarrollo, crean,

reparan y mantienen los tejidos corporales: además desempeñan funciones metabólicas y

reguladoras como asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y grasas en la sangre,

eliminación de materiales tóxicos, regulación de vitaminas liposolubles y minerales (González-

Torres et al., 2007).

Existen veinte aminoácidos distintos, codificados en el material genético de los organismos,

pueden combinarse en cualquier orden y repetirse de cualquier manera para dar lugar a estas

macromoléculas. Tanto los carbohidratos como los lípidos tienen una estructura relativamente

más simple comparada con la complejidad y diversidad de las proteínas (González-Torres et al.,

2007).

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 Los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el organismo (principalmente por el hígado)

se los denomina aminoácidos no esenciales. En cambio los denominados aminoácidos esenciales

o indispensables, no pueden ser sintetizados por el hombre por lo que tienen que ser aportados

por los alimentos, por la dieta, condicionando su esencialidad (Carbajal Azcona, 2013).

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 2. Objetivos

2.1. Objetivo General

 Determinar las definiciones e importancia de los aminoácidos y proteínas: esenciales

y no esenciales.

2.2. Objetivos Específicos

 Conceptualizar los términos: moléculas orgánicas, aminoácidos y proteínas.

 Enumerar las proteínas esenciales y no esenciales.

 Establecer la importancia de las proteínas esenciales y no esenciales.

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 3. Marco Teórico

3.1. Molécula Orgánica

El término molécula, se define como un conjunto de elementos químicos, la molécula es

orgánica cuando la mayoría de estos elementos son átomos de carbono (C), y son principalmente

estudiados por la química orgánica. Las moléculas orgánicas además de estar formadas por

carbono e hidrógeno (H), pueden contener átomos de nitrógeno (N), oxígeno (O), azufre (S),

entre otros (Rodríguez et al., 2009).

En estas moléculas, estructuralmente los átomos de carbono se unen por enlaces químicos que

pueden ser de dos diferentes tipos: sigma (σ) que son enlaces sencillos, es decir solo intervienen

un par de electrones o pi (π), cuando existe un enlace doble, estos enlaces presentan diferentes

propiedades tanto estructurales como electrónicas que les son conferidas a las moléculas que los

contienen. Las moléculas que contienen únicamente enlaces sigma son incoloras, mientras que

las moléculas con enlace pi son coloridas (Julián Seguí, s.f.).

3.2. Proteínas

Todas las proteínas se constituyen por 20 aminoácidos, aunque muchos aminoácidos no

forman parte de las proteínas. Algunas proteínas contienen otras moléculas que en muchas

ocasiones son aminoácidos modificados durante la formación de la proteína (Julián Seguí, s.f.).

Las proteínas son sustancias que componen las estructuras celulares y las herramientas que

hacen posible las reacciones químicas del metabolismo celular. Son macromoléculas, polímero

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 de aminoácidos dispuestos en una secuencia lineal, una secuencia de menos de 100 aminoácidos

se denomina péptidos (Julián Seguí, s.f.).

Con la posibilidad de que aminoácidos diferentes puedan ser ordenados en cualquier forma

para conformar polipéptidos de cientos de aminoácidos, tiene la capacidad de producir gran

cantidad de variantes en su composición. Esta variedad permite a las proteínas funciones tan

refinadas como las de las enzimas que permiten el metabolismo celular (Raisman & González,

2003).

Funciones de las proteínas

 Proteínas estructurales: Colágeno (cartílago y hueso).

 Proteínas reguladoras: Insulina, hormonas de crecimiento y receptores de membrana.

 Proteínas contráctiles: Actina, miosina.

 Proteínas de transporte: Hemoglobina, mioglobina, seroalbúmina, permeasas.

 Proteínas de almacenamiento o reserva: Ovalalbúmina, caseína y gliadina.

 Proteínas de defensa: Anticuerpos, complemento.

 Proteínas catalizadoras (Enzimas): Sacarosa, pepsina (Navas Méndez, s.f.).

3.3. Aminoácidos

Los aminoácidos son moléculas orgánicas pequeñas compuestas con un grupo carboxilo

(COOH) y un grupo amino (NH2). Por lo general el número de aminoácidos que conforman una

proteína está entre 100 y 300 (Raisman & González, 2003).

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 Aminoácidos α: Forman proteínas en cualquier organismo. Algunos microorganismos

elaboran péptidos que contienen otros aminoácidos (aminoácidos D). La mayoría de los

aminoácidos pueden ser sintetizadas por los organismos heterótrofos, los que no pueden

sintetizarse se denominan aminoácidos esenciales, y deben ser incorporados con la dieta. En el

ser humano estos aminoácidos esenciales son diez (Julián Seguí, s.f.).

Estructura de un α- aminoácido: el grupo amino y el grupo carboxilo se unen a un mismo

átomo de carbono (carbono α), al que también se une una cadena lateral (cadena R) y un átomo

de hidrógeno. Difieren en las cadenas laterales (cadenas R), que son las que determinan sus

propiedades, como la polaridad o el carácter ácido o básico (Julián Seguí, s.f.).

Ilustración 1.- Estructura de un α-aminoácido. Por Julián Seguí (s.f.).

El α-aminoácido más simple es la glicina, y su cadena R es un átomo de carbono. Según la

cadena R se pueden clasificar los aminoácidos. Se han definido 5 grupos principales:

 Apolares (alifáticos): el grupo R es apolar e hidrófobo. La glicina es el aminoácido más

simple de este grupo.

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  Aromáticos: son relativamente apolares (hidrófobos). Su cadena R es grupo fenilo.

 Polares: son hidrófilos es decir, solubles en agua.

 Básicos: algunos tienen una carga positiva neta y otros pueden tener carga positiva o

negativa.

 Ácidos: hay dos aminoácidos en este grupo, con carga negativa neta (Julián Seguí, s.f.).

3.3.1. Enlace peptídico.

Es la unión de dos aminoácidos mediante la pérdida de una molécula de agua entre el grupo

amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del otro. El resultado es un enlace covalente CO-

NH. El enlace peptídico solo permite formar estructuras lineales que se denominan péptidos.

Todos los péptidos tienen un grupo amino en un extremo y un grupo carboxilo en el otro. La

reacción química en que se forma un enlace peptídico se llama condensación, y su

descomposición en aminoácidos es la hidrólisis (Julián Seguí, s.f.).

Ilustración 2.- Enlace peptídico: condensación e hidrólisis. Por Julián Seguí (s.f.).

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 Los péptidos se pueden clasificar según el número de aminoácidos:

 Oligopéptidos: unión de unos pocos aminoácidos.

 Polipéptidos: unión de muchos aminoácidos.

 Proteínas: grandes cadenas de aminoácidos con una estructura tridimensional definida. Se

suele llamar proteínas a los polipéptidos con masa molecular superior a 1000. Las

proteínas generalmente están formadas por entre 100 y 300 aminoácidos, aunque algunas

pueden tener más de un millar de aminoácidos. Se llama residuo a cada uno de los

aminoácidos que forman un péptido (Julián Seguí, s.f.).

Ilustración 3.- Enlace peptídico: formación de un péptido. Por Julián Seguí (s.f.).

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 En condiciones fisiológicas estándar, el equilibrio está desplazado hacia los aminoácidos. Para

favorecer la reacción, el grupo carboxilo debe ser modificado (activado) para que el grupo

hidroxilo pueda ser eliminado más fácilmente. La estructura de los péptidos se compone de un

gran número de enlaces covalentes, que permiten la rotación de cada una de las partes. Se llama

conformación a cada una de las disposiciones tridimensionales que pueden adoptar los átomos de

un péptido conservando todos sus enlaces covalentes. De todas las posibles, solo se dan unas

pocas en condiciones fisiológicas (Julián Seguí, s.f.).

Ilustración 4.- Enlace peptídico en 3D. Por Julián Seguí (s.f.).

3.3.1.1. Estructura primaria.

La estructura primaria de una proteína es simplemente el orden de sus aminoácidos. Por

convención el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo

final. Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre distintos aminoácidos

que forman la proteína se origina una cadena principal o esqueleto a partir del cual emergen las

cadenas laterales de los aminoácidos (Raisman & González, 2007).

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 Ilustración 5.- Estructura primaria: secuencia de aminoácidos. Por Raisman & González (2007).

3.3.1.2. Estructura secundaria.

Es la que una proteína adopta espacialmente. Existen ciertas estructuras repetitivas

encontradas en las proteínas que permiten clasificarlas en dos tipos: hélice alfa y lámina beta.

Existen tres modelos de alfa hélice. El primero muestra solo al carbono alfa de cada

aminoácido, el segundo muestra todos los átomos que forman la columna vertebral del

polipéptido. El tercero y más completo modelo, muestra todos los puentes hidrógeno que

mantienen la alfa-hélice. Las hélices generalmente están formadas por aminoácidos hidrófobos,

en razón que son, generalmente, la máxima interacción posible entre dichos aminoácidos

(Raisman & González, 2007).

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 Ilustración 6.- Hélice alfa. Por Raisman & González (2007).

Las láminas beta son el otro tipo de estructura secundaria. Pueden ser paralelas o

antiparalelas. Las antiparalelas generalmente se ven así (Raisman & González, 2007):

Ilustración 7.- Láminas beta: antiparalela y paralela. Por Raisman & González (2007).

Existe un tipo especial de modelo molecular para resaltar la estructura secundaria de las

proteínas. Este tipo de modelo de proteína representa los segmentos de lámina-beta como cintas

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 en flecha y las hélices como cintas en espiral (Raisman & González, 2007).

Ilustración 8.- Representación de la estructura secundaria de una proteína. Por Raisman & González (2007).

3.3.1.3. Estructura terciaria.

Es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de la cadena polipeptídica, a

diferencia de la estructura secundaria, la estructura terciaria de la mayor parte de las proteínas es

específica de cada molécula, además, determina su función. Existen, sin embargo dos tipos de

estructuras terciarias básicas (Raisman & González, 2007):

 Proteínas fibrosas: insolubles en agua, como alfa queratina o el colágeno.

 Proteínas globulares: solubles en agua.

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 Ilustración 9.- Ejemplo de proteína fibrosa: colágeno. Por Raisman & González (2007).

Ilustración 10.- Ejemplo de proteína globular: mioglobina. Por Raisman & González (2007).

3.3.1.4. Estructura cuaternaria.

Solo está presente si hay más de una cadena polipeptídica. Con varias cadenas polipeptídicas,

la estructura cuaternaria representa su interconexión y organización. Cada una de las cadenas de

aminoácidos que componen la proteína se denomina protómero (Raisman & González, 2007).

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 Ilustración 11.- Ejemplo de estructura cuaternaria: la hemoglobina. Por Julián Seguí (s.f.).

3.4. Aminoácidos esenciales

El ser humano necesita un total de veinte aminoácidos, de los cuales, once de ellos nuestro

propio organismo los sintetiza y no necesitamos adquirirlos de la dieta, éstos son llamados no

esenciales o dispensables. Los nueve restantes no somos capaces de sintetizarlos y deben ser

aportados por la dieta (González-Torres et al., 2007).

Los aminoácidos que adquirimos obligatoriamente de la dieta son los denominados

aminoácidos esenciales, o actualmente llamados indispensables, los cuales son:

 Histidina

 Isoleucina

 Leucina

 Lisina

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  Metionina (y cisteína)

 Fenilalanina (y tirosina)

 Treonina

 Triptófano

 Valina.

Ya que la metionina es un precursor de la cisteína y la fenilalanina de la tirosina, estos

aminoácidos se consideran normalmente en parejas. Si falta uno solo de ellos no será posible

sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido. Esto puede dar

lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido limitante (González-Torres

et al., 2007).

La histidina es un aminoácido esencial sólo para niños, ya que la privación de éste

aminoácido en bebés de 3 meses o menos, conlleva a la aparición de eczema como una forma de

dermatitis. Ésta desaparece cuando la histidina es suplementada por medio de la dieta. El

desorden genético del metabolismo de la histidina visto en algunos niños no permite que el

aminoácido se metaboliza correctamente, lo que ocasiona que éste se acumule en sangre; aunque

es poco común, causa defectos del habla, y déficit mental (Carbajal Azcona, 2013).

El triptófano, la lisina y la metionina son los aminoácidos esenciales que representan mayores

problemas para la nutrición humana, debido a que su carencia es típica en poblaciones que tienen

difícil acceso a productos de origen animal, y en las cuales, los cereales o los tubérculos se

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 convierten en la base de su alimentación. El déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho

más a los niños que a los adultos (Carbajal Azcona, 2013).

El triptófano es un precursor del neurotransmisor serotonina. Éste modula los patrones de

sueño y humor, y por ello su deficiencia se ha relacionado con trastornos depresivos. Sin

embargo, a nivel nutricional su deficiencia representa un problema mayor, ya que es un precursor

de la niacina (vitamina B3) y la deficiencia de ambos tiene relación directa con la Pelagra

(enfermedad característica por la presencia de dermatitis, demencia y diarrea), la cual se presenta

en poblaciones cuya dieta está basada en harina de maíz (escasa en este aminoácido) (Navas

Méndez, s.f.).

La lisina es requerida en el cuerpo para la creación de carnitina, usada en el metabolismo de

las grasas. Este aminoácido estimula la síntesis de colesterol en el hígado. Cuando las dietas son

altas en lisina y arginina (proteína animal) existe una correcta estimulación de la síntesis de

colesterol, mientras que dietas bajas en estos aminoácidos no estimulan en gran medida la

síntesis de colesterol. Comúnmente es un aminoácido limitante en dietas vegetarianas estrictas en

las que está en poca cantidad en granos vegetales. También participa en la producción de

colágeno y elastina, uniéndose a ellos; es una acción dependiente de la enzima lisiloxidasa la

cual requiere cobre (González-Torres et al., 2007).

La metionina es usada en la manufactura de taurina, el cual es un aminoácido importante para

la función cardiaca, así como un neurotransmisor en el cerebro. Se ha encontrado que la

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 deficiencia de metionina está asociada a una ingesta de proteína de baja calidad. Su deficiencia

también puede resultar en síntesis pobres de fosfatidilcolina, y otros fosfolípidos. Estas

sustancias son esenciales para la función del sistema nervioso, así como para prevenir la

aglutinación de células sanguíneas (González-Torres et al., 2007).

3.5. Aminoácidos no esenciales

Pueden ser sintetizados en el organismo, principalmente en el hígado, a partir de

intermediarios por transaminación (Carbajal Azcona, 2013). Estos son:

 Alanina

 Arginina

 Asparagina

 Ácido aspártico

 Cisteína

 Ácido glutámico

 Glutamina

 Glicina

 Prolina

 Serina

 Tirosina.

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 4. Conclusiones

Los aminoácidos y por consiguiente las proteínas son la base de todo proceso vital, debido a

que son necesarios en todos los procesos metabólicos. Entre sus funciones están el transporte de

nutrientes y la optimización del almacenamiento de los mismos.

De los 20 aminoácidos que se combinan para formar las proteínas, algunos pueden ser

sintetizados por el organismo, por lo que se denominan no esenciales. Existen aminoácidos que

no son producidos por el organismo, se los denomina aminoácidos esenciales, estos son:

histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

Los aminoácidos esenciales al no ser sintetizados por el hombre por lo que tienen que ser

aportados por los alimentos, por la dieta, condicionando su esencialidad. Los aminoácidos

cumplen diversas funciones de tipo estructural, defensiva, reguladora, de transporte, y reserva

energética.

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 5. Recomendaciones

Se debe implementar en la dieta diaria, alimentos ricos en aminoácidos esenciales para

procurar el correcto funcionamiento del organismo, ya que la carencia de ellos provoca el

desarrollo de enfermedades que pueden ser evitadas al incluir estos aminoácidos en la dieta.

Se debe evitar el consumo de suplementos de aminoácidos, porque un consumo excesivo del

mismo podría provocar trastornos en la función hepática y renal. La mejor fuente de aminoácidos

es una dieta balanceada.

En algunas enfermedades donde se pierden gran cantidad de proteínas y aminoácidos

originada por una falla renal, se pueden administrar suplementos de aminoácidos, para aportar

efectivamente la cantidad necesaria de los aminoácidos que más se necesitan.

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 6. Bibliografía

Carbajal Azcona, Á. (2013). Proteínas. En Manual de Nutrición y Dietética (págs. 1-4). Obtenido

de https://www.ucm.es/data/cont/docs/458-2013-07-24-cap-5-proteinas.pdf

González-Torres, L., Téllez-Valencia, A., Sampedro, J., & Nájera, H. (Abril-Junio de 2007). Las

proteínas en la nutrición. Revista Salud Pública y Nutrición. Obtenido de

https://www.medigraphic.com/pdfs/revsalpubnut/spn-2007/spn072g.pdf

Julián Seguí, M. (s.f.). Estructura y propiedades de las proteínas. Universitat de Valéncia, 1-10.

Obtenido de https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/trabajo_matilde.pdf

Julián Seguí, M. (s.f.). Estructura y propiedades de las proteínas. Universitat de Valéncia.

[Gráfico].Obtenido de https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/trabajo_matilde.pdf

Navas Méndez, J. (s.f.). Bioquímica Estructural y Metabólica. Open Course Ware. Universidad

de Cantabria. Obtenido de

https://ocw.unican.es/pluginfile.php/800/course/section/857/Tema%25202.%2520Amino

acidos.pdf

Raisman, J. S., & González, A. M. (2003). Proteínas: cadenas de aminoácidos. Obtenido de

Hipertextos del área de la Biología:

http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/aminoaci.htm

Raisman, J., & González, A. M. (2007). Proteínas: de la estructura primaria a la cuaternaria.

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 Obtenido de Hipertextos del Área de la Biología:

http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/structup.htm#inicio

Raisman, J., & González, A. M. (2007). Proteínas: de la estructura primaria a la cuaternaria.

[Gráfico]. Obtenido de Hipertextos del Área de la Biología:

http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/structup.htm#inicio

Rodríguez, M., Maldonado, J., Ramos-Ortiz, G., Meneses-Nava, M., Barbosa-García, O., Farfán,

N., & Santillán, R. (2009). Moléculas Orgánicas: Nuevos Componentes para Dispositivos

Fotónicos y Opto-electrónicos. Acta Universitaria, 19(2), 105-110. Obtenido de

https://www.redalyc.org/pdf/416/41612893016.pdf

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