INDICE

1. Introducción

2. Objetivos

3. Marco teórico

3.1.

4. Artículo 1

5. Resumen

6. Artículo 2

7. Resumen

8. Cuestionario

9. Conclusiones

10. Referencias Bibliográficas

1. ¿Qué es el colágeno? Explique su estructura y en que tejidos se encuentra.
Explique brevemente las bases moleculares de la Osteogénesis imperfecta.
El colágeno se encarga de unir los tejidos conectivos (músculos, tendones, ligamentos,
piel, huesos, cartílagos, tejido hematológico y adiposo y órganos). De esta manera,
actúa como un elemento de sostén que permite mantener unido el conjunto del
cuerpo. Es el responsable del grado de firmeza y elasticidad de estas estructuras y tiene
un papel esencial en su hidratación.
La fibra de colágeno tiene la capacidad de mezclarse con muchos tipos de sustancias
y minerales: en el caso de los huesos, la combinación del colágeno con cristales de
calcio permite la formación de una estructura dura y rígida; en la piel, se mezcla con la
elastina y la estructura resultante tiene forma de red; en el caso de los cartílagos, se
combina también con elastina y con otro tipo de sustancias y forma un gel que absorbe
los impactos producidos por los movimientos de las articulaciones.
A medida que pasan los años, la producción colágeno disminuye y provoca, la pérdida
de elasticidad y flexibilidad de la piel, dolores en las articulaciones y
músculos, osteoporosis, deterioro en la vista, deficiencias circulatorias, molestias en
dientes y encías, etcétera; es decir, el deterioro propio de la vejez.
Existen más de 19 tipos de colágeno. Los principales tipos son:

 TIPO I: Huesos, tendones, ligamentos y piel.

 TIPO II: Cartílago y estructura de los ojos.
 TIPO III: Hígado, pulmones y arterias.
 TIPO IV: Riñones y muchos órganos internos.
 TIPO V: Superficie de las células, cabello y placenta.

Estructura:

El colágeno está compuesto por tres cadenas que

forman una triple hélice. Cada cadena tiene unos
1400 aminoácidos de los cuales uno de cada tres
es una glicina. A intervalos regulares se encuentran
otros aminoácidos, la prolina y la hidroxiprolina,
poco frecuentes en otras proteínas. La presencia
de estos aminoácidos particulares permite que las
tres cadenas se enrollen una alrededor de la otra
formando una fibra muy resistente. Además, entre
las cadenas se establecen puentes de hidrógeno
que confieren al colágeno una gran estabilidad.
Tejidos donde se encuentra el colágeno:
El colágeno se encuentra en los tejidos conectivos: en los músculos (3 colágenos
y 1 elastina), los tendones (3 colágenos y una elastina), los ligamentos (1 colágeno
y 3 elastinas), los cartílagos (3 colágenos y una elastina), los huesos (3
colágenos), la piel (3 colágenos y 2 elastinas) y los pulmones (2 colágenos y 3
elastinas).
La osteogénesis imperfecta
Término difundido por Vrolik en 1849 para designar este síndrome congénito de
naturaleza genético y de presentación variable. Se caracteriza por fragilidad ósea
que se acompaña por otras alteraciones evidentes en el tejido conectivo,
incluyendo anormalidades en los dientes (dentinogenesis imperfecta), pérdida de
audición, alteraciones en la esclera y displasia del tejido blando. La gran mayoría
de individuos con osteogénesis imperfecta tienen mutaciones que afectan la
estructura de los genes que codifican las cadenas de colágeno tipo I.
Bases moleculares de la Osteogénesis imperfecta:

En la Osteogénesis imperfecta se detecta la disminución en la producción de

proalfa 1, substitución por otros residuos distintos a la glicina en la triple hélice de
alfa 1(I).La disminución de la producción de proalfa 1(I) no es la única vía de
disminución de la secreción de procolágena sin secretar moléculas anormales, por
ejemplo, la síntesis de proalfa 2 (I), cadena que pudiera ser incorporada dentro de
las moléculas normalmente, pero que presentan una rápida y completa
degradación intracelular teniendo así un efecto similar. En el procolageno tipo 1
normal, las dos cadenas, pro α1 y α2, se producen en cantidades iguales para
formar un procolageno normal (1). Algunos tipos de mutaciones llevan a la
producción reducida de pro α1. En este caso el desequilibrio induce la
degradación de las moléculas de α2 y se forma menos pro colágeno que
lo normal, pero no defectuoso.
 2. Explique la estructura de la unidad
funcional del músculo esquelético y los
acontecimientos moleculares implicados en la contracción muscular.

ESTRUCTURA FUNCIONAL DEL MUSCULO ESQUELÉTICO

Los músculos esqueléticos la mayor parte de
ellos está anclada a los huesos que se
mueven. Se encuentran bajo el control
voluntario y pueden contraerse mediante
órdenes conscientes.
Una sola célula muscular cilíndrica suele medir
10 a 100 μm de grueso, más de 100 mm de
largo y contiene cientos de núcleos. A causa
de estas propiedades, sería más apropiado
llamar fibra muscular a estas células.
Las fibras musculares tienen muchos núcleos
porque cada una es producto de la fusión de
grandes cantidades de mioblastos
mononucleares (células premusculares) en el
embrión. Posee una estructura interna más
ordenada de cualquier célula del cuerpo.
Un corte longitudinal de una fibra muscular
revela que está formado por cientos de hebras
cilíndricas más delgadas, llamadas miofibrillas y estas a su vez están formadas por
unidades contráctiles(sarcómeros). Cada sarcómero tiene un patrón de bandas que le
da su apariencia estriada, este patrón es resultado de la superposición de dos tipos de
filamentos: filamentos delgados y filamentos gruesos.
Cada sarcómera se extiende de una línea Z a la siguiente línea Z y contiene varias
bandas oscuras y zonas claras. Posee un par de bandas I claras localizadas en los
bordes externos, una banda A más oscura ubicada entre las bandas I externas y una
zona H de tinción clara que se encuentra en el centro de la banda A. Se observa una
línea M oscura en el centro de la zona H.
Banda I: contiene filamentos delgados
Zona H: posee filamentos
gruesos
Banda A: contiene los dos
tipos de filamentos (gruesos
y delgados).
Los filamentos delgados se
organizan en un conjunto
hexagonal alrededor de
cada filamento grueso y que
cada filamento delgado se
sitúa entre dos filamentos
gruesos.
ACONTECIMIENTOS IMPLICADOS EN LA CONTRACCIÓN MUSCULAR
 La energética del
deslizamiento del filamento
La miosina convierte la energía
química del ATP en la energía
mecánica del deslizamiento de un
filamento.
Cada ciclo de actividad mecánica del
puente de miosina tarda unos 50
m/seg y se acompaña de un ciclo de
actividad de la ATP-asa.
1.El ciclo comienza cuando una
molécula de ATP se une con la
cabeza de miosina, un fenómeno que
induce la disociación del puente con
el fi lamento de actina.
2.La unión del ATP va seguida por su
hidrólisis, que ocurre antes que la cabeza de miosina establezca contacto con el
filamento de actina. Los productos de la hidrólisis del ATP (ADP y Pi) permanecen
unidos al sitio activo de la enzima, mientras la proteína completa absorbe la energía
liberada por la hidrólisis.
3.La miosina cargada de energía se une con la molécula de actina
4.Libera el fosfato unido, lo que desencadena un gran cambio en la conformación
impulsado por la energía libre que estaba almacenada.
5.Este cambio en la conformación mueve el filamento de actina hacia el centro de la
sarcómera. Tal movimiento representa el golpe de poder de la cabeza de miosina. A la
liberación del ADP unido le sigue la unión de una nueva molécula de ATP para que un
nuevo ciclo pueda iniciarse. En ausencia de ATP la cabeza de miosina permanece unida con
fuerza al fi - lamento de actina. La incapacidad de los puentes de miosina para desprenderse
en ausencia de ATP es la base de la condición conocida como rigor mortis, la rigidez de los
músculos que sigue a la muerte.
  Coordinación de la excitación-
contracción
Las fibras musculares se organizan en grupos llamados unidades motoras. Todas las
fibras de una unidad motora están inervadas por una sola neurona motora y se contraen
en forma simultánea cuando reciben el estímulo de un impulso transmitido por esa
neurona.
El punto de contacto del extremo de un axón con una
fibra muscular se llama unión neuromuscular, es un
sitio de transmisión del impulso nervioso del axón, a
través de la hendidura sináptica y hasta la fibra
muscular, cuya membrana plasmática también es
excitable y capaz de conducir un potencial de acción.
Los pasos entre la llegada de un impulso nervioso a la
membrana plasmática muscular y el acortamiento de
los sarcómeros en la profundidad de la fibra muscular
constituyen un proceso que se conoce como
coordinación de excitación-contracción.
El impulso generado en una célula muscular
esquelética se propaga al interior de la célula por los
pliegues membranosos llamados túbulos transversos
(T). Los túbulos T terminan cerca de un sistema de
membranas citoplasmáticas que conforman el retículo
sarcoplásmico (SR), que forma una manga membranosa alrededor de la miofibrilla.La
proteína integral de la membrana del SR consiste en moléculas de ATP-asa-Ca2+ cuya
función es transportar el calcio fuera del citosol y hacia la luz del SR, donde se almacena
hasta que se necesite. Ringer estableció que los iones de calcio presentes en el agua
corriente eran un factor esencial en la contracción muscular. Los niveles de calcio dentro
del citoplasma de una fibra muscular son muy bajos en el estado relajado. Con la llegada
de un potencial de acción a través de los túbulos transversos, los canales del calcio se
abren y el calcio sale del compartimiento del SR y recorre la distancia hasta las
miofibrillas. Como resultado los niveles intracelulares de Ca2+ se. Para comprender el
modo en que los niveles altos de calcio desencadenan la contracción en una fibra de
músculo esquelético es necesario reconsiderar la estructura proteica de los filamentos
delgados. Cuando la sarcómera está relajada, las moléculas de tropomiosina de los
filamentos delgados bloquean los sitios de unión de la miosina en las moléculas de
actina. La posición de la tropomiosina dentro de la hendidura está bajo el control de la
molécula de troponina unida.
Cuando los niveles de calcio se elevan, estos iones
se unen con una de las subunidades de troponina
(troponina C) e inducen un cambio en la conformación
en otra subunidad de la molécula de troponina. Este
cambio en la posición de la tropomiosina expone los
sitios de unión para miosina en las moléculas
adyacentes de actina. Cada molécula de troponina
controla la posición de una molécula de tropomiosina,
que a su vez regula la capacidad de unión de siete
subunidades de actina en el filamento delgado. Una
vez que la estimulación de la fibra nerviosa motora
cesa, los canales del calcio de la
membrana del SR se cierran y las
moléculas de Ca2+-ATP-asa de esa membrana retiran el exceso de calcio del citosol.
Conforme la concentración de Ca2+ disminuye, estos iones se separan de sus sitios de
unión en la troponina, lo que ocasiona que las moléculas de tropomiosina regresen a
una posición en la que bloquean la interacción entre actina y miosina. El proceso de
relajación puede considerarse una competencia por el calcio entre la proteína de
transporte de la membrana del SR y la troponina. La proteína de transporte tiene una mayor
afinidad por el ion, por lo que la tendencia se dirige a retirar el calcio del citosol y dejar las
moléculas de troponina sin calcio.

3. Explique las bases moleculares de la diapédesis

DIAPEDESIS, es el proceso mediante el cual los linfocitos T (tipos glóbulos blancos)

migran a través de los vasos sanguíneos para entrar en los tejidos y órganos.
Este proceso ocurre a través de los siguientes pasos:

 Rodamiento.
 Señalización.
 Adhesión firme.
 Diapédesis.
Cada paso está regulado por
interacciones de las moléculas de
adhesión y los receptores de
quimosinas (pequeñas proteínas,
secretadas por células, que
modulan el sistema inmunitario).
Expresados en la superficie de sus
linfocitos y sus ligandos que se
presentan en las células
endoteliales de la pared vascular.

1. RODAMIENTO.
El rodamiento se inicia con el contacto entre el linfocito y el endotelio. Está
mediado por múltiples interacciones entre selectinas y sus ligandos. Durante
esta fase, las quimiocinas de la superficie del endotelio pueden interaccionar con
sus receptores en la superficie de los linfocitos.
2. SEÑALIZACION
La interacción entre la quimiocina y su receptor genera una señal intracelular
que activa la expresión de moléculas de adhesión de la familia de las integrinas.

3. ADHESION FIRME
Una vez que se ha producido la activación de las integrinas, quedan expuestos
sitios de unión de alta afinidad que interaccionan con las moléculas de adhesión
 (CAMs) de la pared vascular, lo que
permite la parada del linfocito y su
adhesión firme.

4. DIAPEDESIS
Este proceso está menos caracterizado si lo comparamos con los otros tres
pasos, especialmente si miramos (grupo de proteínas) a los linfocitos T; sin
embargo, se ha podido obtener gran información a partir de experimentos con
otras células (por ejemplo, neutrófilos).

Esta precisión se consigue gracias a que las pequeñas venas en los sitios
afectados tienen en su superficie combinaciones únicas de moléculas y
sustancias de adhesión, para que solo los linfocitos específicos que reconozcan
dicha combinación sean los que atraviesen las paredes vasculares y lleguen a
su destino

Es importante resaltar que todos los glóbulos blancos poseen esta capacidad de
reconocimiento, la cual es necesaria para atravesar las paredes de los vasos
sanguíneos y así defender nuestro organismo. Como ya se mencionó, este
proceso se lleva a cabo en los capilares sanguíneos y en las vénulas.

Existen ciertas sustancias que inducen o activan el proceso de diapédesis:

histamina, interferón (son un grupo de proteínas señalizadoras), factor de
necrosis tumoral, selectinas, e integrinas. Estas sustancias están presentes en
cualquier proceso inflamatorio.
 4. ¿Qué son los desmosomas?
¿Cúal es su estructura? Explica las bases moleculares del Síndrome
Estafilocócico de piel escaldada.

Los desmosomas (o máculas adherentes) son uniones adhesivas con forma de disco de 1 μm de
diámetro que se encuentran en diversos tejidos, son muy abundantes en los tejidos sometidos
a tensión mecánica, como el músculo cardiaco y
las capas epiteliales de la piel y el cuello uterino.

Contienen cadherinas que unen dos células a

través de una brecha intercelular estrecha. Las
cadherinas de los desmosomas poseen una
estructura de dominios diferente respecto de las
cadherinas comunes que se encuentran en las
uniones adherentes, se conocen como
desmogleínas y desmocolinas. Las placas
citoplásmicas densas de la superficie interna de las
membranas plasmáticas sirven como sitios de
fijación para los filamentos intermedios curvos
similares a los que se encuentran en
hemidesmosomas. La red tridimensional de
filamentos intermedios similares a cuerdas
suministra continuidad estructural y resistencia a
la tracción a toda la hoja de células. Los filamentos
intermedios se unen con los dominios
citoplásmicos de las cadherinas del desmosoma mediante proteínas adicionales. La importancia
de las cadherinas para el mantenimiento de la integridad estructural de un epitelio se ilustra en
una enfermedad autoinmunitaria (pénfigo vulgar) en la que se producen anticuerpos contra una
de las desmogleínas. La enfermedad se caracteriza por la pérdida de adhesión entre las células
de la epidermis con un trastorno grave de formación de vesículas en la piel.

Síndrome Estafilocócico de piel escaldada

El síndrome de escaldadura estafilocócica es una
enfermedad ampollosa rara causada por S. aureus. Este
agente produce toxinas que inducen una segmentación del
complejo desmogleína 1, una importante proteína
desmosomal y causan una alteración en la adhesión celular
en la epidermis.
Afecta habitualmente a recién nacidos así como a niños
pequeños aunque también puede aparecer en niños
grandes y es raro en adultos, especialmente en
inmunodeprimidos (enfermos con terapéutica
antineoplásica y esteroidea, en diálisis renal, insuficiencia
renal o consecutiva al transplante renal). El signo de
Nikolsky se presenta dentro de las 12 a 14 horas. Se
desarrollan ampollas llenas de un líquido claro que se
rompen de inmediato y representan la acumulación pasiva
de líquido por debajo de la epidermis desprendidas.
5. Explique detalladamente la
estructura y función de los cilios y
flagelos ¿Qué sucede a nivel molecular en el Síndrome de Kartagener o
Síndrome de los cilios inmóviles?
 CILIOS
Son expansiones celulares
filiformes, de unos 0,25 µm de
diámetro y unos 10 a 15 µm de
longitud, que aparecen en las
células animales y en algunos
protozoos. Son estructuras
que pueden moverse y su principal
misión es la de desplazar fluidos. El
tipo de movimiento que realizan es
de bateo, a modo de látigo, y de
manera sincronizada, produciendo
una especie de ola que desplaza el
fluido en una dirección paralela a la
superficie de la célula.

Estructura
Los cilios tienen una forma cilíndrica, de
diámetro uniforme en toda su longitud,
con una terminación redondeada
semiesférica. Pueden ser descritos con
una evaginación digitiforme de la
membrana plasmática, con un contenido
que es continuación del citoplasma.
Estos orgánulos están dotados de un
armazón complejo, semejante a la de los
flagelos, basada en microtúbulos y que
se llama axonema; el axonema se
continua, en la base del cilio y por debajo
de la membrana plasmática, con un
corpúsculo basal, que tiene una
estructura semejante pero más
compleja.
Función
Los cilios, caracterizados por su ubicuidad, están implicados en las
funciones más diversas. Los cilios móviles intervienen a la propulsión de
organismos unicelulares, la limpieza de las vías respiratorias y el
desplazamiento de los gametos. Contribuyen a regular el balance hídrico
en los órganos excretores, la circulación de fluidos en la cavidad
celómica, el sistema nervioso, el filtrado de partículas en las branquias.
Los cilios sensoriales contribuyen al reconocimiento de individuos
compatibles en el apareamiento de protistas, a la mecanorrecepción en
artrópodos, a la geotaxis en
moluscos, al reconocimiento y
anclaje al hospedero en protistas parásitos y a la quimiorrecepción en
vertebrados.

 Flagelo
Los flagelos son similares a los cilios
pero mucho más largos, con unas
150 µm de longitud, y un poco más
gruesos. Su principal misión
es desplazar a la célula. Son mucho
menos numerosos que los cilios en
las células que los poseen. Su
movimiento también es diferente
puesto que no desplazan el líquido
en una dirección paralela a la
superficie de la célula sino en una
dirección paralela al propio eje
longitudinal del flagelo. Los flagelos
son frecuentes en células móviles
como ciertos organismos unicelulares y gametos masculinos.

Estructura:

 Filamento:Parte visible a microscopía

óptica,constituida por subunidadesde
flagelina(proteína),la estructura es de
una hélice rígida.El movimiento esta
proporcionado por el motor del cuerpo
basal.
La flagelina corresponde al antígeno H
 Gancho o codo: Formado por una
proteína diferente a la flagelina, es
helicoidal y corta.Conecta al cuerpo
basal con el filamento de flagelina,este
dirige el flagelo.
 Cuerpo basal: Inmerso en pared y membrana,ancla el flagelo al
cuerpo celular y esta relacionado con la función de motor
flagelar.Eje que atraviesa la membrana y los anillos.Posee a la
gram negativas: dos parejas de anillos atravesados por un cilindro
y la gram-positivas:una pareja de anillos atravesada por un cilindro.
La función
La función de los flagelos es en la mayoría de los casos, ya sea en células
eucariotas, bacterias o arquenos, brindar movimiento al organismo. Esto lo
hacen de distintas formas según el tipo y la posición del flagelo. Un ejemplo
posible de reconocer es el flagelo del espermatozoide que brinda movilidad al
mismo.