ENZIMAS

Definición
Las enzimas son proteínas que aceleran las
reacciones químicas.
Los enzimas son catalizadores específicos
catalizan un solo tipo de reacción y casi siempre
actúan sobre un único sustrato o sobre un grupo
de ellos.
Hay dos características fundamentales en la
catálisis enzimática:
– Las enzimas no sufren ninguna modificación en el
proceso de la reacción.
– Las enzimas incrementan la velocidad de una
reacción química.
 Términos empleados en la acción
Enzimática
Velocidad de reacción: Cambio en la cantidad
inicial o de los productos de la reacción por
unidad de tiempo.
Apoenzima: Parte proteica de la enzima es
catalíticamente inactiva.
Grupo Prostético: Es cualquier porción no
aminoacídica de una proteína que confiere a
ésta alguna propiedad especial. Ejm: El grupo
Hemo que confiere una elevada capacidad de
fijación del oxígeno, es el grupo prostético de la
proteína.
Cofactor : Átomo, Ión o molécula que participa
en el proceso catalítico sin ser enzima ni
substrato. Los cofactores participan de dos
maneras distintas:
– A través de una fijación muy fuerte a la
proteína y salen sin ser modificados del ciclo
catalítico.
– Como un segundo substrato; salen
modificados del ciclo catalítico y por lo
general requieren otra enzima para volver al
estado original.
Coenzima: Se aplica a moléculas orgánicas,
derivadas de una vitamina, y que son esenciales
para la actividad de una enzima
Sustrato: Molécula sobre la cual actúa la
enzima para formar productos.
Especificidad: Muchas enzimas tienen un
solo sustrato biológico (Especificidad absoluta),
otras utilizan varias biomoléculas
estructuralmente semejantes (especificidad
relativa)
– Especificidad Absoluta: Ej. La glucosa
Oxidasa que actúa sólo sobre la glucosa.
– Especificidad relativa: Ej. La hexoquinasa que
fosforila la glucosa, fructosa, manosa,
glucosamina.
El Sitio Activo: Contiene los grupos que
interviene en la reacción catalítica. Es una
porción relativamente pequeña del volumen total
de la enzima. Fija específicamente al sustrato
transformándolo catalíticamente.
 Enzima Activa.

Holoenzima = Apoenzima + Coenzima

Centro activo

Apoenzima
Holoenzima
Cofactor
Especificidad Enzimática y Centro
Activo
La especificidad es la preferencia que
presentan las enzimas por ciertos
sustratos.
La especificidad de la enzima reside en el
centro activo, que es la región de la
superficie enzimática que se une al
sustrato (y al grupo prostético si existe) y
que consiste en una agrupación de
residuos de aminoácidos que participan
en la fijación del sustrato y la formación y
ruptura de los enlaces.
Para explicar la especificidad de la enzima
por el sustrato se han propuesto varios
modelos:
El primero fue el modelo de “la llave y
cerradura” de Emil Fisher.
El segundo es el modelo de “ajuste
inducido” de Koshland.
 Modelo de Koshland
Modelo más flexible, y sugiere que el centro
activo no está totalmente formado, pero
presenta los elementos esenciales para que el
sustrato pueda posicionarse adecuadamente en
este sitio de unión en formación.
El centro activo adquiere una forma
complementaria a la del sustrato sólo después
que el sustrato queda ligado.
Este proceso dinámico de reconocimiento es
denominado ajuste inducido o adaptación
inducida.
 Factores que afectan la Actividad
Enzimática.

Concentración de sustrato
pH
Temperatura
 Concentración de sustrato
A mayor concentración de sustrato es mayor la
velocidad, pero no aumenta indefinidamente.
 pH
La mayor parte de las enzimas tienen un
pH característico en el cual su actividad es
máxima. Ese pH se llama pH óptimo. Por
encima y por debajo de este pH la
actividad declina.
– Cuando los valores de pH son muy ácidos
o muy alcalinos, no sólo se modifica el sitio
activo, sino que se altera la estructura
terciaria de toda la molécula, pudiendo
llegar a la desnaturalización.
 Temperatura
La mayor parte de las enzimas se inactivan a
temperaturas superiores a 55 – 60 ºC.
 Inhibición de la Actividad
Enzimática.
Los inhibidores son moléculas o iones que
interactúan con la enzima y disminuyen su
actividad catalítica.
Importancia medica: Fármacos

Hay un tipo de inhibición no específica que

resulta de la desnaturalización de la enzima que
conduce a la pérdida de su actividad.
 Inhibidores irreversibles
Producen cambios irreversibles en la enzima
deteriorando su capacidad catalítica.
Venenos organofosforados (insecticidas) que
inhiben irreversiblemente la acetilcolinesterasa.
“Inhibidores suicidas”: estructura similar al
sustrato, ocupa el sitio activo, es modificado por la
enzima en productos. Bloquean irreversiblemente
el sitio activo. Ejemplo; Alopurinol inhibidor de la
xantina oxidasa.
La inactivación enzimática se da lentamente
(minutos a horas)
Inhibidores reversibles
 Inhibición competitiva
El inhibidor tiene
estructura similar
a la del sustrato.
El inhibidor se
une al mismo
sitio de la enzima
Las altas
concentraciones
del sustrato
revierten la
inhibición.
Ejemplos tenemos a los antibióticos como la
sulfanilamida.
Antifólicos (ametopterina y aminopterina) para el
tratamiento de neoplasias
Inhibición no competitiva o
mixta
El inhibidor se une a un lugar distinto al sitio
activo.
El aumento de concentración de sustrato no
revierte la inhibición.
No se afecta la unión de la enzima con el
sustrato.
El inhibidor se une a la enzima libre o al
complejo ES formando el complejo ESI.
La cantidad de ES disminuye al mismo que sus
productos.
• Se forman complejos ES, EI y ESI.
 Inhibición acompetitiva
El inhibidor interactúa con el complejo ES
formando ESI.
No se une al sitio activo.
Inhibición propia de reacciones con varios
sustratos.
Disminuye la Vmax.
No se revierte la inhibición por aumento de [S].
 Nomenclatura

1. Sub fijo –asa: ureasa, amilasa.

2. En función a la reacción que catalizan:

Gliceraldehido-3P- deshidrogenasa.

3. Nombre tradicional: tripsina, lisozima.

Clasificación de las Enzimas
La Comisión Internacional de Enzimas
(IEC) divide a las enzimas en seis grandes
clases:
– Oxidoreductasa: Estas enzimas catalizan
reacciones de óxido – reducción y con
frecuencia utilizan coenzimas.
– Transferasas: Transfieren grupos funcionales
de un donante a un aceptor.

– Hidrolasas:: Realizan hidrólisis de ésteres,

enlaces glucosídicos, enlaces
peptídicos,enlaces C – N.
A–B + H2O → A–OH + B–H
Liasas: Catalizan la rotura de enlaces C-C, C-S
y ciertos enlaces C-N.

Isomerasas: Catalizan isomerizaciones de

varios tipos que incluyen las interconversiones
cis-trans, ceto –enol, aldosa-cetosa.
Ligasas: Catalizan la formación de
enlaces entre el C-O,C-S, C-N y otros
átomos. La energía necesaria para la
formación del enlace deriva a menudo de
la hidrólisis del ATP.
Enzimas de importancia Clínica

Lactato deshidrogenasa LDH Anemia

Glutamato deshidrogenasa GLDH Tum. hepatic.
γ- Glutamiltransferasa γGT Cirrosis hept.
Aspartato aminotransferasa GOT (AST) Enf. hepatic.
Alanina aminotransferasa GPT (ALT) Enf. hepatic.
Creatina quinasa CPK Musc.esquel.
Colinesterasa CHE Intox. alch.
Fosfatasa ácida ACP Próstata
Fosfatasa alcalina AP Tumores
Lipasa --- Pancreatitis
α- Amilasa --- Pancreatitis
Fructosa 1,6 diP aldolasa ALD Transt. Musc.
GRACIAS