Aminoácidos, polipéptidos y proteínas: soporte de la vida

Vamos a adentrarnos en el estudio de las biomoléculas más abundantes

en el interior de la célula: las proteínas.

Las proteínas son moléculas grandes formadas por pequeñas subunidades

de compuestos más simples, los aminoácidos. Utilizando sólo veinte
aminoácidos distintos, las células elaboran polipéptidos y miles de proteínas
diferentes, que desempeñan funciones altamente especializadas y de soporte
para la vida.

¿Qué son las proteínas?

La palabra “proteína” proviene del griego protos, que significa “primero” o “más importante”. Algunas
de ellas son bastantes populares gracias a las publicidades de cosmética y otros productos de uso corriente
– por ejemplo: colágeno y elastina-. A otras se las asocia con alimentos como la leche que contienen caseína,
o los huevos, cuya clara, la albúmina, es una proteína casi pura.
Estas biomoléculas están presentes mayoritariamente en todas las células. Si en los seres vivos
descontamos el peso correspondiente al agua, aproximadamente el 50% del peso restante (peso seco)
pertenece a esta clase de biomoléculas.
Las proteínas son componentes celulares muy versátiles, ya que realizan el mayor número de
funciones en los organismos vivos. Se encuentran conformando diversos tejidos, como los filamentos
contráctiles de los músculos o tendones, de las uñas y las escamas, de la piel, la lana, el pelo, las plumas,
telas de araña o de los suaves y súper resistentes hilos de seda.
También desempeñan funciones metabólicas, de regulación y de trasporte (como la asimilación de
nutrientes, el transporte de oxígeno y grasas en la sangre, la inactivación de materiales tóxicos o peligrosos,
la aceleración de reacciones, y otras.)
Junto a los ácidos nucleicos, definen la identidad de cada ser vivo, ya que constituyen la estructura del
código genético (ADN). Y, además, son parte fundamental del sistema inmunitario ya que permiten el
reconocimiento de organismos extraños para el sistema que protegen.

CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS SEGÚN FUNCIONES

Tipo de función Acciones características
Contráctil Estiramiento y contracción
Enzimático (catalítica) Aumenta la velocidad de
reacción
Estructura/soporte Resistencia de tensiones y
consistencia
Generación y transmisión Respuesta a estímulos
de impulsos específicos
Hormonal Coordinación del
metabolismo
Protección inmunológica Reconocimiento y reacción
con entidades extrañas
(virus, toxinas, etc.)
Transporte y Transporte de iones y
almacenamiento moléculas
Algunos ejemplos
Miosina: movimiento muscular.
Amilasa: cataliza la hidrólisis de
almidón.
Queratina: en uñas y piel.
Colágeno: en huesos y cartílagos.
Elastina: en tendones y ligamentos.
Rodopsina: en células nerviosas
receptoras de la luz en la retina
ocular.
Insulina: regula los niveles de
glucosa en sangre.
Anticuerpos (inmunoglobulinas):
producidos por linfocitos, ganglios
linfáticos.
HLDL: transporta el colesterol
Hemoglobina: transporta oxígeno

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 ¿Y los aminoácidos?
En la naturaleza, existe un centenar de aminoácidos distintos
cuyas moléculas pueden reaccionar entre sí formando largas cadenas.
Los aminoácidos (aa) son sustancias cristalizas, en general solubles
en agua y casi todos de sabor dulce.
Los aa se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH),
un grupo amínico (-NH2), un átomo de H y una cadena hidrocarbonada
(cadena lateral) simbolizada con R. estos se hallan unidos a un mismo
átomo de carbono denominado α (alfa). De este modo, el
agrupamiento adopta una geometría tetraédrica.
Cada aa tiene en sus moléculas, una cadena lateral que lo
caracteriza. Por ejemplo, el grupo R puede ser pequeño o grande, de
naturaleza polar o no, hidrofílica o hidrofóbico, estar cargado
eléctricamente o no).
Las características de estas cadenas son importantes ya que
determinan las propiedades del aa, la estructura tridimensional y la
función de la macromolécula que puede formar al unirse con otros.

Distribución especial de los

grupos del aa metionina

Los diferentes aa se suelen identificar con las tres primeras letras de su nombre en inglés, que
generalmente proviene de la fuente de origen desde donde se aisló por primera vez. Veamos ejemplos de
aa con distintas cadenas laterales.

AMINOÁCIDOS
Nombre Características Formula desarrollada Estructura 3 D
Alanina Presenta un grupo R
(Ala) hidrocarbonado, no
polar, hidrofóbico.

Valina Presenta un grupo R

(Val) hidrocarbonado, no
polar, hidrofóbico más
voluminoso.

Treonina Presenta un grupo R

(Tre) polar, hidrofílico que
puede formar puentes
de hidrógeno con
otros aminoácidos.

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 20 aminoácidos constituyentes de las proteínas.

Propiedades de los aminoácidos

Estereoisomería: como vimos en hidrocarburos, se denominan isómeros los compuestos que poseen
misma fórmula molecular, pero difieren en la estructura (isómeros de posición, cadena y función) o en a
orientación espacial de sus átomos (estereoisómeros)
Los isómeros espaciales o estereoisómeros pueden ser isómeros geométricos (cis- p trans-) o
isómeros ópticos. Como ya vimos, los cuatro enlaces covalentes simples de los átomos de carbonos tienden
a formar moléculas de geometría tetraédrica cuando se unen a otros cuatro átomos de hidrógeno. Cuando
estos enlaces se dan con átomos o grupos distintos, se dice que el átomo de carbono es asimétrico o quiral,
y se lo denomina carbono α (alfa).

Todos los aa, con excepción de la glicina, tienen un centro

asimétrico o quiral en el carbono α (alfa). Ya que los cuatro
grupos unidos a este átomo de carbono pueden ubicarse en dos
combinaciones diferentes y sus imágenes especulares no
pueden superponerse.
Los isómeros corresponden a compuestos diferentes
debido a que tienen distintas propiedades, como ser la actividad
óptica (comportamiento frente a la luz polarizada).

Comportamiento ácido-base de los aminoácidos: como se mencionó, en los aa,

además de H y de la cadena R, coexisten dos grupos. El grupo carboxilo dota al aminoácido
de un carácter ácido; mientras que el grupo amino le confiere carácter básico. Este doble
carácter se denomina anfótero (del griego anfótero: “perteneciente a ambos”).

Así, la molécula puede presentar cargas en forma de dipolo eléctrico. Esta forma dipolar de un
aminoácido, que ocurre cuando el ion H+ se trasfiere de un grupo ácido a un grupo de la amina, se denomina
zwitterion (del alemán zwitter: “híbrido”).

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 Las proteínas se construyen a partir de 20 aminoácidos
Fórmula general Asombrosamente, las proteínas de todas las especies, desde aquellas
desarrollada de un aa que que constituyen las bacterias a las del hombre se construyen a partir de la
1. Identifiquen
muestra en las
el ion dipolar misma colección de 20 aa.
fórmulas
Los científicos los denominaron α-aminoácidos estándar para
desarrolladas de los
diferenciarlos de aquellos otros comunes y que no originan proteínas.
aa Valina y Treonina
Estos 20 α-aminoácidos estándar, al unirse en múltiples secuencias y
de la pág. 3, el combinaciones, permiten la síntesis de una inmensa variedad de
carbono alfa (Cα) y proteínas. En una muy elemental analogía, podríamos decir que los aa
los grupos estándar son el alfabeto con el cual está escrito el lenguaje de la estructura
característicos unidos protéica. A partir de éstos, cada organismo reconstruye las proteínas
a él: carboxilo, amino específicas que consume para vivir.
y cadena lateral.
Si consideramos 200 como un número aceptable de unidades de
aminoácidos para formar una molécula de proteína mediana, habrá 20 200
combinaciones y proteínas distintas. El resultado nos da un inimaginable
número de proteínas, superir al de todos los átomos del universo (10 68).
Esto da origen a la enorme diversidad de estructuras y funciones
proteicas.
Péptidos y enlaces peptídicos
Las relaciones por las que a partir de dos o más se obtienen
moléculas más grandes con eliminación de otras pequeñas (por ejemplo,
La alimentación y los aa
agua) se denominan de condensación (como vimos en hidratos de
esenciales carbono).
Fenilalanina (Phe), La reacción inversa, o sea la obtención de aminoácidos a partir de
isoleucina (Ile), leusina proteínas, es una reacción de hidrólisis (hidro, “agua”; lisis “romper”).
(Leu), lisina (Lys), Ambas reacciones son frecuentes y entre distintos tipos de biomoléculas.
metionina (Met), valina
(Val), treonina (Tre) y La reacción de condensación de aminoácidos se realiza entre el
grupo carboxilo de la molécula de un aa y el grupo amino del siguiente,
triptófano (Trp) son los
dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua. Así, se origina
nombres de los 8
una unión peptídica (O=C-N-H) y se forman compuestos llamados
aminoácidos esenciales péptidos.
que debemos incorporar a
nuestro organismo en la Los enlaces peptídicos formados presentan cierta rigidez e
alimentación cotidiana, ya inmovilizan en el plano a los átomos que lo conforman, determinando la
que no los podemos disposición espacial de los otros átomos y, por lo tanto, la geometría de la
sintetizar. Y con más molécula obtenida.
razón, cuando nuestro
organismo más los
necesita: en la disfunción o
enfermedad y en el
crecimiento. El déficit de
esto aa afecta mucho más
a los niños que a los
adultos. La alimentación
vegetariana debe ser
cuidadosamente
combinada y balanceada
para proveer todos los aa
esenciales.

Por convención, cuando el número de moléculas de aminoácidos a

partir de los cuales se forma la molécula peptídica es menor que 10, en
general, se denominan oligopéptido. Así, los que tienen 2 aminoácidos

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 serán dipéptidos; tripéptidos los de 3; tetrapéptidos los de 4, etc. Si el número es mayor a 10
aminoácidos, se conocen como polipéptidos o cadenas polipeptídicas. Si es superior a 100, se habla de
proteínas.
Diferentes tipos de proteínas: criterios de clasificación
Para ampliar el estudio de biomoléculas tan numerosas y diversas como las proteínas, es necesario
clasificarlas con criterios que permitan identificar y sistematizar sus características. Ya hemos realizado
una clasificación de las proteínas según su tipo de función en la página 43. También planteamos un criterio
de acuerdo con el número de aminoácidos esenciales que cada proteína puede producir por hidrólisis, lo
cual determina, por ejemplo, su valor biológico. En este apartado, se presenta la clasificación en función de
la composición y la conformación de las moléculas de las proteínas, que determinan las diversas funciones
biológicas que cumplen.

Proteínas Conjugadas Simples

Globulares Lipoproteínas: HDL, LDL, proteínas de las Prolaminas: zeína (maíz), giadina (trigo)
membranas celulares. Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina
Glucoproteínas: inmunoglobulinas (arroz)
(anticuerpos), colágeno. Albúminas: seroalbúmina (sangre),
Metalproteínas: hemoglobina, ovoalbúmina (leche).
mioglobina, hemocianina, algunas
enzimas.
Fibrosas Nucleoproteínas: nucleosomas de la Colágenos: en tejidos conjuntivos,
cromatina, ribosomas. cartilaginosos.
Queratinas: en formaciones epidérmicas,
como pelos, uñas, plumas, cuernos.
Elastina: en tendones y vasos sanguíneos.
Fibroínas: en hilos de seda (arañas,
insectos)

En primer lugar, podemos organizar las proteínas en dos grandes grupos de acuerdo a su composición:
si por hidrólisis solamente produce aminoácidos, serán proteínas simples. Si además producen otros
compuestos, se denominan compuestas o conjugadas. Estas últimas están formadas por una fracción
protéica, cuyos eslabones provienen solamente de aminoácidos, y por un grupo no protéico o grupo
prostético. los grupos prostéticos pueden ser de distintos orígenes: si por hidrólisis dan glúcidos (hidratos
de carbono) se denominan glucoproteínas; si dan lípidos, conforman las lipoproteínas; si en cambio
producen ácidos nucleicos, se llaman nucleoproteínas. Otras, las fosfoproteínas, por hidrólisis, originan
fosfatos. Existen además las metalproteínas que tienen en su grupo prostético cationes de elementos
metálicos. Por ejemplo, el grupo hemo que está presente en la hemoglobina y contiene hierro.
Por otra parte, las proteínas pueden clasificarse de acuerdo a su estructura en:
 Proteína fibrosa: son materiales estructurales, y por lo tanto insolubles en agua. Consisten encadenas que
se orientan en el espacio formando filamentos.
 Proteínas globulares: consisten en cadenas enrolladas en forma semiesférica y compacta; en general son
algo solubles en agua y se desplazan en el interior de la célula. No son estructurales, sino que realizan
funciones biológicas; por ejemplo, hormonas como la insulina, la hormona del crecimiento, la prolactina, la
tirotrofina y enzimas como las hidrolasas, oxidasas, transferasas, etc.

Estructura tridimensional de las proteínas

Para la descripción de moléculas tan grandes, variadas y complejas como las proteínas es necesario
referirse a cuatro niveles de estructura, que se denominan: primario, secundario, terciario y cuaternario.
Estos cuatro niveles de organización determinan las características estructurales de las cadenas peptídicas,
que son las causantes de su forma bien definida.

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 ESTRUCTURA Nos indica número y orden de unidades constitutivas, de qué aminoácidos proviene
cada una de las unidades y en qué orden se encuentran. Esta secuencia es clave en la
PRIMARIA
formación de las macromoléculas y está dada por el código genético. Como ya
dijimos, la función de una proteína depende de la forma que ésta adopte; su forma, de la secuencia de
aminoácidos; y esta secuencia de cómo esta codificada genéticamente. En el siguiente esquema, se indica
una posible secuencia de los “eslabones” de una estructura protéica.

ESTRUCTURA La estructura secundaria se refiere a la posición de la cadena en el espacio. Las

SECUNDARIA cadenas polipeptídicas se enlazan regularmente con centros polares y puentes de
hidrógeno durante la formación o síntesis de la proteína. Así, pueden adquirir dos
estructuras espaciales estables y características: una del tipo de espiral, denominada alfa hélice, y otra en
hoja plegada, llamada beta laminar.
La estructura alfa hélice se forma cuando la estructura primaria, debido a la formación de puentes
de hidrógeno ente los grupos –CO- de un enlace peptídico y –NH- del otro enlace peptídico de la misma
molécula, se enrolla helicoidalmente sobre sí misma. Una variedad particular es la hélice que forma el
colágeno, la cual determina que posea una estructura rígida.

La beta laminar es la que se produce cuando las cadenas se alinean en filas o láminas paralelas,
formando capas. Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y las cadenas se asocian
entre sí estableciendo uniones mediante puentes de hidrógeno. Todos los enlaces peptídicos participan en
este enlace cruzado, lo que le confiere gran estabilidad a la estructura. Es típica en la fibroína, proteína
fibrosa de la seda, y en las queratinas, proteínas del pelo y de la lana.

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 Esta estructura informa sobre cómo se dispone una cadena con estructura
ESTRUCTURA secundaria al enrollarse o plegarse nuevamente sobre sí misma, originando un
TERCIARIA “ovillo”, y generalmente una conformación globular. A diferencia de la estructura
secundaria, la estructura terciaria de la mayor parte de las proteínas es específica de
cada una de ellas. Además, determina su función.
Esta conformación espacial propia de cada proteína permanece estable por la existencia de puentes
e interacciones entre los radicales R de los aminoácidos. Como se indican en la figura: el puente disulfuro
(entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre, indicados como –S-S-); los puentes de hidrógeno
(indicados como –O-H-O-H); los puentes eléctricos (atracción ente grupos con carga eléctrica opuesta, en
el dibujo –COO-- y H3N+-), y las interaccionas denominadas hidrófobas (los grupos hidrofóbicos, no polares,
tienden a juntarse y agregarse para repeler mejor el agua).

ESTRUCTURA Esta estructura resulta más compleja e

CUATERNARIA indica la unión, mediante enlaces
débiles, de varias cadenas
polipeptídicas con estructura
terciaria. Cada una de estas cadenas recibe el nombre de
subunidad. Un ejemplo, es la hemoglobina, conformada por
cuatro subunidades, de dos tipos alfa y dos de tipo beta.
El número de subunidades es variable. Se conocen
algunos que poseen sólo dos; por ejemplo, la hexoquinasa
(una enzima), y otras conformadas por muchas más; por
ejemplo, la cápside del virus de la poliomielitis, que consta de
60 subunidades proteicas.

Las enzimas: rapidez y eficiencia al menor costo

Si tuviéramos que promocionar con un eslogan a las enzimas, seguramente sería el del título.
En los sistemas vivientes se producen una enorme cantidad de y variedad de reacciones químicas.
La mayoría de estas se realiza con la necesaria participación de sustancias, generalmente, de origen
proteico, conocidas como enzimas.
Las reacciones químicas que se lleven a cabo con la acción catalítica de las enzimas incrementan
miles de veces sus velocidades, con respecto a su reacción de manera natural sin la intervención de este
tipo de proteínas.
En el proceso, las enzimas (como todos los catalizadores) no resultan modificadas; es decir que su
estado inicial es igual al final, lo que permiten que puedan volver a actuar nuevamente.

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 A pesar de la inmensa variedad de reacciones que son energéticamente posibles en los seres vivos,
la especificidad de cada enzima “conduce” a los reactivos adecuados, a menudo denominados sustratos, por
las “rutas” o secuencia de reacciones metabólicas más eficientes para los seres vivos. El sustrato se une a
una región concreta de la enzima, llamada centro activo, donde se proceden el o los productos de la
reacción enzimática.
La gran mayoría de las enzimas son polipéptidos enlazados en estructuras cuaternarias, lo que les
confiere una configuración espacial adecuada para su actuación específica.