E-book 11: Proteínas Fibrosas

As proteínas que desempenham as mais variadas funções nobres dos sistemas

biológicos de catálise, sinalização, síntese e degradação de substâncias, no geral, são
proteínas globulares. Apresentam estruturas semelhantes a esferas, com várias dobras
complexas no espaço tridimensional, com vários sítios (locais) de ligação tanto para
substâncias que sofrerão modificações por essa proteína como para ligação de outras
moléculas que modulam a atividade dessa proteína.

No entanto, existe outra classe de proteínas cujo destaque não é o exercício de alguma
função complexa e específica, mas sim o de suporte estrutural: as proteínas fibrosas.
Aqui, o que chama a atenção é a estrutura ordenada, às vezes repetitiva, que resulta
em extensas cadeias polipeptídicas que funcionam como cabos ou cordas, se
entrelaçam ou se amarram umas às outras, formando cordas ainda mais complexas e
espessas, as quais servirão de base de sustentação das células, demais tecidos e
componentes ali presentes. Essas cordas de sustentação são conjuntamente
denominadas de matriz extracelular. Ela pode ter várias composições, mas o tecido
conjuntivo propriamente dito (TCPD) é o principal; dentre os componentes do tecido
conjuntivo, o colágeno é o principal. Nesse momento há uma interdisciplinaridade
grande entre a bioquímica e a histologia. “O” colágeno na verdade é uma família de
mais de 20 tipos de colágeno diferentes. No entanto, o colágeno do tipo I constitui
mais de 90% de todo o colágeno existente, de modo que ele é o mais estudado e é a
ele que se faz referência quando “colágeno” é usado como nome de uma única
proteína.

E o que tem de interessante pra saber do colágeno?

Presta bem atenção porque começa um pouco confuso, mas depois melhora.

Ele é formado por uma hélice, que é chamada de cadeia alfa, MAS NÃO É UMA ALFA-
HÉLICE! Calma, então é uma cadeia em forma de hélice que se chama alfa mas não é
uma alfa-hélice? Isso, exatamente. Não confunda uma com a outra! As voltas da alfa-
hélice de uma proteína qualquer são mais largas (3,6 aminoácidos por volta); as voltas
da cadeia alfa são mais estreitas (3 aminoácidos por volta). Em consequência, as
“curvas” que cada volta dá são muito mais fechadas. O único aminoácido pequeno o
bastante para compor essas curvas é a glicina. Por essa razão, 1/3 dos aminoácidos do
colágeno é glicina. O colágeno apresenta uma receita repetitiva de Glicina-X-Y, em
que geralmente X é uma prolina e Y é uma hidroxiprolina, mas veremos isso com
mais detalhes daqui a pouco. Beleza, mas e aí, é a cadeia alfa e tá pronto? Não.
Primeiramente, 3 cadeias alfa se enrolam umas nas outras e formam uma trança, que
nem a de cabelo:
As três cadeias alfa que formam a trança estão individualmente representadas pelas
cores diferentes. Embora as cadeias fiquem pra lá e pra cá, no centro, onde as cadeias
ficam em contato íntimo, geralmente quem fica são as glicinas. Por isso tem que ser
um aminoácido pequeno; se fosse um trambolho como uma fenilalanina, sua cadeia
lateral R não acomodaria uma torção tão apertada entre as cadeias como acontece no
colágeno e ele não poderia existir da forma como é.

Conforme citado, outros dois aminoácidos são muito frequentes na cadeia alfa: a
prolina e a hidroxiprolina. A prolina sofre uma hidroxilação pras tranças poderem fazer
pontes de hidrogênio entre elas, criando uma estrutura macro super coesa de cadeias
alfa em tranças e tranças organizadas e conectadas.

As linhas azuis são as pontes de hidrogênio entre as hidroxiprolinas.

A reação de hidroxilação da prolina é dependente de vitamina C. Por essa razão, no

escorbuto (doença decorrente de deficiência grave dessa vitamina), o colágeno
sintetizado é frouxo.

Outros exemplos de proteínas fibrosas: queratina e proteínas do citoesqueleto (não

são de matriz extracelular, pois compõem a sustentação das células).