AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
 As proteínas são constituídas por
aminoácidos. Cerca de 20 monômeros
diferentes.
 Aminoácidos são compostos que
apresentam, na sua molécula, um grupo
amino (-NH2) e um grupo carboxila (-
COOH). Única exceção é a prolina, que
contém um grupo imino ( -NH-) no
lugar do grupo amino.
 Os aminoácidos em sua forma básica se
liga aos grupos carboxila e amino ao
carbono alfa, ao qual esta ligado ao
hidrogênio e um grupo variável
chamado cadeia lateral ou grupo R.
 Aminoácidos são classificados, de
acordo com a polaridade do grupo R
1. Aminoácidos apolares: grupo R
hidrofóbico. Têm grupos R
constituídos por cadeias orgânicas
com caráter de hidrocarboneto, que
não interagem com a água.
2. Aminoácidos polares: grupo R
hidrofílico. São os que têm, nas
cadeias laterais, grupos com carga
elétrica líquida ou grupos com
cargas residuais, que os capacitam a
interagir com a água.
1. Aminoácidos básico: carga
positiva
2. Aminoácidos ácidos: carga
negativa
3. Aminoácido polares sem carga:
não apresenta carga líquida.
 Protonação é uma reação química que
ocorre quando um próton (H+) liga-se a
um átomo, uma molécula ou um íon.
Desprotonado retirada do próton.
 Os peptídios, peptídeos ou péptidos são
biomoléculas formadas pela ligação de
dois ou mais aminoácidos atrávés de
ligações peptídicas, estabelecidas entre
um grupo amina de um aminoácido, e
um grupo carboxilo do outro
aminoácido. Ligação carbono-
nitrogênio, obtido pela exclusão de uma
molécula de água.
 As proteínas podem ser formadas por
uma ou mais cadeias polipeptídicas;
contêm, geralmente, mais de 50
aminoácidos e desempenham uma
função específica.
 A estrutura das proteínas pode ser
descrita em quatro níveis.
1. Estrutura primária: é a sequência de
aminoácidos ao longo da cadeia
polipeptídica, que é determinada
geneticamente, sendo específica
para cada proteína.
2. Estrutura secundária: descreve as
estruturas regulares bidimensionais
formadas por segmentos da cadeia
polipeptídica.
3. Estrutura terciária: descreve o
dobramento final da cadeia
polipeptídica por interação de
regiões com estrutura regular ou de
regiões sem estrutura definida.
AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
1. Pontes de hidrogênio: • pI menor que 7: proteína ácidas
estabelecidas entre grupos R de  Proteína desnaturada: sua conformação
aminoácidos polares com ou sem nativa é destruída devido à quebra de
carga. ligações não-covalentes e o resultado é
2. Interações hidrofóbicas: uma cadeia polipeptídica distendida.
formadas entre as cadeias laterais  Métodos de purificação de uma
hidrofóbicas dos aminoácidos proteína
apolares.
• Cromatografia de exclusão (ou
3. Ligações eletrostáticas ou filtração em gel): separa moléculas
iônicas: interações de grupos que diferem quanto ao tamanho.
com cargas opostas, como os
presentes nos aminoácidos  A eletroforese em gel é uma técnica de
básicos e ácidos. separação de moléculas que envolve a
migração de partículas em um
4. Estrutura quartenária: descreve a determinado gel durante a aplicação de
associação de duas ou mais cadeias uma diferença de potencial. As
polipeptídicas para compor uma moléculas são separadas de acordo com
proteína funcional oligomérica. o seu tamanho, pois as de menor massa
 Proteína são chamadas irão migrar mais rapidamente que as de
1. Globulares: Apresentam uma ou maior massa.
mais cadeias polipeptídicas
organizadas em forma final
aproximadamente esférica.
2. Fibrosas: apresentam forma
alongada, são geralmente insolúveis
e desempenham um papel
basicamente estrutural nos sistemas
biológicos.
 Ponto isoeléctrico (pI): é, portanto, um
pH em que a proteína apresenta o
mesmo número de grupos ácidos
desprotonados e grupos básicos
protonados.
• pI maior que 7: proteínas básicas