INSTITUTO POLITÉCNICO NACIONAL

ESCUELA NACIONAL DE CIENCIAS BIOLÓGICAS

PRÁCTICA No. 8
EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA VELOCIDAD DE REACCIÓN
SECCIÓN 4 GRUPO: 3FM1

CUELLAR SÁNCHEZ JESÚS ALBERTO RUIZ GONZÁLEZ VERÓNICA

Fecha de entrega: 30 de septiembre del 2019. Coordinadora: Sakuntala Gonzara Andrade

INTRODUCCIÓN: calentar los reactivos: tienen una energía de

Se ha visto hasta ahora que para que una reacción
ocurra las moléculas de los reactivos deben
chocar entre sí .Esto requiere una energía mínima
imprescindible, la cual es necesaria para que se
inicie la reacción. Esta mínima energía necesaria
se denomina “energía de activación” (Ea)
Si el sistema (formado inicialmente por los
reactivos) no tiene una energía superior a la de
la energía de activación, lo único que se tendrá es
una mezcla de los reactivos.
La reacción sólo ocurre si se alcanza esta mínima
energía. Muchas reacciones ocurren a
temperatura ambiente, es decir, la energía de
activación es baja y, por tanto, el calor ganado
del entorno es suficiente para que se inicie. Sin
embargo, otras reacciones solo ocurren al
activación mayor.
La velocidad de una reacción dependerá de la
magnitud de la energía de activación (Ea): una
mayor energía de activación implica que la
reacción es más lenta ya que los reactivos tienen
que ganar más energía para poder transformarse
en productos.
OBJETIVOS:
● Demostrar cómo la temperatura influye
en la velocidad de reacción enzimática,
aumentando en los tubos diferentes
temperaturas.
● Calcular la Energía de activación
utilizando la ecuación de Arrhenius.
● Definir la temperatura en la que la
velocidad de reacción tiene su mayor
aumento, calculando una serie de Q10.

RESULTADOS:

1.- Efecto de la temperatura en la velocidad enzimática.

Tubo Absorbancia [AR] (µmoles/2mL) Velocidad
(µmol[AR]/min)

1 (0 °C) 0.095 0.9483 0.0948

2 (25 °C) 0.317 2.6088 0.2608

3 (37 °C) 0.420 3.3792 0.3379

4 (50 °C) 0.501 3.9850 0.3985

5 (75 °C) 0.027 0.4397 0.0439

6 (92 °C) 0.009 0.3051 0.0305

Se obtuvo la gráfica de efecto de temperatura, anexa al final de la práctica.

DISCUSIÓN:

Con ayuda de la gráfica se observó que entre más
se incrementa la temperatura la velocidad de
reacción aumenta hasta cierto valor, el cual
depende de la enzima que se esté utilizando,
después de dicho valor se observa que la
velocidad se reduce drásticamente, esto se debe
a la desnaturalización de la enzima, misma que
fue ocasionada por las condiciones de alta
temperatura (92°C) a la que fue sometida la
reacción.
Observe que, conforme con las absorbancias
obtenidas durante la experiencia se infiere que la
DATOS PARA GRÁFICA DE ARRHENIUS:
temperatura óptima de la hidrólisis de la sacarosa
por acción de la invertasa es a los 50°C, dato con
el que se está de acuerdo en la investigación de
Potrich Erich2, donde se verificó que los mejores
valores de la actividad enzimática se obtuvieron
a 50°C, además, el inicial razonamiento también
se apoya en el hecho de que después de esta
temperatura los valores de absorbancia obtenidos
se disminuyen enormemente y antes de este
experimentaron un aumento constante de la
actividad enzimática, el cual se observa con el
aumento del valor de absorbancia.

T (°C) T (K) 1/T (C) Vo (M/min.) lnVo (M/min.)

0 273.15 3.6609x10^-3 0.094 -2.3644

5 278.15 3.5951x10^-3 0.124 -2.0874

10 283.15 3.5316x10^-3 0.147 -1.9173

15 288.15 3.4704x10^-3 0.174 -1.7486

20 293.15 3.4112x10^-3 0.208 -1.5702

25 298.15 3.354x10^-3 0.260 -1.3470

30 303.15 3.2986x10^-3 0.360 -1.0216

35 308.15 3.2451x10^-3 0.386 -0.9519

40 313.15 3.1933x10^-3 0.398 -0.9213

45 318.15 3.1431x10^-3 0.376 -0.9781

50 323.15 3.0945x10^-3 0.320 -1.1394

Se obtuvo la gráfica de Arrhenius, anexa al final de la práctica.

Al obtener esta última gráfica se calculó la Energía de activación utilizando la Ecuación de Arrhenius:

Obteniendo así una Energía de activación de recuperado de la investigación de E. Tombari3 y

25.5911 kJ/molK, siendo esto ligeramente mayor
a la literatura donde se reporta un valor de 25.07
kJ/mol de acuerdo con la investigación realizada
por Potrich Erich2. Además, en comparación con
la reacción catalizada por ácido clorhídrico se
comprueba que esta reacción es muchísimo
mayor que la catalizada por un ácido, donde el
valor está reportado en 109.2 kJ/mol, dato
el cuál se traduce en una mayor energía necesaria
para llevar a cabo la hidrólisis, derivando lo
anterior en una reacción más lenta y
corroborando así que las reacciones catalizadas
por enzimas son mucho más rápidas.
Igualmente se determinó una serie de valores de
Q10, donde se obtuvo que en un intervalo de 20
°C a 30 °C fue el más veloz, con un valor de: Measurements.” The Journal of Physical
1.7307. Chemistry B, 111 (3), 496-501. Recuperado el 29
de septiembre del 2019.
CONCLUSIONES:
Disponible en:
● Al aumentar la temperatura hasta un https://pubs.acs.org/doi/full/10.1021/jp067061p
cierto valor (Para la invertasa este
valor es del 50°C), la velocidad de
reacción aumenta. Al pasar este valor la
velocidad de reacción disminuye
notablemente.
● Se calculó la Energía de activación para
la reacción de hidrólisis de la sacarosa
catalizada por invertasa, el cuál es de
25.5911 kJ/molK.
● El mayor aumento de la velocidad de
reacción (en este caso) se dio en el
intervalo de 20°C a 30°C, donde se
obtuvo el valor de 1.7307, siendo mayor
en comparación de los otros intervalos
(consultar cálculos posteriores
anexados en este reporte).

PREGUNTAS EXTRAS:

1) Investigar la Energía de activación de

la reacción de hidrólisis de la
sacarosa catalizada por ácido.

El valor para esta reacción se tiene reportado

en 109.2 kJ/mol de acuerdo con la
investigación de E. Tobari3.

REFERENCIAS:
1
Cedrón J (2011). “Dependencia de la velocidad
con la temperatura”. Pontificia universidad
católica del Perú. Lima, Perú. Recuperado el 22
de septiembre del 2019.

Disponible en:
http://corinto.pucp.edu.pe/quimicageneral/conte
nido/26-dependencia-de-la-velocidad-con-la-
temperatura.html
2
Potrich, Erich. Souza A, Larissa (2018).
“Activation Energy, Half-Life and Yield of the
Hydrolysis Reaction of Sucrose Catalyzed by the
Enzyme Invertase Produced by Yeast
Saccharomyces cerevisiae”.
Int.J.Curr.Microbiol.App.Sci. 7(2): 806-816.
Recuperado el 29 de septiembre del 2019.

Disponible en:
https://www.ijcmas.com/abstractview.php?ID=6
479&vol=7-2-2018&SNo=102
3
E. Tombari et al (2007). “Kinetics and
Thermodynamics of Sucrose Hydrolysis from
Real-Time Enthalpy and Heat Capacity