1.- ¿Cómo aumenta un catalizador la velocidad de reacción?

La velocidad de reacción está gobernada por la barrera de energía entre los

reactivos y los productos. En general, la energía debe ser añadida a los reactivos
para sobrepasar la barrera de energía. Esta energía adicionada se llama "energía
de activación", y es recuperada cuando los reactivos sobrepasan dicha barrera y
desciende al nivel de la energía de los productos.
Los catalizadores aceleran la velocidad de las reacciones rebajando la barrera de
la energía de activación entre los reactivos y los productos.
2.- ¿Cuáles son las características de un catalizador?

3.- Se sabe que cierta reacción procede lentamente a temperatura ambiente. ¿Es
posible hacer que la reacción, ocurra con mayor velocidad sin cambiar la
temperatura
4.- Indique la diferencia entre catálisis homogénea y catálisis heterogénea
5.- Mediante un esquema describe cuales son los pasos mediante los cuales se
lleva a cabo la catálisis heterogénea

6.- ¿Las reacciones catalizadas por enzimas son ejemplo de catálisis homogénea
o de catálisis heterogénea Explique.
7.- ¿Las reacciones catalizadas por enzimas son ejemplo de catálisis homogénea
o de catálisis heterogénea Explique.
Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones
químicas que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya
que son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más
que cualquier catalizador artificial conocido, y además son altamente específicos
ya que cada uno de ellos induce la transformación de un sólo tipo de sustancia y
no de otras que se puedan encontrar en el medio de reacción.
8.- cuál es la diferencia entre un cofactor y una coenzima?
Se define como cofactor a toda sustancia de naturaleza no proteica que es
requerida para que una proteína ejerza su actividad biológica.
Las coenzimas y los grupos prostéticos son dos tipos específicos de cofactores de
naturaleza orgánica. Suelen ser moléculas pequeñas, usualmente de masa menor
a 1000 Da. Para diferenciar entre ambos se suele atender a la fuerza o tipo de
 unión entre el cofactor y la proteína: una coenzima se une de forma débil mientras
que un grupo prostético se une fuertemente y generalmente no se puede separar
de la proteína si esta no se desnaturaliza.

La única diferencia obvia es que el término coenzima se refiere específicamente

a cofactores enzimáticos mientras que los grupos prostéticos pueden
ser cofactores de proteínas sin actividad enzimática.
9.- Qué significa la Km?

la KM corresponde a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la

reacción es la mitad de la Vmax.
La Km nos da una idea la afinidad que tiene el enzima por su sustrato, cuanto
mayor es Km menor es la afinidad (predominan las formas E y S libres), cuanto
menor es Km mayor es la afinidad (predomina la forma ES).
10.- Qué es un inhibidor en la catálisis enzimática?
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen
su actividad.
11.- Explica cómo se afecta la Vmax y La ks cuando ocurre inhibición competitiva,
no competitiva y acompetitiva.

Problemas

1. Una enzima con Km de 2.4X10-4 M se ensayó a las siguientes concentraciones de sustrato:

a) 1.8 X 10-7 M
b) 5.8 X 10-5 M
c) 10.24 M
d) 1.8 X 10-3 M
e) 0.07 M
La velocidad observada a 0.05 M fue de 190 nmol/L·min. Calcula las velocidades iniciales en las otras
concentraciones de sustrato.
2. Las velocidades iniciales a varias concentraciones de sustrato para una reacción catalizada por un enzima
son las que se muestran en la tabla, cuando la concentración total de la enzima fue de 3x10-1 M
[S] (moles/l) V (μmoles/min)

5x10-2 0.25

5x10-3 0.25

5x10-4 0.25

5x10-5 0.20

5x10-6 0.071

5x10-7 0.0096

a) ¿Cuál es la velocidad máxima y la Km de la enzima para esta reacción?

b) Calcular la velocidad inicial para [S]=1x10-6 y [S]=1x10-1

c) ¿Cuál es la concentración de enzima libre para una [S] de 5x10-4 M?

e) Calcular la velocidad de formación de producto para una concentración de sustrato 2x10-3 M

f) ¿Por qué la velocidad inicial permanece constante a una [S] mayor de

5x10-3 M

ET = E + ES, E= ES(Km/S), ES = ET/(1+(Km/S))

Vmax= K2*ET , dP/dt = K2*ES

3. Una enzima se ensayó a una concentración inicial de sustrato de 2 X 10-5 M. En 6 minutos, se ha

utilizado la mitad del sustrato. La Km para el sustrato es 5 X 10-5 M.
a) Calcula Vmax
V max
b) Calcula K, si se asume que k 
Km
4. Un extracto enzimático crudo contenía 20 mg de proteína por mililitro. 10 l de ese extracto se
adicionaron a un volumen total de reacción de 0.5 ml, lo que catalizó la formación de 30 nmoles de
producto en 1 minuto de reacción bajo las condiciones de ensayo óptimas (pH y temperatura óptimos,
concentraciones saturantes de las enzimas, sustratos, cofactores, etc). Expresa la velocidad de reacción
en términos de:
a. nmoles/ml·min
b. nmoles/l·min
c. moles/l·min
d. M/min
e. Cuál sería el valor de V si se utilizan los mismos 10 l de extracto pero el volumen final de reacción
es de 1 ml?
f. ¿Cuál es la concentración de la enzima en la mezcla de ensayo?
g. ¿Cuál es la actividad específica de la preparación?

5. Los siguientes datos se obtuvieron de una enzima que cataliza la reacción S  P, determina los
valores de Km y Vmax, justifica la elección del método que emplees.
Sustrato (M) V(nmoles L-1 min-1)

7.33 x10-6 13.8

0.98 x10-5 16.0

1.38 x10-5 18.0

1.54 x10-5 22.6

1.95 x10-5 26.1

2.43 x10-5 30.1

3.40 x10-5 35.3

3.87 x10-5 40.0

4.25 x10-5 44.8

5.89 x10-5 47.5

8.23x10-5 53.4

112 x10-4 57.7

2.07 x10-4 65.7

6. Se listan los datos de velocidad inicial para la hidrólisis de 4-nitrofenil metil carbonato a 30ºC, pH 8.1
producidos por un anticuerpo catalítico. La concentración del anticuerpo fue de 1 µM. Para comparación
se incluyen los datos de la hidrólisis del etil ester de bensoil-L-tirosina por tripsina a 30°C, pH 7.5. La
concentración de la enzima fue 3. 4 mM, de la cual un 70% corresponde a enzima activa. Se reportan las
velocidades iniciales de concentración de producto por minuto. Determine los valores de la constante
catalítica y km para el anticuerpo catalítico y la tripsina.

Anticuerpo Tripsina

Sss S (µM) Vo (µM/min) S (µM) Vo (µM/min)

210 15.0 20 315

110 13.3 15 298

85 10.80 10 254

64 8.84 5.0 220

42 7.67 2.5 109

7. Los siguientes datos se obtuvieron al monitorear una reacción biológica catalizada por una enzima:

[S] v

(M) (nmoles*L-1*min-1)

6.25 X 10-6 14.0

7.50 X 10-6 55.25

1.00 X 10-4 62.0

1.00 X 10-3 76.9

1.00 X 10-2 74

a. Calcula los valores de Km y Vmax

b. Calcula el valor de la velocidad cuando [S] = 2.5 X 10-5 M y cuando [S] = 5 X 10-5 M.
c. ¿Cuál será la velocidad si [S] = 5 X 10-5 M y la cantidad de enzima se duplica?
8. El tejido de hígado de embriones contiene una enzima que cataliza la reacción S  P. El hígado
adulto también muestra dicha actividad. A continuación se muestran algunos datos cinéticos. ¿Qué
conclusiones puedes tener respecto a la identidad de las dos enzimas?

Velocidad inicial observada

[S] (mol/ mg de proteína · min)

(M) Extracto de hígado adulto Extracto de Hígado de embrión (E2)

(E1)

1.67 X 10-5 1.15 5.45

2.5 X 10-5 1.70 6.10

3.33 X 10-5 2.08 7.89

5.0 X 10-5 2.96 10.00

7.0 X 10-5 3.98 11.43

1.0 X 10-4 4.98 13.03

1.5 X 10-4 6.93 14.75

1.67 X 10-4 7.45 15.05

2.0 X 10-4 8.00 15.89

3.0 X 10-4 10.50 17.45

9. Durante daño severo en el hígado, una enzima (E1 del problema anterior) es liberada en el torrente
sanguíneo. Después de ejercicio severo, una enzima muscular, E3, que cataliza la misma reacción que
E1 también es liberada al torrente sanguíneo. E1 y E3 pueden diferenciarse fácilmente, debido a que
tienen distintos valores de Km (el Km de la enzima muscular es 2X10-5 M). Un ensayo de una muestra de
sangre tomada de un paciente inconsciente se muestra en la siguiente tabla. Este paciente tiene una
enfermedad del riñón o simplemente se sobre ejercitó?

[S] v

4.80 X 10-5 45

5 X 10-5 98

1 X 10-4 157

1.5 X10-4 278

2.8X10-4 387

6.0X10-4 435

8.0 X10-4 453

157

10. Una enzima tiene una Km = 4.7 X 10-5 M. Si la Vmax de la preparación es de 22 moles/l·min, ¿qué
velocidad se observará cuando se tiene 2 X 10-4 M de sustrato y 5 X 10-4 M de un inhibidor. En todos
los casos, Ki = 3 X 10-4 M

a. Competitivo
b. No competitivo
c. Acompetitivo

11. La actividad de una aminoácido descarboxilasa puede ensayarse manométricamente siguiendo el

desprendimiento de CO2. En un experimento realizado con esta enzima en presencia o ausencia de un
hidroxiácido (0,05 M) se obtuvieron los siguientes resultados:

aminoácido (mM) 12,5 16,67 25 50 100

 V (mmol/l H) -Hidroxiácido 13,3 17,2 22,2 33,3 40

+Hidroxiácido - 4,6 6,4 11,8 20,0

Indica el tipo de inhibición que ejerce el hidroxiácido en la reacción enzimática

12. La siguiente tabla indica las velocidades a las cuales un sustrato reacciona al ser catalizado por una
enzima que sigue el mecanismo de Michaelis-Menten: (1) en ausencia de inhibidor; (2) y (3) ante la
presencia de una concentración 10 mM de dos diferentes inhibidores. Asumiendo que [ET] es la misma
para todas las reacciones.

S (mM) Vo (μM/seg)
1 2 3
1 2.5 1.17 0.77
2 4 2.1 1.25
5 6.3 4.0 2.00
10 7.6 5.7 2.50
20 9.0 7.2 2.86

a. Calcula los valores de Km y Vmax de la enzima.

b. Para cada inhibidor, determina el tipo de inhibición que este ejerce sobre la enzima y calcula el valor
de Ki
13. Un microorganismo marino contiene una enzima que hidroliza la glucosa-6-sulfato (S). El ensayo se
basa en la velocidad de formación de glucosa. En un extracto celular, la enzima tiene las constantes
cinéticas Km = 6.7 X 10-4 M y Vmax = 300 nmoles/l·min. Por otra parte, la galactosa-6-sulfato es un
inhibidor competitivo de esta enzima (I). Si se tiene 10-5 M de galactosa-6-sulfato y 2 X 10-5 M de glucosa-
6-fosfato, y V es de 1.5 nmol/l·min. Calcula el valor de Ki para el inhibidor.