1. ¿Qué es un ligando?

Un ligando (del Latín ligandum, ligando) es una sustancia (usualmente una molécula pequeña) que forma
un complejo con una biomolécula. En un sentido más estricto, es una molécula que envía una señal al unirse al centro
activo de una proteína.
En enzimas o proteínas no enzimáticas, especialmente de proteínas reguladoras o transportadoras, se
denomina ligando a aquella molécula que se une al centro activo de la proteína para que ésta pueda realizar su
función (transportar, o inhibir una reacción metabólica).
Por ejemplo, el ligando de la hemoglobina es el oxígeno, ya que es la molécula que se une al centro activo de la
proteína para que ésta pueda transportarlo.
La unión ligando–proteína provoca un cambio conformacional en la proteína, muy importante para determinar la
afinidad de una proteína con un sustrato.
2. Que tipos de cambio induce un ligando?
La unión de ligando al receptor induce un cambio molecular en el receptor. Este cambio puede ser en la forma de una
alteración conformacional en el receptor, dimerización o agrupación de receptor, un cambio de la ubicación del
receptor en la membrana, o una modificación covalente.

3. Cómo es la unión de receptor - ligando y que tipos existen.

La unión de receptor-ligando ocurre por medio de múltiples enlaces no covalentes La superficie de una molécula de
receptor se une a la superficie de su ligando complementario por medio de los mismos tipos de enlaces químicos no
covalentes que usan las enzimas para unirse a sus sustratos, los cuales comprenden enlaces de hidrogeno y enlaces
iónicos, e interacciones hidrofóbicas y Van der Waals. La clave para que la interacción receptor-ligando sea
significativa es que la suma total de estas interacciones de unión se mantengan juntas, con suficiente energía de
unión y durante suficiente tiempo, las dos superficies que están interactuando, a fin de permitir que una señal pase
del ligando a la célula que porta el receptor. Dado que estas interacciones no covalentes son individualmente
débiles, se requieren muchas interacciones de ese tipo para formar una conexión receptor-ligando biológicamente
significativa. Además, puesto que cada una de estas interacciones no covalentes solo opera en una distancia muy
corta —por lo general alrededor de 1 Angstrom (1 A = 10–10 m)—, una interacción de alta afinidad entre receptor y
ligando depende de un “ajuste”, o grado de complementariedad, muy cercano, entre el receptor y el ligando

4. Que son uniones multivalentes y cuál es su importancia.

Muchos receptores biológicos, incluso receptores de celula B, son multivalentes —es decir, tienen más de un sitio de
unión a ligando por cada molécula—. Cuando tanto los receptores como los ligandos son multivalentes —como
ocurre, por ejemplo, cuando un receptor de inmunoglobulina bivalente sobre la superficie de una célula B se une a
dos antígenos repetidos idénticos sobre una superficie bacteriana—, la interacción de unión general entre la célula
bacteriana y el receptor de célula B esta notoriamente aumentada en comparación con una interacción similar, pero
univalente. De esta manera, múltiples interacciones receptor-ligando concurrentes aumentan la fuerza de unión
entre dos superficies celulares. Note que la unión por medio de dos sitios receptores idénticos a dos ligandos idénticos
sobre la misma célula puede ser un poco menos de dos veces tan firme como la unión por medio de un sitio receptor
único. Esto se debe a que la unión de ambos sitios receptores a dos ligandos sobre un antígeno único puede tensar
un poco las características geométricas de la unión en uno de los sitios o en ambos y, por ende, interferir un poco con
el “ajuste” de las interacciones individuales. Gran parte del beneficio de la multivalencia depende del hecho de que
las interacciones de unión no covalente son inherentemente reversibles; el ligando pasa parte del tiempo unido al
receptor, y parte del tiempo en un estado no unido, o “inactivo”. Cuando está involucrado más de un sitio de unión,
es menos probable que todos los sitios receptores estén simultaneamente en el estado “inactivo” y, por ende, que el
receptor libere el ligando

5. Porque es importante que un linfocito este activado para la interacción receptor - ligando?
Al considerar las interacciones entre receptores y sus ligandos, es importante considerar el ambiente anatomico en
el cual están ocurriendo estas interacciones. Los linfocitos y las celulas presentadoras de antigeno que participan en
una respuesta inmunitaria pasan cantidades importantes de tiempo juntos por medio de multiples interacciones
receptor-ligando. Las senales de citosina liberadas por una celula T, por ejemplo, son recibidas por una celula
presentadora de antigeno unida en la interfaz entre las celulas, antes de que la citocina haya tenido tiempo para
difundirse hacia los liquidos tisulares
1) funciones efectoras de los acs.
La inmunidad humoral está mediada por anticuerpos y es el brazo efector del sistema inmunitario
adaptativo responsable de la defensa contra los microbios extracelulares y las toxinas microbianas. Los
anticuerpos que proporcionan protección contra la infección pueden producirlos las células secretoras de
anticuerpos de vida larga generadas por la primera exposición al antígeno microbiano o los linfocitos B
memoria reactivados por el antígeno.

Los anticuerpos bloquean, o neutralizan, la infecciosidad de los microbios mediante la unión a los
microbios y entorpeciendo de forma estérica las interacciones de los microbios con los receptores
celulares. Los anticuerpos bloquean de forma análoga las acciones patológicas de las toxinas, al impedir
que se unan a las células del anfitrión.

2) funciones específicas de los isotopos.

Las partículas cubiertas de anticuerpos (opsonizadas) son fagocitadas por la unión de las porciones Fe de
los anticuerpos a los receptores del fagocito para el Fe.
Hay varios tipos de receptores para el Fe específicos de diferentes subclases de anticuerpos IgG, Ig A e
IgE, y diferentes receptores para el Fe se unen a los anticuerpos con afinidades variables. La unión de la
Ig que forma complejos con el antígeno a los receptores para el Fe del fagocito también envía señales que
estimulan las actividades microbicidas de los fagocitos.

3) características de la activación del complemento.

Las tres principales vías de activación del complemento son la vía alternativa, que activan las superficies
microbianas sin anticuerpos; la vía clásica, que activan los complejos antígeno-anticuerpo; y la vía de la
lectina, que inician las lectinas circulantes que se unen a los glúcidos del patógeno. Estas vías generan
enzimas que escinden la proteína C3, y los productos de escisión del C3 se unen mediante enlaces
covalentes a las superficies microbianas o a los anticuerpos, de forma que los siguientes pasos de la
activación del con plemento se limitan a estos lugares. Todas las vías convergen en una vía común, que
implica la formación de un poro en la membrana después de la escisión proteolítica del C5.

4) cuáles son las vías de activación del complemento.

El sistema del complemento consta de proteínas séricas y de membrana que interactúan de una forma
muy bien regulada para producir productos con actividad biológica. Las tres principales vías de
activación del complemento son la vía alternativa, la vía clásica, y la vía de la lectina

5) principales funciones del complemento

Las funciones biológicas del sistema del complemento son la opsonización de microorganismos y
inmunocomplejos por los fragmentos proteolíticos del C3, seguidas de la unión a los receptores del
fagocito para los fragmentos del complemento y su eliminación fagocítica, la activación de las células
inflamatorias por fragmentos proteolíticos de las proteínas del complemento llamadas anafilotoxinas
(C3a, C4a, C5a), la citólisis mediada por la formación del M AC en las superficies celulares, la solubilización
y eliminación de los inmunocomplejos, y la potenciación de las respuestas inmunitarias humorales.