República Bolivariana de Venezuela.

Ministerio del Poder Popular Para la Educación Universitaria.

Universidad Nacional Experimental Simón Rodríguez.

San Sebastián de los Reyes Edo Aragua

Aula móvil San Sebastián

Catedra: Morfofisilogia

Facilitador: Ing. Miguel Serrano

Participante: José Leonardo Mora Pereira CI 19724881

Tejidos
corporales.
 Célula es la unidad estructural y funcional de los organismos vivos, determina las
características morfo funcionales del mismo y estas se originan una de otra a través de los
procesos de mitosis y meiosis respectivamente. Estas van a depender su continuidad a través
de la información contenida en el material genético. Así mismo existen dos tipos de células
que se diferencia por la existencia o no del núcleo entre otras características. Estas son las
procariotas y eucariotas, dentro de las eucariotas las q poseen núcleo existen una
diferenciación especifica que son células somáticas que no poseen material germinal y
sexuales o también llamadas germinales que como su nombre lo indica están contenidas de
material germinal que contribuye a la reproducción del ser humano espermatozoides y ovulo
y las somáticas que son las del resto del cuerpo.

Aunque el núcleo, al sintetizar moléculas específicas de RNA, rige la clase de trabajo

que hará una célula, las diversas funciones especializadas de la célula en interface son
efectuadas por el citoplasma.

La ejecución de trabajo exige energía, que se obtiene, en última instancia, de la

oxidación de alimentos en el citoplasma. Para que ocurra lo anterior, el citoplasma debe
absorber nutrimentos y oxígeno no del medio que lo rodea. Los nutrimentos llegan a la
corriente sanguínea desde el intestino, donde la comida ingerida se desdobla en sus
componentes básicos, que se absorben hacia la sangre. El oxígeno llega la sangre del aire de
los pulmones, donde es renovado repetidamente por los movimientos respiratorios.

Sin embargo, la mayor parte de las células corporales no están directamente al lado
de capilares sanguíneos, sino están separados de los mismos por substancias intercelulares,
bañadas en líquido tisular por el cual difunden nutrimentos y oxígeno para llegar a las células,
los productos de desecho, claro está, difunden en dirección opuesta. Por esta disposición, el
límite del citoplasma de cada célula tiene acceso constante a los nutrimentos que actúan como
combustible para la oxidación o como bloques fundamentales para la síntesis de substancia
celular nueva o de algún producto de secreción del citoplasma.

Los organitos citoplásmicos membranosos principales son éstos:

 1. Membrana celular (plasmática): Las membranas biológicas son organizaciones
supramoleculares flexibles y fluidas que delimitan las células del medio circundante, como
es el caso de la membrana plasmática, o constituyen el sistema de endomembranas
característico de las células eucariotas que condiciona la compartimentación de éstas.
La composición molecular de las membranas varía según el tipo de célula del cual
forma parte, están constituidas fundamentalmente por lípidos, proteínas y glúcidos en
pequeñas cantidades. Es decir la membrana celular cuenta con una capa bilipidica con
proteínas incrustadas y con permeabilidad selectiva. Los lípidos que se encuentran formando
parte de las membranas presentan la propiedad de ser anfipáticos, que se debe a la presencia
en estas moléculas de una porción polar hidrofílica y otra apolar hidrofóbica, lo que
condiciona la organización estructural de estos en forma de Bicapa o Micela, en la cual los
grupos polares se disponen hacia el exterior e interactúan con el medio acuoso a través de
puentes de hidrógenos y uniones electrostáticas y las cadenas apolares se dirigen hacia el
interior, estableciendo atracciones por uniones hidrofóbicas y por fuerzas de Van der Waals.

2. Mitocondrias: son organitos citoplasmáticos membranosos, que realizan la

respiración celular, es decir, una serie de procesos que culminan en la producción de
compuestos ricos en energía, la cual es utilizada en el metabolismo celular.
Su nombre derivado del griego (mitos, hilo y condros, grano), se relaciona con la
forma que se observa al microscopio óptico, una forma alargada o filamentosa y una forma
redondeada o granular.
El tamaño de las mitocondrias es muy variable, miden aproximadamente entre 0.5-1
μm de diámetro y entre 5 y 10 μm de longitud.
Como las mitocondrias están relacionadas con el metabolismo celular, el número de ellas
está en dependencia de la actividad de la célula, existiendo pocas en algunos tipos celulares
como el linfocito, y hasta cientos de ellas en otros tipos, como es el caso del hepatocito. Su
producto final se denomina ATP adenosintrifosfato, este compuesto proporciona energía al
transferir uno de los radicales fosfato terminales energéticos a otra molécula. El ATP se
convierte entonces en adenosindifosfato (ADP). Dentro de la mitocondria, el ADP recibe
otro radical fosfato para convertirse de nuevo en ATP y recuperar la función de proporcionar
Energía.
3. Retículo endoplásmico rugoso (REr): Es un organito citoplasmático de tipo
membranoso, del que existen dos variedades: una que presenta sus membranas cubiertas por
ribosomas, el retículo endoplásmico rugoso (RER) y otra que no presenta ribosomas, retículo
endoplásmico liso (REL).

Retículo endoplásmico rugoso: El RER se especializa en la síntesis proteica, la cual es

realizada por los ribosomas adheridos a las membranas, las proteínas quedan aisladas del
resto del citoplasma por las membranas del RE. Las membranas del RER presentan un
espesor de 6 nm, y son más delgadas que las membranas citoplasmática y del aparato de
Golgi. Se observan con la estructura trilaminar y se disponen en formas de sacos, cisternas
y tubos, los cuales se interconectan. En el interior de las cisternas hay una cavidad de unos
30-70 nm de espesor. El interior de las cisternas puede estar ocupado por un material
finamente granular o filamentoso. La superficie externa de las membranas de las cisternas y
los tubos, se encuentra recubierta de ribosomas, los que al ir sintetizando las proteínas las
pasan al interior de las cisternas, donde se van concentrando y posteriormente pasan en
vesículas de transición al aparato de Golgi. El espacio de las cisternas generalmente es
estrecho aunque en células con gran actividad de síntesis de proteínas como la célula
plasmática, las cisternas están distendidas por el material secretor contenidas en ellas.

El RER se relaciona con la envoltura nuclear, y es responsable de su formación

después que termina la mitosis. Se ha observado que existe continuidad con la envoltura
nuclear e incluso algunos investigadores plantean un flujo de membranas entre el núcleo y el
RER.

Retículo endoplásmico liso: El REL está formado fundamentalmente por un sistema

de membranas en forma tubular, que forman a veces una trama bastante compleja. En algunos
tipos celulares el REL alcanza un desarrollo notable, como es en las células productoras de
hormonas esteroides. El retículo endoplásmico liso presenta en algunas células continuidad
con el RER y, desde el punto de vista funcional, con el aparato de Golgi, al enviar hacia él
pequeñas vesículas cargadas de material que luego se fusionan al aparato de Golgi para su
secreción. El REL se encarga de la síntesis de lípidos y compuestos de colesterol, por lo que
abunda en células que secretan lípidos, lipoproteínas y colesterol.

En la célula hepática se sintetiza la mayor parte de las lipoproteínas. Estas comienzan

su síntesis en el RER (las proteínas) y de ahí pasa al REL, donde se le añade el lípido y son
enviadas hacia el aparato de Golgi para su secreción.

En las células intestinales las grasas son absorbidas en forma de compuestos simples;
posteriormente, a nivel del REL de las células absortivas del intestino se reelaboran
compuestos más complejos, los cuales son enviados hacia el medio extracelular para su
distribución.
Funciones del Retículo Endoplasmático Liso.

1. Glucogenolísis y detoxificación, ambas en células hepáticas.

2. Producción de CLH en las células parietales del estómago.

3. Acumulación de iones Ca++ para el mecanismo de contracción muscular, en las células

musculares estudiadas.

4. Contiene enzimas para la síntesis de trigliceridos, fosfolípidos y colesterol.

5. Sirve de soporte mecánico intracelular.

6. Forma compartimientos intracelulares.

7. Interviene en el transporte de sustancias dentro de la célula.

8. Participa en el reciclaje de endomebranas.

4. Aparato de Golgi: El aparato de Golgi es un organito membranoso, en forma de

sacos y vesículas, que se encuentra generalmente en el centrosoma, cerca del núcleo.

Se ha demostrado en él la presencia de enzimas conocidas como glicosil-transferasas,

que catalizan la polimerización de azúcares en polisacáridos, los cuales son liberados al
espacio extracelular. Estas enzimas son responsables de la conjugación de los carbohidratos
con las glicoproteínas, que tienen una función fundamental en las secreciones celulares y en
la constitución de la membrana plasmática. El Aparato de Golgi interviene en el mecanismo
de secreción celular y en la formación de lisosomas primarios.

El aparato de Golgi se visualiza formado por membranas lisas que se disponen como
sacos, unos encima de otros y separados por un espacio. Dependiendo de la célula, los sacos
estarán en número de tres a ocho como promedio. Relacionados con estos sacos se encuentran
vesículas de diferentes tamaños,en el se nota la presencia de dos caras la cara que da hacia
el núcleo, inmadura o formadora, también llamada cis, y la que da hacia el polo apical, cara
madura, denominada también trans, además, los sacos del Golgi se disponen de forma tal que
la cara inmadura es convexa y la cara madura es cóncava, pudiendo por tanto denominarse
de esta forma, cara cóncava y cara convexa.

El espacio interno del saco es variable y depende del contenido que hay en ellos.

A manera de el aparato de Golgi está formado por tres elementos membranosos de aspecto
liso: Pequeñas vesículas (vesículas de trasferencia), Sacos o sáculos y Grandes vesículas
(vesículas de secreción).

Las vesículas pequeñas o vesículas de trasferencia, provienen del retículo

endoplásmico rugoso y contienen proteínas que van a ser secretadas o forman parte de las
enzimas lisosomales. Estas proteínas se conjugan a nivel del aparato de Golgi (aunque hay
evidencias de que ya en las vesículas de transferencia comienzan a conjugarse con
carbohidratos, formando glicoproteínas). Las vesículas de transferencia llegan a la cara
inmadura, se fusionan con los sacos y liberan en el interior de ellas su contenido. En el interior
de los sacos, las proteínas son conjugadas con carbohidratos y "empaquetadas" en
dilataciones hacia los extremos de los sacos; estos comienzan a dilatarse y se desprenden por
gemación, como vesículas secretoras. Estas continúan convirtiéndose en un gránulo de
secreción o en un lisosoma primario. Este proceso de desplazamiento de sustancias dentro de
vesículas membranosas, provoca una dinámica en el recambio de membranas. Por la cara
inmadura se van adicionando membranas de las vesículas de transferencia, a su vez, por la
cara madura se van desplazando y liberando membranas que forman las vesículas secretoras;
estas se unirán posteriormente a la membrana citoplasmática.

Durante el proceso de endocitosis la membrana citoplasmática pierde parte de ella en

la formación de vacuolas endocíticas, por tanto, hay un recambio constante de membranas
en la célula, entre los diferentes organitos citoplasmáticos y la membrana celular; existe una
continuidad funcional entre ellos sin que haya una continuidad estructural.

5. Lisosomas: Los lisosomas son organitos membranosos que se observan en casi todas las
clases de células. Sin embargo, su número varía mucho de una célula a otra según el tipo y
la función. Recibieron este nombreporque son cuerpos pequeños (gr. soma, cuerpo);en
realidad son vesículas membranosas que poseen varias enzimas hidrolíticas (gr. lysis,
disolución) y por ello se llaman hidrolasas; sirven para catalizar reacciones en las cuales se
utiliza H,O para degradar moléculas grandes en componentes más pequeños (por ejemplo,
proteínas en aminoácidos). Dado que las enzimas hidrolíticas de los lisosomas tienen la
facultad de producir lisis de diversos componentes del citoplasma, por fortuna las enzimas
que contienen están separadas del resto del citoplasma por las paredes membranosas.

En las células sanas, los lisosomas tienen función digestiva importante; participan en
la degradación de algunas substancias que pueden originarse dentro de la célula o fuera de la
misma. Esta función, como explicaremos, es el motivo por el cual tienen diversos aspectos.

Además, la digestión intracelular se logra sin que las enzimas escapen a la matriz
citoplásmica. Sin embargo, cuando una célula, por faltade oxígeno u otro motivo, se acerca
a la muerte o muere, los lisosomas rápidamente liberan las enzimas hacia el citoplasma
circundante y producen digestión de la célula, incluso de algo del medio extracelular. De esta
manera, se considera que las enzimas lisosómicas son la causa principal de los cambios
notables que comienzan en las células y los tejidos después de la muerte y explican lo que se
llama autolisis o degeneración post mortern de los tejidos.

Conforme se tengan más datos acerca de los lisosomas, será cada vez más patente que
no sólo tienen papel indispensable para conservar la salud delas células normales, sino
adquieren gran importancia en la defensa del cuerpo contra algunas bacterias invasoras.
Además, son importantes porque pueden ayudar a producir algunas lesiones inflamatorias.

6. Vesículas con revestimiento: Algunas vesículas membranosas redondeadas y

libres en el citoplasma tienen lo que parece ser una cubierta vellosa aplicada al lado externo
(citoplásmico) se han llamado vesículas cubiertas, estas nacen de diversas superficies
membranosas; como la membrana celular, sáculos de Golgi, vacuolas de condensación o
retículo endoplásmico rugoso. Membrana celular.

Vesículas secretorias: Como explicamos en relación con el aparato de Golgi, las

vesículas secretorias se desprenden por gemación del sáculo más alto en la cara madura y se
desplazan al citoplasma. Weinstock y Leblond descubrieron en ameloblastos que, conforme
las vesículas secretorias (vacuolas de condensación) se tornan más pequeñas a causa de
condensación del contenido, pequeñas porciones de la pared membranosa adquieren aspecto
velloso; consideraron que estas partes vellosas de la membrana se desprenden por gemación
como vesículascubiertas pequeñas de las vesículas secretorias al tomarse cada vez más
pequeñas y necesitar menos membrana para rodear al contenido. Las vesículas de
transferencia se desprenden por gemación de los extremos de las cisternas del retículo
endoplásmico rugoso cerca del aparato de Golgi

Todos los organitos celulares antes mencionados son membranosos. Los organitos no
membranosos principales son:

8 Ribosomas libres y polirribosomas: Los ribosomas libres en el citoplasma,

aisladamente o en grupos pequeños llamados polirribosomas (que hoy se llaman
abreviadamente polisomas), forman una clase de organitos citoplásmicos presentes en casi
todas las células, y que están relacionados con la síntesis de proteínas. Sin embargo, antes de
explicarlos, para evitar posibles confusiones, debe mencionarse que los ribosomas (no los
ribosomas libres) también participan en la estructura de otra clase de organito citoplásmicos
llamado retículo endoplásmico rugoso, donde están unidos a una membrana. Son pequeños
cuerpos esféricos o elipsoides, con un diámetro aproximado de 15-20

Los ribosomas pueden localizarse libres en el citoplasma o asociados a membranas.

En el primer caso pueden estar como unidades o subunidades en la matriz celular o también
formando acúmulos de varios ribosomas unidos a un ARN mensajero (polisoma o
polirribosoma) y es la forma en que son activas para la síntesis proteica: por ejemplo, los
ribosomas que sintetizan la proteína hemoglobina forman polirribosomas de cinco unidades.

Los ribosomas de células eucariotas sedimentan en un campo gravitacional, formando

unidades de 80 S (S, unidad Svedverg); esto es debido a diversos factores, tales como forma,
tamaño y densidad de las partículas. Las dos subunidades ribosomales sedimentan con
valores de 60 S para la mayor y 40 S para la menor. La mayor parte de las proteínas
ribosomales son enzimas que intervienen en el proceso de síntesis proteica.

De forma general, puede decirse que los ribosomas libres sintetizan las proteínas
estructurales de las células, y que los ribosomas unidos a membranas sintetizan las
proteínas de secreción. Participan en la síntesis de proteínas de la matriz citoplásmica
(citosol) y de las subunidades de proteínas de algunos organitos, incluidas aquellas que
intervienen en la formación de microfilamentos y microtúbulos.

Dado que todas estas proteínas siempre se están catabolizando, deben renovarse
constantemente. Además, los ribosomas libres son indispensables para las cantidades
adicionales de proteínas que se necesitan cuando ocurre el crecimiento. Las proteínas
sintetizadas por ribosomas libres incluyen muchas proteínas citoplásmicas especiales que se
observan únicamente en clases específicas de células, por ejemplo, la hemoglobina en los
eritrocitos.

9 Microtúbulos: Los microtúbulos, que se presentan en todas las clases de células

excepto bacterias y algunas algas, son estructuras filamentosas delicadas de
aproximadamente 24 nm de diámetro y longitud variable. Tienden a ser rectos,
probablemente tengan algo de rigidez y son lo suficientemente elásticos para doblarse sin
romperse. Si se observan en cortes transversales, se presentan en forma de círculos diminutos
porque la pared es más densa que la porción central, consiste en 13 componentes en forma
de bastón llamados protofilamento. Actúan en alguna medida como esqueleto para las
células. Las células pueden tener muchas formas diferentes, incluso algunas son estrelladas,
y la conservación de la forma característica en distintos tipo! de células depende mucho de
la forma en que están distribuidos dentro de ella los túbulos citoplásmicos. Como ayuda para
su función como esqueleto, la mayor parte de los microtúbulos están anclados en una región
cerca de los centriolos. Una segunda función de los microtúbulos pudiera ser facilitar el
transporte de partículas diversas y quizá de macromoléculas voluminosas por el citoplasma.

En muchas células, las vías a lo largo de las cuales se desplazan estos componentes
parecen guardar relación con la forma en que se disponen los microtúbulos. En consecuencia,
se considera que los microtúbulos tienen alguna disposición por virtud de la cual el
movimiento de las partículas se limita a trayectos específicos, de manera muy semejante a
como el movimiento de los ferrocarriles se restringe a las vías.

10 cilios: Cilio deriva del latín y significa pestaña. Como las pestañas se desprenden
del borde libre del párpado, es comprensible que al disponer del microscopio y advertirse que
algunos organismos unicelulares y células del cuerpo tenían salientes filamentosas que se
extendían desde la superficie libre, estas prolongaciones se llamaran cilios. Las células
ciliadas son uno de los tipos que se presentan en las membranas celulares que revisten
superficies húmedas del cuerpo. En la porción superior del aparato respiratorio, la membrana
de revestimiento posee células caliciformes que secretan moco (líquido resbaloso) y células
ciliadas, que hacen mover al moco sobre la superficie. Esta disposición permite que la
superficie libre de la porción superior del aparato respiratorio, por ejemplo, siempre esté
cubierta por una película de moco en cuyo interior están los cilios. Los cilios se mueven
rítmicamente de manera tal que la película de moco se desplaza en una dirección, de lo cual
resulta que las partículas inhaladas con el aire son atrapadas en el moco y se desplazan por
los tubos o cavidades de modo que pueden eliminarse sin dañar la estructura delicada de los
pulmones.
11 flagelo: Otro ejemplo de un solo cilio que se desarrolla mucho es lo que se llama
flagelo. Al igual que los cilios, los flagelos se observan en muchas clases de microorganismos
unicelulares donde también sirven como medio de propulsión. Los cilios y los flagelos son
muy semejantes; difieren principalmente en que los flagelos (lat. flagellum, látigo) son algo
más largos que los cilios. Además, si bien una célula puede tener abundantes cilios, por lo
regular sólo tiene uno o dos flagelos. En mamíferos, las únicas células con flagelos son los
espermatozoides, cada uno de los cuales sólo posee uno.

11 Filamentos: son estructuras que en concordancia con los microtúbulos le brindan

forma y turgencia a la célula en el caso específico de los filamentos estos son los responsables
de la contractilidad de la célula en analogía los microtúbulos son los huesos y los filamentos
son los músculos también crean micro mallas intracelulares que brindan sostén a los
organitos. Existen 3 tipos distintos de filamentos.

Los demás componentes del citoplasma

12 Inclusiones

Además de los organitos, en algunas clases de células se advierten determinadas

substancias en el citoplasma que no se consideran parte de la maquinaria metabólica ni de la
estructura física del citoplasma. Se llaman inclusiones. Este grupo abarca al glucógeno y
grasa almacenados y a pigmentos de diversas clases y otras substancias.

13 Centriolos:

Los centriolos guardan relación con los microtúbulos, ya que actúan como un centro
organizador de los mismos son dos estructuras cilíndricas, formadas por microtúbulos, que
se encuentran constituyendo el centrosoma o región perinuclear miden 0,5 μm de longitud
por 0,25 μm de diámetro, y presentan un extremo ocluido y otro abierto. Cada par de
centriolos están orientados perpendicularmente.

Las células presentan uno o dos centrosomas, pero hay células poliploides (células
hepáticas) que pueden presentar más. Los centriolos vistos al M/O se observan como dos
pequeños puntos, pero, observados al M/E se observan formados por una pared de
microtúbulos. Esta pared, cuando se corta transversalmente, se aprecia que está constituida
por nueve grupos de tres microtúbulos (tripletes), los que se disponen simétricamente y
equidistantes entre sí. La matriz pericentriolar es densa, y hacia ella convergen microtúbulos
citoplasmáticos. Los centriolos se originan formando un ángulo de 90o con respecto al
centriolo preexistente, y los tripletes se forman mediante un mecanismo de ensamblaje de
tubulina, similar al de la formación de los microtúbulos

Citosol

Los organitos y las inclusiones citoplásmicas están en suspensión en una solución de

proteínas y substancias que contiene los bloques fundamentales de los cuales se forman
moléculas más grandes. Por ejemplo: las proteínas que forman los organitos, las enzimas
solubles que participan en el metabolismo intermedio de la célula y los substratos y productos
de la actividad enzimática están presentes en este componente. También hay en este sitio
iones y moléculas más pequeños, muchos de los cuales son importantes para la función
celular y para conservar el medio intracelular e intercelular. Este componente, sin organitos
del citoplasma suele llamarse citosol.

Su viscosidad global varía y aumenta según el número de microfilamentos que posee.

Esta porción del citoplasma también se llama a veces matriz citoplásmica o substancia
fundamental.
 Al describir los organitos membranosos debe explicarse que algunos de los no
membranosos pueden guardar relación con membranas; por ejemplo, cilios y flagelos están
rodeados, en parte, por la membrana celular y por lo menos algunos otros filamentos se unen
a membranas celulares. Muchos organitos son estructuras membranosas, la importancia de
esto radica en que si las enzimas y substancias intracelulares pudieran mezclarse libremente,
no podrían ocurrir eficazmente las reacciones metabólicas de las cuales dependen la
viabilidad y las funciones de las células la vida sólo es posible en las células si las diversas
enzimas y substancias están dispuestas de manera ordenada y se impide que se mezclen
libremente entre sí. Esto lo consiguen las membranas: Las que tienen este fin dentro de la
célula son las paredes delicadas de los organitos membranosos quienes permiten que el
contenido del organito permanezca químicamente diferente del citosol que lo rodea. Las
paredes de los organitos son de índole tal que restringen selectivamente el paso de algunos
iones o moléculas y permiten el paso libre de otros a través de ellas. Muchas enzimas están
unidas firmemente a las membranas y se disponen ordenadamente dentro o a lo largo de ellas,
lo cual permite el manejo eficaz de las substancias. Esta disposición también asegura que los
productos de las reacciones que catalizan las enzimas sean vertidos en el lado adecuado de
la membrana, generalmente el alejado del citosol.

La separación entre sí de tantos líquidos de composición diversa dentro del citoplasma

ha dado origen a una nomenclatura por la cual se dice que los distintos componentes están
en diferentes compartimientos; sin embargo, esta palabra no significa obligadamente un
espacio cerrado en sentido estructural

Tejidos corporales: los cuatro tejidos fundamentales son: 1) epitelio, 2) tejido conectivo,
3) tejido nervioso y 4) tejido muscular.

Tejido epitelial (epitelio) Desde el principio, la palabra epitelio se aplicó para todas las
membranas de revestimiento y recubrimiento en el cuerpo. Las membranas epiteliales
consisten exclusivamente en células. Para que las células epiteliales formen una membrana
continua, sus bordes están unidos mutuamente por lo que se llaman uniones celulares, Estas
membranas tienen distinto grosor, algunas tienen grosor de una célula y las células de estas
membranas pueden ser muy delgadas o altas. Sin embargo, otras clases de membranas tienen
grosor de varias células, las mismas obtienen Sostén y nutrición por disfunción de substancia
intracelular del tejido conectivo subyacente desde los capilares logrando que el oxígeno y los
nutrimentos lleguen a las células, pues en el tejido epitelial no se encuentran capilares ni
vasos sanguíneos. Las substancias intercelulares del tejido conectivo subyacente también
brindan sostén a la membrana. Hay unión al tejido conectivo por un componente llamado
membrana basal, capa delgada y algo compleja de material intercelular dispuesta entre el
epitelio y el tejido conectivo a veces se observa como una banda pálida al parecer sin
estructura.

. La porción epitelial de la piel (la externa) se desarrolla a partir del ectodermo. La capa
continua de células que reviste el intestino deriva del endodermo, en tanto que la que tapiza
la cavidad peritoneal (corporal) deriva del mesodermo. Sin embargo, si bien esta última es
epitelio verdadero porque es una membrana celular de revestimiento, suele llamarse
mesotelio porque se origina del mesodermo. De manera análoga, el epitelio que reviste los
vasos sanguíneos y el corazón y también deriva del mesodermo no suele llamarse epitelio
sino endotelio. Algunas o todas las células epiteliales de muchas membranas elaboran una
secreción hacia la superficie libre de la membrana. En muchos sitios corporales la necesidad
de secreción es demasiado grande para que sea satisfecha por el número limitado de células
secretorias que pueden ser acomodadas en una membrana de revestimiento o recubrimiento,
y, además, no están adaptadas para la función de algunas membranas. Para proporcionar la
secreción adicional, las células de la membrana epitelial de estos sitios corporales, durante el
desarrollo del embrión, crecen hacia el tejido conectivo subyacente en evolución para formar
estructuras que se denominaron glándula. La variedad más frecuente de glándula es la
exocrina como el nombre indica, estas glándulas vierten su secreción hacia la superficie de
la cual se originó la glándula y, en consecuencia, fuera de la substancia del cuerpo. Para ello
poseen tubos llamados conductos que llevan la secreción producida en las células secretorias
más profundas hasta la superficie

El segundo tipo de glándulas es la endocrina se desarrollan de la inisma manera que las

glándulas exocrinas, excepto que la conexión celular con la superficie (que poseen
inicialmente y que en una glándula exocrina se convertiría en conducto) desaparece; en
consecuencia, las glándulas endocrinas carecen de conducto. Las glándulas endocrinas están
formadas por islotes de células epiteliales secretorias rodeadas por tejido conectivo y, por
ello, sólo pueden vestir sus secreciones en el interior del cuerpo. La mayor parte de las células
secretorias guardan íntima relación con capilares sanguíneos del tejido conectivo, hacia los
cuales llegan las secreciones y de esta manera son transportadas en todo el cuerpo. Las
secreciones endocrinas son substancias químicas que se llaman en general hormonas (gr.
hormaein, excitar la actividad o espolear), que en cantidades muy pequeñas tienen efectos
fisiológicos importantes en las diversas partes del cuerpo hacia las cuales son transportadas
por la sangre en la vida prenatal y posnatal.

Funciones:
1_ Proteger al tejido conectivo que cubren.
2_ Función de secreción o absorción; por ejemplo puede haber algunas células
secretorias entremezcladas con células de sostén de una membrana, en este caso, las células
secretorias proporcionan un líquido viscoso que fluye sobre la superficie de las otras células
de la membrana y la conservan húmeda y resbalosa.
3_ Absorción selectiva. Por ejemplo: las células de absorción de la membrana
epitelial que reviste el intestino delgado absorben únicamente algunos componentes del
contenido del tubo intestinal.
De acuerdo a la forma y número de células se clasifica el tejido epitelial en:

Epitelio plano simple: es una membrana epitelial que consta de una sola capa de
células muy delgadas, se llama epitelio plano (escamoso) simple.

Epitelio cúbico simple: las células de este epitelio en realidad no tienen forma de
cubos. El epitelio cúbico recibió este nombre por su aspecto en cortes perpendiculares, las
superficies de corte de las células en esta preparación son más o menos cuadradas. El epitelio
cúbico simple no se observa en muchos sitios del cuerpo aparte del ovario, donde forma la
cubierta de este órgano, y el epitelio que reviste los tubos colectores de menor calibre en la
médula renal.
Epitelio cilíndrico simple: Hay varios subtipos de epitelio cilíndrico simple. En
todos ellos, la estructura básica es semejante, ya que las células son más altas que anchas y
están unidas lado a lado mediante uniones celulares simple también tienden a ser
hexagonales, lo cual permite que se adapten mutuamente de manera eficaz.
 Epitelio cilíndrico simple no modificado: No hay muchos ejemplos de este tipo y
se observa únicamente en sitios donde la función principal del epitelio es brindar protección
en una superficie húmeda y no participar en medida importante en actividades de secreción
o absorción. En este caso todas las células guardan semejanza entre sí: el citoplasma de esta
clase, tiene aspecto pálido y vacuolado.
Epitelio cilíndrico simple que consta de células secretorias y de absorción: Es el
óptimo para revestir el intestino delgado porque, para que ocurra absorción eficaz, la
membrana sólo puede tener una célula de grosor; además, como está sometida a desgaste
importante, es útil tener la superficie revestida por moco, líquido resbaladizo protector. Como
las células de absorción están entremezcladas con células caliciformes mucosecretorias, hay
suficientes células caliciformes para proporcionar un revestimiento protector de moco en
toda la superficie interna de la membrana.

La mayor parte de los epitelios cilíndricos simples están modificados para

desempeñar, además de la función protectora, funciones especializadas de secreción o
absorción.
Epitelio Seudoestratificado: en el epitelio seudoestratificado algunas de las células
que guardan contacto con la membrana basal no llegan a la superficie, pero muchas si lo
hacen, lo cual produce la impresión equivocada de que es estratificado, porque los cortes
perpendiculares a la superficie muestran núcleos en dos niveles.
Epitelio cilíndrico seudoestratificado ciliado con células caliciformes: El epitelio
seudoestratificado cilíndrico con células caliciformes forma el revestimiento de la mayor
parte de la porción distal del aparato respiratorio, el mejor tejido para ejemplificarlo es el de
la tráquea. Las células que llegan a la superficie pueden ser ciliadas o caliciformes. El moco
secretado vpor estas últimas, forma una película sobre la superficie interna de las vías
respiratorias y atrapa polvo, lo que impide que las partículas inhaladas lleguen a los
pulmones. También humedece el aire seco inspirado. Los cilios tienen una función muy útil
al moverse para desplazar el moco que contiene las partículas de polvo hacia arriba, hasta el
sitio donde pueden tragarse o eliminarse de otra manera.
Membranas epiteliales estratificadas: Estas membranas (con dos o más células de
espesor) resisten más la fricción y el desgaste que las de tipo simple. Sin embargo, como son
estratificadas, no resultan eficaces para absorber. Además, la estructura estratificada las torna
inadecuadas para la secreción. En consecuencia, la secreción que se observa en membranas
estratificadas es proporcionada por las glándulas situadas debajo de la membrana y que
desembocan a través de ella por conductos. En consecuencia, las membranas estratificadas
tienen la función principal de proteger, y difieren entre sí porque brindan distintas clases y
grados de protección en diversos sitios.
Epitelio plano estratificado no queratinizado
Este tipo de membrana se observa en superficies húmedas sometidas a desgaste importante,
donde no se necesita absorción. El líquido necesario para mantener húmeda la superficie lo
proporcionan las glándulas situadas en el tejido conectivo debajo del epitelio. El interior de
boca y esófago está revestido de este tipo de epitelio, al igual que las criptas de la amígdala
palatina, donde el epitelio se conserva húmedo por la saliva, que brinda protección contra los
alimentos ásperos. Esta clase de epitelio reviste parte de la epiglotis y toda la vagina.
El epitelio plano estratificado no queratinizado no consiste, como su nombre lo indica,
en capas sucesivas de células plana, las células más profundas (que forman la capa basal
adyacente a la membrana basal) son cilíndricas. Inmediatamente por arriba de esta capa las
células son poliédricas (de muchos lados), y sólo hacia la superficie adoptan la forma plana.
Por ello, únicamente las células más superficiales en el epitelio plano estratificado
queratinizado son en realidad escamosas.
Epitelio cilíndrico estratificado: Se observa en pocas superficies húmedas del
cuerpo donde se supone se necesita más protección que la que puede proporcionar el epitelio
cilíndrico simple y donde debe haber algo de absorción de líquido en la superficie de modo
que no serviría el epitelio escamoso estratificado no queratinizado.
Epitelio de transición: Guarda semejanza con el epitelio plano estratificado
queratinizado cuando está distendido, pero cuando no lo está las zonas más superficiales son
redondeadas y no planas. Esta membrana puede distenderse sin que se separen entre sí las
células superficiales; sencillamente se convierten en células más extensas y delgadas. En
consecuencia, el epitelio de transición es adecuado para recubrir tubos y estructuras huecas
que experimentan expansión desde el interior, por ejemplo, la vejiga, en la cual se estudia de
manera óptima. Las células de la superficie del epitelio de transición en la vejiga suelen ser
poliploides o multinucleadas, pero no se sabe por qué ocurre esto.
 Epitelio plano estratificado queratinizado: es el revestimiento habitual de las
superficies secas, este epitelio guarda semejanza con el epitelio plano estratificado no
queratinizado; se distingue de é1 porque las células más superficiales experimentan
metamorfosis en una capa no viva de queratina, unida íntimamente a las células vivas
subyacentes. La porción epitelial de la piel (epidermis) es ejemplo adecuado de epitelio plano
estratificado queratinizado. En la piel, la queratina tiene varias finalidades, es prácticamente
impermeable al agua y por ello impide la evaporación de líquido en las células subyacentes;
de manera análoga, impide que el cuerpo se embeba de agua al tomar un baño. Por ser
resistente y flexible, protege a las células epiteliales vivientes subyacentes del desgaste, y por
su impermeabilidad a las bacterias es la primera línea de defensa contra la infección. En las
plantas de los pies y las palmas de las manos el epitelio plano estratificado de la piel es más
grueso a expensas de la queratina, en particular ello ayuda al epitelio a soportar el desgaste
al cual se hallan expuestas estas superficies.
En todas las membranas de epitelio plano estratificado queratinizado, excepto l a s
más delgadas, hay una capa particular de células, llamada capa granulosa, inmediatamente
subyacente a la de queratina, las células tienen forma más o menos romboidea con el eje
mayor paralelo a la superficie. Esta capa recibió este nombre porque en cortes teñidos con
hiosina presenta gránulos de color azul, llamados gránulos de queratohialinu, que participan
en la transformación de las células en queratina
Células del tejido epitelial:
Células caliciformes: son células glandulares, o glándulas unicelulares secretoras de
mucus
Células ciliadas: Las células ciliadas son aquellas que poseen Cilios. Los cilios son
prolongaciones cilíndricas delgadas que se proyectan desde la superficie de la célula, están
formadas por microtúbulos del citoesqueleto envueltos por la membrana ciliar, normalmente
en el epitelio estas movilizan las sustancias secretadas por las caliciformes.

Las membranas epiteliales se mantienen unidas gracias a tres estructuras llamadas

uniones celulares, se describieron tres clases principales de uniones que tienen finalidades
especiales.
 1. Uniones ocluyentes: comúnmente llamadas uniones estrechas. En ellas las
porciones exteriores de las membranas celulares de células epiteliales adyacentes se fusionan
siguiendo pliegues que se extienden entre ellas con una disposición característica de modo
que brindan un cierre hermético perfecto o casi perfecto entre las células.

2. Uniones adherentes: Aquí las membranas de células adyacentes no están

fusionadas pero se adhieren una a otra muy firmemente, por virtud de algún componente
intercelular.

3. Uniones nexo (lat. unión, ligadura): hoy suele llamarse unión de brecha porque
hay una fisura muy angosta entre las membranas celulares adyacentes en estos sitios. Sin
embargo, hay pequeñas estructuras tubulares que atraviesan las dos membranas celulares de
modo que brindan pequeñas vías de interconexión entre células adyacentes por las cuales
pueden pasar iones y moléculas pequeñas directamente de una célula a la siguiente, sin llegar
al espacio intercelular. Esta disposición permite que las señales eléctricas y químicas se
transmitan por toda una serie de células unidas en esta forma.

Tejido conectivo proviene del mesénquima, derivado del mesodermo. Como se

origina de la capa germinativa celular media, está en el sitio adecuado para nutrir y brindar
sostén a las membranas epiteliales y a las glándulas que se desarrollan a partir del ectodermo
y el endodermo. Como es lógico suponer en el desarrollo de cualquier estructura glandular
epitelial, las células epiteliales y el tejido conectivo se desarrollan en íntima relación de esta
manera, las células epiteliales reciben nutrimentos. El tejido conectivo recibió este nombre
porque conecta otros tejidos y los mantiene unidos. Los tipos de tejido conectivo
especializado son: 1) tejido conectivo común u ordinario, que se sub divide en laxo y denso
2) tejido adiposo (graso) 3) células sanguíneas y tejidos hematopoyéticos 4), cartílago y 5)
hueso. El tejido conectivo ordinario es muy importante para mantener juntas las estructuras
del cuerpo. El tejido adiposo, si bien ocupa algunos intersticios en el tejido conectivo y en
muchos sitios actúa como almohadilla, no tiene gran función de conexión; su función
principal es almacenar grasa para el cuerpo. Los elementos figurados de la sangre y los tejidos
hematopoyéticos no tienen función alguna de conexión, por lo cual se pone en duda si deban
incluirse en el grupo del tejido conectivo o considerarse como una categoría especial (quinta)
de tejidos. El motivo de que se consideren subtipos del tejido conectivo es probablemente su
origen embrionario.

Células del tejido conjuntivo: algunas de las células de este tejido son levemente
móviles (células libres), las células del tejido conjuntivo son esencialmente fijas e inmóviles
(células sésiles).
Células mesenquimales. Son características en los estados embrionario y fetal como
elemento celular en el tejido mesenquimal. Son las que se diferencian en los restantes tipos
de células conjuntivas. Se pueden localizar en los capilares después del nacimiento.
Fibroblastos. Células altamente basofílicas debido a su alto contenido de Retículo
endoplasmático. Llamados fibrocitos en su estado inactivo.
Adipocitos o células adiposas. Son células que almacenan grasa, constituyendo ésta el
máximo bulto de su citoplasma. Tienen funciones vitales en los seres vivos. Los adipocitos
tienen la peculiar característica de no poder ejecutar la mitosis.
Macrófagos: Células populares en el sistema inmune, las cuales gozan de la
característica de ser fagocitos de primera línea. También llamados histiocitos.
Mastocitos: Se encuentran en la mayoría del tejido conjuntivo, su función es básicamente
secretora, en particular de la histamina (causante de los síntomas alérgicos), y el
anticoagulante heparina.
Células plasmáticas: Presentes en el tracto digestivo, su función es la de secretar
anticuerpos (especialmente IgG) al torrente sanguíneo en respuesta a una infección bacterial.
Células reticulares. Tienen forma de estrella y participan junto con las fibras reticulares
en glándulas y el sistema linfoide.
Glóbulos blancos. Los componentes celulares del sistema inmune, de varios tipos y
funciones. También llamados leucocitos.
Osteocitos: son las celulas formadoras de hueso, según su estadio se llama Osteocitos,
osteoblastos y osteoclastos.
Hay dos clases de tejido conectivo ordinario laxo y denso. El tipo denso consta casi
exclusivamente de sustancia intercelular, en la cual están incluidas las células que lo
produjeron; es muy resistente y forma tendones, aponeurosis, ligamentos y la capa de tejido
conectivo de la piel, sin embargo, el tipo conectivo ordinario laxo está menos especializado,
actúa como un soporte, alineador celular y hormonal ya que secreta una sustancia llamada
segregina, encargada de la reproducción de hormonas. Forma la dermis de la piel, rellena y
rodea numerosos órganos, además de nutrirlos. También poseen una función defensiva.

Tejido conjuntivo laxo: se caracteriza por la presencia de células y componentes

extracelulares de la matriz en proporciones más abundantes que los componentes fibrilares.
Hay varios subtipos de TC laxo.
Tejido conjuntivo mucoso:
Es un tejido conjuntivo laxo en el que predomina la sustancia fundamental amorfa,
compuesta por ácido hialurónico. La celularidad es media,
principalmente fibroblastos y macrófagos, irregularmente dispersos en la matriz jaleosa.
No es frecuente encontrar este tipo de tejido en el adulto, pero sí en el cordón
umbilical del recién nacido, un material conocido como gelatina de Wharton; también en la
pulpa de los dientes en escasa cantidad.
Tejido conjuntivo reticular:
El tipo reticular de TC laxo se caracteriza por abundar las fibras reticulares argirófilas,
compuestas por colágeno de tipo III. Dan un aspecto de entramado de red tipo malla, en el
que se distribuyen los fibroblastos esparcidos por la matriz. El TC reticular compone
la estroma de la médula ósea, el bazo, los ganglios linfáticos y el timo, dando sustento y
armazón microclimático al parénquima.
Tejido mesenquimal: El tejido mesenquimal compone el mesénquima embrionario, o
la totalidad de los tejidos conjuntivos diferenciados y en diferenciación en el embrión. Estos
tejidos tienen primariamente una consistencia laxa y son ricos en células mesenquimales que,
por diferenciación, aportan células específicas para cada tipo de tejido maduro.
Tejido conjuntivo denso o fibroso: El tejido conjuntivo denso puede adoptar dos
tipos básicos de configuraciones:
Tejido conjuntivo denso regular: Es el tipo de tejido conjuntivo que forma
los tendones, aponeurosis, ligamentos y en general estructuras que reciben tracción en la
dirección hacia la cual se orientan sus fibras colágenas. Estas fibras se hallan dispuestas en
una forma ordenada, paralela una respecto a la otra, lo que proporciona la máxima fortaleza.
 Tejido conjuntivo denso irregular: Está presente en las cápsulas del hígado, ganglios
linfáticos, riñón, intestino delgado y dermis. Básicamente forma parte de la cápsula de todos
los órganos, a excepción del páncreas, que es un tejido conjuntivo areolar laxo. En este tejido
conjuntivo denso irregular se observan fibras de colágeno dispuestas en forma aleatoria y
muy poca sustancia fundamental. Esto proporciona protección contra el estiramiento
excesivo de los órganos.

Tejido nervioso: es de origen ectodérmico las células ectodérmicas de las paredes

del tubo originan en los dos sitios células nerviosas (llamadas neuronas) y células que les
brindan sostén (llamadas células de neuroglia, del gr. glia, pegamento). A lo largo del tubo,
donde se fusionaron los labios del surco, se desprenden pequeñas masas de tejido nervioso y
quedan dispersas a lo largo del tubo a los lados de la superficie posterior o dorsal para
convertirse en lo que llaman ganglios cerebrospinales (gr. ganglion, masa con forma de
nudo). También consiste en neuronas y células de sostén. De los cuerpos de las células
nerviosas que se desarrollan en el tubo de tejido nervioso derivado del ectodermo surgen.
fibras citoplásmicas, y otras fibras nerviosas que se desprenden del cuerpo de las células
nerviosas en los ganglios. También hay algo de migración de células nerviosas a
determinadas partes del cuerpo. Las fibras nerviosas que salen del tubo y los ganglios entran
en el mesodermo que se está convirtiendo en tejido conectivo. En este sitio, cada fibra
nerviosa queda rodeada por una vaina de tejido conectivo delicado. Las fibras nerviosas
suelen agruparse para convertirse en nervios (en los cuales las fibras nerviosas están
envueltas individual y colectivamente por tejido conectivo). Son los nervios observados en
las disecciones de las diversas partes del cuerpo. El tejido nervioso es altamente
especializado, pues, está formado por dos tipos de células: las nerviosas o neuronas y las
gliales o glías. El organismo cuenta con una gran cantidad de neuronas, sin embargo, en el
cerebro es donde más se concentran, encontrando alrededor de cien mil millones. Todas estas
células comparten la misma organización estructural, es decir su composición y
especialización funcional, que corresponde a la conducción del impulso nervioso.
Las neuronas tienen una estructura, en la cual se visualizan tres regiones bien
definidas que desempeñan funciones especializadas: las dendritas, el soma y el axón.
 Según el número de prolongaciones que emergen del soma, es posible clasificar las
neuronas como bipolar, pseudounipolar y multipolar.
a) Las neuronas bipolares dan origen a dos prolongaciones, una en cada extremo
celular, y ambas prolongaciones poseen las características estructurales del axón.
Las neuronas pseudopolares son un tipo de neurona bipolar en la que se ha
producido una fusión de dendritas y axón, sin embargo, mantienen su especificidad funcional.
También se encargan de enviar información sensorial, específicamente hacia la médula
espinal.
b) Neuronas Unipolares: tienen una sola neurita o axón, que se extiende desde el
cuerpo celular y luego se divide en dos ramificaciones. Se le encuentran en el ganglio de la
raíz posterior (en la médula espinal).
c) Y finalmente, las Neuronas multipolares Son las más típicas y abundantes en el
sistema nervioso de mamíferos. Poseen un gran número de prolongaciones pequeñas de
entrada, dendritas, y una sola de salida, el axón.
Algunas neuronas multipolares se denominan según sea su morfología por ejemplo células
piramidales o como el científico que las describió por primera vez ej: las células Purkinje.
La mayoría de las neuronas del encéfalo y de la médula espinal son de este tipo.

Según su función es posible encontrar las neuronas asociativas, las sensitivas y las
motoras.
a) Las neuronas asociativas también reciben el nombre de interneuronas, y su
función, tal como su nombre lo señala es conectar distintos tipos de neuronas, en centros
nerviosos como la médula espinal o el encéfalo, donde se localizan principalmente.
b) Las neuronas sensitivas o aferentes, conducen los impulsos nerviosos desde los
órganos de los sentidos y las células sensoriales hacia el sistema nervioso central.
c) Las neuronas motoras o eferentes, conducen los impulsos desde el sistema
nervioso central hacia las estructuras que ejecutan las respuestas. Estas estructuras reciben el
nombre de órganos efectores, y principalmente son los músculos y las glándulas.
 Células gliales: cumplen funciones auxiliares de apoyo estructural y fisiológico a las
neuronas y son las más numerosas del tejido nervioso. Es posible encontrar diferentes tipos
de células gliales y cada una de ellas cumple funciones específicas.
Las células neurogliales que residen exclusivamente en el SNC
incluyen astrocitos, oligodendrocitos, microglía (células microgliales) y
células ependimarias. Si bien las células de Shwann se localizan en el SNP, en la actualidad
también se consideran células neurogliales.

Tejido muscular: Es de origen mesodérmico. Los músculos constan de células

musculares, llamadas fibras musculares porque son alargadas. Cada fibra muscular está
rodeada por tejido conectivo delicado que lleva vasos sanguíneos cerca de la misma. Los
fascículos de fibras y los músculos enteros también están rodeados por tejido conectivo. Las
diversas envolturas de las fibras musculares se fusionan en los extremos de los músculos y
brindan inserción a los tendones que consisten en tejido conectivo resistente o a estructuras
de tejido conectivo de otras clases que fijan los músculos a las estructuras sobre las cuales
ejercen tracción. Las fibras musculares y la envoltura de tejido conectivo se consideran parte
del tejido muscular y provienen de la capa germinativa media.
Está formado por unas células denominadas mocitos o fibras musculares que tienen
la capacidad de contraerse. El tejido muscular se divide en tres tipos: esquelético, liso y
cardiaco.
El músculo estriado esquelético: se denomina también voluntario puesto que es
capaz de producir movimientos conscientes. Está asociado principalmente al esqueleto a
través de los tendones, aunque no siempre como es el caso de la lengua. Está formado por
células musculares estriadas esqueléticas, junto con tejido conectivo y vasos sanguíneos.
Las células musculares se asocian entre sí para formar los fascículos musculares, y
éstos a su vez se unen para formar el músculo. Las células musculares están rodeadas por una
lámina basal y por fibras reticulares y colágenas que forman el endomisio, cada fascículo
muscular está rodeado por otra envuelta de conectivo denso denominada perimisio y todo el
músculo por el epimisio, también tejido conectivo. Por estas envueltas de tejido conectivo
penetran y se dispersan los vasos sanguíneos y ramificaciones nerviosas que controlan la
contracción muscular.
 Las células musculares estriadas son muy alargadas, dispuestas en paralelo formando
haces o láminas. Son células no ramificadas, muy largas y multinucleadas. El aspecto estriado
se debe a la disposición especial del citoesqueleto. Aunque estas células pueden incrementar
y disminuir su tamaño (hipertrofia), no se suelen dividirse (hiperplasia) en condiciones
normales.
El músculo cardiaco o miocardio: forma las paredes del corazón. Su misión es el
bombeo de sangre del corazón. Sus células, los cardiomiocitos, son mayoritariamente
mononucleados, cortos y ramificados, unidos entre sí por los discos denominados
intercalares. Presentan estrías transversales cuyo patrón es similar al de las células
musculares esqueléticas. La contracción rítmica del corazón está controlado por el sistema
autónomo, por lo que también se le llama músculo estriado de contracción involuntaria. El
ritmo se produce gracias a uniones en hendidura entre células contiguas, las cuales permiten
la sincronía.
Músculo liso: también se le denomina involuntario o plano. Está formado por células
fusiformes no ramificadas y cada célula sólo tiene un núcleo en posición central. El nombre
de músculo liso se debe a que carece de dichas estriaciones en su citoplasma. Se encuentra
en todas aquellas estructuras corporales que no requieran movimientos voluntarios como el
aparato digestivo, algunas glándulas, vasos sanguíneos, útero, etcétera.
Las células musculares lisas pueden aparecer aisladas en el tejido conectivo,
formando haces muy pequeños en la dermis, unidos a los bulbos pilosos o formando láminas
concéntricas en el aparato digestivo. El papel de la musculatura lisa en los órganos huecos es
doble: mantener las dimensiones frente a expansiones potencialmente dañinas mediante su
contracción tónica y realizar la función del propio órgano como el digestivo con los
movimientos peristálticos o la regulación del flujo sanguíneo en el sistema cardiovascular.
Proteínas
Las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos por enlace peptídico, con peso
molecular mayor de 5000 Daltons.
Además existen otras sustancias formadas por la unión de aminoácidos que son los
péptidos, con peso molecular menor de 5000 Daltons, que pueden ser oligopéptidos y
polipéptidos.
Se denominan oligopéptidos cuando tienen de 2 a 7 residuos de aminoácidos, ejemplos de
ellos son las hormonas liberadoras hipotalámicas, que controlan las secreciones
adenohipofisarias.
Se consideran polipéptidos cuando tienen más de 7 aminoácidos, pero su peso molecular
es menor de 5000 Daltons, por ejemplo las hormonas oxitocina, la bradiquinina y el
glucagón.
A continuación estudiaremos la clasificación de las proteínas según diferentes criterios.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Por su forma se clasifican en:

 Globulares: Presenta estructura tridimensional, esferoidal y predomina el volumen

sobre la longitud es decir sus ejes axiales es menor de 10 y no exceden de 3 a 4 ej.
Mioglobina, Hemoglobina, histonas enzimas etc.
 Fibrosa: aquellas que su estructura tridimensional es alargada y predomina la
longitud sobre el volumen. La relación entre sus ejes axiales es mayor que 10.
Por su solubilidad pueden ser:

 Insolubles: cuya forma empaquetada les permite formar los diferentes tipos de
fibras predominan las cadenas laterales de residuos amino ácidos.apolares. Aquí se
encuentran todas las proteínas fibrosas y globulares que forman parte de las
membranas biológicas.
 Solubles: Cuando tienen una estructura espacial globular donde emergen residuos
de aminoácidos polares que establecen interacciones débiles no covalentes con el
agua.
 Poco solubles: Cuando son solubles en soluciones de sales neutras, como el
cloruro de sodio, ejemplo de ellas son las globulinas.
Por su composición química se clasifican en:

 Simples: formadas sólo por aminoácidos.

 Conjugadas: aquellas que presentan unida a la estructura proteica un grupo
prostético que puede ser lípidos (lipoproteínas), glúcidos (glicoproteínas), grupos
fosfatos (fosfoproteínas), hemo (hemoproteinas), flavin
nucleótidos(flavoproteinas).metaloproteinas
Por su función se clasifican en:

 Enzimas
 De transporte
 De reserva
 Contráctiles
 Estructurales
 De defensa
 Reguladoras
Seguidamente orientaremos los diferentes niveles estructurales en que se organizan las
proteínas para su estudio, que son primario, secundario, terciario y cuaternario, contenido
que por su importancia y complejidad deben profundizar en su libro de texto siguiendo las
orientaciones del CD de la asignatura.
En las proteínas se da la unidad de lo monótono y lo diverso
Monótono: carbono alfa - enlace peptídico - carbono alfa
Diverso: los grupos de las cadenas laterales R de los residuos de aminoácidos

ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura o nivel de organización primario, se define como el orden o secuencia de los
residuos de aminoácidos en la cadena peptídica.
Constituye la estructura básica, la más importante de las proteínas, sobre la cual se erigen
las demás estructuras está codificada genéticamente y es única para cada proteína.
Es el nivel más importante, ya que determina el resto de los niveles de organización y por
tanto la estructura tridimensional y la función de las proteínas.
La composición es el número total de residuos de amino ácidos que lo componen y es
desigual de la secuencia.
Este nivel está estabilizado por enlace peptídico por lo que no sufre la afectación de la
desnaturalización
En ello se da lo monótono (carbono alfa - enlace peptídico - carbono alfa y lo diverso (las
cadenas laterales R). lo monótono garantiza la aparición de estructuras alargadas mientras
que lo diverso interacciona con el medio y consigo mismo que garantiza la formación de
interacciones débiles formando la estructura tridimensional
Son 20 los aminoácidos que pueden formar las proteínas y estos varían de acuerdo a la
estructura de su cadena lateral R, lo cual le confiere propiedades físico-químicas
específicas.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura o nivel secundario es el ordenamiento regular que adoptan sectores de la
cadena peptídica a lo largo de un eje, debido a la interacción entre los grupos carbonílicos
y amídicos de los enlaces peptídicos con formación de puentes de hidrógenos.
Los tipos fundamentales de esta estructura son alfa hélice, hoja plegada y triple hélice del
colágeno.
La estructura secundaria en alfa hélice. Los puentes de hidrógeno son intracatenarios, es
decir, se establecen entre los elementos del enlace peptídico de la misma cadena y son
paralelos al eje longitudinal de la molécula.
Las cadenas laterales se disponen hacia el exterior de la molécula.
La conformación β u hoja plegada, las cadenas polipéptidica se dispone en zig zag se
estabiliza también por puentes de hidrógeno que se establecen entre los elementos del
enlace peptídico, pero en este caso son intercatenarios, es decir entre cadenas diferentes
o de la misma cadena que se pliega.
Las cadenas laterales de los aminoácidos se disponen por encima y por debajo del plano
de la estructura. Puede ser paralela y anti paralela
La estructura secundaria en triple hélice del colágeno, proteína que cumple una importante
función estructural como soporte.

ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria es la disposición tridimensional de las cadenas polipeptídicas;
estabilizada por interacciones débiles y enlaces covalentes por puente disulfuro que se
establecen entre las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos.
Deben recordar que las interacciones débiles son: uniones salinas o iónicas, fuerzas de
Van der Waals, puentes de hidrógeno y uniones hidrofóbicas.
En la imagen se observa la estructura tridimensional de la mioglobina, esta proteína tiene
la función de almacenar oxígeno en el músculo para la contracción.

ESTRUCTURA CUATERNARIA
La estructura cuaternaria es la asociación de varias cadenas polipeptídicas para formar una
unidad biológicamente activa.
Generalmente está constituida por un número par de cadenas polipeptídicas, idénticas o
diferentes en su estructura que se unen por interacciones débiles y algunas por puente
disulfuro.
Las proteínas con nivel cuaternario de organización son de mayor complejidad este nivel
es el más complejo pero no es el más
importante .
La hemoglobina esta formada por 4 cadenas polipeptídicas, 2 alfa y 2 beta, unidas por
interacciones débiles, cada cadena tiene unido un grupo prostético hemo que le permite la
unión con el oxígeno.
Por su parte la insulina posee dos cadenas polipeptídicas que se unen por interacciones
débiles y puentes disulfuro.
Existe una estrecha relación entre la estructura y la función de las proteínas, lo que se
puede ejemplificar con el proceso de desnaturalización.

 Se hace resumen parcial y preguntas de comprobación.

 Continúa la proyección de la videorientadora desde la Diapo 18 hasta la 38.

DESNATURALIZACIÓN
La desnaturalización de las proteínas se debe a la pérdida de su estructura
tridimensional(nativa) y por ende de su función biológica. Ello se debe a la acción de
agentes físicos o químicos que rompen las interacciones débiles que estabilizan la
estructura tridimensional, este fenómeno no afecta la estructura primaria.
Estos agentes se denominan desnaturalizantes y entre ellos se encuentran el calor, los
alcoholes, la urea y las variaciones extremas de pH entre otros.
En la imagen se representa la estructura nativa de la enzima ribonucleasa, que presenta
actividad enzimática. Observe los puentes disulfuro entre los aminoácidos representados
por las esferas del mismo color.
Al añadir urea al medio, se desnaturaliza, con lo que pierde su función biológica.
Si se elimina la urea del medio, la proteína puede renaturalizarse, recuperando su función
biológica.

PROPIEDADES FÍSICO QUÍMICAS

Las propiedades físico químicas de las proteínas son consecuencia de su gran tamaño y la
presencia de grupos ionizables.
Debido a su gran tamaño forman sistemas coloidales cuando se encuentran dispersas en
medios acuosos. No dializan, o sea no pueden difundir a través de las membranas.
Fisiológicamente, las proteínas al no difundir a través de las membranas biológicas crean
una presión osmótica, que en este caso particular se denomina oncótica, la que contribuye
a la distribución del agua y los electrolitos entre las células y el medio extracelular.
La presencia de grupos ionizables en determinados residuos aminoacídicos explica las
propiedades eléctricas de las proteínas que orientaremos a continuación.

PROPIEDADES ELÉCTRICAS
Las proteínas presentan grupos ionizables, entre los que se encuentran el grupo amino de
un extremo de la cadena y el carboxilo del otro. También presentan grupos ionizables en
las cadenas laterales de los aminoácidos que la componen. Algunos de estos grupos se
representan en la imagen.
Cuando la proteína se encuentra en un medio con alta concentración de iones hidrógeno,
es decir en un medio ácido o de pH bajo, algunos grupos ionizables, como los aminos
aceptan iones hidrógeno y la proteína adquiere carga positiva.
Cuando la proteína se encuentra en un medio con baja concentración de iones hidrógeno,
es decir, en un medio básico o de pH alto, cede al mismo los iones hidrógeno quedando
entonces con carga negativa.
Existe una concentración de iones hidrógeno correspondiente a un pH determinado, en el
cual la proteína presenta el mismo número de cargas positivas que negativas.
Al valor de pH del medio en que se cumple esta condición y la proteína tiene carga neta
cero, se le llama punto isoeléctrico.
Cada proteína tiene un punto isoeléctrico propio, que depende de su estructura o nivel
primario.
Las propiedades eléctricas se utilizan como base en el laboratorio para muchas técnicas de
separación de proteínas como por ejemplo la electroforesis, muy utilizada para el
diagnóstico de diversas patologías.
Cuando el pH del medio es bajo los grupos carboxilos se desprotonizan liberando un protón
hidrogeno al medio y se cargan negativamente los grupo a aminos aceptan el protón y se
cargan positivamente.
Si pH > PI la proteína se comportan como un anión (-) y migra al Ánodo
Si pH < PI la proteína se comportan como un catión (+) y migra al Cátodo
Si pH = PI la proteína tiene carga neta 0 y es incapaz de migrar
ELECTROFORESIS
Se denomina electroforesis al método de separación de moléculas, basado en su
desplazamiento en un campo eléctrico.
Es un importante método diagnóstico ya que se pueden separar proteínas que presentan
cargas eléctricas diferentes.
Ya conocen que las proteínas cambian su carga eléctrica en dependencia del pH del medio
en que se encuentran.
El medio más utilizado en los laboratorios clínicos es el de pH 8,6 en el cual las proteínas
de la sangre adquieren carga negativa, al colocar las mismas en un campo eléctrico migran
del polo negativo llamado cátodo al polo positivo llamado ánodo.
A medida que sea mayor su carga y menor su masa molecular, migrarán más rápido, por
lo que se separan.
Finalmente se añade un colorante para visualizarlas.
Otro tipo de macromolécula que estudiaremos en esta actividad son los polisacáridos, que
se caracterizan por presentar monotonía estructural.

GLÚCIDOS O CARBOHIDRATOS
Los glúcidos o carbohidratos son las biomoléculas más abundantes en la naturaleza. en
particular los polisacáridos cuyas funciones más generales son: almacenamiento,
estructural y reconocimiento.
Entre ellos se encuentran los monosacáridos, ya estudiados, los disacáridos, los
oligosacáridos y los polisacáridos.
Los polisacáridos son aquellos que tienen más de 10 moléculas de monosacáridos.
Son polímeros de monosacáridos unidos mediante enlace glicosídico, poseen un peso
molecular elevado, son estables en medio acuoso y tienen como peculiaridad que no
poseen un número exacto de monómeros.

OLIGOSACÁRIDOS
Los oligosacáridos son moléculas que poseen desde 3 hasta 10 monosacáridos,
sustituidos, unidos mediante diferentes enlaces de los tipos a alfa o beta; ambas
características determinan su secuencia informacional, casi siempre aparecen unidos a
proteínas y lípidos, formando glicolípidos y glicoproteínas, a las que alteran su solubilidad,
debido a que contienen agrupaciones altamente hidrofílicas.
Los disacáridos constituyen la unidad básica estructural de los homopolisacáridos y de los
mucopolisacáridos ácidos, a continuación mencionaremos su clasificación.
El estudio de los mismos deben profundizarlo en su libro de texto siguiendo las
orientaciones del CD.

DISACÁRIDOS
Los disacáridos se clasifican en homodisacáridos si rinden por hidrólisis el mismo tipo de
monosacárido y heterodisacáridos si se obtienen monosacáridos diferentes.
Dentro de los homodisacáridos están la maltosa, formada por 2 moléculas de D glucosa,
unidas por enlace alfa 1-4 glucosídico y la isomaltosa, formada por 2 moléculas de D
glucosa, unidas por enlace alfa 1-6 glucosídico. También se incluye la celobiosa formado
por 2 unidades de B D glucosa unidas por enlace glucosídico Beta 1, 4(producto de la
hidrolisis de la celulosa) y la trealosa formada por dos unidades de alfa D glucosa unidas
por enlace alfa 1,1(presente en la hemolinfa de los insectos)
Dentro de los heterodisacáridos están la lactosa o azúcar de la leche, integrada por una
molécula de galactosa y otra de glucosa unidas mediante enlace beta 1-4 glucosídico y la
sacarosa o azúcar de caña, constituída por una molécula de glucosa y otra de fructosa,
unidas por enlace alfa 1-2 glucosídico.
Polisacaridos
Los polisacáridos son polímeros de monosacáridos unidos mediante enlace
glicosídico, poseen peso molecular elevado, son estables en medio acuoso y, a diferencia
de los ácidos nucleicos y las proteínas, no tienen un número exacto de monómeros.
Difieren en el tipo de monosacárido que lo constituyen y el tipo de enlace que
los une, la longitud de sus cadenas, en el grado de ramificación y en su función
biológica.
En ellos se da la unidad delo monótono y lo diverso
Lo monótono es monosacárido - enlace glucosidico - monosacarido
Diversos la presencia de grupos hidroxilos
CLASIFICACIÓN DE LOS POLISACÁRIDOS
Los polisacáridos se clasifican en homopolisacáridos y heteropolisacáridos.
Los homopolisacáridos son polímeros del mismo monosacárido. Aquí encontramos el
almidón, el glucógeno, la celulosa, la pectina y la quitina.
Los heteropolisacáridos son polímeros de diferentes monosacáridos. Se incluyen:
Peptidoglicanos(formados por un heteropolisacárido unido por enlace covalente a las
cadenas peptídicas constituidos por unidades alternas de N-acetil-glucosamina y ácido N-
acetil-murámico unidos por enlace Beta 1- 4.
Glicosaminoglicanos o mucopolisacaridos ácidos: Son polímeros lineales, donde la
unidad que se repite es un tipo de disacárido. Uno de ellos es la
N-acetilglucosamina o N-acetilgalactosamina; el otro, generalmente es un ácido urónico,
el glucurónico o el L-idurónico

 Ácido hialurónico. Posee un disacárido repetitivo formado por ácido glucurónico

unido por enlace glicosídico Beta 1-3 a una N-acetil-glucosamina. Forman
disoluciones claras y viscosas y se encuentran en el líquido sinovial, humor vítreo
y tejido conectivo. Funciones contribuye a la resistencia, tensión y elasticidad de
cartílago y tendones, facilita la migración celular durante la morfogénesis y la
reparación de heridas
 Sulfato de condroitina junto con el condroitín- 4 sulfato y el condroitín-6-sulfato,
formado por 20 a 60 unidades del disacárido compuesto por
la unión, mediante enlace glicosídico Beta 1-3, de ácido glucurónico y de
N-acetil-galactosamina-sulfato Se encuentra en cartilagos, huesos y córnea; junto
con el ácido hialurónico interviene en la compresibilidad del cartílago cuando
soporta peso.

 Sulfato de queratán. Integrado por el disacárido repetitivo formado por galactosa y

N-acetil-gelactosamina, unidos mediante enlace glicosídico beta 1-4. Los
disacáridos se unen por enlace glicosídico beta1- 3.
 Heparina. La unidad repetitiva es un oligosacárido de 6 residuos de
monosacáridos, integrado por derivados sulfatados de D-glucosamina y del ácido
glucurónico, (ácido idurónico) unidos por enlace tipo alfa 1-4.
 Sulfato de dermatán. La unidad repetitiva está integrada por ácido
L-idurónico o ácido glucurónico y N-aceti1.D-galactosamina-4-sulfato, unidos por
enlace glicosídico Beta 1-3. Es constituyente de la córnea y contribuye de manera
importante a su transparencia, ayuda a mantener la forma del ojo.

 Sulfato de heparán. Contiene N-acetil-glucosamina y el ácido urónico

predominante es el L-idurónico; es menos sulfatado que la heparina; es
componente de las membranas plasmáticas, donde puede actuar como receptor y
participa en interacciones intercelulares como la comunicación y la adhesividad;
también determina la selectividad de la carga eléctrica en el glomérulo renal. Es
componente de vesículas sinápticas
  Proteoglicanos: Se forman por la unión covalente entre una molécula de proteína
y las cadenas de glicosaminoglicanos presentes en los proteoglicanos son
polianiones, por lo que se unen a cationes como Na+ y K+ y modifican la presión
osmótica, influyen en la determinación del ordenamiento de la matriz

Deben profundizar en el estudio de los mismos siguiendo las orientaciones del CD de la

asignatura.

ESTRUCTURA DEL ALMIDÓN

El almidón está formado por dos tipos de polímeros: la amilosa y la amilopectina.La amilosa
es un polímero lineal largo de D-glucosas unidas mediante enlace glicosídico tipo alfa 1-4,
la amilopectina es un polímero ramificado de glucosas unidas por enlace alfa 1-4
glicosídico, pero cada 24 a 30 residuos existen puntos de ramificación mediante enlace
glicosídico del tipo alfa 1-6.
El almidón tiene la función de constituir la reserva energética más importante de las células
vegetales.

ESTRUCTURA DEL GLUCÓGENO

El glucógeno es un polímero de alfa-D-glucosas que se unen por enlace glicosídico alfa-
1-4 lo que permite el crecimiento del polímero en sentido lineal y por enlaces glicosídico
alfa 1-6 que facilita el establecimiento de ramificaciones cada 8 a 12 residuos de
monosacáridos. Esto le confiere mayor solubilidad que el almidón.
Este homopolisacárido es una reserva energética importante en las células animales.El
glucógeno se almacena fundamentalmente en el hígado y un por ciento pequeño a nivel del
músculo esquelético

ESTRUCTURA DE LA CELULOSA
La celulosa es un polímero lineal cuyo precursor es la beta-D-glucosa, que se unen
mediante enlace glicosídico beta 1-4.
Es precisamente este enlace lo que le permite formar una red estabilizada por puentes de
hidrógeno intercatenarios que origina fibras supramacromoleculares lineales y estables de
gran resistencia a la tensión.
La celulosa tiene función estructural y se encuentra en las paredes celulares de las plantas,
en particular tallos y troncos.

FUNCIONES DE LOS POLISACÁRIDOS

Los polisacáridos desempeñan importantes funciones en el organismo, como:
 El almacenamiento de energía, destacándose el almidón en los vegetales y el
glucógeno en los animales.
 La estructural, al formar parte de la estructura de los organismos vivos, como la celulosa
en las plantas, la quitina en los artrópodos y los glicosaminoglicanos en los vertebrados
 El reconocimiento molecular, función en que participan los glúcidos de la membrana
plasmática.

 Se hace resumen parcial y preguntas de comprobación.

 Se orienta el estudio independiente y las tareas docentes para el logro de los

objetivos propuestos, estimular el aprendizaje y ofrecer potencialidades educativas para
la búsqueda y adquisición de conocimientos y el desarrollo de habilidades de los
estudiantes durante la consolidación, práctica docente y la evaluación, para lo cual
deberán ante todo revisar el CD y la guía didáctica con las orientaciones del tema para
cada una de las actividades que tendrán en la semana.

CONCLUSIONES

 Se hace un resumen generalizador de los principales aspectos tratados en la

conferencia.
o Las macromoléculas se forman por la unión de sus precursores mediante enlaces
covalentes y tienen elevado peso molecular, entre ellas se encuentran los
polisacáridos, los ácidos nucleicos y las proteínas, siendo estas últimas las de mayor
diversidad estructural y funcional.
o Existe una estrecha relación entre la estructura y la función de las macromoléculas,
siendo el nivel primario el que determina el resto de los niveles estructurales.
o Las proteínas cumplen con el principio de multiplicidad de utilización, debido a que
son capaces de cumplir múltiples funciones en el organismo.
o Los polisacáridos son las macromoléculas más abundantes en la naturaleza y sus
funciones más generales son la de almacenamiento, la estructural y la de
reconocimiento.
 Se orienta la bibliografía
 Se motiva la próxima actividad que tratará el esqueleto de los miembros.
En la próxima actividad orientadora continuaremos con el estudio de otra macromolécula
de gran importancia biológica por su participación en los procesos de la herencia, nos
referimos a los ácidos nucleicos.
ÁCIDOS NUCLEICOS.
Se denominaron así porque fueron descubiertos por primera vez en el núcleo celular, son
grandes moléculas orgánicas que contienen C, H, O, N, y F
Los ácidos nucleicos constituyen la segunda macromolécula en importancia después de las
proteínas y están formados por la polimerización de nucleótidos con estructura
tridimensional compleja.
Sus funciones están relacionadas con el aparato genético celular en la conservación
transmisión y transferencia de los caracteres hereditarios de generación en generación,
aspectos de gran valor en la perpetuación de la especie.
Existen dos tipos principales de ácidos nucleicos, el ácido desoxirribonucleico (DNA) y el
ácido ribonucleico (RNA).
Ambos están formados por nucleótidos unidos entre sí por enlaces 3´ 5´ fosfodiéster, pero
se diferencian en que el azúcar que está presente en el ácido desoxirribonucleico es la 2
desoxirribosa, mientras que en el ácido ribonucleico es la ribosa.
Comenzaremos a continuación el estudio del ADN o ácido desoxirribonucleico.

ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (ADN)

La estructura está formada por dos cadenas polinucleótidicas, el ácido desoxirribonucleico
o ADN, se encuentra localizado mayoritariamente en el núcleo de la célula, las bases
nitrogenadas que posee el ADN son guanina, citosina, adenina, timina. No presentan en
su estructura la base nitrogenada uracilo, los enlaces que unen entre sí a los
desoxiribonucleotidos es el enlace covalente 3´ 5´ fosfodiéster, el azúcar que forma parte
del DNA es la 2 desoxirribosa (en el carbono 2 presenta un hidrógeno en vez de un grupo
OH).
La estructura primaria del ADN consiste en la secuencia de los desoxirribonucleótidos a lo
largo de la cadena polinucleotídica.
El azúcar y el fosfato son los mismos, sólo varía en la cadena la base nitrogenada. En un
extremo de la cadena se encuentra un grupo 5´fosfato libre, mientras que en el otro un
3´hidroxilo.
Lo monótono

 Monosacárido – enlace fosfodiester – monosacárido.

 Grupos fosfatos alternantes cargados negativamente (carácter Poli aniónico).
 Las bases nitrogenadas de una misma cadena apiladas todas hacia un mismo lado
Lo diverso.
La secuencia de bases nitrogenadas con sus elementos hidrófilos e hidrófobos
Para la determinación de la estructura secundaria del ADN, Watson y Crick utilizaron las
“reglas de Chargaff”, las que plantean que:
• La composición de bases del ADN es característica de cada especie.
• Las diferentes células de un organismo tienen una composición de bases
nitrogenadas idéntica, que no varía con la edad, el desarrollo, estado nutricional u
otras condiciones.
• La cantidad de timina es igual a la de adenina, mientras que la de citosina es igual
a la de guanina.
• La cantidad de bases púricas es igual a la de bases pirimidínicas. Es decir que la
cantidad de guanina es igual a citosina (G=C , A =T , A+G = C+ T
La estructura secundaria del ácido desoxirribonucleico se descubrió por los científicos
James D. Watson y Francis Crick en abril de 1953, lo que marcó un hito en el desarrollo de
la biología molecular.
En la imagen se muestra dicho modelo, cuyas características fundamentales son las
siguientes:
• La molécula está formada por dos cadenas poliméricas de desoxirribonucleótidos.
• Ambas cadenas están enrolladas plectonemicamente alrededor de un eje común
con giro a la derecha, formando una doble hélice.
• Las bases nitrogenadas se encuentran localizadas hacia el interior de la molécula y
se aparean entre sí maximizando el contacto entre ellas y mínimo con el agua hacia
el exterior se dispone el eje pentosa fosfato(hidrofilico)
• La adenina siempre se aparea con la timina formando dos puentes de hidrógeno,
mientras que la citosina siempre lo hace con la guanina formando tres puentes de
hidrógeno,
• Las cadenas son antiparalelas una cadena se dispone de 3´ 5´ mientras que la
enfrentada se dispone de 5´ 3´ son cadenas complementarias.
• El eje pentosa / fosfato de las cadenas queda hacia el exterior. Los puntualizar que
cada fosfato presenta una carga negativa, por lo que la grupos están cargados
negativamente, es decir tiene carácter polianiónico y atrae fuertemente moléculas
con carga positiva.
• Las cadenas se orientan de forma antiparalela, ya que una tiene en el extremo un
grupo 5´ fosfato mientras que la otra presenta un 3´ hidroxilo, es decir corren en
sentidos diferentes.
• El diámetro es de 2 nm, con 10 pares de bases por cada vuelta de la hélice.
De estas características estructurales se interpreta que ambas cadenas, por ser
complementarias, poseen la misma información en su secuencia.
En la doble cadena del ADN la disposición de las bases nitrogenadas, se ubican
perpendicularmente al eje principal de la molécula.
Durante la proyección de la VO debes observar que según el modelo los átomos de carbono
son negros, el hidrógeno blanco, el oxígeno rojo, el fósforo amarillo y el nitrógeno azul.
Que el esqueleto azúcar fosfato se dispone hacia el exterior mientras que en el interior se
encuentran las bases nitrogenadas apareadas.
Las cadenas son antiparalelas y se muestra el extremo 5´fosfato libre
La molécula presenta dos surcos, uno ancho y el otro estrecho. El origen de estos surcos
está dado por, el carácter asimétrico de la desoxirribosa y, porque en cada par de bases el
borde superior es diferente al borde inferior. Estos surcos tienen una importancia especial
en las interacciones del ADN con las proteínas. Algunas proteínas pueden reconocer la
secuencia de bases nitrogenadas específicas a través de los surcos.
.
El modelo de Watson y Crick tiene gran importancia ya que:
• Explicó la forma en que se almacena la información genética en la molécula de ADN.
• Explicó la forma en que se transmite la información genética la explicación al brindar
la base para el mecanismo de la replicación, pues el carácter complementario indica
 que durante el proceso de réplica cada una de las cadenas puede ser usada como
un molde para dirigir la síntesis de la cadena opuesta.
Tipos de ADN. Se diferencia en el diámetro de la hélice, tipo de hélice ancho y
profundidad del surco mayor y menor

 ADN A
 ADN B
 ADN Z

Funciones de esta molécula.

El ADN cumple las funciones de almacenar, conservar y transmitir la información genética.

Esta molécula contiene la información que determina todas las características hereditarias
del organismo.
En términos moleculares, posee la información de la secuencia de aminoácidos de todas
las proteínas sintetizadas por el organismo.
A continuación orientaremos el estudio de los ácidos ribonucleicos.

 Se hace resumen parcial y preguntas de comprobación.

Continúa la proyección de la videorientadora desde la Diapo 18 hasta la 29.

ÁCIDO RIBONUCLEICO
La estructura de la cadena del ácido ribonucleico o ARN.

 La molécula del RNA presenta las bases nitrogenadas: citosina - guanina y adenina
- uracilo. Los ARN no tienen en su estructura la base nitrogenada timina.
 Los enlaces 3´ 5´ fosfodiéster que unen entre sí a los ribonucleótidos y en el centro
al azúcar ribosa.
 La ribosa es el azúcar que forma parte del ácido ribonucleico o ARN, en el carbono
2 presenta un grupo hidroxilo. La presencia del 0H en el carbono 2 hace que los
ARN sean susceptibles a la hidrólisis alcalina.
 La estructura primaria del ARN consiste en la secuencia de los ribonucleótidos a lo
largo de la cadena polinucleotídica unido por enlace fosfodiester
 Observen que el azúcar y el fosfato son los mismos, sólo varía en la cadena la base
nitrogenada (secuencia de bases).
 En un extremo de la cadena se encuentra un grupo 5´fosfato libre, mientras que en
el otro un 3´hidroxilo. (Presenta una sola cadena que se pliega y se enfrenta en
determinados sectores)
 La composición de bases de los ARN es más heterogénea que la del ADN, pues en
ellos existen numerosas bases modificadas que puede llegar en algunos ARN a
representar hasta el 10 % del total de bases de la molécula.
Ahora veremos los tipos principales de ARN.
Existen tres tipos principales de ácidos ribonucleicos, se distinguen tanto estructural como
funcionalmente. Tomando como criterio su participación en la síntesis de proteínas.
Mencionaremos a continuacion su función principal:
• ARN de transferencia, que transportan a los aminoácidos hacia los ribosomas
durante la síntesis de proteínas.
• ARN ribosomal, estructura que participa en la síntesis de proteínas y
• ARN mensajero, que lleva la información genética desde el ADN al ribosoma para
la síntesis de proteínas.
Otras funciones que realizan los ARN relacionadas con la síntesis y procesamiento de las
proteínas son:
• Participar en el procesamiento de otros ARN.
• Participar en el proceso de secreción de proteínas.
• Actividad catalítica y
• En algunos virus son portadores de la información genética.
Comenzaremos ahora el estudio de cada tipo de ARN.

ARN DE TRANSFERENCIA O ARNT

Los ácidos ribonucleicos de transferencia se caracterizan por:
• Ser polinucleótidos pequeños, que están compuestos por 60 a 95 nucleótidos,
aunque la mayoría tienen 76.
• Presentar bases modificadas, que pueden llegar hasta un 20 % es decir, otras bases
que no son las cuatro bases que habitualmente tienen los ARN
• Presentar estructura tridimensional similar entre ellos.
• Existe al menos uno para cada aminoácidos
A continuación estudiaremos la estructura general de los mismos.
Su estructura primaria es la secuencia de los ribonucleótidos en la cadena polinucleotídica,
determinando los demás niveles estructurales y por tanto su forma tridimensional, como
sucede generalmente con las moléculas informacionales.
La representación de la estructura secundaria de esta molécula corresponde por su
parecido a una hoja de trébol.
Está constituido por una sola cadena que se pliega en cuatro sectores de apareamientos
de bases, llamados tallos. En esta estructura un tallo y su asa correspondiente forman un
brazo y cada brazo tiene una longitud y disposición característica.
Se señalan los brazos: anticodón, aminoacídico, timina - pseudouridina -citosina (TψC) y
dihidrouridílico (D).
El extremo 5´ tiene un grupo fosfato y el extremo 3´ hidroxilo termina en la secuencia
citosina-citosina-adenina (CCA), que no esta apareado y es el sitio donde se une el
aminoácido que será transportado, por este motivo el brazo se denomina aminoacídico.
En el extremo del brazo anticodón se encuentran tres bases nitrogenadas consecutivas que
constituyen el anticodón, estructura responsable de reconocer el codón del ARN mensajero
en el proceso de síntesis de proteínas.
La estructura terciaria de los ARN de transferencia será orientada a continuación.
Observen que estas moléculas presentan una forma tridimensional similar a una L invertida.
Fíjense que el lado vertical de la L se forma por el brazo D y el brazo anticodón,
localizándose en su extremo el anticodón, estructura muy importante ya que es el sitio por
el cual la molécula reconoce al codón presente en el ARN mensajero.
El lado horizontal lo forma el brazo timina pseudouridina citosina (TψC) y el brazo
aminoacídico y en su extremo se encuentra el sitio de unión del aminoácido que será
transportado, aspecto importante en el proceso de síntesis de proteínas.
En ambos lados la molécula forma una doble hélice similar al ADN pero con apareamientos
menos específicos.
Esta estructura es mantenida por interacciones débiles: fuerzas de empalizadas y puentes
de hidrógeno entre las bases y grupos fosfatos.

ARN RIBOSOMAL
El ARN ribosomal se encuentra formando parte de los ribosomas, donde está asociado a
proteínas específicas.
Hay que destacar que presenta bases modificadas o raras en su estructura. En menor
cuantía que el RNAt llegando hasta 1%
Los ribosomas son organelos citoplasmáticos no membranosos, formados por dos
subunidades desiguales; la mayor o L y la menor o S.
El ARN representa aproximadamente la mitad del peso del ribosoma, siendo el resto
proteínas específicas.
La estructura de un ribosoma, donde deben observar las dos subunidades que lo forman,
la mayor o L y la menor o S.

ARN MENSAJERO
Los ácidos ribonucleicos mensajeros difieren en cuanto a su tamaño en dependencia de la
proteína que codifican. Se presenta en el citoplasma unido a las proteínas al igual que el
RNAr
No presentan bases modificadas en su estructura, ya que deben contener la copia exacta
de la información genética presente en el ADN para garantizar la fidelidad de la síntesis de
proteínas.
Su tiempo de vida media es muy corto en comparación con los ARN ribosomal y de
transferencia son moléculas con metabolismo inestables, o sea, son degradados con
rapidez, debido a que son reemplazados en la célula después que es utilizada su
información.
 Se hace resumen parcial y preguntas de comprobación.

 Se orienta el estudio independiente y las tareas docentes para el logro de los

objetivos propuestos, estimular el aprendizaje y ofrecer potencialidades educativas para
la búsqueda y adquisición de conocimientos y el desarrollo de habilidades de los
estudiantes durante la consolidación, práctica docente y la evaluación, para lo cual
deberán ante todo revisar el CD y la guía didáctica con las orientaciones del tema para
cada una de las actividades que tendrán en la semana.

CONCLUSIONES

 Se hace un resumen generalizador de los principales aspectos tratados en la

conferencia.
o Los ácidos nucleicos, ADN y ARN son macromoléculas informacionales.
o La estructura del ADN en dos cadenas complementarias garantiza el
almacenamiento, conservación y transmisión de la información genética.
o Los principales tipos de ARN participan fundamentalmente en la expresión de la
información genética o síntesis de proteínas.
o Los ARN de transferencia son pequeños y presentan estructura tridimensional
similar entre ellos. Su función es transportar los aminoácidos hacia los ribosomas
en la síntesis de proteínas.
o Los ARN ribosomales forman parte de la estructura del ribosoma, participando en la
síntesis de proteínas.
o El ARN mensajero lleva la información del ADN al ribosoma para la síntesis de
proteínas.
 Se orienta la bibliografía
 Se motiva la próxima actividad que tratará el esqueleto de los miembros.
Observando esta imagen debemos recordar que en su interior se encuentra la información
necesaria para la síntesis de los biocatalizadores, cuyo estudio orientaremos en la próxima
actividad.
Introducción al estudio de los biocatalizadores.
Los organismos vivos para mantener su estado es decir su integridad deben mantener un
intercambio constante de sustancia, energía e información con el medio que los rodea. Este
intercambio constituye la base de la vida el cual al cesar cesa la vida.
Reacción química.
Cuando una o más sustancias químicas se ponen en contacto, colocadas en condiciones
adecuadas que conducen a una transformación que da como resultado la aparición de una
nueva sustancia
Debemos recordar que para que se produzca una reacción química deben cumplirse ciertas
condiciones, como son:
 • Que los reactivos se pongan en contacto.
• Que por su naturaleza química sean capaces de reaccionar.
• Que choquen sus moléculas con la fuerza suficiente y en la dirección adecuada.
En las reacciones químicas basado en el principio de conservación de la materia sólo se
produce un reordenamiento o reagrupamiento de los elementos que constituyen las
sustancias reaccionantes (sustrato), que de esa forma dan origen a una nueva sustancia
(producto).

Las reacciones químicas se efectúan a una determinada velocidad, que depende de

diversos factores.
Toda reacción química, se acompaña de un cambio en el contenido energético del sistema
reaccionante; este cambio determina tanto la dirección como la velocidad y el alcance de
las reacciones.
Energía: es la capacidad de un sistema de realizar un trabajo útil.
Los átomos y las moléculas que están formando los compuestos del organismo
poseen energía potencial por lo cual pueden intervenir en reacciones que liberan esa
energía, manifestándose en su habilidad para formar o romper enlaces químicos.
La variante de energía potencial que se presenta en los sistemas biológicos y bioquímicos
es la energía libre (ΔG) que depende de dos factores la entalpía (Variación en el contenido
calórico entre los reactantes y los productos) y la entropía(S) (grado de desorden de un
sistema)
La entalpía se relaciona con el nivel calórico si absorben o liberan calor las reacciones y
pueden ser endotérmicas (ΔH +) y exotérmicas (ΔH-)
Reacción exotérmica se libera calor y AH es negativo, los productos tienen menor energía
que los reactantes
Reacción endotérmica se absorbe calor y AH es positivo.
A+B→C
Como se muestra en la siguiente ecuación el curso de una reacción química, donde las
sustancias reaccionantes son A y B, que se transforman en el producto C. Cada una de
estas sustancias tiene un nivel energético Las sustancias reaccionantes incrementan su
energía en el transcurso de la reacción para formar el complejo activado.
La energía que hay que suministrar a las sustancias reaccionantes para formar el complejo
activado se denomina energía de activación, actúa como una barrera energética para el
desarrollo de la reacción, de ahí que a mayor energía de activación, menor será la velocidad
de la reacción y viceversa.
La diferencia de energía entre las sustancias reaccionantes y los productos es el valor de
la energía de reacción
Si el nivel energético de los productos es inferior al de las sustancias reaccionantes, la
reacción es exergónica, donde parte de la energía se ha cedido al entorno. Este tipo de
reacción se produce de forma espontánea.
Cuando el nivel energético de los productos es superior al de las sustancias reaccionantes,
la reacción es endergónica, es decir, es necesario suministrar energía para que se produzca
la misma. Este tipo de reacción no es espontánea.
Existen varios procedimientos para provocar el aumento de la velocidad de la reacción, uno
de ellos es la adición de un catalizador.
Todas las funciones que realizan los organismos vivos tienen su fundamento en un gran
número de reacciones químicas que se agrupan de manera funcional y dan lugar a los
procesos encargados de mantener, desarrollar y perpetuar en cada organismo. Por lo que
cada una de las reacciones químicas que ocurren en el organismo son catalizadas
Catalizadores
Son sustancias que tienen en común la propiedad de aumentar la velocidad de las
reacciones químicas, sin que su estructura o concentración se modifique como resultado
de la reacción.
Formas de actuación de los catalizadores
Los catalizadores aceleran la velocidad de las reacciones realizando los siguientes efectos:
• Fijan y concentran sobre su superficie las sustancias reaccionantes y las orientan
en el espacio.
• Interactúan con las sustancias reaccionantes, creando tensiones en su interior, que
debilitan sus enlaces de modo que es más fácil romperlos.
Los catalizadores son de dos tipos:
• Catalizadores abióticos o no biológicos, que son aquellos que su actividad
generalmente no está relacionada con los seres vivos, entre los que encontramos:
platino, níquel, ácido sulfúrico e hidróxido de sodio entre otros y
• Los catalizadores bióticos o biocatalizadores, que son aquellos sintetizados por los
seres vivos. Estos son proteínas especializadas denominadas enzimas, aunque
debemos señalar que existen ácidos ribonucleicos con actividad enzimática, que se
denominan ribozimas.
Las enzimas son catalizadores generalmente de naturaleza proteica, específicos,
versátiles, de gran eficiencia catalítica y susceptible de ser regulados en su actividad.
Se define como eficiencia catalítica, la relación entre la velocidad de la reacción catalizada
y la no catalizada.
Orientaremos a continuación las características fundamentales de cada uno de los tipos.
Observen la comparación entre los catalizadores abióticos y los bióticos:
Catalizadores Abióticos
 Los catalizadores abióticos, presentan menor complejidad estructural ya que
generalmente son metales, sales, ácidos o bases.
 Presenta menor especificidad, ya que solo tienen algún grado de especificidad en
cuanto al tipo de reacción que catalizan, por ejemplo: el ión permanganato se utiliza
en reacciones de oxidación.
 Presenta una menor eficiencia catalítica.
 Producen menores aumentos de las velocidades de las reacciones catalizadas.
Catalizadores Bióticos.
 Los catalizadores bióticos, presentan mayor complejidad estructural al ser de
naturaleza proteica con una estructura tridimensional compleja.
 Presenta mayor especificidad al ser específicos sobre el sustrato que actúa y el tipo
de reacción que catalizan incluso hasta la serie estérica.
 Elevada eficiencia catalítica.
 Las enzimas producen un aumento de la velocidad de la reacción generalmente
hasta un millón de veces.

Observe durante el desarrollo de la actividad la imagen que muestra el gráfico de las

variaciones de energía durante el curso de una reacción química, sin catalizar y luego
catalizada.
Observen ahora que la energía de activación de la reacción catalizada delta E dos (ΔE2) es
mucho menor que la energía de activación de la reacción no catalizada ΔE1.
La velocidad de la reacción se acelera considerablemente, ya que la barrera energética es
menor en este caso, es decir, los biocatalizadores al disminuir la energía de activación
aumentan la velocidad de la reacción.
En la imagen delta E tres (ΔE3) representa el valor de la energía de reacción, que es la
diferencia de energía entre las sustancias reaccionantes y los productos.
Como se aprecia claramente, la energía de reacción es la misma, es decir, la presencia de
un catalizador no la modifica.
A continuación orientaremos la forma en que las enzimas o biocatalizadores actúan para
acelerar la velocidad de las reacciones.
Mecanismo básico de acción de las enzimas

A + E ↔ C D→E +P
Etapas
El mecanismo básico de acción de las enzimas consta de dos etapas:
• Etapa I o de unión, en que se une se produce el contacto físico entre los sustrato y
una pequeña porción del volumen total de la enzima llamado centro activo(CA) la
sustancia reaccionante o sustrato a la enzima y forma el complejo enzima sustrato
• Etapa II o de transformación, en que se modifica el complejo enzima sustrato para
producirse el rompimiento o establecimiento de determinadas interacciones en la
estructura del complejo enzima sustrato originándose los productos y la enzima
libre para iniciar otro ciclo catalitico.
Tanto en la etapa I como en la II se produce el fenómeno de transconformación en la
primera etapa ocurre el reconocimiento molecular entre los grupos químicos de la superficie
del centro activo de la enzima y el sustrato se produce la complementariedad eléctrica
(química) y la espacial (estérica o de forma), esta etapa es reversible en la reacción
catalizada enzimáticamente.

Centro activo

Es una concavidad o hendidura en la superficie de las proteínas enzimáticas donde el

sustrato se une por fuerzas no covalentes de forma específica ampliamente reversible.
El centro activo es una estructura tridimensional no es un plano, no es un punto porque está
relacionado con la porción monótona de ls proteínas es decir de su secuencia que
determina la estructura tridimensional y la función poniéndose en evidencia la relación
estructura función

La existencia del complejo enzima sustrato y el hecho de que la mayoría de los sustratos
tienen un tamaño varias veces menor que la enzima, implican que la enzima solo se pone
en contacto con el sustrato en una pequeña parte de su estructura denominada centro
activo.

En la imagen que se proyecta en la video observe la imagen que representa una enzima
destacándose el centro activo.
Observen su forma tridimensional definida y su tamaño comparativamente pequeño con
relación a la molécula de la enzima.
En su estructura se distinguen varios componentes, cada uno participa en la catálisis de
forma diferente:
• Eje o esqueleto peptídico, formado por la parte monótona de la cadena polipeptídica,
es decir el eje covalente. Brindando la complementariedad estérica
• Grupos de ambientación, que son las cadenas laterales de residuos de aminoácidos
de naturaleza apolar que se encuentran en el centro activo, los que impiden la
 entrada de agua (debilita la catálisis) al centro activo y refuerzan las interacciones
débiles entre la enzima y el sustrato favoreciendo la catálisis al crear un
microambiente apolar.
• Grupos de fijación o ligantes, que son cadenas laterales de aminoácidos que
presentan grupos funcionales capaces de establecer interacciones débiles con el
sustrato como puentes de hidrógenos, salinas o electrostáticas y las fuerzas de Van
der Waals. Estos grupos permiten la complementariedad eléctrica entre el
sustrato y el centro activo
Estos tres componentes participan en la unión de la enzima con el sustrato, determinada
por dos factores principales;
 La complementariedad estérica o espacial entre la conformación del centro activo y
la estructura del sustrato(complementariedad estérica)
 La complementariedad química entre los grupos del centro activo y los del sustrato.(
complementariedad eléctrica)
También forman parte de la estructura del centro activo:
• Grupos catalíticos, que son cadenas laterales de residuos de aminoácidos muy
reactivos que participan de forma directa en la transformación del sustrato al permitir
el rompimiento o establecimiento de interacciones o enlaces. Entre los que cumplen
con mayor frecuencia esta función están el grupo imidazol de la histidina y el
hidroxilo de la serina el amino de la lisina y el carboxilo del aspártico.
Desde el punto de vista estructural las enzimas difieren del resto de las proteínas no
enzimáticas por la presencia de un centro activo por lo que las propiedades particulares
depende de la presencia de esa estructura
Especificidad
La especificidad de las enzimas está relacionada con las características estructurales del
centro activo y es de dos tipos:
Especificidad de sustrato, es decir, que la enzima solo puede unirse a un sustrato o a un
número muy limitado de ellos que presenten una estructura tridimensional muy similar. Esta
puede ser absoluta si solo se puede unir a un sustrato o relativa si es a un grupo de
sustratos.
Especificidad de acción, se basa en que al unirse el sustrato al centro activo solo uno de
los enlaces del sustrato queda al alcance de los grupos catalíticos de la enzima, por lo que
la enzima solo podrá realizar una de las posibles transformaciones que puede experimentar
el sustrato
Se realiza un resumen parcial y preguntas de comprobación.
Continúa la proyección de la videorientadora desde la Diapositiva 19 hasta la 31.
Factores que modifican la estructura del centro activo
Entre los factores que modifican la estructura del centro activo y por lo tanto su función se
encuentran los:
 Agente que modifican la conformación o la estructura tridimensional del CA la
temperatura o agentes desnaturalizantes

 Modificadores de la distribución eléctrica del centro activo, aquellos que cambian las
cargas eléctricas de sus grupos ionizables, ejemplo de ello es el pH del medio.

 Análogos estructurales a los sustratos, que se unen al centro activo pero no son
susceptibles a ser transformados por la enzima, por ejemplo algunos inhibidores.
  Sustancias capaces de reaccionar específicamente con grupos claves del centro
activo y modificarlo.

Clasificación de las enzimas

Dos propiedades fundamentales de las enzimas y todas ellas derivan de las características
del centro activo son su gran eficiencia catalítica y la elevada especificidad partiendo de
esta última en sus 2 aspectos es la que sirve de fundamento a la clasificación y
nomenclatura de las enzimas.
Las enzimas pueden ser clasificadas atendiendo a diversos criterios de clasificación por
ejemplo:.
1. Atendiendo a su composición pueden ser:

Simples: Cuando están formadas sólo por la proteína enzimática y su hidrolisis solo brinda
aminoácidos
Compuestas o conjugadas: Cuando están unidas a otra sustancia que se denomina
cofactor. Y la hidrólisis aporta aminoácidos más un cofactor de origen no proteico
En este caso la parte proteica de la enzima se le denomina apoenzima , la porción no
proteica se denomina cofactor y a la enzima completa holoenzima. Es decir, la holoenzima
está formada por la unión de la apoenzima con el cofactor.
Holoenzima = Apoenzima + Cofactor
Clasificación atendiendo la especificidad de acción
Tomando como fundamento la especificidad de acción, con lo cual se establecen 6 grupos
principales, teniendo en cuenta la reacción global que ellas catalizan Atendiendo a la misma
se distinguen las:
Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido reducción o sea la transferencia de
electrones o sus equivalentes entre un donante y un aceptor.
Transferasas: Catalizan reacciones de transferencia un grupo químico que no sean
electrones o sus equivalentes entre un donante y un aceptor.
Hidrolasas: Catalizan la ruptura de un enlace covalente mediante la incorporación de
moléculas de agua, y otras como las
Liasas: Catalizan reacciones en las cuales se produce la adición o sustracción de grupos
químicos a dobles enlaces.
Isomerasas: Catalizan la interconversión de 2 isómeros.
Ligasas: Catalizan la unión covalente de 2 sustratos mediante la energía de hidrólisis de
nucleósidos trifosfatados, generalmente el ATP.

Estos contenidos deben estudiarlos siguiendo las orientaciones del CD de la asignatura.

Factores que modifican la velocidad de la reacción catalizada
La función fundamental de las enzimas es aumentar la velocidad de las reacciones
químicas que ocurren en los seres vivos. El comportamiento de esa velocidad y su
modificación debido a la presencia de diferentes agentes físicos o químicos
La velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se modifica bajo la acción de
diferentes factores que orientaremos a continuación.
La cinética enzimática estudia el comportamiento de la velocidad de las reacciones
catalizadas por las enzimas y su modificación debido a la presencia de agentes físicos o
químicos.
Los factores que modifican la velocidad de la reacción enzimáticamente catalizada son:
 Concentración de enzimas.

 Concentración de sustrato.

 Concentración de cofactores.

 Temperatura.

 Concentración de hidrogeniones o su expresión en forma de pH.

 Presencia de activadores

 Presencia de inhibidores.

Es necesario puntualizar que cuando se estudia en el laboratorio uno de estos factores es

que se varía mientras que el resto permanecen constante.
Debemos precisar algunos aspectos para abordar el estudio de dichos factores.
La velocidad de reacción es la cantidad de sustrato que se transforma en producto en la
unidad de tiempo. Una medida de cómo se efectúa una reacción química es mediante su
velocidad; por ello se entiende cómo aumenta la concentración del producto (aparición de
producto) por unidad de tiempo o la transformación del sustrato en la unidad del tiempo.
En el estudio de la cinética enzimática se utiliza la velocidad inicial, que es la velocidad de
la reacción cuando aún no se ha consumido el 10 % del sustrato inicial.
El trabajar con velocidades iniciales evita que las determinaciones estén influidas por otros
factores como:
1. Si la reacción es reversible, la velocidad de la reacción inversa aumentará el la misma
medida que la concentración del producto y descenderá la velocidad de transformación del
sustrato.
2. Si no se proporciona sustrato en exceso su concentración descenderá con el tiempo, lo
que provocaría una disminución progresiva de la velocidad.
3. El producto de la reacción puede inhibir la actividad de la enzima
A continuación orientaremos algunas características de los factores que influyen en la
cinética enzimática.
Concentración de enzima
A medida que aumenta la concentración de enzima, aumenta de forma directa y
proporcional la velocidad inicial de la reacción, lo que se debe al aumento del número de
centros activos útiles unidos al sustrato.
Esta característica es muy importante, ya que se utiliza en los laboratorios clínicos para
determinar la concentración de algunas enzimas en sangre y otros líquidos o tejidos
corporales, midiendo la velocidad con la cual se transforma un sustrato. Ejemplo de ello es
la determinación de las transaminasas.
Concentracion de sustrato
A medida que aumenta la concentración de sustrato, la velocidad inicial de la reacción
aumenta, al principio marcadamente y luego el aumento de la velocidad se hace menor,
hasta que se alcanza una concentración de sustrato a partir de la cual no sigue
aumentando.En este punto la enzima alcanza su velocidad máxima y se debe a que todos
los centros activos útiles se encuentran ocupados por moléculas de sustrato. Ha ocurrido
el fenómeno de saturación enzimatica.
La concentración de sustrato es importante, ya que su estudio define dos parámetros
cinéticos de la actividad enzimática:
• La velocidad máxima(Vm)
• La constante de Michaelis(KM), que se representa por Km, que es la concentración
de sustrato en que la enzima alcanza la mitad de la velocidad máxima.
Analizaremos a continuación el significado de ambos.
La velocidad máxima se alcanza cuando las moléculas de sustrato se han unido a todos los
centros activos de las moléculas de la enzima, que se satura por el sustrato. La velocidad
de la reacción en ese momento depende de la capacidad que tenga la enzima de
transformar el sustrato, es decir, refleja la capacidad catalítica total de la enzima.
La velocidad máxima se relaciona con la etapa de transformación del mecanismo básico de
acción de las enzimas.
En cambio, la constante de Michaelis representa una medida de la afinidad de la enzima
por el sustrato, de forma que mientras mayor sea la afinidad, menor será el valor de la Km.
La Km se relaciona con la etapa de unión del mecanismo básico de acción de las enzimas.
A mayor KM menor afinidad de la enzima por su sustrato.
A menor KM mayor afinidad de la enzima por su sustrato
Concentración de cofactores
La concentración de cofactores tiene un comportamiento similar a la de sustrato, deben
estudiarlo siguiendo las orientaciones del CD.
Temperatura.
A medida que aumenta la temperatura, aumenta la velocidad de la reacción enzimática, ya
que aumenta la energía del sistema, pero como las enzimas son proteínas, llega un valor
de temperatura en que la enzima comienza a desnaturalizarse, con lo que cae bruscamente
la velocidad inicial.
PH
La concentración de iones hidrógeno o su expresión en forma de pH influye sobre la
velocidad de la reacción catalizada enzimáticamente, ya que modifica el estado de
disociación de los grupos químicos presentes en la enzima, con lo que puede modificarse
tanto la etapa de unión como la de transformación.
En valores extremos de pH puede incluso desnaturalizarse la enzima.
El valor de pH en que la enzima manifiesta su mayor actividad catalítica se denomina pH
óptimo y es característico para cada enzima.
Los activadores son pequeñas moléculas que estimulan la actividad enzimática
aumentando la velocidad de reacción favoreciendo la conformación más adecuada y no
participan en la reacción propiamente.
En cambio los inhibidores son sustancias que disminuyen la velocidad y se unen a
conformación evitando que pasen a la más favorecida y pueden ser, entre otros:
• Competitivos
• No competitivos.
• Acompetitivos
Orientaremos a continuación algunas características de los mismos.
En la inhibición competitiva el inhibidor es similar estructuralmente al sustrato, por lo que
puede unirse al centro activo e incluso en algunas ocasiones ser transformado por el mismo.
El efecto sobre la reacción enzimática es un aumento de la constante de Michaelis,aumenta
la KM es decir la disminución de la afinidad de la enzima por el sustrato mientras que la
velocidad máxima se conserva igual.
La inhibición competitiva es muy utilizada en la práctica médica, por ejemplo, las sulfamidas
compiten con el ácido para-aminobenzoico en la síntesis de la pared bacteriana, por lo que
se utilizan como antibióticos.
Otro ejemplo es la utilización del etanol en el tratamiento de la intoxicación accidental por
metanol o alcohol de madera.
Deben profundizar este contenido siguiendo las orientaciones del CD de la asignatura.
 Se hace resumen parcial y preguntas de comprobación.

Continúa la proyección de la videorientadora desde la Diapo 32 hasta la 51.

En la inhibición no competitiva el inhibidor no tiene similitud estructural con el sustrato. En
este caso no se une al centro activo, sino a un sitio distinto, provocando un cambio de
conformación de la enzima que hace que ya el centro activo, al cambiar su forma no
transforme al sustrato. Modifica las propiedades catalíticas de la enzima, posiblemente
modificando la conformación del centro activo de forma que no impide la unión del sustrato
pero dificulta grandemente su transformación.
El efecto sobre la reacción enzimática es una disminución de la velocidad máxima y se
mantiene constante la Km.
Acompetitiva: el inhibidor se une al centro activo como una vez formado el complejo
enzima sustrato afectando tanto la KM como la VMax
Estudiaremos a continuación los cofactores, sustancias que forman parte de la estructura
de muchas enzimas.
Cofactores
Para que se verifique el proceso catalítico,muhcas veces además de la enzima, se requiere
de otra molécula de bajo peso molecular . Estas moléculas realizan diversas funciones que
contribuyen de manera decisiva en el desarrollo de la reacción, son los llamados cofactores
enzimáticos. Los cofactores enzimáticos son necesarios en muchas reacciones, ya que las
enzimas poseen en la cadena R de sus aminoácidos un número limitado de grupos
funcionales que no incluyen todos los necesarios para intervenir en los mecanismos de las
reacciones metabólicas;
Sustancias de carácter no proteico y bajo peso molecular; son moléculas o iones
imprescindibles para la acción catalítica de muchas enzimas.
Los cofactores constituyen la parte no proteica del sistema enzimático, son moléculas o
iones imprescindibles para la acción catalítica de muchas enzimas.
Formas de actuación
Los cofactores actúan de varias formas pues:
• Contribuyen a la unión entre la enzima y el sustrato.

• Estabilizan la enzima en su conformación más activa.

• Constituyen frecuentemente el grupo catalítico principal.

• Son transportadores intraenzimáticos o interenzimáticos en la reacción catalizada.

Los cofactores se clasifica de acuerdo el grado de unión con la apoenzima en dos grandes
grupos Coenzimas(los que se unen de forma lábil a la apoenzima y pueden ser separados
por métodos dialíticos) y Grupos Prostéticos (que se unen de forma covalente a la
apoenzima y no pueden ser separados por diálisis)
Existen varios tipos.
Los cofactores se clasifican en:
• Inorgánicos, entre los que se encuentran cationes como el magnesio, zinc, calcio,
hierro, manganeso y potasio y
• Los orgánicos, que a su vez se dividen en:
 Grupos prostéticos si se encuentran firmemente unidos a la proteína
enzimática y..
 Coenzimas, cuando se unen a la enzima mediante interacciones
débiles, lo que permite su separación con relativa facilidad.
Deben profundizar en el estudio de los cofactores siguiendo las orientaciones del CD de la
asignatura, enfatizando en las funciones de los piridín nucleótidos, los flavín nucleótidos, la
coenzima A y el ATP.
Como las condiciones del medio varían, el organismo debe regular la velocidad de las
reacciones catalizadas enzimáticamente.
Regulación
La regulación como proceso consiste en variar el estado de un sistema en respuesta a los
cambios del medio, o lo que es igual; la capacidad que tienen los organismos de aumentar
o modificar la velocidad de reacciones catalizadas por las enzimas, ante un estímulo.
Pasar de un estado de reposo a actividad y viceversa.
Cuando un sistema o proceso es capaz de variar su comportamiento como respuesta a los
cambios que se producen en su entorno, de forma que la respuesta directa o
indirectamente, tiende a modificar el estímulo volviendo a la situación inicial, se dice que
este sistema o proceso está regulado.
Componentes de un sistema de Regulacion.
Los sistemas de regulación están constituidos por los siguientes componentes:
La señal, que es una variación originada por interacción con el medio o por su propia
actividad.
Cuando la señal alcanza determinada intensidad se convierte en estímulo, que es captado
por proteínas receptoras específicas.
El receptor cambia su conformación tridimensional y activa una proteína llamada
transductora, que actúa sobre el efector para producir una respuesta que se opone a la
variación del medio.
En muchas ocasiones, entre el transductor y el efector se dispone un mecanismo llamado
amplificador, por medio del cual la respuesta es mucho mayor que el estímulo original que
lo causó.
Mecanismos de regulación enzimática.
En estos sistemas existe un patrón estructural o funcional que tiende a mantenerse estable
frente a los cambios que se operan en el entorno. El sistema de regulación está encaminado
a mantener ese patrón estructural o funcional, que cuando este último se mantiene, gracias
a mecanismos intrínsecos
Componentes de un sistema de regulación. La señal (S) existe generalmente coma la
concentración de una sustancia específica cuya variación la convierte en estímulo (E) que
es captado por el receptor(R). El transductor (T) convierte al estímulo en una señal interna
del sistema que bien puede trasmitirse al amplificador(A) que aumenta la intensidad de la
señal o pasar de manera directa al efector (E), que da lugar a la aparición de la respuesta.
Esta respuesta, tarde o temprano, modifica el estímulo inicial cerrando el ciclo de
regulación.
Las formas básicas de la regulación enzimática se manifiestan por variación en la cantidad
o la actividad de las enzimas.
Existen dos mecanismos básicos que producen modificaciones en la cantidad de enzimas,
conocidos como inducción y represión.
Los que modifican la actividad son la regulación alostérica y la modificación covalente.
Mecanismos que modifican la cantidad de enzimas:
 Inducción.

 Represión.

Mecanismos que modifican la actividad enzimática:

 Modificación alostérica.

 Modificación covalente.

Orientaremos a continuación la Modificación alostérica.

Modificación alostérica
La modificación alostérica es el mecanismo por el cual una sustancia denominada efector
alostérico se une a la enzima en un sitio llamado sitio alostérico, mediante interacciones
débiles y provoca cambios conformacionales, que modifican la velocidad de la reacción.
 El evento esencial o primario es el cambio conformacional provocado por ligandos
(sustrato, efectores alostéricos + y -) que conducen a un cambio de actividad.
 Los efectores alostéricos positivos y negativos son de origen intracelular propia de
la actividad de la célula
 La proteína existe en varias conformaciones interconvertibles
 Sus intermediarios no son enzimas son metabolitos que son transformado de forma
gradual.
  Necesita de estructura cuaternaria (son proteínas oligoméricas).
 No hay modificación de su estructura primaria.
 El proceso de regulación alostérica no es exclusivo de las enzimas.
 Los ligandos se unen a sitios específicos por fuerzas no covalente ampliamente
reversibles.
 No se acompaña del fenómeno de amplificación
 Es un fenómeno de instauración rápida segundos y minutos y de corta duración en
el tiempo.
 Los cambios que se producen en una subunidad se trasmiten en mayor o menor
cuantía a todas las subunidades afectando la conformacion
Cuando el efector alostérico se une a la conformación activa produce un cambio
conformacional, que conduce a un cambio en la actividad, con el consiguiente aumento de
la velocidad se le llama efector alostérico positivo o activador alostérico, mientras el
alostérico negativo o inhibidor alostérico se une a la conformación no activa produce un
cambio conformacional, que conduce a un cambio en la conformación evitando que el
sustrato entre al CA provocando la disminución de la velocidad de reacción y modificación
en la actividad, con la consiguiente disminucion de la velocidad.
Tengan presente que la unión de los efectores a la enzima es por interacciones débiles y
por lo tanto es reversible. Estas sustancias son productos del propio metabolismo.
En la modificación alostérica, la enzima posee dos estados conformacionales:
Según el modelo simétrico concertado existen 2 posibles conformaciones interconvertible
sin posibilidad de la existencia de estados conformacionales intermedios con diferentes
afinidades por los ligandos
Estado tenso, representado por la letra T, en que no se une al sustrato y no tiene actividad
catalítica
El estado relajado, representado por la letra R, en que se une al sustrato y si tiene actividad
catalítica.
En el caso del modelo asimétrico plantea que existen conformaciones favorecidas,
desfavorecidas e intermedias que garantizan que los cambios en la actividad sean
graduales.
Características de las enzimas alostéricas.
Son proteínas oligoméricas de elevado peso molecular.
Existen en varios estados conformacionales interconvertibles y con afinidad diferente para
cada uno de sus ligandos.
Los cambios conformacionales en una subunidad se comunican en mayor o menor grado
al resto de las subunidades.

Características de las enzimas alostéricas:

1. Son proteínas oligoméricas de elevado peso molecular y estructuración compleja.

2. Existen en varios estados conformacionales interconvertibles y con afinidad

diferente para cada uno de sus ligandos (sustratos, activadores e inhibidores)
 3. Los ligandos se unen a la enzima en sitios específicos por fuerzas no covalentes y
de forma reversible, afectando el estado conformacional de las enzimas.
4. Los cambios conformacionales en una subunidad se comunican en mayor o menor
grado al resto de las subunidades.

5. La curva de velocidad en función de la concentración de sustrato siempre presenta

una forma diferente a la clásica curva hiperbólica de Michaelis-Menten
Modificación covalente
Estas enzimas o proteínas existen en las células en 2 formas que difieren en su
composición química motivada por la adición o sustracción de un pequeño grupo unido de
manera covalente a la proteína enzimática: cada forma de la enzima tiene una actividad
cuantitativa diferente y al pasar de un estado a otro cambia la fracción de centros activos
útiles.
La modificación covalente es el mecanismo mediante el cual la unión de un grupo químico
a la enzima por enlace covalente, le provoca un cambio conformacional que produce una
variación de la velocidad de reacción.
La modificación covalente presenta las siguientes características:
• Modificación de la composición de la enzima, por la inserción covalente de un grupo
químico, el evento esencial, que conduce secundariamente a un cambio
conformacional y de su actividad.

• Existen dos estados de composición diferente, por adición o eliminación de un grupo

químico que se une covalentemente a la enzima.

• Instauración menos rapidez (minutos a horas) que la modificación alostérica pero

de mayor duración en el tiempo.

• Sus intermediarios son enzimas que pueden catalizar la inserción y eliminación de

grupos químicos.

• No precisa de estructura cuaternaria no son enzimas oligoméricas (terciaria)

• Puede acompañarse del fenómeno de amplificación.

• No es un fenómeno exclusivo de las enzimas.

Otros mecanismos de regulación

Las isoenzimas son proteínas que catalizan la misma reacción, con los
mismos requerimientos pero con propiedades cinéticas y fisicoquímicas diferentes.
Son formas diferentes de una misma enzima que se diferencian en sus propiedades
cinéticas y fisicoquímicas y hacen que las reacciones que ellas catalizan presenten
características diferentes en los tejidos donde se encuentran
 Se hace resumen parcial y preguntas de comprobación.

 Se orienta el estudio independiente y las tareas docentes para el logro de los

objetivos propuestos, estimular el aprendizaje y ofrecer potencialidades
educativas para la búsqueda y adquisición de conocimientos y el desarrollo de
 habilidades de los estudiantes durante la consolidación, práctica docente y la
evaluación, para lo cual deberán ante todo revisar el CD y la guía didáctica con
las orientaciones del tema para cada una de las actividades que tendrán en la
semana.

CONCLUSIONES
 Se hace un resumen generalizador de los principales aspectos tratados en la
conferencia.

o En la actividad orientadora de hoy arribamos a las siguientes conclusiones.

o Las enzimas aceleran la velocidad de las reacciones disminuyendo la energía de

activación y su mecanismo básico de acción consta de dos etapas, la de unión y la
de transformación.

 La estructura tridimensional del centro activo y sus cargas eléctricas determinan la

especificidad de sustrato y de acción de las enzimas.

 Existen factores que influyen en la velocidad de la reacción enzimática,

modificando la estructura de la enzima y en particular de su centro activo, aspecto
de gran importancia en la práctica médica

 Las formas básicas de regulación enzimática se manifiestan por variación en la

cantidad, ya sea por inducción o represión y por variación en su actividad, como la
regulación alostérica y covalente.

 Se orienta la bibliografía

 Se motiva la próxima actividad que tratará el esqueleto de los miembros.

En la actividad de hoy orientamos los biocatalizadores o enzimas, muchas de las cuales

se encuentran formando parte de las membranas biológicas, cuya estructura y funciones
serán objeto de estudio de la próxima actividad.