UNIDAD II

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

El componente fundamental de una proteína es una cadena polipeptídica cuyos

eslabones son aminoácidos. En la síntesis proteica intervienen 20 aminoácidos diferentes,
los mismos suelen tener carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y en algunos casos
azufre y yodo. En cada proteína, los aminoácidos deben unirse según un orden muy
específico; además, la molécula entera puede constar de una o varias cadenas .Estos
aminoácidos pueden ser modificados una vez que la cadena polipeptídica ha sido
sintetizada. El resto de los componentes de una proteína se denominan grupos
prostéticos.

Desde el punto de vista funcional, se sabe que las proteínas son de enorme importancia,
como lo implica su nombre (del griego proteios, primario). Las proteínas desempeñan
papeles fundamentales en las paredes celulares, membranas, parte líquida de las
células, y otras partículas y estructuras celulares así como la sangre, tejido conectivo y
músculos; además actúan como catalizadores enzimáticos y hormonas que regulan
muchos fenómenos que ocurren en organismo.

Por su gran tamaño las proteínas son substancias coloidales, y la mayoría son insolubles
en solventes orgánicos, en tanto que algunas pueden disolverse en agua y otras en
soluciones sales, ácidos o bases.

ESTRUCUTRA DE LOS AMINOÁCIDOS:

Todos lo aminoácidos principales presentan la misma estructura general, con la excepción

de la prolina. Todos son  -aminoácidos, es decir el grupo amino (-NH2) se encuentra
sobre el átomo de carbono adyacente al grupo al grupo carboxilo (-COOH), llamado
carbono. A este carbono alfa se encuentra también unido un sustituyente R que le
confiere sus propiedades características a cada aminoácido. Es raro encontrar en la
naturaleza -aminoácidos. Así la fórmula general de un aminoácido es:

+H3NCHCOO -

El átomo de carbono  de todos los -aminoácidos es ópticamente activo, excepto en el

caso de la glicina. Los dos posibles isómeros se denominan D y L. Todos los aminoácidos
que se encuentran en la naturaleza formando parte de las proteínas presentan la
configuración L. Algunos aminoácidos de la serie D se encuentran en productos
sintetizados por bacterias y se utilizan como antibióticos. (Ver tabla de aminoácidos al final
de esta información).

ANFOTERISMO DE LOS AMINOÁCIDOS Y ACCIÓN AMORTIGUADORA:

A pesar de que un aminoácido sencillo, como la glicina, en una solución con un pH casi
neutro es eléctricamente neutra, la molécula no carece de zonas de carga, sino que tiene
dos. Dado que la carga del grupo carboxilo es negativa y la del grupo amina positiva, la
molécula posee una carga global nula:

1
 CHCOO -

NH +

Los iones dipolares de este tipo se llaman Zwitteriones (del alemán zwitter =híbrido o
hermafrodita), en esta forma el aminoácido ya no se desplaza en un campo eléctrico, y el
pH en el cual se presenta esta situación se llama Punto Isoeléctrico (pI).

Por su estructura de Zwitterión, los aminoácidos pueden actuar como ácidos débiles o
bases débiles. Se dice de las substancias con este comportamiento que tienen
propiedades anfóteras. Los cambios iónicos que tiene lugar en estas reacciones se
pueden escribir como sigue, utilizando a la glicina en el ejemplo:

CHCOOH CHCOO CHCOO

H+ OH + HO
NH  NH+ NH

Glicina ( + ) Glicina ( + ) Glicina ( - )

(pH > pI) (pH = pI) (pH < pI)

Para un pH ácido respecto al punto isoeléctrico, la glicina adopta una carga global
positive porque desaparece la ionización del grupo carboxilo, y para un pH alcalino
respecto al punto isoeléctrico, la glicina toma carga negativa, pues el ión hidrógeno del
grupo amonio del Zwitterión ha pasado a formar agua. En un campo eléctrico, la variedad
con carga positiva se desplaza hacia el cátodo, y la variedad con carga negativa hacia el
ánodo.

Merced a estas reacciones, los aminoácidos actúan como amortiguadores; la variedad

más positiva representa el ácido débil y la más negativa la sal del ácido débil. Las
propiedades de amortiguación de las proteínas provienen de estas características de los
aminoácidos considerados individualmente, y son de importancia fundamental para la
fisiología animal.

ASIMETRÍA DE LOS AMONOÁCIDOS:

El término quiralidad procede del griego “cheir”, que quiere decir “mano”, y alude al hecho
de que la mano derecha es imagen especular de la izquierda y viceversa. La asimetría de
las estructuras moleculares tiene una gran importancia en bioquímica. Una molécula
quiral contiene al menos un centro asimétrico, como un átomo de carbono, al que se
encuentran unidos cuatro sustituyentes distintos entre si.

Mirando las fórmulas estructurales de los aminoácidos, veremos que con excepción de la
glicina, el átomo de carbono alfa siempre está unido a cuatro átomos o grupos diferentes;
por tanto, es asimétrico. En la L-serina, por ejemplo, cuando el grupo carboxilo se pone
en posición superior, al grupo amina de los aminoácidos debe escribirse a la izquierda; en
cambio para los D-aminoácidos, a la derecha:

2
 COOH COOH

HNCH HCNH

CHOH CHOH

L-Serina D-Serina

ESTRUCTURA DE LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE PEPTÍDICO:

Enlace peptídico:

El tipo de enlace que une a los aminoácidos que componen las grandes moléculas
proteínicas se llama enlace peptídico, el mismo se forma la interaccionar dos
aminoácidos, eliminándose agua a partir de los grupos –NH2 y –COOH vecinos, esta
unión entre los aminoácidos da origen a las proteínas. El enlace peptídico es una
estructura rígida; este hecho tiene consecuencias importantes en lo que respecta a la
estructura de las proteínas.

Nomenclatura de los péptidos:

Por convención, al escribir la fórmula de los péptidos, se pone el grupo amino libre a la
izquierda. Para construir los nombres de los péptidos, se pone en primer lugar el nombre
del amino residual (el aminoácido tal como existe en el péptido) que tiene grupo amino
libre; luego, utilizando la misma regla, se ponen los demás aminoácidos hasta llegar al
aminoácido terminal con el grupo carboxilo libre; éste recibe su nombre completa y forma
la ultima parte del nombre del péptido. Podemos aplicar esta regla a los dos péptidos
formados por glicina y alanina:

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CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS:

Las proteínas son polipéptidos tan complicados que su clasificación siempre ha sido una
tarea ardua. El sistema más utilizado, que emplearemos se basa en la composición y
solubilidad de estas substancias. Las proteínas se dividen en tres grupos principales: 1)
proteínas simples, 2) proteínas conjugadas, 3) Proteínas derivadas. También hesiten
otros sistemas basados en el tamaño, forma o función biológica propia de la molécula.

PROTEÍNAS SIMPLES: La hidrólisis de las proteínas simples solo produce

aminoácidos. El grupo de las proteínas simples se subdivide en base a las
características de solubilidad:

-ALBÚMINAS Y GLOBULINAS: Algunas de las proteínas mejor conocidas son las

albúminas y las globulinas, en particular las del plasma, la albúmina de huevo (clara de
huevo) la lactalbúmina (en la leche). Las albúminas son más solubles en agua pura que
las globulinas; estas suelen necesitar la presencia de ciertas sales para permanecer en
la solución. La mejor definición de albúminas y globulinas se relaciona probablemente
con la concentración de hales que necesitan para precipitar a partir de sus soluciones.
Las globulinas requieren concentraciones salinas más bajas para precipitarse que las
albúminas; las sales pueden ser sulfato de amonio o sulfato de sodio.

-GLUTELINAS: La glutelina son insolubles en agua pura y soluciones salinas diluidas,

pero se disuelven en ácidos o bases diluidos.

-PROLAMINAS: Son insolubles en agua y alcohol absoluto, pero se disuelven en

soluciones acuosas de alcohol (de 70 % a 80%).

-ESCLEROPROTÉINAS (ALBUMINOIDES): Suelen ser solubles en los solventes

habituales, pero cuando se disuelven, esto se debe probablemente a la pérdida de su
estructura inicial por efecto del solvente. En este grupo se encuentran: la queratina de
uñas, pelo, pezuñas, y plumas; la colágena de tendones, piel y hueso, y la elastina de
los ligamentos.

PROTÉNAS CONJUGADAS: Constan de proteínas simples unidas a una porción no

proteínica. Esta clase se subdivide según la naturaleza de la porción no proteínica, que
se llama en general Grupo Prostético.

-NUCLEOPROTEÍNAS: Los grupos proteicos de las nucleoproteínas so ácidos

nucleicos. Entre las proteínas que se unen a ácidos nucleicos se encuentran las
proteínas básicas, existen nucleoproteínas en todas las células tanto en el citoplasma
como en el núcleo.

-FOSFOPROTEÍNAS: En estas el ácido fosfórico se une a la proteína para formar un

éster a nivel del grupo hidroxilo de la Serina. La caseína de la leche es un ejemplo de
este grupo.

-PORFIRINOPROTEÍNAS (CROMOPROTEÍNAS): El grupo prostético de las

porfirinoproteínas es el grupo heterocíclico compuesto (hetero N) porfirina, que suele
contener un átomo metálico. La hemoglobina es una porfirinoproteína, tiene como
función transportar el oxígeno en la sangre, su porfirina contiene hierro.

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-GLUCOPROTÉINAS: Son proteínas combinadas con polisacáridos (de tipo
heterosacárido como los azúcares aminados); muchas veces se llaman
mucopilisacáridos. Las mucinas de la saliva que se relacionan con las membranas
mucosas son un ejemplo de este grupo.

-LIPOPROTEINAS: Son proteínas unidas a los lípidos. Son buenos ejemplos las
lipoproteínas del plasma sanguíneo.

PROTEÍNAS DERIVADAS: Provienen del desdoblamiento de las proteínas conjugadas,

la hidrólisis de las proteínas simples, y de alteraciones estructurales de proteína nativas,
fenómeno conocido como desnaturalización.

-PROTAMINAS E HISTONAS: Son proteínas hidrosolubles alcalinas que forman parte

de las nucleoproteínas.

-PROTEOSAS, PEPTONAS Y PÉPTIDOS: Son mezclas de péptidos producidas por

hidrólisis progresiva de las proteínas.

-PROTEÍNAS DESNATURALIZADAS: se deben a cambios de la estructura natural de

las proteínas, por ejemplo, debidos el calor.

CONSIDERACIONES SOBRE ESTRUCTURA. NIVELES DE ORGANIZACIÓN:

La composición, organización y forma de la molécula proteínica guardan relación directa

con su función. Los niveles de organización de las proteínas se designan como Primaria,
Secundaria, Terciaria y Cuaternaria.

ESTRUCTURA PRIMARIA: La estructura primaria de una proteína se refiere a la

composición cuantitativa de aminoácidos, es decir, que cantidad de cada aminoácido
existe en la molécula y cual es el orden específico en que se unen estas unidades
mediante enlaces peptídico, por ejemplo, podemos mencionar que la hemoglobina (de
peso molecular de 68 000) consta de cuatro cadenas dos cadenas alfa y dos cadena
beta; cada cadena alfa contiene 141 aminoácidos residuales, y cada cadena beta 146.

ESTRUCTURA SECUNDARIA: Abarca algunos aspectos de la forma en la cual se

disponen los aminoácidos en las cadenas proteicas. Algunas partes de las cadenas
pueden encontrarse de forma extendida; otras forman espirales enrolladas (como
escalera en caracol).

ESTRUCTURA TERCIARIA: se refiere a la imagen tridimensional, es decir a la forma y

conformación reales de la cadena proteínica, y las fuerzas interatómicas que permiten
mantener esta forma específica.

ESTRUCTURA CUATERNARIA: Se designa así la disposición tridimensional de varias

cadenas en una unidad molecular funcional; por ejemplo, la hemoglobina consta de
cuatro cadenas que en conjunto forman una unidad.

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IMPORTANCIA DE LAS PROTEÍNAS:

Para la existencia de las células vivas es precisa la presencia de miles de proteínas

diferentes capaces de combinarse con otras moléculas con una gran precisión. Estas
combinaciones se pueden llevar a cabo con otras proteínas como ocurre en el caso de la
contracción muscular, o con otras sustancias muy variadas. Así, las enzimas, que suelen
ser de naturaleza proteica, se combinan con sus sustratos en el sitio activo de la
proteína, dependiendo en muchos casos el grado de unión de otra sustancia que se
combina con una región diferente. Por ejemplo la regulación de la expresión génica
depende de uniones entre proteínas y ADN y el control hormonal de las interacciones
entre hormonas y receptores, que pueden estar situados en la membrana plasmática o
en el citoplasma. El transporte a través de membranas obedece a interacciones entre
proteínas y solutos, la actividad nerviosa a interacciones entre sustancias transmisoras y
proteínas y la inmunidad a las reacciones antígeno -anticuerpo.

Clasificación de los aminoácidos

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MH/mahc