Biomoléculas: estrutura, função e

metabolismo
Aula II

Raquel de Oliveira Araújo

 ÁGUA

50 – 60% de água por peso, dependendo

Célula: 60 – 90%
da composição do corpo, do sexo e da
idade.
 Solvente universal
Facilita interações moleculares 01
e reações bioquímicas
Movimento molecular
Fornece meio que promove 02
movimento molecular
Bioquímica da vida altamente
dependente da [] de soluto 03
Quantidade de água presente
dentro da célula
 Dipolo
Permite interação da água com 04
biomoléculas que têm grupos
polares e carregados
Osmose 05
Movimento da água do meio
menos concentrado para o mais
Difusão
Movimento do soluto do meio 06
mais concentrado para o
menos.
Gradiente de pressão osmótica

Criado quando as moléculas de

soluto deslocam a água, 07
diminuindo a concentração da
água
 1. Substâncias químicas orgânicas;
2. Unidades fundamentais das proteínas;
Grupo amina Existem 20 aminoácidos comuns que
formam proteínas e que são passíveis de
serem codificados em nosso DNA;
Se diferenciam pela cadeira lateral (R)

Cadeia Ácido
lateral carboxílico
AMINOÁCIDOS
 A composição da cadeira R
Grupo amina define como eles interagem
com água.

Cadeia Ácido
lateral carboxílico
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
 AMINOÁCIDOS

CÓDIGO DE 3 LETRAS CÓGIDO DE 1 LETRA

Pode existir mais de

3 primeiras letras do um aminoácido com a
aminoácido em inglês mesma letra inicial
 AMINOÁCIDOS

● As propriedades da cadeia R determinam o comportamento

químico do aminoácido.

● Ácido básico polar apolar

● Polares – Hidrofílicos, fazem ligação com a água através de

pontes de hidrogênio (Ex.: Serina, Glutamina)

● Apolares – Hidrofóbicos (Ex.: Valina, Leucina)

 AMINOÁCIDOS - Classificação
Classificados de acordo com as características das cadeias laterais.
 AMINOÁCIDOS

NÃO ESSENCIAIS ESSENCIAIS

Glicina Aspartato Fenilalanina Isoleucina

Alanina Glutamato Valina Metionina
Serina Histidina Triptofano

Cisteína Asparagina Treonina

Tirosina Glutamina Lisina
Arginina Prolina Leucina
Biomoléculas formadas
pela ligação de dois ou
mais aminoácidos
através de ligações
estabelecidas entre um
grupo amina de um
aminoácido e o grupo
carboxílico de outro
aminoácido.

Ligações peptídicas =
ligações covalentes PEPTÍDEOS
Quando peptídeo passa
a ser considerado
proteína?

Depende da referência.
Varia de 50 a 100 aa
(aminoácidos).

PEPTÍDEOS
PEPTÍDEOS IMPORTANTES
Macromoléculas complexas,
com elevadas massas
molares formadas por
unidades fundamentais
denominadas aminoácidos.

PROTEÍNAS
 Elevada importância estrutural e
funcional – presentes em todas as
partes das células.

Diversos tipos, cada uma

especializada em uma função
biológica distinta.

PROTEÍNAS
https://www.youtube.com/watch?v=6nxRxoGME_I
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
 ESTRUTURA PRIMÁRIA

O primeiro estágio de organização

de uma proteína é a própria
sequência de aminoácidos na
cadeia polipeptídica

PROTEÍNAS
 ESTRUTURA SECUNDÁRIA

Enovelamento de partes da cadeia

polipeptídica;
Formada somente através das
pontes de hidrogênio;
Alfa-hélice e folha-beta

PROTEÍNAS
 ESTRUTURA TERCIÁRIA

Enovelamento de uma cadeia

peptídica como um todo;
Ocorrem ligações entre os átomos
do radicais R de todos os aa;
Forma tridimensional específica –
determina sua função

PROTEÍNAS
 ESTRUTURA QUATERNÁRIA

Associação de mais de uma cadeia

polipeptídica;
Ex.: Hemoglobina, miosina,
imunoglobulinas

PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
 DESNATURAÇÃO

Quebra das ligações secundárias e

terciárias;
Geralmente é irreversível;
Proteína perde forma e função.

PROTEÍNAS
 DESNATURAÇÃO

Causas:
Elevação da temperatura e
alteração do pH.

Ex.: Pepsina – pH ótimo no

estômago = 2

PROTEÍNAS
 DESNATURAÇÃO

Coalhar alimento
Cozinhar/fritar ovo (albumina)
Febre acima de 40º pode levar a
inatividade de algumas enzimas

PROTEÍNAS
 ENZIMAS

Proteínas altamente especializadas, com

alto grau de especificidade pelos seus
substratos;
Atuam como catalisadores nas reações
bioquímicas;
Todas as enzimas conhecidas são ptns,
com exceção das moléculas de RNA com
ação catalítica.

PROTEÍNAS
 ENZIMAS - Classificação
Classificados de acordo com as reações que catalisam.
 ENZIMAS

Amilase salivar – Quebra amilose (amido)

em açúcares menores;
Alimentos ricos em amido apresentam
gosto doce conforme ocorre a
mastigação, pois há mais tempo para a
amilase atuar.

PROTEÍNAS
 ENZIMAS

Amilase salivar – Quebra amilose (amido)

em açúcares menores;
Alimentos ricos em amido apresentam
gosto doce conforme ocorre a
mastigação, pois há mais tempo para a
amilase atuar.

PROTEÍNAS
 PROTEÍNAS
ENZIMAS – FATORES QUE AFETAM SUA ATIVIDADE

TEMPERATURA

Aumento da temperatura -> aumenta a energia

cinética e, consequentemente, a chance de a
reação ocorrer.
Pico máximo de temperatura quando ultrapassado
altera a forma ideal das enzimas, (desfaz as
ligações e provoca desnaturação)
Temperatura ideal para as enzimas em humanos é a
temperatura corporal fisiológica
(aproximadamente 37,5°C).
 PROTEÍNAS
ENZIMAS – FATORES QUE AFETAM SUA ATIVIDADE

pH

pH fora do ideal gera ruptura de ligações intra e

intermoleculares das enzimas, causando perda de
efetividade.
Cada enzima possui uma faixa de pH ideal para a
sua ação de catalisador, como por exemplo, as
enzimas gástricas que atuam em pH ácido e as
enzimas duodenais que atuam em pH básico
 PROTEÍNAS
ENZIMAS – FATORES QUE AFETAM SUA ATIVIDADE

CONCENTRAÇÃO DA ENZIMA E DO REAGENTE

A maior concentração de enzima e maior

concentração do reagente aumentam a taxa em
que a reação ocorre.
Porém, no caso do reagente, a partir de um
determinado ponto o aumento em sua
concentração não altera mais a taxa de ocorrência
da reação devido à saturação dos sítios ativos das
enzimas.
 PROTEÍNAS
ENZIMAS – FATORES QUE AFETAM SUA ATIVIDADE

INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

Algumas substâncias reduzem ou mesmo cessam

a atividade catalítica das enzimas porque
bloqueiam ou distorcem o sítio ativo das enzimas,
produzindo inibição das reações.
 PROTEÍNAS
ENZIMAS – TIPOS DE INIBIDORES

COMPETITIVOS

São aqueles que se ligam exclusivamente à enzima

livre.
Esses inibidores impedem a ligação da enzima com
o reagente quando estão ligados a ela. São assim
denominados porque impedem que interações
inibidor-enzima e reagente-enzima ocorram ao
mesmo tempo.
 PROTEÍNAS
ENZIMAS – TIPOS DE INIBIDORES

NÃO- COMPETITIVOS

Fazem ligação tanto com a enzima livre quanto com

o complexo reagente-enzima. Esses inibidores
modificam o formato da enzima, o que prejudica a
sua atividade, mas não impedem a interação
reagente-enzima.
 PROTEÍNAS
ENZIMAS – TIPOS DE INIBIDORES

NÃO- COMPETITIVOS

Ligam-se exclusivamente ao complexo

reagente-enzima, e também prejudicam a
atividade da enzima, porém sem impedir a
interação reagente-enzima.
 PROTEÍNAS
ENZIMAS – COFATORES E COENZIMAS

COFATORES
Muitas enzimas não funcionam otimamente, ou
nem sequer funcionam, a não ser quando
ligadas a outras moléculas não-proteicas
auxiliares chamadas cofatores.

Termo geral para espécies que podem se

associar às enzimas para perfeita ação
enzimática.
 PROTEÍNAS
ENZIMAS – COFATORES E COENZIMAS

Estas moléculas podem estar ligadas às

enzimas temporariamente por ligações iônicas
ou de hidrogênio, ou ligadas permanentemente
através de ligações covalentes mais fortes.

Cofatores geralmente são íons orgânicos (ex.:

ferro, magnésio)

Ex.: DNA polimerase (que constrói as moléculas

de DNA) precisa de magnésio para funcionar.
 PROTEÍNAS
ENZIMAS – COFATORES E COENZIMAS

COENZIMAS
Subconjunto de cofatores que são moléculas
orgânicas – Vitaminas

Algumas vitaminas são precursoras de

coenzimas e outras agem diretamente como
coenzimas.
 PROTEÍNAS
COENZIMAS

Subconjunto de cofatores
que são moléculas orgânicas
– Vitaminas

Algumas vitaminas são

precursoras de coenzimas e
outras agem diretamente
como coenzimas.

ENZIMAS – COFATORES E COENZIMAS

 PROTEÍNAS
COENZIMAS

Vitamina C é uma coenzima

para várias enzimas que
participam da construção do
colágeno, uma parte
fundamental do tecido
conjuntivo.

ENZIMAS – COFATORES E COENZIMAS

 HORMÔNIOS (PEPTÍDICOS)

Sinais químicos de longa distância

liberados por células endócrinas;
Controlam processos de crescimento,
desenvolvimento, metabolismo e
reprodução;
Alguns são baseados em esteróides,
outros, em proteínas (Ex.: Insulina)

PROTEÍNAS
PROTEÍNAS – Ciclo de vida
 UBIQUITINAÇÃO

A renovação de proteínas ocorre

constantemente nas células. Umas têm
vida longa, outras não.

Proteínas lesadas têm que ser

eliminadas!

PROTEÍNAS
 UBIQUITINAÇÃO

Ubiquitina marca as proteínas que devem

ser destruídas.

Proteassoma – Depende de ATP e poupa a

ubiquitina (que pode ser reutilizada)

PROTEÍNAS
UBIQUITINAÇÃO

A proteína é
degradada a
aminoácidos:

1 –biossíntese de
outras proteínas PROTEÍNAS
2 – compostos
capazes de entrar
em vias
metabólicas
importantes
 FUNÇÃO

Servem como fonte de coenzimas

Coenzimas são tipos específicos de

cofatores - termo geral para espécies
que podem se unir às enzimas para
melhorar sua função.

VITAMINAS
 Precisam ser oriundas da dieta;

Sua ausência ou deficiência leva a

doenças

VITAMINAS
VITAMINAS
 Hidrossolúveis:

Necessárias em pequenas doses diárias

porque são rapidamente eliminadas pela
urina;
Reservas celulares de coenzimas não são
estáveis;

Ex.: Vit C e Complexo B

VITAMINAS
 Hidrossolúveis:

Vit C participa de reações de

oxidorredução – considerada antioxidante;
controle de radicais livres;
Absorvida no intestino delgado
Fundamental para síntese de colágeno.

VITAMINAS
 Hidrossolúveis:

Na mitocôndria: Protege DNA mitocondrial

da ação dos radicais livres liberados no
processo de respiração.

Circula livremente no sangue

VITAMINAS
 Hidrossolúveis:

Vit B1 = Tiamina;
Vit B é absorvida pelo intestino delgado;
Sua ausência compromete algumas
funções motoras e de reflexo;

VITAMINAS
 Lipossolúveis:

Armazenadas pelos animais;

Ingestão excessiva pode gerar
toxicidade.

Ex.: A, D, E e K

VITAMINAS
 Lipossolúveis:

Existem poucas fontes naturais de Vit D

(alimentação), a forma mais fácil de
conseguir é através da exposição solar e
e ativação da proteína a partir dos
precursores na pele.

VITAMINAS
 Diferem completamente das outras
biomoléculas pois são um grupo de
compostos quimicamente distintos.

Pouca solubilidade em água

LIPÍDEOS
 FUNÇÕES:

Armazenamento de energia
Estrutura de membranas biológicas
Moléculas sinalizadoras

LIPÍDEOS
 ÁCIDOS GRAXOS:

Ácidos orgânicos monocarboxílicos, de

natureza gordurosa e insolúvel em água;

Vários tipos de lipídeos apresentam

ácidos graxos na estrutura.

LIPÍDEOS
 TRIACILGLICERÓIS:

Também chamados de acilgliceróis,

triglicerídeos ou gorduras neutras

Atuam principalmente como lipídeos de

reserva.

LIPÍDEOS
 CERAS:

Amplamente distribuídas na natureza;

Secretadas por glândulas da pele, como
uma capa protetora;
Proteção contra desidratação

LIPÍDEOS
 LIPÍDEOS DE MEMBRANA:

Elementos estruturais das membranas

biológicas;
Bicamada lipídica;
Anfipáticos (cabeça hidrofílica, cauda
hidrofóbica)

LIPÍDEOS
 EICOSANÓIDES:

Atuam como cofatores ou sinais;

Agem nas células próximas do local de
síntese

LIPÍDEOS
LIPÍDEOS
EICOSANÓIDES:
 Carboidratos (glicídeos, açúcares),
são as biomoléculas mais abundantes
na Terra e representam a principal
fonte calórica de todo ser vivo.

CARBOIDRATOS
 A Oxidação é a principal via
metabólica para produção de energia

Sob a forma de GLICOGÊNIO

funcionam como reserva energética
das células animais.

CARBOIDRATOS
Relação direta com a doença cárie,
pois sofrem fermentação pelas
bactérias presentes no biofilme
dental, gerando ácidos que levam à
dissolução do mineral dos dentes.

CARBOIDRATOS
 CARBOIDRATOS – CLASSIFICAÇÃO (OMS)

INTRÍNSECOS 01 02 EXTRÍNSECOS

Açúcares naturais Agregados a produtos

das plantas e do leite. da dieta

Exs.: Amido e Ex. Sacarose

lactose,
respectivamente
Causa comum de várias
doenças crônicas: Cárie
dentária, diabetes, doenças
cardiovasculares e
obesidade
 CARBOIDRATOS – CLASSIFICAÇÃO (OMS)
Carboidratos são compostos orgânicos aldeídicos ou cetônicos

CARBONILA
 CARBOIDRATOS – TAMANHO MOLECULAR
01 MONOSSACARÍDEOS
Também chamados de açúcares simples

Glicose é o mais abundante na natureza

 CARBOIDRATOS – TAMANHO MOLECULAR
02 OLIGOSSACARÍDEOS

Consistem em dois (dissacarídeo) ou mais monossacarídeos unidos

entre si.

Sacarose, lactose e maltose são os mais importantes.

A sacarose é um dissacarídeo formado por glicose e frutose

 CARBOIDRATOS – TAMANHO MOLECULAR
02 OLIGOSSACARÍDEOS

A sacarose é o mais cariogênico dos açúcares da dieta, pois:

1 – é facilmente fermentada a ácidos pelas bactérias do biofilme dental;

2- é a única que serve, ao mesmo tempo, de substrato para síntese de

polissacarídeos extracelulares (PECs) do biofilme
 CARBOIDRATOS – TAMANHO MOLECULAR
02 OLIGOSSACARÍDEOS

Lactose:

Açúcar fermentável pelas bactérias do biofilme dental, porém a

capacidade de fermentação da lactose pelas bactérias do biofilme é
lenta, resultando em baixa produção de ácidos.
 CARBOIDRATOS – TAMANHO MOLECULAR
02 OLIGOSSACARÍDEOS

Sacarose, glicose e frutose são rapidamente fermentáveis e diminuem o

pH abaixo do crítico para dissolução do esmalte (pH <5,5) e da dentina (pH
<6,5)

A fermentação da lactose induz a quedas de pH menos proeminentes e a

lactose NÃO é substrato para a produção de PECs
 CARBOIDRATOS – TAMANHO MOLECULAR
02 POLISSACARÍDEOS

Também chamados de glicanos;

Contém mais de 20 unidades de monossacarídeos unidos por ligações

glicosídicas;

Amido é considerado um carboidrato pouco cariogênico – antes precisa

ser hidrolisado em unidades menores (maltose e glicose).

Alimentos que misturam amido e sacarose = RISCO

 CARBOIDRATOS – TAMANHO MOLECULAR
02 POLISSACARÍDEOS

Glicogênio é o principal polissacarídeo de reserva nas células animais;

É especialmente abundante:

● no fígado (reserva para manutenção dos níveis de glicose no sangue

durante o período de jejum)

● No músculo esquelético (reserva inicial para atividades físicas)

Principais Referências:

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