Medicina 2012

Primer Año Académico

Fundamentos Biológicos de la medicina
Juan Pablo Ortega Márquez
 Estructura química de la célula, biomoléculas y organización molecular

Introducción

El hombre en la historia evolutiva aparece luego de miles de años por ahí por el cuartanario, por ende
desde antes de la aparición de este ya se habían estabilizado un ambiente apto para la vida. Cuando
despertó el sentimiento de estudio del hombre, muchos estudiosos comenzaron a investigar sobre las
bases de nuestra vida y así comenzaron a estudiar todo lo que realmente nos formaba, de ahí aparecen
hombres destacados como: Hipócrates, Aristóteles, Da Vinci, Lamarck, Linneo, Darwin, Pasteur,
Mendel, Oparin, Watson entre muchos otros que han develado grandes interrogantes que en tiempos
pasados fueron desconocidas. Gracias a estos científicos se descubrieron cosas muy influyentes como:

1- Hooke observa celdillas o células en una lamina de corcho

2- Leweenhoek ve a los primeros protozoos y además descubre a las bacterias
3- Schleiden y Schwann proponen la teoría celular
4- Ruska crea el microscopio electrónico de transmisión
5- Hasta el último hito realmente importante que fue la clonación de una célula somática

Un evento que marca un antes y un después en la biología es el proyecto Genoma Humano donde se
hace un catastro de las diferentes razas del planeta y se establece una mezcla de secuenciación
tabulando y planteado el genoma del ser humano. Este proyecto a ayudado a comprender mejor
nuestro funcionamiento y a prevenir y entender grandes interrogantes de la vida.

Naturaleza de la Ciencia

La ciencia es una manera particular de conocer lo que nos rodea, es su estudio y entendimiento para
poder llegar a responder los cuestionamientos básicos de la vida. Para dar respuesta a todas estas
interrogantes utilizamos el método científico.

Su objetivo principal es explicar los fenómenos naturales y posee una serie de pasos que nos llevan a un
proceso reflexivo, sistemático y crítico: observación, cuestionamiento, HIPOTESIS, predicción,
experimento, conclusión. Además podemos predecir a de lo especifico a lo general (inductivo) como
de lo generala a lo especifico (deductivo). Todo procedimiento científico debe ser comprobable,
empírico y objetivo.

Principios de la biología

1- Orden: La biología se organiza a base de jerarquías

2- Universalidad: Todos los organismos poseemos una conformación similar de células átomos y
principalmente C,H,O,N que son las raíces de las moléculas que nos componen
3- Evolución: Vamos hacia la perfección y a la eficiencia donde requeriremos menos cosas para
vivir, poseemos un ancestro evolutivo en común.
4- Diversidad: Dentro de todos los reinos
5- Continuidad y relación: A través de los dominios, reinos, phylum, familias, genero, especie, etc.
6- Homeostasis: Proceso que supone un equilibrio en cuanto a un traspaso de componentes a
igual velocidad y constancia, la cual permite un FLUJO VITAL.
7- Interacción: Entre todos los organismos vivos. Metabolismo= Vida.

Niveles de organización de la materia

Átomo, molécula, macromolécula, complejos moleculares, célula (vida), tejido, órgano, organismo.
Bioelementos y Biomoléculas

Átomos: Elementos de la vida dados por C, H, O, N, S, P, dentro de ellos el carbono es el mas

importantes ya que gracias a el existe la conversión de elementos. Es la unidad más pequeña que
retiene las propiedades de un elemento. Además pueden ionizarse

En un segundo plano están elementos como: Na, Mg, K, V, B, F, I, Ca, Cr, Mn, Fe, Cu, Zn, Si, Cl, As, Se, etc.

Condiciones de esencialidad

La ingesta insuficiente de alimento puede alterar los ciclos vitales, el crecimiento, deficiencias
funcionales y alterar los procesos metabólicos que generan una falla en la homeostasis
desencadenando una enfermad. Esto es reversible.

En los seres vivos los elementos presentes es mayor cantidad son el oxigeno con un 65% el carbono con
un 19% el hidrogeno con un 3% otros un 3% y lo demás son solo trazas que son esenciales para la salud
aunque poseamos pocas proporciones.

Hay gran cantidad de oxigeno ya que es mucho mas reactivo, produce oxidación, por ello lo utilizamos.
El otro elemento es el carbono que recorre un ciclo en nuestro cuerpo solo lo utilizamos y lo volvemos a
entregar.

Componentes de la materia viva

Todas las formas vivientes están formadas por los mismos elementos y los mismos tipos de moléculas
ello reflejan un origen evolutivo común. Son llamados Bioelementos o elementos biogénicos y son 27:

1- Primarios: C,H,O,N que forman el 95% de nuestra masa

2- Secundarios: S, P,K, Cl, Mg, Ca, Na que forman el 4% de nuestra masa
3- Oligoelementos: Fe, Mn, Cu, Zn, F, I, B, Si, V, Cr, Co, Se, Mb, Sn que forman el 0,1% de nuestra
masa

Carbono

Átomo tetravalente con 4 electrones desapareados, origina uniones covalentes y les provee
características propias a las biomoléculas a partir de los grupos funcionales:

1- Metil: CH3, son la base de las cadenas carbonatas

2- Hidroxilo: OH, presentes en los alcoholes que posee el grupo hidroxilo pegado al carbono y
azucares
 3- Carbonilo: CO, Forma carbohidratos y puede formar aldehídos al final y cetonas al medio
dependiendo la ubicación de este en la cadena
4- Carboxilo: COOH, Producen los ácidos orgánicos. Presentes en los aminoácidos que poseen un
grupo carboxilo y un amino
5- Ester: COO, posee un oxigeno pegado al carbono y el otro sirve de enlace. Se presentan en
ácidos grasos. Aromas
6- Amino: NH2, estos compuestos se conocen como amidas como los aminoácidos, amonio, urea
7- Sulfidrilo: SH, grupo presente en algunas proteínas. Puede ser disulfridrilo
8- Fosfato: OPO3, da origen al acido fosfórico.

Todos estos grupos funcionales dan origen a las moléculas.

Agua, H2O

Características:

1- Solvente de la vida para sustancias polares

2- Baña nuestra células con el liquido intersticial
3- Entorno de las reacciones químicas
4- Disuelve y transporta nuestras células hidrofilias o hidrofobias gracias a las proteínas
5- Separa moléculas cargadas por su polaridad y desplazamiento de electrones
6- Disipa el calor

Propiedades:

1- Alta constante dieléctrica capaz de romper moléculas, importante para proveer niveles iónicos
y balances
2- Buen disolvente por su polaridad, ya que disuelve sustancias polares y la mayoría de estos son
iónicos y el agua disuelve muy bien los iones
3- Elevada fuerza de cohesión que proporciona unión y dificultad de compresión para dar sostén
y forma a la célula que genera protección
4- Elevada fuerza de adhesión, adhiriéndose a diversas superficies como en la capilaridad de los
arboles
5- Gran calor especifico que regula la temperatura y protección contra los cambios de
temperatura, para el frio se disminuye la superficie de contacto para evitar perdida de calor con
posición fetal
6- Elevado calor de vaporización que genera una menor perdida de agua y evita la deshidratación
7- Tensión superficial que es una resistencia generada por la existencia de puentes de hidrogeno y
forma una capa que evita la evaporación de las moléculas dada por la cohesión de las
moléculas es decir evita el estado gaseoso por eso se encuentra liquida en estado basal
8- Bajo grado de ionización ya que pocas moléculas de agua están disociadas y lo normal es que
tengan pH igual a 7
9- Densidad, el agua posee una anomalía donde la mayor densidad se experimenta a los 4 grados
por ello el hielo flota y sirve para la vida submarina. El hielo flota porque con el estado liquido
hay mas rupturas de los puentes de hidrogeno y tienen más flexibilidad y si bajamos mucho la
temperatura los puentes de hidrogeno se vuelven rígidos y la separación es mayor y por lo que
hay una menor densidad
10- El agua posee un punto de fusión y ebullición elevados por la atracción entre las moléculas de
agua adyacentes que le confiere una cohesión interna debido a la estructura electrónica del
agua
Estructura del agua:

1- Posee dos hidrógenos y un oxigeno formando un enlace covalente

2- Tiene una distribución asimétrica de sus electrones
3- Es dipolar con interacciones dipolo-dipolo que están dadas por los puentes de hidrogeno
unidos a flúor, nitrógeno y oxigeno por su alta electronegatividad porque se proporciona una
carga parcial positiva al H y una negativa al nuevo átomo y se polariza la molécula. Una
importancia valiosa de los puentes de hidrogeno es que son constituyentes de las proteínas y
de los ácidos nucleicos.

Funciones del Agua:

1- Amortiguador térmico
2- Transporte de sustancias
3- Lubricante del roce de órganos
4- Favorece a la circulación y turgencia
5- Da flexibilidad y elasticidad a los tejidos
6- Soporte o medio de las reacciones metabólicas
7- Puede intervenir como reactivo en las reacciones metabólicas como el la fotosíntesis,
respiración celular.

Homeostasia

Es la regulación de los niveles hídricos donde el consumo es influenciado por la disponibilidad y la

necesidad. El 70% de nuestro peso es agua, 40l aprox. Incluso a partir de la grasa, carbohidratos y
proteínas puedo generar agua para consumo. El agua entra como fluido, solida y por metabolismo y sale
como exhalación, evapotranspiración, orina y heces.

El agua intracelular son alrededor de 25 l y la extracelular son alrededor de 15 litros en los intestinos y
sangre. Los órganos con mas porcentaje de agua son los músculos la piel y la sangre.

Como los iones se disuelven bien en agua ayuda en el equilibrio iónico de la concentración de protones.

Equilibrio iónico

Acido: Molécula que en solución cede H+, es decir protones.

Base: Molécula que en solución acepta H+, es decir protones.

El agua posee una ligera tendencia a ionizarse actuando como acido o base débil formando iones
hidroxilos o hidronios
Todos sabemos que las condiciones del medio extra en intracelular son diferentes por las bombas de
transporte que son reflejo de la evolución. Los iones de equilibrio primordiales son:

1- Na: Es el principal catión extracelular y funciona para la permeabilidad celular, participa en el

impulso nervioso, y equilibrio acido-base
2- K(+): Principal catión intracelular, participa en la contracción muscular y en la bomba sodio
potasio ATPasa
3- Cl(-): Esencial en el equilibrio acido-base
4- PO4(-3) y NH4(+): Amortiguadores

El pH en los procesos biológicos es muy importante ya que al haber cambios en la concentración de

protones se afecta directamente la acción de enzimas que son esenciales para el metabolismo , la
actividad de proteínas que finalmente nos llevarían a una falla sistémica.

La escala de pH mide el nivel de acidez de una solución. El pH de la sangre esta dado por la
concentración de CO2 en forma de acido carbónico HCO3-. Hay distintos casos donde sustancias
cambian nuestro pH y para ello se usan tampones artificiales o naturales como el del acido carbónico
que se forman por una acido o base débil y su sal conjugada.

Todo el metabolismo produce CO2 que debe ser movilizado y eliminado pero a raíz de ello se genera
liberación de protones de H+. Para ello deben existir sistemas tamponantes o buffers que actúan y
mantienen el pH. Si hay cambios de pH se altera funcionamiento de enzimas proteínas aminoácidos.

Para la regulación del pH existe la escala de pH pero ella solo sirve para concentraciones bajas de 1mol,
por ello para sustancias de mayor concentración se utilizan la ecuación de Hendersson-Hassedbach.

A partir de ácidos o bases débiles unidas con sus sales conjugadas se obtiene buffers . Estas sustancias
producen una amortiguación de un punto hacia lo alcalino o uno hacia lo acido.

Keq: Constante de acidez que nos dice que tan fuerte es el acido.

K de equilibrio: PRODUCTOS/REACTIVOS

Ecuación de Hendersson-Hassedbach

La constante de acides o Ka de un acido nos indica la fuerza de un acido, ósea que tanto se disocia en
solución. Y el pKa también mide la fuerza del acido pero en base 10 de log.

pKa = log 1/Ka = -log Ka

pH= pKa acido débil + log Base conjugada/ Acido débil pH= pKa acido débil + log p+ aceptor/p+ dador

Esta ecuación se utiliza para construir una solución amortiguadora que posee una capacidad
tamponantes definida como la habilidad de una solución de resistir cambios de pH. El tampón más
efectivo ocurre cuando el pH de la solución es igual al pKa del buffer donde el acido débil y la base
conjugada serán iguales. El buffer amortigua un punto. (Ejercicios)
 Sistema de tamponamiento biológico

Tapón del bicarbonato

A nivel sanguíneo existe un sistema tamponantes del CO2/ ACIDO CARBONICO/ BICARBONATO, donde
la capacidad tamponante depende de el CO2 gas, del CO2 disuelto, del acido carbónico y del
bicarbonato.

Acidosis: El pH baja y aumenta la concentración de protones H+:

1- Metabólica: Aumenta concentración de H+ = H+ y HCO3- dan origen a H2CO3+ CO2 que es

eliminado por los pulmones. En resumidas cuentas es causada por una baja del HCO3- y la
solución es hiperventilar para eliminar CO2 y aumenta la excreción de H+ y la reabsorción de
HCO3-
2- Respiratoria: Aumenta el CO2= CO2+H2O = H2CO3= H+ y HCO3-. Como solución se aumenta la
excreción de H+ y la reabsorción de HCO3-.

Alcalosis: El pH sube y disminuye la concentración de protones H+:

1- Metabólica: Aumenta la concentración de HCO3- y de CO2 y se soluciona disminuyendo la

excreción de H+ y reabsorbiendo el HCO3-
2- Respiratoria: Disminuye la concentración de H+ y la de CO2 y se soluciona disminuyendo la
excreción de H+ y reabsorción de HCO3-

Los buffer tiene la capacidad de absorber o liberar H+ según se requiera. Si es metabólica se compensa
con una acción respiratoria y si es respiratoria se compensa con una acción metabólica.

Biomoléculas

Entre las biomoléculas encontramos carbohidratos, aminoácidos, ácidos nucleicos y ácidos grasos que
darán origen a macromoléculas: polisacáridos, proteínas, nucleótidos, triglicéridos. Todos poseen un
esqueleto carbonatado y presencia de oxigeno y carbono en gran parte. Estas macromoléculas
generaran las células y así los tejidos hasta llegar finalmente al organismo en sí.
1- Carbohidratos: CHO, su formula empírica es Cn(H20)n que responde el origen de su nombre.
Poseen distintos nombres. El contenido normal de azúcar en el hombre es de 80 a 110 mg/dl si
hay mas o menos se causa híper o hipo glicemia. Son polares y solubles en agua. Son
polihidroxilos, aldehídos, o cetonas y son principalmente isómeros. Son nuestra principal
fuente de energía y poseen una importante función estructural. Se producen en la fotosíntesis
donde la planta la forma a base de CO2, por lo que son necesarias para su obtención. Su
estructura depende del número de unidades: monosacáridos, disacáridos, oligosacaridos (8 a
10), polisacáridos (10 o más). En monosacáridos tenemos a la ribosa, glucosa; en los
disacáridos están la maltosa, la fructosa; en los polisacáridos el glucógeno y almidón. Las dos
familias de monosacáridos son las aldosas y las cetosas. Pueden tener de 3 a más carbonos
como la triosa. Los azúcares que pueden actuar como reductores son aquellos azúcares que
poseen su grupo carbonilo (grupo funcional) intacto, y que a través del mismo pueden
reaccionar con otras moléculas. Glicacion.
Los carbohidratos son enantiomeros y poseen centros de carbonos asimetricos o carbonos
quirales son como las manos no se pueden superponer y existen tipos L y D dependiendo hacia
donde desvien la luz. Igualmente todos se encuentran como extructuras ciclicas en las aldosas
estan las piranosas y en las cetosas las furanosas.
Dentro de los carbohidratos el elmento de mas importancia seria la Glucosa la cual ocupa un
lugar central en el metabolismo de la mayoria de los organismos. Es el combustible del O2. Casi
es universal. Posee un alto potencial energetico de -2840 J liberados. Puede ser almacenada
polimericamente enenormes cantidades por que si esta como monoscarido es muy soluble y
produce osmolaridad citologica. Puede ser utilizada para producir energia aerobica o
anaerobica, proporciona casi siempre intermediarios metabolicos para diversar rutas
biosonteticas, forman parte de moleculas mayores como acidos nucleicos y ATP. Pueden
formar igualmente Monosacaridos derivados como los amino-azucares (grupo OH reemplazado
por un amino, aquí tenemos la quitina), los acido-azucares( una funcion aldehido CHO o una
alcohol OH final se reemplaza por acido carboxilico COOH como en la vitamina C o acido
ascorbico), los alcohol-azucares (las funciones aldehidos CHO o cetonas CO han sido
reemplazadas por una funcion alcohol OH como el glicerol) los desoxi-azucares (donde una
funcion hidroxilo HO ha sido reemplazada por un hidrogeno como en el ADN), los ester-
azucares (son reemplazados de funciones OH por diversos grupos formando un enlace ester)
que son aquellos en los que una funcion quimica de un monosacarido simple ha sido sustituida
o modificada.
Disacridos: Formados por dos monosacridos. Los mas comunes son la maltosa formada por 2
glucosas, la lactosa formada por una glucosa y una galactosa como la leche que debe estar de
esta forma osino se degradaria en las perdes de los tejidos y la sacarosa formada por una
glucosa y una fructosa que es el azucar comun. Todos estos disacaridos se unen por enlaces
glucosidicos por condensacion botando una molecula de agua. Pueden ser alfa o beta según
posicion. La principal funcion de los disacaridos es servir de reservas energeticas rapidas para
los tejidos.
 Oligosacaridos: Poseen una funcion en la adhesion y el reconocimiento celular en la superficie
celular.
Polisacridos: Aquí se encuentran los homopolisacaridos que es la repeticion del mismo azucar
como el almidon, glucogeno y celulosa y los heteropolisacaridos que son la repeticion de
distintos azucares como la heparina
Importancia de los CHO en la dieta: Son la fuente mas importante de calorias dieteticas para la
poblacion. Los principales son almidon, lactosa y sacarosa. Los procesos digestivos convierten
todo esto a monosacaridos constituyentes por hidrólisis de las unidades.
Digestion: La digestion de los carbohidratos comienza en la boca por accion de la ptialina
presente en la saliva, luego llega esta al intestino donde el jugo pancreatico y jugo intestinal
juegan su papel de degradacion para la absorcion final. Los destinos principales de la glucosa
son: almacenamiento, oxidacion hasta piruvato es decir glucolisis y oxidacion por la via de
pentosas.

2- Lípidos: CHO, posee bajo oxigeno. Son moléculas hidrofobias por su estructura
hidrocarbonada, pero se disuelven en solventes orgánicos como benceno alcohol y cloroformo.
Presenta enlaces totalmente covalentes con poco momento dipolar. Baja solubilidad. Es
antipática porque posee una porción hidrofilia y una hidrofobia.
Funciones: Reserva energética con un alto valor calórico de alrededor de los 1g/94kcal, función
estructural formando membranas plasmáticas, recubren órganos y dan consistencia,
Informativa con señalizadores químicos como prostaglandinas esteroides, retinoides y una
función transportadora por parte de ácidos biliares y proteolipidos.
Formación de lípidos: Sintetizados mediante fotosíntesis u obtenidos por alimento.
Clasificación de lípidos: Se clasifican en saponificables que son cuando el acido graso reacción
a con una base o hidróxido de sodio; aquí encontramos simples como los ácidos grasos,
acilgliceridos y ceras y por otro lado los complejos donde están los fosfogliceridos, glucolipidos,
esfingolipidos y lipoproteínas que están asociadas a otras estructuras. La otra clasificación son
los Insaponificables donde encontramos los asociados donde están terpenos, esteroides y
prostaglandinas.
Por parte de los Saponificables y simples tenemos a:
A- Ácidos grasos: Su formula empírica es CH3(CH2)nCOOH. La unidad básica es una larga
cadena hidrocarbonada de 12 a 22 unidades con un grupo carboxilo terminal. Son
moléculas antipáticas. Dentro de los ácidos grasos simples tenemos a los saturados donde
su cadena no presenta ningún doble enlace, son solidas a temperatura ambiente, son las
grasas, conllevan muchos riesgos para la salud con su consumo elevado. Por otro lado
están los insaturados los cuales poseen al menos una instauración o enlace doble de
manera que a esta cadena se pueden incorporar uno o más hidrógenos, se caracterizan por
ser líquidos y provenir de vegetales por su parte los saturados provienen de animales.
B- Acilgliceridos: Son lípidos formados por la estratificación de un acido graso con un glicerol
mediante un enlace Ester, se denominan según los ácidos grasos comprometidos:
monogliceridos, digliceridos y triglicéridos. Frente a la reacción con bases dan lugar a
reacciones de saponificación en la que producen jabones
C- Ceras: Son esteres de ácidos grasos de cadena larga con alcoholes también de cadena
larga, son solidas e insolubles en agua, sus funciones tiene que ver con impermeabilidad
como en la piel, plumas, etc.
 Por parte de los Saponificables y complejos tenemos a:

A- Fosfolípidos: Presentan un acido ortofosfórico en su zona polar, abundantes en la

membrana plasmática, forman micelas o bicapas.
B- Glucolipidos y esfingolipidos: Se caracterizan por poseer un glúcido, forman parte de las
bicapas lipidicas de las membranas celulares, especialmente de las neuronas. Son
principales complejos del SN como las enfingomelias y cerebrosidos. Derivados de la
esfingosina. En la membrana celular realizan una función de relación siendo receptores
C- Lipoproteínas: Son lípidos combinados con una proteína más conocidos como
quilomicrones. Existen de alta densidad o HDL que liberan el colesterol innecesario de las
células y lo llevan al hígado y las de baja densidad o LDL que lleva el colesterol desde el
hígado a las células y a veces esto es nefasto.

Por parte de los Insaponificables y asociados tenemos a:

A- Terpenos: Derivados del isopreno, como las vitaminas A, E, K.

B- Esteroides: Derivan de un anillo esterano y se clasifican en esteroles y hormonas
esteroides. El colesterol es un tipo de grasa derivada de los esteroides y se clasifica como
grasa saturada, produce síntesis de hormonas sexuales y de la medula adrenal, precursor
de la vitamina D y forma parte de membranas.
C- Prostaglandinas: Poseen como molécula esencial es prostanoato, sirven como coagulantes
y para regular la presión sanguínea.

3- Nucleótidos y Ácidos nucleicos: CHONP, los nucleótidos son la unidad monomerica de los
ácidos nucleicos, ellos lo componen y se unen a partir de complementariedad de bases a partir
de fuertes puentes de hidrogeno. También existen los nucleósidos que son nucleótidos sin el
fosfato. Un nucleótido está formado esencialmente de :

A- Base nitrogenada: Que pueden ser del grupo de las púricas: adenina o guanina o del grupo
de las pirimídicas: citosina, timina, uracilo. Igualmente a veces están modificadas por
conveniencia como cuando se les agrega un grupo Metil (CH3): Metiladenina.
B- Fosfato: Proviene del acido fosfórico H3PO4 o acido ortofosfórico
C- Azúcar: Es una pentosa ya sea ribosa (OH en 2`) para ARN o desoxirribosa (H en 2`) para
ADN, se unen a la base nitrogenada a partir de un enlace fosfodiester.

Se unen según el orden fosfato, azúcar y base nitrogenada.

Funciones de los nucleótidos:

I. Transporte de energía: Gracias a los fosfatos asociados, rompiendo el enlace se

libera gran cantidad de energía. ATP: adenina +ribosa +fosfato: hidrólisis del ATP.
Cada nucleótido puede portar de 1 a 3 ácidos fosfóricos que dan energía: AMP,
ADP, ATP, aunque son estable solo con 1 acido fosfórico, por lo que con mas
 tiende a la inestabilidad y a romperse liberando energía por hidrólisis causada por
enzimas celulares. El ATP es el predilecto liberando 7,3 Kcal.
II. Transporte de átomos: Transporta Coenzimas como vitaminas que aceleran el
metabolismo como el FAD (B2), NADP+ (B3).
III. Transmiten mensajes celulares: AMPc en la entrada de las hormonas proteicas a
la célula.
IV. Transmisión de carácter hereditario: Se polimerizan en poli nucleótidos llamados
ácidos nucleicos. A través del ADN acido desoxirribonucleico conocido por todos
por el modelo de Watson y Crick con su estructura helicoidal de doble cadena
antiparalelas con polaridad opuesta, posee por bases: A, T, C, G y está en el
núcleo, mitocondrias y cloroplastos. Su función es almacenamiento, replicación y
transmisión de la información genética. O a través del ARN sintetizado a partir de
ADN el cual es monocatenario, fácil de degradar luego de la traducción aunque se
demora gracias a la CAP. Existen distintos tipos como el mensajero que codifica al
ADN, el ribosomoal presente en el ribosoma, el de transferencia útil en la
transcripción, el heteronuclear, el pequeño nuclear, el catalítico y el vírico, posee
por bases A, C, G, U y está en el núcleo y citoplasma. Su función es sintetizar
proteínas específicas de la célula. Estos ácidos nucleicos cumplen la ley de Chargaf
en porcentajes de bases A=T y C=G.

4- Proteínas: CHONS, son las macromoléculas mas abundantes y están presentes en todas las
células. Su unidad monomerica se denomina aminoácido. La importancia biológica de estas
proteínas es muy variada ya que sirven de enzimas, moléculas de transporte, soporte( tubulina,
actina), movimiento mecánico (flagelos, cilios) decodificación de información celular
(traducción), hormonas o receptores hormonales y desarrollan además funciones
especializadas(anticuerpos, toxinas).
La estructura de una aminoácido está dada un grupo amino, un grupo carboxilo y un radical.
Los aminoácidos más comunes son alrededor de 20 y solo 8 son esenciales para el ser humano
que son los que no puede sintetizar debiendo incluirlos en el alimento (treonina, metionina,
lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y Fenilalanina; se agregan 2 más en bebes).
También se le denomina residuo aminoacidicos cuando generan enlaces. Los aminoácidos son
estructuras tetraédricas por su carbono quiral, son enantiomeros y dependiendo el reflejo de la
luz serán alfa/L o beta/D según donde se ubique el grupo amino, aunque solo el tipo L sirve
para roles biológicos y obviamente para la formación de proteínas.
Tipos de aminoácidos según el tipo de radical:

A- Aminoácidos alifáticos no polares o hidrofóbicos: Aminoácidos con cadenas laterales

abiertas o alifáticas, es decir una cadena hidrocarbonatada adosada a su carbono. No
poseen polaridad, son apolares. (Glicina que no posee átomo de carbono quiral, alanina,
valina, leucina, isoleucina, prolina cíclica importante en los giros proteicos, metionina).
B- Aminoácidos aromáticos: Su cadena lateral adosada al carbono posee un anillo aromático.
Absorben la luz según la espectrofotometría que es una forma de cuantificar las proteínas
según su absorción de luz. (Fenilalanina, tirosina, triptófano). Son voluminosas
C- Aminoácidos polares: Existen de dos tipos:
i. Hidroxilados: Donde el grupo hidroxilo hace de estos aminoácidos como la serina
y treonina mucho mas hidrofílicos y reactivos.
ii. Azufrados: Como la cisteína que posee un grupo Sulfidrilo para formar puentes
disulfuro; la metionina a pesar de poseer un Azufre forma un enlace tioéster por
eso no entra en este grupo.

iii. Aminoácidos básicos: Presentan cadenas laterales adosadas a su carbono muy

polar cargadas positivamente. Son hidrofílicos. (Lisina, histidina, arginina)
iv. Aminoácidos ácidos: Poseen cadenas laterales de naturaleza acida y sus amidas
correspondientes. (Aspartato, glutamato, asparginina, glutamina).

Interacciones entre aminoácidos: Pueden formar enlaces covalentes o hidrofílicos o no

covalentes e hidrofóbicos.

Igualmente en la naturaleza encontramos alrededor de 200 aminoácidos diferentes y mucho de

ellos son precursores de aminoácidos comunes o derivados químicamente como los proteínicos
o no proteínicos y los que se les agrega diversas cadenas laterales. También hay derivados de
aminoácidos biológicamente activos como el GABA, la histamina, la tiroxina, serotonina,
dopamina y las catecolaminas.

Los aminoácidos en si son compuestos sólidos, incoloros, cristalizables,, con un elevado punto
de fusión y además son anfóteros. En disolución acuosa pueden ionizarse y dependiendo del
pH actúan como acido liberando protones y quedando COO-, o como base los grupos NH2
captan protones quedando como NH3+, o pueden aparecer como acido o base a la vez
cuando se ionizan doblemente apareciendo una forma dipolar zwitterion a pH 7 que es
cuando se disuelve en agua.

Ionización de los aminoácidos: Bajo condiciones celulares normales los aminoácidos se

comportan como zwitterion o iones dipolares, por ende puede actuar como acido o base por
tanto un aminoácido se comporta como anfolito:

i. Grupo amino: NH3+

ii. Grupo Carboxilo: COO- (ionizado)
Curvas de titulación: La titulación implica la adición o remoción gradual de protones. A pH más
bajos los aminoácidos se encuentran completamente protonados, y por ende mientras se
comienza a aumentar el pH se inicia la desprotonacion del grupo carboxilo del aminoácido. En
el punto medio del primer estado o pK1 existe una proporción de donadores y aceptores de
protones. En el punto de inflexión pI o punto isoeléctrico es donde hay mínima solubilidad y
donde los protones del primer grupo han sido removidos completamente de todas las
moléculas. Luego al seguir aumentando el pH se inicia la remoción de protones del segundo
grupo pK2 amino.
Los valores del pKa dependen de la temperatura, la fuerza iónica y el microambiente del
grupo ionizable. El pKa libre de un aminoácido cambia cuando forma parte de una proteína.

Pi= ½ (PK1+PK2)

Además los aminoácidos difieren en sus propiedades acido base. Los aminoácidos con grupos R
no ionizables presentan 2pKa, mientras que los otros presentan 3pKa.

Polipéptidos y proteínas: La diferencia entre Polipéptidos y proteína solo la hace la

funcionalidad, es decir, cuando la cadena polipeptidica posee funcionalidad será una proteína
ya que no existe un número estático que la denomine como tal. Se define péptido como una
cadena cono dos o más aminoácidos ya sean dipéptido, tripeptido, oligopeptido y Polipéptidos.
Aunque igualmente se acostumbra a decir proteínas con 80 Aa. Estos péptidos se unen a través
del enlace pepitico. Al formar este enlace por condensación se libera una molécula de agua, es
rígido y corto, Si posee doble enlace no es posible su giro, los átomos que participan: CONH son
coplanares se mueven por planos y el grupo que está a su alrededor puede estar en forma sis o
trans. La formación del enlace es siempre del amino al carboxilo. También existe el proceso
inverso que es la hidrólisis del enlace peptidico. Cuando se rompe el enlace peptidico quedan
aminoácidos libres o residuos aminoacidicos. Este proceso es distinto a la desnaturalización.
Puede ser por ebullición, por medios ácidos o básicos, por hidrólisis específica, en fin se le
agrega una molécula de agua.

Los péptidos en si son polímeros de aminoácidos y cada unidad se llama residuo aminoacídico.
Algunos péptidos importantes son: Hormonas (oxitocina, vasopresina, insulina), antibióticos,
veneno, antioxidantes, neuropeptidos.

Absorción de luz por los aminoácidos UV 280 nm: Gran cantidad de moléculas absorben luz a
longitudes de onda distinta y característica. Se utiliza un espectrofotómetro. Este concepto
varía según la naturaleza del compuesto y más aun con el pH si es que la sustancia esta en
equilibrio o ionizado.
Proteínas: CHONS, una proteína no es más que muchas cadenas polipeptidica. Si posee una es
una proteína monomerica y si posee más de una proteína multimérica. Además si las cadenas
polipeptidica son las mismas o de un mismo tipo se consideran homomultimerica y si posee
distintos tipos es heteromultimerica (Hemoglobina es un heterotetramero con cadenas alfa y
beta)
Clasificación de proteínas:

1. Simples: compuestas solo de aminoácidos

2. Conjugadas: Con otros componentes como los grupos prostéticos que pueden ser
lípidos, carbohidratos, ácidos nucleicos, iones metálicos y fosfatos.

La función de una proteína es variada puede ser una enzima como una oxidasa o una
transferasa, función de almacenamiento como la albumina y la caseína, función estructural
como el colágeno y la elastina, mecánica como la tubulina y actina trasporte como la
hemoglobina y el citocromo, hormonal como la insulina y la oxitocina y de defensa como
anticuerpos y toxinas.

Existen proteínas muy pequeñas como la insulina con 51 residuos o muy grande como la
glutamina sintetasa con 5616 residuos.

Las proteínas se diferencian de entre las otras por el número de aminoácidos y cada tipo de
ellos y además la secuencia en que van ordenados, pudiendo a veces tener la misma
composición pero el mismo orden. Se pueden combinar los 20 aminoácidos y miles de
configuraciones.

Características de las proteínas:

1. Diversidad de función
2. Especificidad de acción
3. Complejidad en estructura

Estructura de las proteínas:

La estructura de todas las proteínas esta determinada genéticamente. Los niveles de

arquitectura proteica son cuatro donde encontramos:

1. Primaria o secuencial: Es la secuencia aminoacidico de la proteína, de ella depende la

función que tendrá en el futuro la proteína y la forma que adopte. A partir de esta
cadena principal o esqueleto emergen cadenas laterales o radicales en los
aminoácidos. La unidad que se repite siempre es –NH-C alfa-CO-
2. Secundaria con estructura local con puentes de hidrogeno: Se pueden organizar en:
I. Alfa hélice: La cadena polipeptidica se enrolla regularmente
alrededor de un eje donde cada vuelta corresponde a alrededor de 4
aminoácidos y cumple con la ley de la mano derecha. Se mantiene
entre puentes entre hidrógenos y nitrógenos y el oxigeno.
II. Beta plegada: 2 o más cadenas extendidas se aparean y establecen
enlaces entre hidrógenos y nitrógenos o oxígenos y carbonos de los
distintos filamentos formando estructuras laminares plegadas en
zigzag. Un caso que suele ocurrir en esta conformación son los giros
donde 1 de cada 3 aminoácidos se encuentran en giro o turns o
loops donde las cadenas invierten su dirección en paralelas y
antiparalelas esta es dado por la proteína glicina.
3. Terciaria con distribución tridimensional: Se refiere al modo en que la cadena
polipeptidica se pliega o se curva para formar la estructura plegada o compacta de las
estructuras solubles. Aquí encontramos fuerza de Vander Walls, interacciones
hidrofóbicos puentes de hidrogeno, de disulfuro y además enlaces peptidico.
4. Cuartenaria con organización de subunidades: Solo la alcanzan las proteínas que
poseen mas de una cadena polipeptidica, en ella pueden intervenir enlaces covalentes
y no covalentes. Una de las ventajas de esta modo de estructura es la estabilidad ya
que reduce su superficie y volumen, además posee economía genética y aumento de
la eficiencia, posee sitios activos en posiciones adecuadas, y además cooperatividad.

Estructura jerárquica:

Como dijimos la estructura tridimiencional está determinada por la secuencia

aminoacidica. Si se trata de cambiar la forma de la proteína esta cambiara pero luego
volverá a su misma estructura ya que ahí es donde alcanza la mayor estabilidad.

Clases de proteínas en función de su estructura:

a. Fibrosas: Forman largos filamentos u hojas, poseen solo tipo de

estructura secundaria ya sea lamina beta o alfa hélice. Poseen función
estructural manteniendo unidos diversos elementos celulares y tejidos,
son las principales proteínas de la piel, tejido conectivo y de las fibras
animales como el pelo y la seda. Confieren fuerza o elasticidad, son
insolubles en agua por lo que predominan aminoácidos hidrofóbicos.
Características estructurales: En estructura primaria se caracteriza por la
repetición más o menos ordenada de algunos aminoácidos
principalmente la alanina y la glicina. En estructura secundaria son la
base fundamental de las proteínas fibrosas y aquí aparecen:
1. Alfa hélice: Como la queratina que se encuentra en
el pelo y las uñas posee un posee un 25 % de
aminoácidos hidrofóbicos, posee dureza y
flexibilidad. Posee enlaces cruzados S-S.
2. Beta plegada: También se encuentra la queratina
pero en su conformación beta y no alfa. Además
está la fibroína que constituye las fibras de los
gusanos y arañas, es resistente y flexible. En
secuencia primaria presenta una secuencia alterada
de residuos aminoácidos los que son glicina alanina
o serina. En su estructura secundaria predomina la
lámina beta antiparalelas y conduce al
empaquetamiento. Poseen enlaces de Vander
Walls. Aquí también está el colágeno principal
constituyente del tejido conectivo y presente en
 casi todo el cuerpo posee una estructura simple y
única, su unidad básica es el tropocolageno.

b. Globulares: Se pliegan en forma esférica o globular, poseen varios tipos

de estructura secundarios además de codos y giros beta. Realizan la
mayoría del trabajo químico de la célula, gracias la difracción de rayos x
se pueden ver. Posee regiones con estructuras secundarias como la
mioglobina, estas regiones se pliegan unos sobres otras dando una
estructura terciaria densamente empaquetada de aspecto globular y
además pueden quedar huecos donde se encuentran los grupos
prostéticos. Las proteínas globulares poseen dominios proteicos que le
dan una función definida. Algunas de sus características: las proteínas
primarias suelen tener un dominio y las grandes múltiples que realizan
funciones diferentes, hay dominios de plegado para alfa y beta plegada.
Poseen un exterior e interior definido. Siempre poseen los componentes
hidrofóbicos hacia adentro y los hidrofílicos hacia afuera.

Plegamiento de las proteínas: Una proteína residen ensamblada posee su estructura primaria y
para que sea funcional debe plegarse correctamente a una forma tridimensional única:

1. Auotoensamblaje: Donde la proteína se ensambla sin ninguna otra ayuda

2. Ensamblamiento dirigido: La proteína se pliega gracias a la acción de otras proteínas
llamadas chaperinas las que impiden que se plieguen prematuramente o HSP.

El plegamiento de las proteínas es muy importante ya que si se ensambla mal una proteína es
capaz de generar un prion que es una proteína patógena que tiene alterada su estructura
terciaria y solo está compuesto por aminoácidos. Estos entran al cuerpo y consiguen
transformar mas proteínas a priones causando enfermedades neurodegenerativas con la
enfermedad de las vacas locas o en los hombres Creutzfeldt- Jacob

Degradación de proteínas: Se degradan por medio de dos vías:

1. Lisosomas: Degradan de manera no selectiva

2. Proteosomas: A través de marcaje selectivo con ubiquitina que es una proteína y la
mas conservada a lo largo de la evolución presente en los eucariontes.

Hemoproteinas: Hemoglobina

La proteínas que se unen al oxigeno son las globinas. Se conocen cuatro tipo de globinas, la
hemoglobina presente en los hematíes y transporta oxigeno a través del torrente sanguíneo con gran
afinidad al oxigeno, la mioglobina proteína que transporta oxigeno en los músculos rojos, la citoglobina
en el sistema nervioso que producen colágeno y la neuroglobina en las neuronas donde son reservorio
de oxigeno, las dos últimas poseen funciones desconocidas. El transporte de oxigeno por la sangre es
esencial para el metabolismo, este es transportado disuelto en el plasma que es muy poco por su baja
solubilidad y el 97% se une por una unión reversible con la hemoglobina.

La hemoglobina

Proteína conjugada formada por 4 subunidades que están compuestas por una porfirina que posee
hierro en estado ferroso que es el llamado grupo Hem que está unido a la cadena polipeptidica. La Hb A
constituye la mayor cantidad de Hb del adulto y está formada por dos cadenas alfas y dos betas.
 Mecanismo de unión de oxigeno

El oxigeno se une al grupo hemo un anillo que pertenece a la familia de las porfirina con un ion ferroso
FE+2 en el centro. EL ion ferroso posee coordinación octaédrica y forma 6 enlaces: 4 para el N del anillo
porfirinico, 1 con el N de las His 93 proximal y el sexto enlace puede ser para el agua formando
desoxihemoglobina o para el oxigeno junto a His 64 distal formando la oxihemoglobina. En si la
hemoglobina posee 2 histidina una proximal y una distal. El CO se una al FE+2 con la mayor afinidad y
luego vendría el O2, su afinidad es cooperativa ya que si ya se coloca la 1ra molécula de oxigeno la
segunda será más fácil colocarla y así sucesivamente.

En el ambiente celular el hierro de la mioglobina no es fácilmente oxidado pero en el exterior el hierro

se oxida lentamente formando metamiohemoglobina incapaz de unir oxígenos sino una molécula de
agua.

Metahemoglobinemia

La hemoglobina posee un Fe+2 pero pequeñas cantidades de Fe de la Hb a veces son oxidados

produciendo esta metahemoglobina con un FE+3, aunque la enzima diaforase lo repara, pero si se no lo
hace esto se acumula. Esto sucedía como anomalía con las personas de sangre azul en los tiempos
pasados los cuales poseían sangre azul por la presencia de Fe+3 que igualmente poco eficaz para unir
O2. La diaforase en este tipo de sangre es muy ineficaz. Aunque con azul de metileno esto se puede
revertir por un rato.

La hemoglobina presenta 2 estructuras estables y distintas:

1. Desoxihemoglobina: O también llamada conformación T tensa posee muchos puentes salinos entre
sus unidades y dentro de ella. A medida que capta oxigeno se rompen y alcanza la conformación R o
relajada. Poco afín con O2

2. Oxihemoglobina: Conformación tipo R o relajada. Es muy afín con el O2 y se satura rápido. Posee una
curva de unión sigmoidea o cooperativa que es entendida como el resultado de la hibridación de las
curvas para ambos estados Hb con alta y baja afinidad con el oxigeno. La unión cooperativa da a la
hemoglobina mayor sensibilidad a las pequeñas diferencias de la concentración de oxigeno entre los
tejidos y los pulmones permitiendo a la Hb unir oxigeno en los pulmones donde la presión de oxigeno es
alta y liberar en los tejidos donde la presión de oxigeno es baja. También aparece aquí el coeficiente de
utilización de la Hb que es la fracción de Hb que cede su O2 al tejido, en reposo es alrededor del 25%
pero en ejercicio intenso esto cambia al triple es decir entrega 75%.
También podemos analizar la unión del oxigeno a la mioglobina en donde se nota que la mioglobina
posee una alta afinidad al oxigeno, por ende se satura más rápido que la Hb

Reguladores de la unión de la Hb al O2

La unión es regulada por el 2,3-bisfosfoglicerato BPG. Este estabiliza a la Hb en estado T reduciendo su

afinidad al oxigeno, es importante en la adaptación a la altura ya que si la persona sube la presión
disminuye y por ende también la presión de oxigeno, pero a las pocas horas se incrementa la
concentración de BPG en la sangre y restaura la liberación de O2 de los tejidos.

Factores que afectan la unión de la Hb con el O2

La unión de la Hb al O2 se ve afectada por diversos factores como la temperatura, donde a media que
aumenta el oxigeno en menos afín, si disminuye demasiado es demasiado afín. También depende de la
presión parcial del CO2 si hay mas hay menos saturación y del pH mejor más alto.

Efecto Bohr

Caso especial del CO

El monóxido de carbono interfiere en el transporte de O2 para formar carboxihemoglobina que es unas

250 veces más afín que el O2, por lo tanto en un incendio no se dispondrá de Hb para el O2. Se debe
inducir O2 al 100% para invertirlo.

Igualmente la Hb puede transportar CO2 y H2O desde los tejidos y pulmones para su excreción, reacción
catalizada por la anhidrasa carbónica de los eritrocitos, transporta un 20% disuelto y lo otro como CO2 y
HCO3- (El O2/Fe , el H+/Histidina y el CO2/Globina)

Hemoglobina fetal y otras

La hemoglobina fetal es la mas importante hasta la madurez fetal pero luego va siendo reemplazada por
la Hb A. Es constituida por dos cadenas alfa y dos gamas. Tiene mayor afinidad al O2 que la Hb A para
recibir primero que la madre y posee una curva de disociación desviada hacia la izquierda que significa
que el feto cede el O2 a los tejidos más rápido ya que está este en un ambiente hipoxico.

Hemoglobinopatías

1. Hemoglobina S: Conocida como anemia falciforme o anemia drepanocitica. Causa una forma anormal
en el eritrocito y duras 30/120 días de vida. Todo esto porque el glutamato es no polar no cargado
debiendo ser polar cargado. Puede obstruir vasos sanguíneos, además aumenta con la malaria que es
una ventaja

2. Talasemias: Enfermedades genéticas de la sangre por la mala producción de Hb normal resultando

anemia. En si se alteran las subunidades alfa y beta, por ende puede ser beta o alfa talasemia y estas dos
se subdividen en talasemia mayor 2 genes heredados y la menor solo 1.

Proteínas glicosiladas o glicadas en la sangre

El aumento de la glucosa produce el glicamiento de las proteínas circundantes en esto se basa el

examen de Hb glicosiladas para medir a los diabéticos ya que refleja la glicemia en tiempos largos