e*pulsando una mol cula de agua.

 edesprende un 61  del grupo carbo*ilo delprimer amino(cido

y un 6  del grupoamino del siguiente.  l enlace formadoentre los (tomos ) y / de los
gruposcarbo*ilo y amino se llama enlacepeptídico. !+ried 8.,  990&:ndipéptidoes una mol cula
formada por dos amino(cidos unidos por un enlacepeptídico. :ntripéptidotiene tresamino(cidos
unidos por dos enlacespeptídicos, untetrapéptidotiene cuatroamino(cidos, y así sucesivamente.
Losp ptidos que tienen m(s de 40 a 50amino(cidos sonpolipéptidos. Lasproteínasson polip ptidos
con algunafunción biológica. !)arey +., $00;&3odos sonα -aminoácidos, lo que significaque el
grupo amino en cada uno es unsustituyente en el (tomo de carbono,siguiente al grupo
carbonilo. <iecinueve delos $0 amino(cidos son aminas primarias,/ $, y =nicamente difieren en la
naturale adel sustituyente unido al carbono, llamadocadena lateral. !"c"urry #., $00%&+ig. $.
structura de los amino(cidos !-udesir23, et al, $04&Los amino(cidos e*isten en disoluciónacuosa
principalmente en la forma de union dipolar, ozwitterion!del alem(nzwitter , que significa
>híbrido?&. !"c"urry#., $00%&Los  @itteriones de los amino(cidos sonsales internas y, por lo
tanto, tienenmuchas de las propiedades físicasasociadas con las sales. 3ienen momentosdipolares
grandes, son solubles en aguapero insolubles en hidrocarburos y sonsustancias cristalinas con
puntos de fusiónrelativamente altos. !"c"urry #., $00%& -dem(s, los amino(cidos sonanfóteros,ya
que pueden reaccionar como (cidos ocomo bases, dependiendo de lascircunstancias. n disolución
(cida acuosa,un  @itterion de amino(cido es una basequeaceptaun protón para producir
uncatiónA en disolución b(sica acuosa, el @itterion es un (cido que pierdeun protónpara formar
un anión. /ótese que es elcarbo*ilato, )1$ el que act=a como el sitiob(sico y acepta un protón
en la disolución(cida, y es el catión amonio, / 4, el queact=a como el sitio (cido y dona un
protónen la disolución b(sica. !"c"urry #., $00%&Los amino(cidos soportan los cambios deacide  y
alcalinidad y por lo tanto sonimportantes amortiguadores biológicos.! olomon B., et al, $0 4&+ig.
4. -mino(cido con p  de 7 ! olomon B.,$0 4&Los $0 amino(cidos comunes puedenclasificarse
como neutros, (cidos ob(sicos, dependiendo de la estructura desus cadenas laterales. Cuince de
los veintetienen cadenas laterales neutras, dos!(cido asp(rtico y (cido glut(mico& tienenuna
función e*tra de (cido carbo*ílico ensus cadenas laterales, y tres !lisina,arginina e histidina&
tienen grupos aminosb(sicos en sus cadenas laterales.!"c"urry #., $00%& in embargo, la cisteína !
un tiol& y latirosina !un fenol&, es usual clasificarlosA

como amino(cidos neutros, tienen cadenaslaterales d bilmente (cidas que puedendesprotonarse

en una disoluciónfuertemente b(sica. !"c"urry #., $00%&ntre los amino(cidos con
cadenaslaterales no polares, encontramosD LaGlicinaes el amino(cido m(s pequeño,porque no
tiene cadena lateral. l principalservicio que ofrece es a la cadena mismade polipptidos. Buede
añadir longitud yfle*ibilidad a un poli p ptido, sin sacrificar la resistencia ni tener por sí
mismodemandas espaciales. !)arey +., $00;&<espu s de la glicina, los siguientes
cuatroamino(cidos tienen grupos alquilo !E&como cadena lateralD la Alanina!E Fmetilo&,Valina!E
F isopropilo&,leucina!EF isobutilo& y laisoleucina!E Fsec-butilo&.3odas son cadenas laterales
hidrofóbicas,y aunque se parecen electrónicamente, sutamaño es diferente. La -lanina es un
pocom(s grande que la 8licina, la Galina unpoco m(s grande que la -lanina, laLeucina un poco m(s
grande que la Galina,y la 'soleucina es algo m(s esf rica que laLeucina. !)arey +., $00;& n
comparación con ellas, la presencia dea ufre en su cadena lateral hace que laMetioninasea algo
m(s polari able, yaumenta su capacidad de participar enfuer as de dispersión. !)arey +.,
$00;&LaProlinaes relativamente compacta ytiene fle*ibilidad conformacional limitadaporque su
cadena lateral es cíclica. -dem(s, las amidas de la prolina no tienenenlaces /H , así que no pueden
formar puentes de hidrógeno. n consecuencia, lapresencia de prolina afecta la forma de
unacadena peptídica, m(s que la mayoría delos dem(s amino(cidos. !)arey +., $00;&Lafenilalaninay
eltriptófanoposeencadenas laterales que contienen anillosarom(ticos, grandes e hidrofóbicos.
-dem(s de ser mayor que la fenilalanina,el triptófano tiene un anillo arom(tico m(srico en
electrones, y es m(s polari able. u función es m(s especiali ada, y abundamenos en las proteínas
que la mayoría delos dem(s amino(cidos. !)arey +., $00;&n cuanto a los amino(cidos con
cadenaslaterales polares, pero no ioni adas laserinaes el menorA no es mucho m(sgrande que la
-lanina. )on una cadenalateral H) $1  , participa bien en lospuentes de hidrógeno, y con frecuencia
sepresenta en regiones de un p ptido queest(n e*puestas al agua. Latreoninatieneun grupo metilo
en lugar de uno de loshidrógenos del grupo H) $1  de la serina,que obstaculi a est ricamente al
grupo 1 y lo hace menos efectivo en la formaciónde puentes de hidrógeno. !)arey +., $00;&)omo
pHhidro*iderivado de la fenilalanina,latirosinatiene propiedades parecidas aella, y adem(s la
capacidad de formar puentes de hidrógeno donde interviene ungrupo fenólico H1 . !)arey +.,
$00;&Lacisteínase relaciona con la serinaporque su cadena lateral es 6) $   y no 6) $1  . La
cantidad de cisteína en unaproteína suele ser relativamente pequeña,pero su efecto sobre su
formatridimensional es apreciable. La o*idaciónde dos cisteínas convierte sus cadenaslaterales en
un puente 6) $  H  )  $ H entreellas.  sto une entre sí a dos amino(cidosque con frecuencia est(n
aleIados, y ayudaa guiar el doble  de la proteína para tener una forma específica. !)arey +.,
$00;&Laasparaginay laglutaminason amidas.Las cadenas laterales de ambas terminanen 61F)/ $, y
difieren sólo por un grupo) $. Las funciones amida son bastantepolares, e interaccionan
fuertemente conmol culas de agua mediante puentes dehidrógeno. -l igual que la serina,
laasparagina y la glutamina se encuentrancon frecuencia en las regiones de un@

p ptido que est(n en contacto con agua.!)arey +., $00;&Los amino(cidos tienen las
reaccionescaracterísticas de sus grupos funcionalesamino y (cido carbo*ílico. :na reaccióntípica
del grupo amino es la acilación. Laformación de  steres es una reaccióntípica del grupo carbo*ilo.
e puededetectar la presencia de amino(cidos por la formación de un color p=rpura altratarlos
conninhidrina. l mismocompuesto causante del color p=rpura seforma con todos los
amino(cidos en losque el grupo JHamino es primario. Laprolina, donde el grupo JHamino
essecundario, produce un compuestoanaranIado al reaccionar con la ninhidrina!)arey +., $00;&n
este informe se busca reconocer algunos amino(cidos por medio dereacciones cualitativas
colorim tricas. -dem(s de demostrar la presencia degrupos funcionales org(nicos en la
cadenalateral de algunos amino(cidos e identificar en una marcha analítica los
amino(cidospresentes en una solución problema.M T!RI "!# $ M%TODO#. n cada prueba se
utili ó un amino(cidocontrol, una solución problema y unasolución de clara de huevo D; con
aguadestilada. - e*cepción de la prueba deacetato de plomo para amino(cidosa ufrados donde
no se utili ó soluciónproblema.Reacci&n de Nin'idrina. e utili ó un tubo de ensayo para calentar
suavemente  ml de (cido asp(rtico o deserina, se reali ó el mismo procedimientopara la
solución problema y la solución declara de huevo. - cada tubo se agregó 0.5ml de la solución de
ninhidrina y se calentóa baño de maría por  0 minutos.Reacci&n (antoproteica. e calentaron,
hasta que hirvieron, $ ml detirosina, solución problema y solución declara de huevo en $ ml
de (cido nítricoconcentrado. Luego se agregócuidadosamente gota a gota hidró*ido desodio
al K0 hasta alcaliniar.Reacci&n de Mill&n.e agregaron en tres tubos de ensayo por
separado 4 ml de tirosina, soluciónproblema y solución de clara huevo,respectivamente. Luego se
añadieron 5gotas de "illon a cada uno de los tubos,observando que no quedara reactivo en
lasparedes, se calentó en un baño de aguahirviendo durante 0 minutos y luego sedeIó
enfriar. <espus se agregaron 5 gotasde nitrito de sodio al .Reacci&n del ácido )lico*ílico. - 4
ml de solución de triptófanoA soluciónproblema y solución clara de huevo, seadicionaron $ ml
de reactivo de  op2ins)ole, se me cló bien y se agregócuidadosamente, por las paredes de
lostubos,  ml de (cido sulf=rico concentrado.Reacci&n de #a+a),c'i. e enfrió en un baño con
hielo tres tubosde ensayo que contenían 5 ml de soluciónde arginina, solución problema y
soluciónde clara de huevo respectivamente. eañadió a cada uno  ml de hidró*ido desodio
al 0,  ml de JHnaftol al 0.5, semecló y se les puso en baño de hielodurante 4
minutos. Luego se añadieron de0 a $0 gotas de hipoclorito de sodio, seagitó bien y despu s
de $0 segundos seañadió  ml de urea y se me cló.Reacci&n de nitropr,siato.8

e utiliaron 4 tubos de ensayo limpios ysecos, agregando $ ml de cisteína,solución problema y

solución de clara dehuevo respectivamente. e adicionó acada uno 0.5 ml de nitroprusiato de
sodio.e mecló bien y se añadió a cada uno 0.5ml de / K1 , por =ltimo se agitaron lostubos
de ensayo.r,ea del acetato de plomo.e calentaron $ ml de cisteína y soluciónde clara de
huevo con $ ml de solución dehidró*ido de sodio al K0 , luego seañadieron 0 gotas de acetato
de plomo al0, se calentó nuevamente hasta que sedio el oscurecimiento de los tubos
deensayo.r,ea de !'rlic'.e mecló  ml de (cido sulfanílico con ml de nitrito de sodio al
0.5 en tres tubosde ensayo, se deIó reposar la me cladurante 5 minutos. Luego se agregó
acada tubo  ml de tirosina, soluciónproblema y solución de clara de huevorespectivamente. Bor
=ltimo se alcaliniócon una gota de hidró*ido de amonio al$ . r,e a de a,l/. e me cló
 ml de (cido sulfanílico con $ml de triptófano, solución problema y clarade huevo
respectivamente. e deIaronenfriar en hielo durante $ minutos y seagregó  ml de solución de
nitrito de sodio!/a/1$& a cada uno, se los deIó enfriar durante 4 minutos. Bor =ltimo se
alcalinioañadiendo $ ml de /a$)14a cada uno delos tubos. r,e a de 0i,ret. - $ ml de solución
de problema seañadieron 4 ml del reactivo de Miuret, seme cló y se deIó calentar a 47 )
durante0 minutos. Bor =ltimo, se deIó enfriar.R!#U"T DO#.Reacci&n de
Nin'idrina.Comp,esto.Res,ltado.erina.-olución Broblema.- olución clara dehuevo.-3abla .
Eesultados para reacción conninhidrina.Reacci&n
(antoproteica.Comp,esto.Res,ltado.3riptófano.111 olución Broblema.- olución clara
dehuevo.1113abla $. Eesultados para reacción*antropoteica.Reacci&n de
Mill&n.Comp,esto.Res,ltado.3irosina.111olución Broblema.- olución clara dehuevo.1113abla
4. Eesultados para reacción de "illón.Reacci&n del ácido )
lico*ílico.Comp,esto.Res,ltado.3riptófano.- olución Broblema.- olución clara dehuevo.-3abla K.
Eesultados para reacción de "illón.Reacci&n de #a+a),c'i.Comp,esto.Res,ltado. -rginina.1 olución
Broblema.11

olución clara dehuevo.1113abla 5. Eesultados para reacción de a2aguchi.Reacci&n de

nitropr,siato de sodio.Comp,esto.Res,ltado.)isteína.111 olución Broblema.- olución clara
dehuevo.-3abla ;. Eesultados para reacción denitroprusiato de sodio.Reacci&n de acetato de
plomo.Comp,esto.Res,ltado.)isteína.111olución clara dehuevo.1113abla 7. Eesultados para
reacción de acetatode plomo.Reacci&n de !'rlic'.Comp,esto.Res,ltado.3irosina.111 olución
Broblema.111olución clara dehuevo.1113abla %. Eesultados para reacción de hrlich.Reacci&n
de a,l/.Comp,esto.Res,ltado.3riptófano.111olución Broblema.111 olución clara
dehuevo.1113abla 9. Eesultados para reacción de Bauly.Reacci&n de
0i,ret.Comp,esto.Res,ltado.)isteína.1olución Broblema.1 olución clara dehuevo.1113abla 0.
Eesultados para reacción de Miuret.N2"I#I# D! R!#U"T DO#.Reacci&n de Nin'idrina.Bara la
ninhidrina el resultado fue negativopara el patrón y para las dos soluciones.sto contradice a la
teoría presentado por )arey +., !$00;& ya que tanto el patróncomo la solución de huevo contienen
JHamino(cidos capaces de reaccionar conest(, formando dió*ido de carbono,amoniaco y un
aldehído.Las posibles causas de este resultado sonun error e*perimental o la contaminaciónde la
ninhidrina que no le permitióreaccionar con la cadena lateral delamino(cido estudiado.Reacci&n
(antoproteica.La reacción Nantoproteica presentó unresultado positivo para el triptófano y
lasolución de clara de huevo, pero no para lasolución problema. e confirma lo dicho en la teoría
ya que elhuevo contiene en su composicióntriptófano seg=n lo reportado por )arbaIal -., !$0 ;&.
-dem(s tanto el triptófano del huevo comoel patrón presentan un n=cleo arom(ticoque reacciona
para formar derivados nitro.+ig. K. structura del triptófano. !"c"urry #.,$00%&Reacci&n de
Mill&n.La reacción de "illón presentó unresultado positivo para el patrón tirosina yB

para la solución de clara de huevo.)arbaIal -., !$0 ;& confirma que el huevocontiene en su
composición el amino(cidotirosina que forma parte de las proteínascorporales.3ambi n,
"c"urry #., !$00%& confirma quela tirosina reacciona con el reactivo de"illón debido a la presencia
de anillosfenólicos.+ig. 5. structura de la tirosina, con su anillofenólico en la cadena E. !"c"urry #.,
$00%&Reacci&n del ácido )lico*ílico.Bara la reacción de  op2insH)ole o (cidoglico*ílico se
presentó un resultadonegativo tanto para el patrón como para lasdos soluciones estudiadas, sin
embargoesto contradice a lo reportado por )arbaIal -., !$0 ;& ya que el huevo, como seconfirmó
en la prueba Nantoproteica, sicontiene triptófano.stos resultados pudieron deberse a unerror
e*perimental de tipo sistem(tico o ala composición de los reactivos utili adosasí como la
influencia del (cido sulf=ricoutiliado en el p .Reacci&n de #a+a),c'i.La reacción de a2aguchi
presentó unresultado positivo para los 4 compuestosestudiados. )onfirmando la teoría, ya queel
huevo seg=n )arvaIal -., !$0;&presenta un contenido de arginina, unsustrato en la síntesis de
ó*ido nítrico ycreatina, adem(s necesario para la síntesisde urea. -dem(s esta prueba permite
determinar que la solución problema utiliada presenta -rginina. s importante remarcar que el
resultadom(s pró*imo a un color roIo intenso fue eldel huevo, seguido por la soluciónproblema y
por =ltimo el patrón esto sepudo deber a la concentración de argininaen el huevo y en la
sustancia problema.)arbaIal -., !$0;& reporta que 00 g dehuevo pueden contener hasta
755 mg dearginina.e confirma entonces que el grupoguanidino de la arginina reacciona
paraformar compuestos de color roIo.+ig. ;. structura del amino(cido arginina!"c"urry #.,
$00%&Reacci&n de nitropr,siato de sodio.La reacción de nitroprusiato de sodio sólopresento un
resultado positivo para elpatrón de cisteína, sin embargo seg=n)arbaIal -., !$0 ;& el huevo
contienecisteína dentro de su estructura, aunque auna concentración baIa comparada con
losdem(s amino(cidos, esta concentración esde $4; mg por cada 00 g de huevo!)arbaIal -.,
$0;&l resultado entonces se puede deber a unerror e*perimental o a la concentración
decisteína en la solución de clara de huevo.Reacci&n de acetato de plomo 3paraaminoácidos
az,4rados5La reacción de acetato de plomo sólo sereali ó para el patrón cisteína y para
lasolución de clara de huevo. l resultadofue positivo para estos dos, confirmando loreportado
por )arbaIal -., !$0;& y )arey9
+., !$00;& en cuanto a la composición delhuevo y a la confirmación estructural delamino(cido
cisteína.)arey +., !$00;& tambin reporta que lacisteína es el amino(cido responsable
delplegamiento en algunas proteínasconocidas como proteínas terciarias.n consecuencia la
formación delprecipitado al tratar estos compuestos conacetato de plomo es una consecuencia
desu conformación estructural, que se puedeobservar en la figura 7.+ig. 7. structura del
amino(cido cisteína.!"c"urry #., $00%&Reacci&n de !'rlic'.La reacción de hrlich se presentó
positivapara los tres compuestos estudiados,indicando la presencia de tirosina ohistidina, como se
observó en la prueba de"illón y seg=n lo reportado por )arbaIal -.,!$0 ;& el huevo contiene
dentro de suestructura tirosina.sta prueba tambin permitió determinar lapresencia de tirosina
en la sustanciaproblema.Reacci&n de a,l/.La reacción de Bauly presentó sustanciascoloreadas
para cada uno de los reactivos,es decir fue positiva para cada uno deellos, present(ndose un color
amarillo, roIoy naranIa para la solución patrón, soluciónproblema y solución de clara de
huevorespectivamente.ste resultado es consecuencia directa dela conformación estructural de
losamino(cidos ya que la prueba de Baulyact=a sobre las aminas. :na característicaesencial de los
amino(cidos es lapresencia de un grupo amino y unocarbo*ilo seg=n "c"urry #., !$00%&, )arey+., !
$00;& +ried 8., !990& y olomon B., etal !$0 4&.Reacci&n de 0i,ret.Bara la reacción de
Miuret se presentó unresultado positivo para el patrón y las dossoluciones estudiadas. Oa que el
reactivode Miuret act=a sobre el enlace peptídicoesto confirma lo reportado por "c"urry #.,!
$00%& y )arey +., !$00;&.Bara el patrón es poco probable que lareacción se d  fuertemente
debido a lapresencia de un solo amino(cido, sinembargo es de esperarse que el huevoreaccione
con una mayor intensidaddebido a la gran cantidad de enlacespeptídicos que se presentan en
suconformación.3ambin se pudo detectar que la soluciónproblema presenta un agregado
deamino(cidos, probablemente un pptido oproteína de alguna clase o conformación. n
consecuencia la muestra de huevoutiliada contiene una composición deamino(cidos como
triptófano, tirosina,arginina y cisteína.CONC"U#ION!#.s posible reconocer algunosamino(cidos
con reaccionescualitativas colorimtricas y losm todos adecuados. -lgunos amino(cidos
presentan ensu cadena lateral grupos funcionalesorg(nicos como la arginina, latirosina y el
triptófano.s posible identificar losamino(cidos presentes en unaC

solución problema por medio depruebas cualitativas.CU!#TION RIO.6.Cons,ltar otras reacciones

conlas c,ales se p,edan identi4icar aminoácidos por la presencia de)r,pos 4,ncionales en el
radical.Método de "owr/."todo colorimtrico de valoracióncuantitativa de las proteínas. -
lamuestra se añade un reactivo queforma un compleIo coloreado conlos proteínas, siendo la
intensidadde color proporcional a laconcentración de proteínas, seg=nla ley de LambertHMeer -F
P.l.c stemtodo consta de dos etapasD& Los iones )u$Q, en medioalcalino, se unen a las
proteínasformando compleIos con los (tomosde nitrógeno de los enlacespeptídicos. stos
compleIos )u$QHproteína tienen un color a ul claro. -dem(s, provocan eldesdoblamiento de la
estructuratridimensional de la proteína,e*poni ndose los residuos fenólicosde tirosina que van a
participar en lasegunda etapa de la reacción. l)u$Q se mantiene en soluciónalcalina en forma de
su compleIocon tartrato.$& La reducción, tambi n en mediob(sico, del reactivo de
+olinH)iocalteau, por los grupos fenólicosde los residuos de tirosina,presentes en la mayoría de
lasproteínas, actuando el cobre comocataliador. l principalconstituyente del reactivo de
+olinH)iocalteau es el (cidofosfomolibdot=ngstico, de color amarillo, que al ser reducido por
losgrupos fenólicos da lugar a uncompleIo de color a ul intenso.!1. . Lo@ry, /.#. Eosebrough,
-.L.+arr y E.#. Eandall. #. Miol., 95&7.Cons,ltar las ec,aciones8,ímicas de las reacciones 8,eno
aparecen en la ),ía.+ig. %. Eeacción por el m todo de Lo@ry.!1. . Lo@ry, et al., 95 &9.!
scria el o los posile3s5aminoácido3s5 8,e tiene lasol,ci&n pro lema completandoel c,adro
6.N:merorolema.minoácidos./o se encontraron.$/o se encontraron4/o se
encontraron.K/o se encontraron.5-rginina;/o se encontraron.7/o se utili ó muestraproblema.
%3irosina o histidina.9)ualquier amino(cido. 0)ualquier amino(cido,p ptido o proteína. 7

3abla . 'dentificación amino(cidos enlas muestras problema.;.Completar el c,adro. 