PROTEÍNAS

ES IMPORTANTE :

-FUNCIÓN BIOLÓGICA DE LAS PROTEÍNAS

-ESTRUCTURA QUÍMICA

-RELACIÓN ESTRUCTURA FUNCIÓN CON

EJEMPLOS CONCRETOS
 Estructura de los
monómeros de los
péptidos:
Los aminoácidos

Los recuadros en
blanco de los distintos
aminoácidos son los
distintos
Radicales…que marcan
las diferencias entre los
distintos aminoácidos.
Los aa presentan Isomería óptica (menos la glycina porque su R es un H. Los
aa que se encuentran en la naturaleza son todos de serie L, salvo algunos de
la pared bacteriana.
 VARIEDAD DE AMINOÁCIDOS
Hidrofóbicos: Hidrofílicos:
Neutros (sin carga):
• Fenilalanina
• Asparagina
• Alanina
• Glutamina
• Glicina • Serina
• Valina • Treonina
• Leucina • Tirosina
• Isoleucina Alcalinos (con carga
positiva):
• Prolina • Lisina
• Metionina • Arginina
• Triptofano • Histidina
• Cisteína Ácidos: (con carga
negativa)

• Aspartato
• Glutamato
CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS SEGÚN SE PUEDAN O NO
SINTENTIZAR EN NUESTRO ORGANISMO
LOS AMINOÁCIDOS SON ANFOLITOS…. Tienen propiedades
ácido- base. Se pueden comportar como ácidos o base según el
medio en que se encuentren.
A pH fisiológico se encuentran como iones dipolares
LOS AMINOÁCIDOS SE UNEN ENTRE SÍ MEDIANTE ENLACES PEPTÍDICOS
Las proteínas o polipéptidos están formadas por la unión de aminoácidos
mediante un enlace covalente entre el grupo carbonilo de un aminoácido y el
grupo amino de otro aminoácido y liberando una molécula de agua, esta
unión se llama enlace peptídico y tiene un comportamiento similar a un doble
enlace, es decir que presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano a
los átomos que lo forman.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA DE UNA PROTEÍNA

Prestar atención
a las uniones
qcas que Disposición
estabilizan la regular y
estructura periódica de los
secundaria y aa que la
ejemplos de conforman.
proteínas- Mirar
teóricas
ESTRUCTURAS SUPER-SECUNDARIAS: pueden darse cuando
se combinan alfa hélice y hoja plegada Beta de manera azarosa
EJEMPLOS…
 ESTRUCTURA TERCIARIA
Disposición irregular de los aa para formar la proteína. Prot globulares

Prestar atención a las uniones qcas que estabilizan la estructura y ejemplos de

proteínas- Mirar teóricas

Puente de
hidrógeno
 Estructura Cuaternaria
La proteína tiene más de una cadena polipeptídica, cada polipéptido tiene su
propia estructura terciaria y recibe el nombre de protómero o subunidad.

Ejemplo de la
Hemoglobina
(tetramérica)
PROTEINAS GLOBULARES Y FIBROSAS…

4°
 PROTEÍNAS DESDE LO QUÍMICO.. RELACIÓN ESTRUCTURA- FUNCIÓN-
-Son biomoléculas formadas por aminoácidos unidos entre si por enlaces peptídicos,
por tal motivo también reciben el nombre de polipéptidos.

-La organización de una proteína (estructura conformacional) está definida por

cuatro niveles estructurales : Estructura primaria, estructura secundaria,
estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada uno de estos niveles
estructurales depende de la existencia del anterior. SI UNA PROTEÍNA NO ESTÁ EN
SU ESTRUCTURA NATIVA (con la conformación adecuada) NO PODRÁ CUMPLIR SU
FUNCIÓN BIOLÓGICA.

-NO ES NECESARIO LA EXISTENCIA DE ESTOS CUATRO NIVELES PARA QUE LA

PROTEÍNA SEA FUNCIONAL. POR EJ. LAS FIBROSAS LLEGAN A TENER
ESTRUCTURA SECUNDARIA.
-LA CONFORMACIÓN QUE ADQUIERA UNA PROTEÍNA DEPENERÁ DE LA
COMPOSICIÓN Y SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS QUE LA COMPONEN
(ESTRUCTURA PRIMARIA) YA QUE INTERACTUARÁN DE DIFERENTE
FORMA GENERANDO CONFORMACIONES DISTINTAS.
CONCEPTO DE DESNATURALIZACIÓN E HIDRÓLISIS DE UNA
PROTEÍNA

Dar importancia al concepto

de cada uno y la
consecuente funcionalidad
biológica. Ver teóricas

Sólo en algunos pocos casos

la desnaturalización es
irreversible
 HEMOGLOBINA FUNCIONES

Transporta CO2 de
los tejidos a los
pulmones.
Regula el pH de la
sangre.
HEMOGLOBINA FUNCIONES

Transporta O2: de los

pulmones hacia los
tejidos.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA CON UN GRUPO
PROSTETICO UNIDO EN EL CENTRO

Es tetramérica: 2 unidades alfa y 2 beta Entre dímeros diferentes hay movilidad

que permiten cambios de conformación espacial
 Estructura del Grupo Hemo (Grupo prostético)

Núcleo de Porfirina
Es un tetrapirrol puede unirse a un metal
(en este caso será el at. De Fe).

Grupo Hemo
Es el grupo prostético de las
hemoproteinas (Mioglobina y
Hemoglobina). El Fe²+ se une al
nitrógeno de los pirroles mediante
enlaces covalentes. De esta
manera, el Fe²+ puede formar 6
enlaces covalentes
Tras la unión del oxígeno, cambia la posición de la
molécula.

Desoxihemoglobina Oxihemoglobina
con baja afinidad con alta afinidad
por el oxígeno por el oxígeno
(forma tensa) (forma relajada)
DISPOSICIÓN ESPACIAL
DEL GRUPO HEMO

La disposición
espacial de los
enlaces de Fe++
muestran los
cuatro enlaces con
los nitrógenos, uno
con la histidina
proximal de la
globina y la sexta
valencia de
coordinación es la
que se une al
Oxígeno.
El fe²⁺ se oxigena pero no se oxida

• El grupo hemo se ubica en un bolsillo hidrofóbico formado

casi exclusivamente por aminoácidos no polares de la globina.
• El Fe²⁺ en contacto con el agua se oxida a Fe³⁺ que no puede
unirse al O₂, Por ello el bolsillo hidrofóbico, al excluir al agua,
evita que el Fe²⁺ se oxide.
• La función biológica de las hemoproteinas depende tanto del
grupo prostético hemo como de la porción protéica, la
globina.
 En la forma
desoxigenada
predomina la forma
tensa (T) que tiene
afinidad muy baja por el
O2. A medida que
aumenta la presión de
O2, el primer hemo se
oxigena y desplaza la
estructura de la Hb a la
conformación relajada
(R) mucho más afín por
el O2. El segundo hemo
se oxigena más
fácilmente que el
primero y se repite el
mismo proceso con los
demás grupos hemo.
Cambios de conformación de la
Hemoglobina
 La Hemoglobina es una proteína
alostérica- Efecto Bohor-
La hemoglobina es una proteína alostérica ya que puede
sufrir cambios en su conformación debido a la unión de
efectores alostéricos. Estos se unen en un sitio diferente al
sitio de unión del oxígeno.

Al unirse a la porción proteica, estos efectores alostéricos

producen un cambio conformacional que se traduce en la
disminución de la afinidad de la Hemoglobina por el O2

Los efectores alostéricos de la hemoglobina son:

H⁺
CO2
2,3-bisfosfoglicerato (BPG)
Efecto del pH en el porcentaje de
saturación de la hemoglobina
Bajo pH disminuye la afinidad
de la hb por el O2
 Tejidos

La forma desoxigenada de la Hb se conoce como forma “T” (tensa) y la

encontramos en los tejidos.
La forma oxigenada de la Hb se denomina “R” (relajada) y la
encontramos en los pulmones.
 Ácido 2,3- bisfosfoglicérico (2,3-BPG)

Se forma a partir del 1,3-DPG (vía glucolítica) y se encuentra en grandes

cantidades en el eritrocito. Funciona como efector alostérico negativo
para la Hb.

Se une con fuerza a la desoxihemoglobina (HbH), manteniendo

a la hemoglobina en estado desoxigenado facilitando la
liberación de oxigeno a los tejidos ya que disminuye la afinidad
de la hemoglobina con oxigeno. No se une a la oxihemoglobina
(HbO). La unión del BPG y del O2 a la Hb es mutuamente
excluyente.

Hb-BPG + O2 HbO2 + BPG

 Transfusiones de sangre

Sin BPG la Hb se
hace muy afín al
oxígeno y su
liberación no es
posible.

En los bancos de sangre los niveles de BPG disminuyen mucho durante el almacenamiento de la sangre. Los eritrocitos
tardan 24 hs en recuperar la mitad del nivel normal de BPG. No se puede restituir el BPG a los eritrocitos porque no
atraviesa la membrana plasmática. Sin embargo, se agrega al medio de suspensión una sustancia que sí la atraviese y una
vez en su interior se transforma en BPG.
 Adaptación a la altura
• Por encima de los 3000 m sobre el nivel del mar una persona
se “apuna” ; le duele la cabeza, se agita con facilidad y se
cansa. Esto se debe a que la PO₂ es más baja que a nivel del
mar.
• Cuando disminuyen los niveles de O₂ en el aire, la sangre no
se encuentra totalmente saturada y el organismo reacciona
de dos formas:
 En horas, produciendo un aumento de alrededor del
doble en la concentración de BPG en los glóbulos rojos.
Por que??
 En días, aumentando el número de glóbulos rojos.
Habitantes de La Paz (Bolivia) tienen en doble de BPG por glóbulo rojo y el doble
de glob rojos también.
 Tipos de hemoglobina
Hemoglobina • Posee dos cadenas a y dos cadenas b.
Se encuentra en un 96% en el adulto
Adulta (HbA1)

Hemoglobina • Posee dos cadenas a y dos cadenas d.

Adulta (HbA2) Se encuentra en un 3% en el adulto

Hemoglobina • Posee dos cadenas a y dos cadenas g.

Fetal (HbF) Se encuentra en un 1% en el adulto
Diferencias en la saturación
de la HbF y la HbA
El feto obtiene el O₂ de la
circulación materna.
Esta transferencia se ve
facilitada porque las
subunidades de la HbF
(a₂g₂) tiene mayor
afinidad que la HbA
(a₂b₂). Las cadenas g
tienen aminoácidos
neutros en lugar de los
básicos en el extremo NH₂
terminal de las
subunidades b, sitio de
unión del BPG.
El BPG no puede unirse a
la HbF y prevalece la
estructura R, más afín por
el O₂ .
 Anemia falciforme
La sustitución de dos ácidos glutámicos (Aminoácidos polares) por dos
valinas (aminoácidos hidrofóbicos) en la posición 6 de la cadena b, en la
superficie externa de la molécula, crea un punto de contacto hidrofóbico,
“adhesivo”. Esto hace que las moléculas de desoxiHbS modifiquen su
solubilidad a.
Las hemoglobinas anómalas se asocian entre sí y forman
agregados fibrosos y largos responsables del aspecto
falciforme de los glóbulos rojos en forma de hoz.
EJEMPLO QUE DA CUENTA DE LA IMPORTANCIA
RESPECTO A LA RELACIÓN ESTRUCTURA FUNCIÓN
Estructura Nativa de una proteína: aquella con la que puede cumplir su
función biológica (puede ser 2daria, 3aria, 4naria.)

LA FORMA QUE ADQUIERA LA PROTEÍNA EN EL ESPACIO ES CONDICIÓN

ESENCIAL PARA QUE PUEDA CUMPLIR SU FUNCIÓN Y ESTÁ
ESTRECHAMENTE RELACIONADA CON LA COMPOSICIÓN AMINOACÍDICA
Y SECUENCIA (ESTRUCTURA PRIMARIA).

EJEMPLO: CASO DE ANIMIA FALCIFORME..

mioglobina
¿Donde se encuentra la mioglobina?
Estructura terciaria de la mioglobina
 Grupo hemo

CON OXÍGENO

SIN OXÍGENO
• Desoximioglobina: es una mioglobina
reducida sin oxigeno.

• Oximioglobina: es una mioglobina reducida,

rica en oxigeno

• Metamioglobina: es una mioglobina

oxidada, esto quiere decir que ha estado en
contacto con el oxigeno un tiempo
prolongado
Desoximioglobina
Curva de disociación del oxigeno en la
mioglobina
Colágeno
El colágeno es el principal componente de:

• Piel
• Hueso
• Tendones
• Cartílago
• Vasos sanguíneos
• Dientes
 ESTRUCTURA DEL COLÁGENO

-La molécula de colágeno se llama

TROPOCOLAGENO formado por
tres cadenas polipeptídicas.

Las tres cadenas polipeptídicas

pueden ser iguales o diferentes
pero siempre con la secuencia
(Gly-aa-aa)n

El tropocolágeno tiene estructura

Secundaria exclusiva: TRIPLE
HELICE

Las moléculas de tropocolágeno se

asocian formando fibrillas y
fibras.
hélice de colágeno

Lisina
Hidroxilisina
tropocolàgeno
Función del colágeno:
Soporte
 ENZIMAS:
catalizadores biológicos que
aceleran el curso de una
reacción química
 TIPOS DE ENERGIA

Existen distintos tipos de energía:

Ej: potencial – cinética – calórica – eléctrica – química

TERMODINAMICA: ciencia que estudia los cambios

energéticos del universo.

La termodinámica tiene en cuenta la energía del estado

inicial y la del estado final (sin importarle el trayecto)

SISTEMA: parte del universo que se aisla para su estudio

 PRIMERA LEY DE LA TERMODINAMICA
“La energía no se crea ni se destruye, solo se
transforma”
Durante la transformación energética:
-Una parte de la E se pierde: “E inútil” = entropía (S)

-Una parte de la E se conserva: “E útil para realizar trabajo”= energía

libre (G).

A B

ΔG= Gf – Gi

ΔG= GB-GA
ΔG negativo: Rn exergónica (espontánea)
ΔG positivo: Rn endergónica ( no espontánea)
 SEGUNDA LEY DE LA TERMODINÁMICA: La
entropía (E inútil) tiende a aumentar el desorden del
universo.

TERCERA LEY DE LA TERMODINAMICA: Es una

extensión de la segunda ley y se relaciona con la
determinación de los valores de la entropía.
¿QUÉ HACE UN CATALIZADOR BIOLÓGICO?
¿CÓMO ACELERA LA REACCIÓN QCA?

La ENZIMAS
disminuyen la ENERGIA
DE ACTIVACION de la
reacción que catalizan
No afectan el ΔG
 ALGUNAS PROPIEDADES ENZIMÁTICAS:

a) Aceleran las reacciones qcas

b) Reconocen a una molécula llamada sustrato con alta
especificidad dado que existe una región especifica de
reconocimiento y unión llamada sitio activo
c) Altamente eficientes, permiten economizar energía a la célula
d) Regulables: tienen mecanismos de control de la velocidad de
reacción: existen inhibidores, activadores, etc.
e) Actúan en muy bajas concentraciones
f) No se alteran luego de la reacción química y por lo tanto son
reutilizables como catalizadores.
g) Se regeneran
h) No afectan la posición del equilibrio de reacción. El estado final es
el mismo pero se llaga mucho más rápido
 CONCEPTO DE SUSTRATO Y PRODUCTO

SUSTRATO (S): Sustancia química sobre la cual actúa la enzima para

transformarla en producto. Es lo que en química se lo llama reactivo
PRODUCTO (P): Es el sustrato transformado por la acción enzimática.
SITIO ACTIVO: Lugar de unión entre la enzima y el sustrato
SITIO CATALÍTICO: Lugar del sitio activo donde se produce
específicamente la reacción qca.
TEORÍAS QUE EXPLICAN LA UNIÓN DE LA ENZIMA CON EL
SUSTRATO:

1- MODELO DE LLAVE CERRADURA

2- MODELO DE AJUSTE INDUCIDO

1-Modelo de llave cerradura
 CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS:
A- ENZIMAS SIMPLES: apenas se sintetizan pueden cumplir su
función, Ej. pepsina, ureasa ,tripsina, ETC.

B- ENZIMAS CONJUGADAS: Contienen una

Parte proteica  denominada APOENZINA
Parte no proteica  denominada COFACTOR que pueden ser:

Coenzimas
Iones
Grupos prostéticos

APOENZIMA + COFACTOR: HOLOENZIMA o ENZIMA

CONJUGADA
CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS:
 COFACTORES…
1-Iones: como Mg+, Mn+, Zn+, Fe su función es la de tomar o
ceder electrones
Ej.
Enzima Cofactor
Catalasa Fe+
Citocromo oxidasa Cu+
ATPasa de la membrana Na+

2- Coenzima: Moléculas orgánicas ,su función es tomar o ceder grupos químicos y

electrones. Son dinucleótidos
Ej. NAD+ toma e- y H+ y el NADH cede e- y H+
FAD+ toma e- y H+ y el FADH cede e- y H+

Mecanismo de acción de la coenzima NAD:

NADH NAD+
Ac pirúvico ------------------------> Ac láctico
Enzima Láctico deshidrogenasa

C3 O3 H4 <------------------------
NAD+ NADH C3 O3 H6
 CINÉTICA ENZIMÁTICA:
Estudia la velocidad de las reacciones químicas
catalizadas por enzimas

Factores que afectan la cinética enzimática: Temperatura- PH- Concentración

de sustrato- Concentración de Enzima- Presencia de Inhibidores y activadores

Estudiaremos el comportamiento de dos tipos de enzimas:

1- MICHAELIANAS: Se denominan así porque responden a la ecuación

química propuesta por Michaelis Menten. Si graficamos su comportamiento a
medida que agregamos sustrato a una reacción en condiciones de P , T ,
concentración de enzima constante, es hiperbólico. Tienen estructura terciaria.

2- ALOSTÉRICAS: Se denominan también reguladoras. Si graficamos su

comportamiento a medida que agregamos sustrato a una reacción en
condiciones de P , T , concentración de enzima constante, es sigmoideo.
Tienen estructura cuaternaria, con más de un sitio activo y además poseen otro
denominado alostérico o regulador . Se analizará su comportamiento más
adelante
EFECTO DE LA TEMPERATURA Y EL PH PARA CUALQUIERA DE LOS DOS
TIPOS DE ENZIMAS TANTO MICHAELIANAS COMO ALOSTÉRICAS……

Actividad enzimática en
función del pH
EFECTO DEL SUSTRATO EN LA CINÉTICA ENZIMÁTICA-
SÓLO PARA ENZIMAS MICHAELIANAS

Concentración de Enzima,
Temp y Ph: Cte

El parámetro Km hace referencia a la afinidad de la enzima por el

sustrato. A menor Km mayor afinidad de la enzima por el sustrato
ya que se necesita menor concentración de sustrato para alcanzar
la mitad de la velocidad máxima de reacción. A su vez a menor KM
mayor afinidad por la enzima y su sustrato
 INHIBIDORES

TIPOS DE INHIBIDORES:

IRREVERSIBLES: Se unen de manera irreversible a

la
enzima produciendo daño permanente. (Ej. venenos
organofosforados/acetilcolinesterasa)

REVERSIBLES: Se unen reversiblemente a la enzima

disminuyendo la actividad enzimática:

A)INHIBIDORES COMPETITIVOS

B) INHIBIDORES NO COMPETITIVOS
EFECTO DE INHIBIDORES REVERSIBLES (CASO DEL
INHIBIDOR COMPETITIVO) EN LA CINÉTICA ENZIMÁTICA-
SÓLO PARA ENZIMAS MICHAELIANAS

E + I ----> E-I ----- X -----> P

Parámetros cinéticos
Km aumenta - Su efecto se puede revertir
Vmax constante aumentando la [S].
EFECTO DE INHIBIDORES REVERSIBLES (CASO DEL
INHIBIDOR NO COMPETITIVO) EN LA CINÉTICA
ENSIMÁTICA- SÓLO PARA ENZIMAS MICHAELIANAS

Parámetros cinéticos
Su efecto no se puede invertir
Km constante
aumentando la [S].
Vmax disminuye
INHIBICIÓN COMPETITIVA INHIBICIÓN NO COMPETITIVA

I y S químicamente semejantes I y S químicamente distintos

Unión del I al sitio activo Unión a otro sitio distinto del activo

Se revierte con el aumento de S No se revierte con el aumento de S

V. Máx Y Km son los mismos que V. Máx disminuye

sin el Inno se altera

Km aumenta Km constante
 ENZIMAS ALOSTERICA o REGULADORAS

• Frecuentemente tienen estructura cuaternaria (proteínas

oligoméricas)

• Tienen un SITIO ACTIVO donde se une el SUSTRATO

• Tienen uno o más SITIOS ALOSTERICOS, donde se unen los

MODULADORES ALOSTERICOS

MODULADORES ALOSTERICOS PUEDEN SER:

POSITIVOS: aumentan la afinidad de la

enzima por el sustrato

NEGATIVOS: disminuyen la afinidad de la

enzima por el sustrato
ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS ALOSTÉRICAS
 ENZIMAS ALOSTÉRICAS O REGULADORAS
Participan principalmente en vías metabólicas
Otro ejemplo de
Vía metabólica y
procesos de retro
alimentación por
feedback negativo
CINÉTICA DE LAS ENZIMAS ALOSTÉRICAS
El comportamiento no
responde a la
ecuación de
Michaelis- Menten.
NO ES HIPERBÓLICA
SINO SIGMOIDEA-
V.Max

Conc. de
enzima, Temp y
ph, constantes

Efecto
cooperativo
REGULACIÓN EN ENZIMAS ALOSTÉRICAS
ZIMÓGENOS O PROENZIMAS:

Algunas enzimas se fabrican en forma inactiva. Esto permite que las mismas no
puedan actuar sobre la misma célula que la produce. La forma inactiva presenta
por lo general mayor número de aa, este resto bloquea el sitio activo de la enzima
impidiendo la unión al sustrato (actúa como un tapón del sitio activo). Para que la
enzima se active se deberá eliminar este resto de aminoácidos, quedando el sitio
activo libre. El resto se elimina generalmente por la acción de alguna enzima
específica.
Ej. Las enzimas pancreáticas degradan distintos compuestos químicos como
proteínas, lípidos o carbohidratos. Estas son fabricadas por el páncreas pero su
lugar de acción es en el intestino. Por tal motivo dentro del páncreas se fabrican
en forma inactiva y una vez liberadas la luz intestinal otra enzima produce su
activación.
Ejemplo:
Proteasa
Tripsinógeno ------------------------> Tripsina + Resto
(Enzima pancreática de acción (enzima activa)
intestinal en forma inactiva)
 REGULACION DE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA

MECANISMOS:
1) A CORTO PLAZO (rápidos):
Modifican la actividad enzimática sin modificar la [E]
• REGULACION ALOSTERICA
• REGULACION POR MODIFICACION COVALENTE
• ZIMOGENOS

2) A LARGO PLAZO (lentos):

Operan a nivel genético modificando la [E]
• INDUCCION (aumenta la síntesis de la enzima)
• REPRESION (disminuye la síntesis de la enzima
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA. Contribuyen a la homeostasis
MECANISMOS:
1) A CORTO PLAZO (rápidos): Modifican la actividad enzimática sin modificar la [E]
REGULACION ALOSTERICA
REGULACION POR MODIFICACION COVALENTE
ZIMOGENOS
2) A LARGO PLAZO (lentos): Operan a nivel genético modificando la [E]
• INDUCCION (aumenta la síntesis de la enzima)
• REPRESION (disminuye la síntesis de la enzima

•1- A CORTO PLAZO: Por ejemplo:

• a-los efectores alostéricos en vías metabólicas;

•b-por modificaciones covalentes tal es el caso de fosforilaciones

gno (inact) gno (act), caso del músculo.
Gno fosforilasa-P

• Quinasas: fosforilan enzimas (con gasto de ATP)

• Fosfatasas: desfosforilan enzimas

C- por proteólisis, tal es el caso de zimógenos (por ej. Tripsinógeno se sintetiza en

páncreas va a intestino, se produce proteólisis y se forma tripsina que degrada
proteínas).
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA. Contribuyen a la homeostasis

2- REGULACIÓN A LARGO PLAZO:

2- El caso de operones en procariotas (lactosa- tryptofano). En hígado e

intestino también se genera ese tipo de regulación.

3- Con muy poco sustrato o ausencia de cofactores se altera la

conformación de la enzima y se hace más suceptible a la degradación. A
su vez altas concentraciones de sustrato puede hacer de inductor a la
síntesis.
MEMBRANA CELULAR
 Membrana Plasmática
FUNCIONES :
• Límite externo. Considerar la importancia para la homeostasis.
• El intercambio de materia.
• Lugar de reacciones metabólicas (respiración – fotosíntesis)
• Es permeable y selectiva a la vez: Es una propiedad que implica la
regulación del intercambio entre la célula y el medio que la rodea.
Gracias a ello entra sólo lo necesario y no sale lo que es útil para la
célula, además permite el almacenamiento de determinados iones,
generación y mantenimiento de gradientes de concentración, etc.
• Protección
• Receptora de señales extracelulares
• Reconocimiento celular
• Comunicación entre células
• Anclaje de moléculas del citoesqueleto o matriz extracelular
 Exterior

Interior

Estructura de una membrana celular

(la presencia de colesterol me da indicios que es una célula animal):
Es importante saber..
-MODELO DE MOSAICO FLUIDO- Singer y Nicholson- (1972) ¿Por qué ese
nombre?
-Considerar la estructura química de sus componentes y la relación en
cuanto a la ubicación en la membrana y función biológica de cada uno.
- ¿Qué características le atribuyen la asimetría? Por qué es fluida?
MEMBRANA PLASMATICA COMPOSICION QUIMICA:
Lípidos- Proteínas e Hidratos de Carbono

1) LIPIDOS:
Aproximadamente 40% del
peso seco.
Barrera de permeabilidad.
Otorgan la fluidez a la MP.
FOSFOLIPIDOS
(alta proporción;
la mayoría fosfoglicéridos)
ESFINGOLIPIDOS
(menor proporción)
COLESTEROL
(alta proporción en células
animales; ausente en
bacterias y plantas)
Distribución asimétrica
(fosfatidilcolina y esfingomielina
predominan en Cara Externa ; el
resto en Cara Interna
fosfatidilserina,
fosfatidiletanolamina, inositol.
 MOVIMIENTOS DE LOS FOSFOLIPIDOS

• El movimiento de los
FL le da fluidez a las
membranas.

• El colesterol
restringe el
movimiento de los FL
(rigidez)
 2- PROTEINAS DE LA MEMBRANA
Aproximadamente 60% del peso seco - Transporte (canales, carriers,
bombas) - Receptores de señales.- Enzimas.

PROTEINAS INTEGRALES:
- “Encajadas” total o parcialmente Exterior
en la bicapa.
- Sus restos hidrofóbicos
interactúan con las colas de los FL

PROTEINAS PERIFERICAS:
“Apoyadas” sobre la superficie de la
membrana (sobre las cabezas de los Interior
FL ó sobre las proteínas integrales)
 http://portales.educared.net/

Esquemas de proteínas de membrana que intentan

representar algunas de sus funciones
 3- GLUCIDOS DE LA MEMBRANA

Menos del 10% del peso seco.

Son OLIGOSACARIDOS pueden estar unidos a los lípidos

(glucolípidos) y a las proteínas (glucoproteínas).
SOLO EN LA CARA EXTERNA
FUNCIÓN: RECONOCIMIENTO CELULAR (forman el glucocalix)
Otro esquema de la Membrana celular- mirar bien la ubicación de cada componente
que está relacionado con las propiedades químicas de cada uno. Tener presente la
función de cada componente.- Teóricas de clase-
 MEMBRANA
TRANSPORTE
MEDIOS: HIPOTÓTINCO-HIPERTÓNICO-ISOTÓNICO

Siempre asociado al transporte de agua de una zona de mayor a menor concentración y sin gasto de
energía, por eso cambia la forma de la célula. Hipotónico: menor cantidad de soluto respecto a la célula
entonces hay más agua fuera y entra el agua de una zona de mayor a menor concentración, sin gasto de
energía. El mismo razonamiento para hipertónico solo que al revés. Hipertónico: más concentración de
soluto en el medio que dentro de la célula, entonces hay ´menos agua fuera que dentro, de esta manera el
agua interior sale y la célula se achica. Isotónico: Equilibrio dinámico no hay flujo neto de un lado a otro,
igual concentración dentro y fuera de la célula.
 OSMOSIS

• Dos compartimientos
separados por una membrana
semipermeable (permeable al
H2O pero no al soluto)

• DIFUSION DEL H2O desde la

solución menos concentrada
(hipotónica) hacia la solución
más concentrada (hipertónica)

• El H2O deja de difundir

cuando
la presión de la columna de H2O
se lo impida (Presión osmótica)
 CUADRO DE MECANISMOS DE TRANSPORTE

DIFUSIÓN SIMPLE (no requiere

de proteínas de transporte).
Pasan sust. no polares, o polares
pequeñas (CO2, O2, glicerol, etc.)
CARRIERS
PASIVO ÓSMOSIS (glucosa,
-Sin gasto de aminoácidos,
Energía. (H2O)
colesterol)
-A favor de
gradiente DIFUSIÓN FACILITADA
(requieren de alguna proteína, a
TRANSPORTE
veces el agua también y la PROT. CANAL
proteína se llama ACUAPORINA) (iones por ej: I-,
Ca+, Na+, etc.)

Por proteínas Bomba (bomba Na/K, I-, Ca+, Na+)

ACTIVO ENDOCITOSIS: Pinocitosis-Fagocitosis-

-Con gasto En Masa
de Energía. (Involucran ENDOCITOSIS MEDIADA POR RECEPTOR.
-En contra la MP) -EXOSITOSIS (vesículas secretoras, cuando
de gradiente pasan hormonas, por ej, y vesículas excretoras cdo se van
sust. de deshechos.
LOS TRANASPORTE MEDIADOS POR
PROTEÍNAS INTEGRALES SON:

-ESPECÍFICOS (determinadas sustancias se transportan de

una forma y no de otra)

-SE SATURAN (lo que entra depende de la cantidad de

ligandos que hay fuera y la cantidad de proteínas que haya
en membrana)

-HAY COMPETENCIA ( entre ligandos similares)

 http://portales.educared.net/

Algunos ejemplos que representan transportes a través de membrana-

Estudiar el cuadro conceptual desarrollado en clase-
TRANSPORTES MEDIADOS POR PROTEINAS CANAL
DIFUSION FACILITADA

Uniporte Simporte Antiporte

TRANSPORTE ACTIVO SECUNDARIO
Ej. Absorción intestinal de glucosa
TRANSPORTE ACTIVO- EN MASA- CASOS DE ENDOCITOSIS
 TRANSPORTE EN MASA

• Las partículas entran o salen de la célula en masa.

• “Arrastran” una porción de la membrana
• Es un tipo especial de transporte activo
• Requiere energía.

CLASIFICACION
:
1) ENDOCITOSIS: Entrada de partículas
FAGOCITOSIS (partículas grandes. Ej. Una bacteria)
PINOCITOSIS (partículas pequeñas disueltas)
MEDIADA POR RECEPTOR (específica)

2) EXOCITOSIS: Salida de partículas

CONSTITUTIVA (constante)
REGULADA (responde a señales externas)
ENDOCITOSIS Y EXOCITOSIS
 EJEMPLO DE FAGOCITOSIS

Los leucocitos son muy

activos en este mecanismo.
Se pierde una porción de la
membrana plasmática.

Puede ser:
- HETEROFAGOCITOSIS
(Ej. La partícula=bacteria)

- AUTOFAGOCITOSIS
(Ej. La partícula es una
mitocondria).

Importante papel de los

LISOSOMAS
Más en detalle endocitosis mediada por receptor
Un ejemplo de endocitosis mediada por receptor: Entrada de Colesterol en las
células somáticas a través de receptores de las proteínas LDL que transportan el
colesterol por sangre.

LDL se une a receptores

de membrana
Clatrina reviste a la
vesícula endocítica.
Se recicla la clatrina.
Los endosomas reciclan
los receptores.
El contenido de la vesícula
es degradado
Endosomas
por los lisosomas.
Ante exceso de colesterol
la célula deja
de fabricar receptores.
Consecuencia: aumento
del colesterol en
sangre