31.

V vs [S]
10
9
8
7
V (mmol/mL*min)

6
5
4
3
2
1
0
0 0.5 1 1.5 2 2.5
[S] mM

a) De acuerdo a la gráfica obtenida podemos decir que la enzima sigue una cinética
Michaelis-Menten.
mmol
9.09
b) 1 mL∗min mmol
V = =4.55
2 máx 2 mL∗min
V =16.7 [ S ] +1.66
4.55−1.66
Km= =0.17 mM
16.7

32. La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH, pequeñas desviaciones
pueden afectar drásticamente su actividad. En general, los aumentos de temperatura aceleran
las reacciones químicas, las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin
embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el
calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima,
por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la
temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la
desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse.

36. En la inhibición no competitiva, el inhibidor no bloquea la unión del sustrato con el sitio
activo, sino que se pega a otro sitio y evita que la enzima haga su función. Se dice que esta
inhibición es "no competitiva" porque el inhibidor y el sustrato pueden estar unidos a la
enzima al mismo tiempo. Si un inhibidor es no competitivo, la reacción catalizada por la enzima
jamás llegará a su velocidad de reacción máxima normal, incluso en presencia de mucho
sustrato. Esto se debe a que las moléculas de enzima que están unidas al inhibidor no
competitivo están "envenenadas" y no pueden hacer su función, independientemente de la
cantidad disponible de sustrato.

37.
Con un inhibidor competitivo, la reacción puede alcanzar en algún momento su Vmax, pero se
necesita de una mayor concentración de sustrato para alcanzarla. En otras palabras, Vmax
aparente es mayor. Con un inhibidor no competitivo, la reacción nunca puede alcanzar su
Vmax, sin importar cuánto sustrato añadamos.