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Zusammenfassung Proteine Chemie

1.) Funktionen der Proteine in Lebewesen

Strukturproteine:

Kontraktile Proteine:

• Myosin, Actin

Enzyme:

• Amylase, Protease

Hormone:

• Insulin, Oxytocin

Antikörper (Immunogloboline):

• Immunoglobolin G, M

Transportproteine:

• Hämoglobin – Transportiert Sauerstoff


• Albumin – Transportiert lipophile Stoffe
• Ionenkanäle – Na+/Ka+ Pumpe
2.) Aminosäuren:

Praktikum:

- Xanthoprotein-Reaktion: Nachweis von Aminosäuren die einen Benzolring


enthalten. ( Phe, Tyr, Try) An diesem Benzolring findet eine „aromatische
Nitrierung“ statt, die zur Farbveränderung führt. Die Eiklar Lösung wird
gelb.
- Biuretreaktion: Nachweis von Proteinen genauer Nachweis von
Peptidbindungen. Gibt man Kupfersulfatlösung und Natronlauge zur
Eiklarlösung wird das Reagenz lila. Die Farbveränderung wird durch die
Bildung eines Biurets ausgelöst.

- Nachweis von Stickstoff und Schwefel in Eiweiß: In einem Reagenzglas


wird Natrumhydroxid zusammen mit Eiklarlösung erhitzt. In die
entweichenden Dämpfe wird ein Indikatorpapier gehalten. Danach wird
tröpfchenweise Bleiacetallösung hinzugegeben. Der Indikator wird grün-
blau da NH3 verdampft.
- Einfluss von Hitze und Chemikalien auf Eiweiß: Denaturierung.

Grundstruktur der Moleküle der Aminosäuren:


Struktur der AS in Fischerprojektion:

Konfiguration mit bindenden und nicht bindenden Elektronenpaaren:

Konfiguration der in Proteinen vorkommenden AS:


Strukturformeln von Glycin, Alanin, Cystein, Glutaminsäure und Lysin:

3.) Spezielle Eigenschaften der AS und Zusammenhang mit dem genauen


Teilchenbau:

- Schmelztemperatur/ Siedetemperatur: hoher Schmerlpunkte bei über


200°C
- Löslichkeit der AS in Wasser: sehr gut Löslich in H2O da sie polar sind.
- Außerdem: elektrische Leitfähigkeit, pH Wert von ca. 6 und hohe
Dipolmomente

 Aminosäuren verhalten sich wie ionische Substanzen Sie zeigen


Säure-Base verhalten.

- Intramolekulare Protolyse und Zwitterion:


Ampholyt: Kann Säure und Base gleichzeitig sein.
- Verhalten im Sauren/ Basischen Medium:

4.) Peptide – Preoteine:


- Verknüpfung von AS zu Peptiden durch Kondensation:

- Begriffsdefinition:

• Peptid: Dipetid – 2 As ; Tripetid - 3 As ; Polypetid - <100 As


• Protein: Kette aus >100 Aminosäuren. Muss biologische Funktion
besitzen.
- Reaktionsgleichung zur Herstellung eines Tripetids aus Gly, Glu und Ala:

5.) Struktur der Proteinmoleküle:

- Primärstruktur: Wird angegeben durch Anzahl und Reihenfolge der AS.


Wird durch Peptidbindungen zusammengehalten.
Sekundärstruktur: Die Anordnung der Primärstruktur in Helix und Faltblatt.
- Tertiärstruktur: Bildet sich durch die räumliche Anordnung eines in
Sekundärstruktur vorliegenden Proteinfadens.

- Quartärstruktur: Beschreibt die charakteristische Anordnung der


Peptidketten in komplexen Proteineinheiten. Die verschiedenen
Peptidketten werden durch Disulfidbindungen zusammengehalten.

6.) Denaturierung von Proteinen:

- Denaturierung kann erfolgen durch: Hitze, Reduktion, Säure, Base,


Schwermetalle, rad. Strahlung
- Beobachtung bei der Denaturierung: Wenn zb. Eiweiß denaturiert wird
stockt dieses. Eier zb. Werden beim Kochen hart.
- Vorhänge auf molekularer Ebene bei der Denaturierung: Alle Strukturen
bis auf die Primärstruktur werden beinahe vollständig oder komplett
zerstört. Die Proteine liegen dann als einfache Kette aus AS vor. Diese
ketten lagern sich dann ineinander und verhärten somit.
- Hemmung von Enzymen durch Außenfaktoren, RGT-Regel:
7.) Enzyme:

- Biokatalysator: Enzyme sind Biokatalysatoren.


- Ferment: Ist ein vergorenes Substrat.
- Schlüssel-Schloss-Prinzip: Nur ein bestimmtes Substrat passt in das aktive
Zentrum des Enzyms.
- Substratspezifität: Ein Enzym kann nur eine Reaktion eines ganz
bestimmten Ausgangsstoffes katalysieren.

- Wirkungsspezifität: Ein Enzym kann nur eine festgelegte chemische


Veränderung bewirken.

- Enzym-Substrat Komplex:

- Substrathemmung: Wenn die Substratkonzentration über die


Substratsättigung hinaus erhöht wird setzt die Substrathemmung ein, da
mehrere Substrate um das Aktive Zentrum konkurrieren. Die Hemmung ist
reversibel.

- Kompetitive Hemmung: Ein Verbindung, die dem eigentlichen


Stubstratmolekül ähnelt blockiert das aktive Zentrum da er nicht umgesetzt
werden kann. Die Hemmung ist reversibel.

- Allosterische Hemmung: Einige Enzyme haben neben ihrem aktiven


Zentrum ein allosterisches Zentrum. An dieses allosterische Zentrum kann
ein Wirkstoff gebunden werden, der die Struktur des aktiven Zentrums
reversibel verändert. Durch die allosterische Hemmung wird die
Reaktionsgeschwindigkeit gesenkt.

- Ablauf der Enzymreaktion, Katalysatorwirkung: Enzyme setzen die


Aktivierungsenergie herab. Sie wirken auslösend und beschleunigend auf
chemische Reaktionen. Im Allgemeinen gehen die unverändert aus der
Reaktion hervor, wodurch sie ins ehr geringen Mengen eine hohe Zahl von
Substraten umsetzen können.