Kapitel 1

1. Primäres Bauelement einer Messeinrichtung, das Kenntnisse über eine Messgröße vermittelt
und die Informationen in geeignetes Messsignal umsetzt. (VDE)

2. Miniaturisierter Messwertaufnehmer, der chemische Verbindungen oder Ionen selektive und

reversibel erfasst und dabei die Ausgangssignale liefert (IUPAC)

3. Miniaturisierter Messwertaufnehmer, bei dem biologische Erkennungsmechanismen oder

-prinzipien zur Stofferkennung angewendet werden. Unter der Gruppe Chemosensor (IUPAC)

4. Mechanische Signal, Thermische Signal, Akustische Signal, Biologische und Chemische Signal,
Optische Signal und Strahlung, Elektrische und Magnetische Signal

5. MessprobeSensorSignalwandlerAnzeige-Gerät

AnalytRezeptorTransducerSignalverarbeitung

6. Umweltanalytik, Anlagen- und Prozesstechnik, Lebensmitteltechnologie,

Transportwessen/Kfz, Drogendetektion, Analytik in der Medizin

7. Ionophor, Enzym

Gewebeschnitt, Zellen, Bakterien, Mikrobiologien

Antikörper/Antigene, DNA

Dielektrische/Halbleitende Schichten

8. Massesensitive, Thermische, Optisch, Elektrische, Elektrochemische, Magnetische

9. Stabilität, Sensitivität, Selektivität, Einsatz, Aufbau, Ansprechzeit

10. Mechanische (z.B. Mikromotor, Pumpe, Schalter)

Optisch (z.B. Filter, Spiegel)

Biologische und Chemische (Sensoren)

Elektrische (Signalverstärkung, Signalverarbeitung)

 Kapitel 2:

11. Endegruppen : Aminogruppe (-NH2) und Carboxylgruppe(-NOOH)

Durch Seitenketterest oder Aminosäurerest

12. Aufbau der Proteine:

Primärstruktur: Bausteinart oder -reihenfolge z.B. Aminosäurensequenz

Sekundärstruktur: Räumliche Anbindung der Bausteine untereinander z.B. Alpha-Helix und

Beta-flatblattstruktur

Tertiärstruktur: Gesamtstruktur der Proteine, d.h. räumliche nichtkovalente Wechselwirkung

über ionische Bindungen (Salzbrücken), Van-Der-Walls Kraft (anziehende Dipolkraft zwischen
ungeladenen Atomen) und Wasserstoffbrükenbindungen

Quartärstruktur: Struktur aufgrund von Interaktion mehrerer Proteine (> 2 Polypeptidkette)

13. des katalytischen Reaktions (Enzymklassen)

14. des zu bindenden Substrats (Erkennungsmechanismen)

15. Enzymklassen:

Oxydoreduktasen Oxidation und Reduktion Glucoseoxydase

Transferasen Übertragung von Gruppen Hexokynase
Hydrolasen Spaltung von Wassereinbau Penicillinase
Lyasen Spaltung und Verknüpfung Citrat-Lyasen
 von Doppelbindung
Isomerasen Umwandung innerhalb Glucose-Isomerase
eines Mölekuls
Ligasen Verknüpfung Unter ATP- DNA-Ligase
Verbrauch

16. Theorien zur Substratspezifität

Schlüssel-Schloß-Theorie: Emil Fischer (1894) - Das aktives Zentrum von Enzym muss so
geformt sein, dass das Enzymsubstrat exakt räumlich passt.

Anpassungstheorie: Daniel Koshland (1958) - Die räumliche Wechselwirkung zwischen Enzym

und Substrat. (Induced fit)

Reaktion: Kinetik der Enzym Reaktion

S + E (k+1)<->(k-1) ES  EP  E+P

ES: Enzym-Substrat-Komplex

EP: Enzym-Produkt-Komplex

17. Als Prothetische Gruppen bezeichnet man die an ein Protein fest gebundene Nicht-Eiweiß-
Komponenten mit katalytischer Funktion. FAD (Flavinadenindinucleotid)

18. Die Oxidation von ß-D-Glucose mit molekularem Sauerstoff zu Gluconolacton

Dabei erfolgt die Reduktion von 02 zu H202 gleichzeitig

Hierbei werden 2 Elektronen und 2 Protonen über die prothetische Gruppen FAD von
Glucose auf molekularem Sauerstoff übertragen

19. Coenzym binden in nähe oder im aktiven Zentrum des Enzyms. Sie verändern das Struktur
von Substrat oder transportieren Elektronen, Protonen, und chemische Gruppen über
größere Entfernung des riesigen Enzymmolekülen und werden dabei verbraucht.

20. Dehydrogenase