HIDRÓLISIS DE LAS PROTEINAS POR ACCION

ENZIMATICA DE LA PEPSINA

Cecilia Torres Flores,

Rodolfo Antonio Barrios Hernández
Instituto Tecnológico de Tapachula N0. 51,
Carretera Puerto Madero –Cd Tapachula Km 2, Chiapas C.P. 30700

RESUMEN

En la presente práctica se hicieron pruebas de permeabilidad utilizando diferentes

plásticos: celofán y polietileno, colocando en ellas: Agar-Agar y Cloruro de Calcio,
llevando el registro durante cierto tiempo (una semana) hasta obtener un peso
constante y así obtener el coeficiente de permeabilidad. Teniendo como resultado que
la bolsa de celofán es mas permeable al vapor de agua, teniendo un K 4 = 8.0306x10-5
g/hrs.cm

INTRODUCCION pH de 1.8, usualmente se utiliza como

formula farmacéutica para mejorar la
digestión, así como para producir
hidrolizados proteínicos y
La presente práctica se realizo con el
ocasionalmente para la estabilización
objetivo de hidrolizar las proteínas de
de la cerveza.
las verduras por acción enzimática de la
enzima pepsina. Una enzima es una
proteína que actúa como catalizador
biológico, llevando a cabo reacciones
bioquímicas a muy altas velocidades,
no se consume durante la reacción y en
general presenta un elevado grado de
especificidad.

La pepsina es una enzima que se

produce como pepsinógeno y adquiere
su conformación activa por hidrólisis del
acido estomacal. Presenta dos
carboxilos en su centro activo, tiene un
punto isoeléctrico de 1, actúa mejor a
 METODOLOGIA -En el tubo 3 colocamos 4.5 ml de agua
destilada, 0.5 ml de HCl, 5 ml de
pepsina hervida y trocitos de clara de
huevo cocida.
La práctica fue realizada en el
laboratorio de Ingeniería Química del Después de tener los tubos listos
Instituto Tecnológico de Tapachula; proseguimos a
bajo la supervisión de la Mtra. Morfa calentar los tubos a
Hilda Carrasco Contreras. baño maría a una
temperatura constante
Para iniciar la práctica su
de 40°C durante 20
prepararon los reactivos:
minutos.
Solución de pepsina al 1%, HCl
al 30%, NaOH 2M y sulfato cúprico
(CuSO4) al 1%. Posteriormente transcurrido el tiempo,
dejamos enfriar los tubos se prosiguió
En primer paso
con la prueba de
se puso a cocer un
Biuret donde
huevo de gallina
agregamos 2.5 ml
durante 10 minutos.
de la mezcla de 5ml
de NaOH 2M y una
gotas de CuSO4 a
cada tubo.

Enseguida marcamos tres tubos de

ensaye enumerándolos del 1 al 3,
colocándole a cada uno de los tubos los Después agitar y observar los cambios
siguientes reactivos: que presenten los tubos.

-En el tubo 1 colocamos 5 ml de agua

destilada, 5 ml de solución de pepsina y
unos pocos trozos de
clara de huevo
cocida.

-En el tubo 2 colocamos 4.5 ml de agua

destilada, 0.5 ml de HCl, 5 ml de
pepsina e igual cantidad de trocitos de
clara de huevo cocida.
 RESULTADOS
Después de realizar la prueba de Biuret
se observó que:
Tabla de prueba biuret
Tubo Positivo Negativo
1 X
2 X
3 X
En el tubo 1: la prueba dio negativo no
presentó ningún cambio.
En el tubo 2: la prueba dio positiva
presentó una turbiedad observándose
partículas aparentemente hidratadas de
la pepsina.
En el tubo 3: la prueba dio negativa, no
presentó ningún cambio.
DISCUSIÓN Y CONCLUSION
La pepsina funciona lo más mejor
posible en ambientes ácidos y se
encuentra a menudo en un ambiente
ácido, particularmente ésos con un pH
de 1.5 a 2.
La pepsina se dice para tener una
temperatura óptima entre 37°C y 42°C
en seres humanos
El ácido clorhidrico crea un ambiente
ácido que permita que el pepsina revele
y que se hienda en autocatalytic
manera, de tal modo generando la
pepsina (la forma activa). La pepsina
hiende los 44 aminoácidos del
pepsinogen para crear más pepsina. La
pepsina digerirá el hasta 20% de
enlaces injeridos del carbón hendiendo
preferencial después del C-terminal de
aminoácidos aromáticos por ejemplo
phenylalanine y tyrosine aunque tiene
amplia especificidad. No henderá en
contener de los enlaces valine, alanine,
o glycine. Los Peptides se pueden
digerir más a fondo por otros proteases
(en duodeno) y absorbido eventual por
el cuerpo.
Se almacena la pepsina pues el
pepsinogen así que ella serán lanzados
solamente cuando está necesitado, y no
digiere propias proteínas del cuerpo en
la guarnición del estómago.
 REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS

[1] Badui, Salvador. 2006. Química de

los Alimentos. 4ª ed. Pearson

[2] Potter, Norman. Hotchkiss, Joseph.

1999 Ciencias de los Alimentos. Acribia
S.A. editorial.