AMINOACIDOS

AMINOACIDOS
 Concepto
Compuestos estructurales mas simples de péptidos
y proteínas, que dependiendo del tipo, numero y
clase de secuencia les confiere propiedades físico
químicas especificas
QUIMICAMENTE
Son Alfa-aminoácidos por que el grupo amino esta
unido al C alfa , el C siguiente al grupo carboxilo
En condiciones fisiológicas los aminoácidos se
encuentran bajo la forma de Zwiterion a pH neutro.
Estructura química
 Zwitterion
Los aminoácidos actúan como moléculas anfóteras
cuando se encuentran circulando en plasma
sanguíneo a pH 7 .4 (pH fisiológico)
El grupo carboxilo existe como Base conjugada o
Ion Carboxilato R-COO - y el grupo Amino en forma
protonada NH3+
Son moléculas disueltas en forma de iones dipolares
(zwitterions)
Zwitterion
 La mayoría de los Alfa aminoácidos contienen un
Carbono asimétrico en consecuencia tienen
enantiomeros L y D
Todos los aminoácidos excepto la Glicina pueden
existir en la forma D y L, ya que dos de los grupos
unidos al Carbono alfa son iguales (H)
En las proteína solo se encuentran enantiomeros L
Enantiomeros L y D
Clasificación de los Aminoácidos
Aminoácidos Cíclicos
Aminoácidos Básicos
Aminoácidos ácidos
Aminoácidos azufrados
 Aminoácidos Standard
ƒ La presencia de los grupos laterales R permiten
la sgte. Clasificación
ƒ Aminoácidos con grupo (R) no polares o grupos
hidrofóbicos
ƒ Aminoácidos con grupo (R) Neutros sin carga
neta
ƒ Aminoácidos con grupo (R) de carga negativa
cuando están a pH 6 – 7 (intracelular)
ƒ Aminoácido con grupo (R) de carga positiva en
pH intracelular
 Aminoácidos poco comunes

ƒ A este grupo corresponden algunos aminoácidos

que se obtienen de proteínas de función
especializada generalmente son derivados de los
aminoácidos Estándar
ƒ La 4 hidroxiprolina proveniente de la hidroxilaciòn
de la prolina por acción de una hidroxiprolinasa,
se encuentra en el colágeno y tejido elástico.
ƒ La 5- hidroxilisina deriva de la hidroxilaciòn de la
lisina se encuentra en el colágeno.
ƒ La N- metil lisina y la N tri metil lisina dan lugar a
la formación de la metil histidina
 Aminoácidos libres que no se
encuentran en proteínas
ƒ Corresponden a compuestos que tienen
estructuras similares a los aminoácidos Estándar
pero nunca se los encontró formando parte de
alguna proteína
ƒ La mayoría son precursores de los aminoácidos
Estándar. Ej.
ƒ B alanina
ƒ Homoserina
ƒ Ornitina
ƒ Citrulina
ƒ Homocisteina
 Aminoácidos Esenciales
ƒ Son un grupo de aminoácidos que no se sintetizan
en el organismo y que es necesario ingerirlos
diariamente en la dieta.
ƒ Si no se cumple con esta condición nutricional de
esencialidad, el organismo se afecta degradando
sus propias proteínas para satisfacer sus
necesidades, disminuyendo la calidad y alterando
la relación total de aminoácidos esenciales en
determinadas proteínas
 Requerimiento de aminoácidos
esenciales (g)
ƒ Aa Requerimiento diario
ƒ Valina 0.80
ƒ Leucina 1.10
ƒ Isoleucina 0.70
ƒ Lisina 0.80
ƒ Metionina 1.10
ƒ Treonina 0.50
ƒ Fenil alanina 1.10
ƒ Triptofano 0.25
 Aminoácidos semiesenciales
ƒ Son aminoácidos que pueden sintetizarse
en el organismo pero no se obtiene la
cantidad necesaria para satisfacer los
requerimientos diarios y se los debe ingerir
en la dieta
ƒ Arginina
ƒ Histidina
 Aminoácido no esenciales
ƒ Son los aminoácidos que pueden
sintetizarse a partir de los aminoácidos
esenciales , de los semiesenciales o
transformándose entre los que pertenecen a
este mismo grupo
ƒ La concentración de aminoácidos en
plasma refleja el estado nutricional de la
persona
 Punto isoelèctrico
ƒ Es el pH en el que un aminoácido no migra al ánodo ni al
cátodo , cuando es sometido a un campo eléctrico ,
conocido como p K
ƒ Punto isoelectrico de un aminoácido acido
ƒ pK1+ pK2
ƒ -----------------------
ƒ 2
ƒ Punto isoelectrico de un aminoácido básico
ƒ pK2 + pK3
ƒ - -------------------------------------
ƒ 2
Enlace peptidico
Enlace peptídico
 Formación de péptidos y proteínas
ƒ Los Aa. Se unen de modo covalente `por formación de un enlace tipo
AMIDA , este enlace se llama enlace peptídico y los productos que se
forman se llaman PEPTIDOS.
ƒ Oligopéptidos son cadenas que contienen pocos residuos de
aminoácidos E. Tetrapéptido
ƒ Se caracterizan por que conservan un grupo Amino que no ha
reaccionado en un extremo (Llamado amino terminal o N- Terminal)
ƒ Y un grupo carboxilo sin reaccionar en el otro extremo llamado
(Carboxilo terminal o C – terminal).
ƒ Polipéptido cuando la cadena es más larga
ƒ Para describir la secuencia de Aa. Se escribe siempre el N-terminal a
la izquierda y el C-terminal a la derecha
Tetrapéptido
Representación de la titulación de
un tetrapeptido
 Función hormonal de los péptidos

ƒ Hormonas : compuestos que se producen en

pequeñas cantidades en las glándulas del
sistema endocrino (Orden del nmol)
ƒ Son secretadas hacia el torrente sanguíneo y
actuan sobre otras glándulas o tejidos que
responden específicamente regulando sus
procesos metabólicos y actividad fisiológica
ƒ La sintesis y secreción de las hormonas se
controla y regula de un modo jerárquico
 Factores de funcionamiento
ƒ a) Velocidad de la síntesis
ƒ y secreción de la glándula endocrina de
origen
ƒ b) Sistema de transporte
ƒ c) Receptores hormonales específicos
localizados en membranas celulares
susceptibles a su influencia
ƒ d) Velocidad de la degradación hormonal
después que cumplió su función
 encargados de la síntesis de
hormonas Glándulas y órganos
peptidicas
ƒ 1.- Hipotálamo – hipofisis
ƒ 2.- Glándulas paratiroides
ƒ 3.- Tiroides
ƒ 4.- Páncreas
ƒ 5.- Tracto gastrointestinal
ƒ 6.- Placenta
 Hipotálamo - hipófisis
ƒ Adeno hipófisis o lóbulo anterior
ƒ Hormona Número Aa. Otros componentes
ƒ Tirotropa 20 oligosacarido
ƒ Adenocorticotropa 39 ninguno
ƒ Gonadotropinas
ƒ luteinizante 200 oligosacarido
ƒ Folículo estimulante 200 oligosacarido
ƒ Prolactina 191 ------
ƒ HGH crecimiento 190 --------
 Tirotropa
ƒ TSH .- Hormona estimulante de la tiroides es una
muco proteína peso molecular de 25000 28000
Daltons
ƒ Estimula la glándula tiroidea para que sintetice la
T3 y la T4
ƒ La T3 y T4 influyen en el metabolismo de todas las
células del organismo actúan sobre el nucleo
para que ordene la síntesis de proteínas
ƒ Actúan sobre las mitocondrias estimulando la
utilización de Oxigeno
 Adrenocorticotropa
ƒ ACTH .- Hormona corticotropa
ƒ Péptido de 39 aminoácidos
ƒ Peso molecular .-4500 – 4700 Daltons
ƒ Se caracteriza por estimular las glandulas
suprarrenales para estimular la sintesis de
hormonas de naturaleza esteroide como el
cortisol y la corticosterona
 Lóbulo medio de la hipófisis
ƒ Produce la MSH .- Hormona Melano
estimulante
ƒ Péptido de 18 aminoácidos
ƒ Peso molecular de 2.200 Daltons
ƒ Participa en la síntesis y distribución de la
melanina
 Neurohipofisis
V
ƒ vasopresina .- Hormona antidiurética
ƒ Péptido de 8 aminoácidos
ƒ Estimula la reabsorción de agua en tubulos
colectores del riñón.
ƒ Ocitocina
ƒ Polipéptido de 8 aminoácidos
ƒ Peso molecular de 1050 Daltons
ƒ Estimula las fibras uterinas durante la
menstruación y durante el trabajo de parto
 Glándulas paratiroideas
ƒ Las células de la paratiroides se
caracterizan por sintetizar la Hormona
paratiroidea
Polipéptido de 84 aminoácidos
Peso molecular de 8.500 Daltons.
Actúa sobre los huesos, riñones e
intestinos
Actúa estimulando la absorción de Calcio.
 Tiroides
ƒ Sintetiza la T3 , T4 y la tirocalcitonina o
Calcitonina
ƒ Péptido de 32 aminoácidos
ƒ Peso molecular 3.600 Daltons.
ƒ Función bioquímica es impedir la salida de
Ca de los huesos
 Páncreas
ƒ El tejido endocrino del páncreas está
constituido por las células alfa y Beta de
los islotes de Langerhans
ƒ Sintetizan:
ƒ Glucagon
ƒ Insulina
 Glucagón
ƒ Se sintetiza en las células alfa de los islotes
de Langerhans
ƒ Péptido de 29 aminoácidos
ƒ Peso moléculas de 3.500 Daltons
ƒ Se sintetiza n y estimula la secreción
cuando la concentración de glucosa en
sangre disminuye (Hipoglucemia)
ƒ Favorece la degradación de glucogeno
hepático
 Insulina
ƒ Polipéptido de 51 aminoácidos
ƒ Peso molecular : 5.700 Daltons
ƒ Este peso puede ser mayor dependiendo su
contenido de Zn ++
ƒ Se sintetiza la pro insulina de 86 aminoácidos
constituida por tres cadenas A-B-C , se transforma
en la inulina por hidrólisis de la cadena C.
– La secreción de insulina depende de la concentración
de glucosa sanguínea
– Los órganos que responden a su estimulo son
músculos, tejido adiposos, hígado
Hormonas del tracto gastrointestinal

ƒ Gastrina : estimula las células del

estomago para que produzcan HCl.
ƒ Secretina: Estimula la secreción del
páncreas
ƒ Enteroglucagon . Su función se relaciona
con la mucosa intestinal y la absorción de
compuestos.
 Péptidos importantes en el
organismo humano
ƒ Glutation
ƒ Carnosina y Anserina
ƒ Angiotensina
ƒ Bradikinina
 Glutation
ƒ Tripeptido constituido por Ácido glutámico
Cisteina y glicina (Glutaminil-cisteinil-glicina)
ƒ Función :Sirve como componente del
sistema de transporte de aminoácidos
hacia el interior de las células
ƒ Participa en la degradación de insulina
 Angiotensina
ƒ Angiotensinogeno : polipéptido de 10 Aa.
ƒ Angiotensina I
ƒ Angiotensina II

Función.- Aumenta la fuerza de contracción

cardiaca y contrae las arterias
 Antibióticos de estructura peptídica
ƒ Polimixina
ƒ Bacitracina
ƒ Penicilina.- Producida por hongos del genero
Penicillum Notatum
ƒ Estructura.- Posee un núcleo del ácido
penicilánico formado por dos aminoácidos Valina
y cisteina
ƒ Función.-
ƒ Actúan sobre las bacterias en crecimiento
inhibiendo la síntesis de la pared celular .
 Bibliografía
ƒ Bioquímica
ƒ Autor : Mathews van Holde
ƒ Bioquímica General con Introducción a Laboratorio
ƒ Autor : Dr. José Carreón
ƒ Bioquímica Aplicada
ƒ Autor : Laguna y Piña
ƒ Bioquímica las bases moleculares de la estructura y
Función celular.
ƒ Autor : Lehninger Albert.
ƒ Bioquímica Básica
ƒ Autor : Manssur Abraham.