Gesunde Ernahrung

Schriftenreihe der Dr. Rainer Wild-Stiftung

Healthy Nutrition
Book series edited by the Dr. Rainer Wild-Stiftung

Bisher erschienen/already published:

Belton, P. S., Belton, T., (Eds.)

Food, Science and Society
ISBN 3-540-43743-6
Bergmann, K.
Dealing with Consumer Uncertainty
ISBN 3-540-42529-2
Spiekermann, u., Schonberger, G. u., (Hrsg.)
Ernahrung in Grenzsituationen
ISBN 3-540-42201-3
Schonberger, G. u., Spiekermann, u., (Hrsg.)
Die Zukunft der Ernahrungswissenschaft
ISBN 3-540-67550-7
Grimme, L. H., Dumontet, S., (Eds.)
Food Quality, Nutrition and Health
ISBN 3-540-65997-8
Bergmann, K.
Der verunsicherte Verbraucher
ISBN3-540-66348-7
Bergmann, K.
Industriell gefertigte Lebensmittel
ISBN 3-540-62796-0
Pudel, v., Miiller, M. J. (Hrsg.)
Leitfaden der Ernahrungsmedizin
ISBN 3-540-61862-7
Springer-Verlag Berlin Heidelberg GmbH
G. Westphal . G. Gerber· B. Lipke

Proteine - nutritive
und funktionelle
Eigenschaften
Mit 19 Abbildungen, 67 Tabellen und 4 Farbtafeln

Springer
Prof. Dr. rer. nato habil. GÜNTER WESTPHAL

Institut für Agrar- und Stadtökologische Projekte (IASP)

Humboldt-Universität zu Berlin
Invalidenstr. 42, 10115 Berlin

Prof. Dr. sc. med. GERHARD GERBER

Franz-Mett-Str. 19, 10319 Berlin

Doz. Dr. rer. nato Bono LIPKE

Erich-Lodemann-Str. 81, 12437 Berlin

ISBN 978-3-642-62434-6 ISBN 978-3-642-55583-1 (eBook)

DOI 10.1007/978-3-642-55583-1

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© Springer-Verlag Berlin Heidelberg 2003

Urspriinglich erschienen bei Springer-Verlag Berlin Heidelberg New York 2003
Softcover reprint of the hardcover 1st edition 2003
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5213020 ra 5 4 3 2 1 0 - Gedruckt auf säurefreiem Papier.
Vorwort

Das Genom der Hefe Saccharomyces cerevisiae wurde 1996 entschlusselt, das
des Menschen 2000. Entschlusselt - das heiBt, beim Menschen wurde die
Reihenfolge von 3 Milliarden Nucleotiden ermittelt. Und diese Nucleotide
enthalten jeweils eine von zwei Purin- oder zwei Pyrimidinbasen: Adenin (A)
und Guanin (G) beziehungsweise Cytosin (C) und Thymin (T). In nur 2 % des
Nucleotidstranges sind 35000 Gene verschlusselt, sie tragen die Information
fUr ebenso viele Proteine. Fur die Gesamtheit der in einem Organismus oder
in einer Zelle exprimierten Proteine wurde in Anlehnung an den Begriff
Genom der Ausdruck Proteom gewahlt. Die Entschlusselung des Genoms hat
inzwischen eine weitere Phase intensiven Forschens auf dem Protein- und
Peptidgebiet eingeleitet. Fur die Proteomforschung ergeben sich folgende
Herausforderungen: Den gefundenen Genen sind bisher bekannte und eine
noch vie! groBere Anzahl unbekannter Polypeptide und deren Funktion zuzu-
ordnen. Ferner ist aufzukHiren, nach welchen Prinzipien und Mechanismen
eine Zelle die zu synthetisierenden Proteine auswahlt. Diese Prinzipien
bestimmen letztlich Struktur und Funktion einer Zelle, ihre Beziehungen zu
den benachbarten Zellen, ihre Einordnung in das Gesamtgefuge eines multi-
zellularen Organism us, ihr Werden und Vergehen und auch die eventuelle
krebsige Entartung.
Die Universalitat des genetischen Codes fur die proteinogenen Amino-
siiuren - Viren, Bakterien, Pflanzen bis hin zu den Wirbeltieren und zum
Menschen, sie alle verwenden die gleichen Codons zur Verschlusselung des
Proteoms im Genom - erOffnet die Moglichkeit des Uberspringens der Arten-
grenzen. Seit 1973 - ihrem Geburtsjahr - hat die Gentechnik (genetic engineer-
ing) ein imposantes Arsenal theoretischer Grundlagen und praktischer Werk-
zeuge geschaffen. Damit erschlossen sich neue Quellen, in Mikroorganismen,
Zellkulturen oder transgenen Tieren rekombinante humane Proteine preis-
wert, in ausreichender Menge und sicher herzustellen. AuBerdem wird die mit
der Isolierung aus tierischen Geweben nicht auszuschlieBende Ubertragung
von infektiosen Partikeln vermieden. Durch Variation in der Aminosiiure-
zusammensetzung werden gezielt Proteine mit groBerer Stabilitiit, hoherer
Wirkungsspezifitiit oder anderen gewunschten Eigenschaften und Funk-
tionen geschaffen (Muteine). Gunstige Moglichkeiten ergeben sich auch durch

v
die Produktion hochwertiger Proteine in pflanzen (molecular farming, gen-
farming, bio-farming). Gentechnisch hergestellte Arzneimittel werden heute
ganz selbstverstandlich verschrieben und angewendet. In Deutschland sind
derzeit 33 gentechnisch hergestellte Proteine als Bestandteil von etwa 50 Medi-
kamenten zugelassen. Bereits 1997 waren sie am Apothekenumsatz mit knapp
einer Milliarde € beteiligt; der Weltmarkt an pharmazeutischen Proteinen hat
derzeit einen Jahresumsatz von etwa 20 Milliarden US-$. Die jahrliche Wachs-
tumsrate liegt weit im zweistelligen Bereich.
Mikroorganismen und Pflanzen stellen die proteinogenen Aminosauren aus
anorganischen Stickstoff-, Kohlenstoff- und Schwefel-Quellen selbst her. Den
Tieren sind im Laufe der Evolution etwa die Hiilfte der komplizierten und
energieaufwendigen Synthesewege verloren gegangen. Dadurch ergeben sich
ffir sie besondere Anforderungen an die Nahrung. 1m Gegensatz hierzu sind
Abbauwege ffir alle normalerweise vorkommenden Aminosauren bei den
Vertebraten vorhanden. Ihnen ist es dadurch moglich, potentiell toxische
Anhaufungen von Aminosauren oder ihren Abbauprodukten zu umgehen.
Erkrankungen infolge genetischer Defekte solcher Abbauwege oder grotesker
Fehlernahrung belegen diese Aussage.
Die kulturelle Entwicklung des Menschen war immer auch eine Entwicklung
seiner Erniihrungsweise. Die Veredelung der tierischen und pflanzlichen Aus-
gangsmaterialien zu den Genuss verschaffenden Lebensmitteln und Speisen
betraf vorrangig Auswahl, Behandlung, Konservierung und Zubereitung pro-
teinspendender Quellen. Parallel dazu wurden immer neue Moglichkeiten der
technischen Bearbeitung und vielfiiltigen Nutzung nachwachsender protein-
haltiger Produkte erschlossen. Kenntnisse und Erfahrungen in grundiegen-
den und angewandten biologischen, biochemischen und lebensmittelchemi-
schen sowie -technologischen Feldern wurden und werden vor allem in dis-
ziplinorientierten Berichten und Monographien mitgeteilt. Die Autoren des
vorliegenden Buches - gepragt und tatig als Naturstoffchemiker und Lebens-
mitteltechnologen, Biochemiker und Mediziner - wagen eine fibergreifende
Darstellung struktureller, biochemisch -physiologischer, funktioneller und nu-
tritiver Eigenschaften der Proteine. Wissenschaftler, die sich mit grundsatz-
lichen und praktischen Fragen der Lebensmittelwissenschaft und -technolo-
gie sowie der Erniihrung beschaftigen, und vor allem Spezialisten in Praxis
und Lehre, wie Diatassistenten, Oecotrophologen, Lebensmittelchemiker und
-technologen, mogen neben Anregungen zum eigenen Arbeitsgebiet insbe-
sondere Kenntnisse fiber aktuelle Entwicklungen benachbarter Wissensgebie-
te erfahren. Diese Intention entspricht den Grundsatzen der Dr. Rainer Wild-
Stiftung, zu "Lebensmittelqualitat, Ernahrung und Gesundheit" beizutragen.
Das interdisziplinare Anliegen des Buches erfordert einige Besonderheiten
in Formulierungen und in der Darstellung. Protein und EiweiB werden als
Begriffe ffir identische Sachverhalte verwendet. Biochemisch ist ein Protein

VI
ein aus Aminosauren durch Peptidbindungen zusammengesetztes Polypep-
tidmolekiil, ernahrungsphysiologisch und lebensmitteltechnologisch ist unter
Protein ein Gemisch vieler unterschiedlicher Proteinmolekiile zu verstehen.
Unter dem Proteinbegriff werden im weiteren Sinne auch Proteide verstan-
den, die (nach alterer Nomenklatur) neben der Polypeptidkette noch Metall-
ionen, Lipide, Kohlenhydrate, Polynucleotide usw. enthalten. Dem Leser wird
die Mehrdeutigkeit der Begriffe"Funktion(en)" und"Funktionelle Eigenschaf-
ten" aus physiologischer und technologischer Sieht auffallen. Funktionelle
Eigenschaften eines Proteinmolekiils im biochemischen Sinne sind demnach
Wechselwirkungen mit Wasser, lonen, Liganden, katalytische, strukturbildende
und Signalfunktionen. Der Lebensmittelchemiker versteht unter funktionellen
vor allem physikochemische Eigenschaften, deren Potential z. B. im Losungs-
verhalten, in der Quellung und Texturierung, Emulgierung, Schaum-, Faser-
und Gelbildung,Aromabindung, Farbe sowie in Geschmack und Geruch seinen
Ausdruck findet. Die Mehrdeutigkeit des Begriffs Protein hat ferner Aus-
wirkungen auf die Besprechung solcher Vorgange und Eigenschaften wie
Denaturierung, Stabilitat, Antigen- und Allergeneigenschaften. Funktionelle
Gruppen unter dem Blickwinkel der chemischen Eigenschaften beziehen
sich auf das reaktive Verhalten markanter Substituenten in den Proteinen,
Peptiden und Aminosauren oder deren abgewandelte Verbindungen. Wenn
aus dem Kontext nicht eindeutig hervorgeht, ob eine Proteinmolekiilspezies
oder ein Proteingemisch gemeint ist, dann haben sieh die Autoren bemiiht, im
erstgenannten Fall von Proteinmolekiil oder Polypeptid zu sprechen.
Von den Proteinen wird im Allgemeinen eine positive Wirkung erwartet,
zunehmend werden jedoch auch negative Eigenschaften bekannt, etwa im
Zusammenhang mit mutationsbedingten Erkrankungen oder der BSE. Die
Eigenschaften der Proteine hangen von der Genese, moglicherweise von der
genetischen Veranderung der proteinhaltigen Rohstofflieferanten abo Einfluss
nehmen Anbau und Haltung (Wachstumsregelung, Mittel zum Massezuwachs,
Pestizide, Klima, Mittel zur Gesundheitserhaltung, Umwelt, Kontaminanten,
Toxikanten u. a. m.), die Ernte bzw. Schlachtung (Technologien, Stressfaktoren,
Kontaminanten, Toxikanten, Klima, Umwelt usw.), Verarbeitung (technologi-
sche Bedingungen physikalischer und/oder chemischer Art), Zubereitung
(Haushalt, zentrale Formen) sowie Lagerung und Transport.
Die Intensitat der einflussnehmenden Faktoren und Parameter hangt vor
aHem von dem Grad und der Einwirkungsdauer der gewahlten oder der sich
einsteHenden Bedingungen ab (Kinetik der Veranderungen).
Die gewiinschte Qualitat der Lebensmittel unterliegt in Deutschland und in
der Europaischen Union gesetzlichen Regelungen. In diesen sind auch die ver-
fahrens- und produktbezogenen Qualitatssieherungssyteme (QSS) verankert,
die von den Herstellern als Information an die Konsumenten weiterzugeben
sind. Fiir den Verbraucher sind die Empfehlungen der Deutschen GeseHschaft

VII
ftir Ernahrung (DGE) ntitzliche Orientierungshilfen ftir eine gesundheitsbe-
wusste Ernahrung.
Derzeit gewinnen Proteine als Bestandteile funktioneller Lebensmittel (Func-
tional Food) an Bedeutung. Von letzteren erwartet man, dass sie tiber die tib-
lichen nutritiven hinausgehende Eigenschaften verftigen, die Gesundheit und
Wohlbefinden des Menschen fordern. Zu diesem Zweck mit neuartigen tech-
nologischen Verfahren hergestellte Produkte werden mit dem Begriff "Novel
Food" bezeichnet. 1m Zusammenhang mit zunehmenden gesundheitlichen Be-
eintrachtigungen wie Allergien und Autoimmunerkrankungen kommt diesen
funktionellen und neueren Lebensmitteln eine steigende Bedeutung zu.
Einftihrend werden in der Monographie zutreffende Begriffe mit Bezug auf
die Proteine aus dem Schrifttum erlautert. Die Grundlage aller strukturellen
und funktionellen Eigenschaften der Proteine sind die physikalisch-chemi-
schen Eigenschaften der Aminosauren. Aus dies em Grunde werden diese im
ersten Kapitel ausfiihrlich besprochen. Eine besondere Rolle nehmen dabei
die Wechselwirkungen mit dem Wasser ein. Die Interaktionen mit den Was-
sermolektilen sind die unbedingt notwendige Voraussetzung zum Verstandnis
der biologischen und technologischen Eigenschaften der Peptide und Pro-
teine. Besonderer Wert wird bei der Darstellung der hierarchischen struktu-
rellen Organisation von der Ebene der Aminosauren bis zu den Superstruk-
turen auf die molekulare Dynamik und die Selbstorganisation der Protein-
komplexe gelegt. Die Proteomforschung bringt Ergebnisse zu dem Satz von
Proteinen, der unter den jeweiligen Bedingungen synthetisiert wird. An der
Hefe wurden Beziehungen innerhalb der 84 ftir den Proteinabbau und inner-
halb der 68 ftir den Aminosaurestoffwechsel verantwortlichen Enzyme gefun-
den ferner 20 Interaktionen zwischen den genannten Gruppen (Uetz 2002).
1m nachstfolgenden Kapitel wird die Bedeutung der physikochemischen,
funktionellen und chemischen Eigenschaften ftir die Funktionen ausgewahl-
ter Nahrungsproteine in Lebensmitteln und Lebensmittelrohstoffen disku-
tiert. Die Beispiele werden so gewahlt, dass sie neben einem allgemeinen
Erkenntniswert sowohl fiir nutritive als auch biologische und einige medizi-
nische Probleme Aussagekraft besitzen. 1m Kapitel Verdauung werden neben
der tiblichen Darstellung der proteolytischen und resorptiven Vorgange die
Regulation durch gastrointestinale Hormone und die Wechselwirkungen mit
dem enteroneuronalen System ausftihrlich besprochen. AuBerdem werden die
derzeitigen Kenntnisse tiber die Rolle des Darms als lokales Immunsystem
und seine grundsatzliche Bedeutung ftir die Auspragung der systemischen
Immunabwehr, Immuntoleranz und Allergie diskutiert. Die einzelnen chemi-
schen Reaktionen bei der Stoffwandlung der Aminosauren werden weitge-
hend weggelassen, auch die Synthese wird nur kurz besprochen. Ausftihrlicher
werden dagegen jene Prozesse vorgestellt, die in den meisten Abhandlungen
tiber den Proteinstoffwechsel nur gestreift werden (Intrazellularer Proteinab-

VIII
bau, Zusammenwirken verschiedener Organe im Aminosaurestoffwechsel,
Aminosaure- und Proteinstoffwechsel in verschiedenen Stoffwechsellagen, bio-
gene Amine). Ein eigenes Kapitel ist den Wechselbeziehungen zwischen Pro-
teinerniihrung, Gesundheit oder/und Krankheit gewidmet. Einleitend werden
Probleme des Proteinbedarfs und die Wirkungen einer Ober- und Unterver-
sorgung mit Protein besprochen. Es folgen LebensmittelaHergien im Allgemei-
nen und ProteinaHergien im Besonderen, ferner genetische Defekte im Amino-
sauretransport und -stoffwechsel. Anhand einiger Beispiele wird die Rolle von
Proteinen in der Diatetik, in therapiebegleitenden Erniihrungsformen und fur
die Immunonutrition dargestellt. Es folgen Ausfuhrungen uber naturliche
Vorkommen und die Zusammensetzung bekannter proteinhaltiger Lebensmit-
tel bzw. Lebensmittelrohstoffe. 1m Vordergrund stehen dabei so1che Proteine
und deren Rohstoffe, die fUr unser Land und Europa als Lebensmittel, und un-
tergeordnet als Futtermittel relevant sind. Naturlich werden in diesem Rahmen
internationale Entwicklungen berucksichtigt. Das betrifft u.a. die Empfehlun-
gen der FAO/WHO hinsichtlich des altersabhiingigen standardisierten Bedarfes
der Menschen an essentiellen Aminosauren, kombiniert in einem ideal zusam-
mengesetzten Protein. Den naturwissenschaftlichen und technologischen As-
pekten bei der Herstellung und Zubereitung sowie der Lagerung der protein-
haltigen Lebensmittel wird im abschlieBenden Kapitel Rechnung getragen.
Soweit aus methodischer Sicht erforderlich, werden Tabellen und Abbil-
dungen in den Text aufgenommen. In der Mitte der Monographie sind exem-
plarisch einige Abbildungen der Struktur und Funktion der Proteine einge-
fugt worden. Auf die Wiedergabe von Formeln wird im Wesentlichen verzich-
tet. 1m Kapitel 5 werden betreffende rechtliche Fragen in kurzer Form ange-
sprochen.
Die in der Schrift verwendeten Abkurzungen und Symbole werden nach diesem
Vorwort erklart, wiihrend das Glossar dem Literaturverzeichnis vorangestellt
ist. Darin findet der Leser kurze Erlauterungen zu genutzten Begriffen. 1m Lite-
raturverzeichnis sind die genutzten Lehrbucher, Monographien und Berichte
wiedergegeben, dabei wurde vor aHem die Literatur ab 1987 erfasst; nachgestellt
sind haufiger genutzte Lehrbucher, Monographien und Tabellenwerke.
Die Autoren sind der Dr. Rainer Wild-Stiftung und dabei Frau G. Schonber-
ger und Frau N. Schmitt sowie Frau P. Meinert fur die freundliche Begleitung
des Buchprojektes zu Dank verpflichtet; den Herren R. Kabbert und H. Kunzek
sowie H. Nattermann, Herm H. Schmandke und K.D. Schwenke sowie Frau
A. Wandrowski sagen wir Dank fur vielfaltige Hinweise und Hilfestellungen
bei der Erarbeitung des Manuskriptes.

Berlin, Januar 2003 Gunter Westphal

Gerhard Gerber
Bodo Lipke

IX
Vorwort des Herausgebers

Proteinhaltige Lebensmittel nehmen seit mehr als 100 Jahren innerhalb der
Ernahrung eine herausragende Stellung ein. Insbesondere die tierischen
Lebensmittel Fleisch und Fisch konnten sich lange Zeit nur Wohlhabende in
groBeren Mengen leisten. Auf Speisekarten standen proteinreiche Speisen
stets im Zentrum. Die so genannten Beilagen, wie Kartoffeln, Getreide und
Gemiise, wurden urn dieses Zentrum herum angerichtet. Das ist heute immer
noch so, wenn auch nicht mehr ausschlieBlich. Der Stellenwert von proteinrei-
chen Lebensmitteln ist zum Teil gesunken. Zunehmend stehen die ehemaligen
Beilagen auch in gehobenen Restaurants im Zentrum von Meniis. Die Griinde
fiir diesen Wandel sind vielfaltig. So ist der Vegetarismus im Zuge der Gesund-
heitswelle salonfahig geworden. Fleisch und Fisch haben an gesundheitlicher
Bedeutung verloren, wahrend hingegen Gemiise, Getreide und Obst an An-
sehen gewonnen haben. Die Anti-Fett-Kampagnen oder die Entdeckung der
Bioaktivitat von sekundaren Pflanzenstoffen sind Griinde dafiir. Daneben ist
die zunehmende Anerkennung der Rolle der Ernahrung bei der Entstehung
und Pravention von gesellschaftlich bedeutsamen Erkrankungen zu nennen.
Auch Offentlich gefiihrte Diskussionen wie,,5 am Tag" haben diese Entwick-
lung begiinstigt. Zugleich haben Probleme wie die bovine spongiforme Enze-
phalopathie bei Rindern und die damit moglicherweise verbundene Creutz-
feld-Jakob-Erkrankung beim Menschen das Vertrauen der Verbraucher in
tierische Lebensmittel erschiittert. Bislang unbekannte proteinahnliche Subs-
tanzen, die Prionen, konnten zunachst nicht beurteilt werden. Nicht zuletzt
war mit Ende des 20. Jahrhunderts in den Industrielandern ein Wohlstand
erreicht, durch den das anfangs beschriebene Bediirfnis nach Fleisch und
Fisch in allen sozialen Schichten weitgehend befriedigt werden konnte. Zu-
nehmend ist deshalb zu beobachten, dass "weniger ist mehr" als chic gilt, was
sich im Bereich der Ernahrung auch in einem gelegentlichen Verzicht auf
Fleisch und Fisch zeigt. Anders ausgedriickt: Die Wahl eines vegetarischen
Essens verschafft heute in vielen Kreisen Anerkennung und Geltung.
Wahrend sich die Offentlichkeit vielfach darauf beschrankt, Fleisch und Fisch
mit Fragen der Lebensmittelsicherheit zu verbinden und Gemiise, Getreide
und Obst mit Gesundheit, hat sich die wissenschaftliche Erkenntnis iiber
Proteine in Lebensmitteln und in der Ernahrung auBerordentlich erweitert.

XI
Ein Grund fur die Dr. Rainer Wild-Stiftung, das Thema Proteine und protein-
haltige Lebensmittel aufzugreifen. Das vorliegende Buch enthalt dazu umfas-
sen des Wissen kompakt aufbereitet fur Fachleute aus Forschung und Lehre,
fur Studierende, fur Praktiker aus lebensmittelverarbeitenden Betrieben
sowie fur Beratungskrafte und Diatassistenten. Wir hoffen, es dient allen als
Grundlage- und Nachschlagewerk und tragt so auch zu einer Versachlichung
von Offentlich vielfach emotional gefuhrten Diskussionen bei.
Den Autoren Prof. Dr. Giinter Westphal, Prof. Dr. Gerhard Gerber und Dr. Bodo
Lipke sei an dieser Stelle sehr herzlich flir die konstruktive Zusammenarbeit
gedankt. Unser Dank gilt auch dem Team des Springer Verlags, das das Buch
in bewahrter Weise betreut und hergestellt hat.

Dr. Rainer Wild-Stiftung Heidelberg, Januar 2003

XII
Inhaltsverzeichnis

Abklirzungen, Symbole, Formeln . XVII

Einflihrung . . . . . . . . . . . . . 1

1 Strukturen und biologische Funktionen

von Aminosauren, Peptiden und Proteinen 5

1.1 Aminosauren 6
1.2 Peptide . . . . 18
1.3 Proteine .. . 25
1·3·1 Primarstruktur 29
1·3·2 Sekundarstruktur 29
1·3·3 Tertiarstruktur 32
1.3·4 Chaperone und Chaperonine 39
1·341 Chaperone und Stressproteine 39
1·3·4·2 Chaperonine . . . . . . . . . . 41
1·3·5 Domanen . . . . . . . . . . . 43
1.3·6 Tertiarstruktur und Molekiildynamik 46
1·3·7 Denaturierung . . . . . . . . . . . . 48
1·3·8 Quartarstruktur . . . . . . . . . . . 52
1·3·9 Prionen, fehlgeleitete Polypeptidkettenfaltung und BSE 55
1.4 Selbstorganisation komplexer Strukturen . . . . . . . . 58
1.4.1 Physiologisch bedeutsame Protein-Protein-Wechselwirkungen-
das Cytoskelett . . . . . . . . . 58
1.4.1.1 ActinfIlamente (Mikrofilamente) 59
1-4.1.2 Mikrotubuli . . . . . . . . 66
1-4.1.3 Intermediarfilamente . . . . . . 70
1.4.2 Zusammengesetzte Proteine . . . 73
1.4.3 Actomyosin und Muskelkontraktion 81
1.4.3.1 Elektro-chemische/chemo-elektrische/elektro-chemische
Signalwandlung . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 81
1-4-3.2 Strukturelle Organisation des quergestreiften Muskels 84

XIII
143.3 Filament-Gleit-Modell 86
1.4.3.4 Muskeltypen 88
144 Kollagene 88

2 Eigenschaften von Proteinen 93

2.1 Physikochemische Eigenschaften 96

2.1.1 Protein-Wasser-Wechselwirkungen 99
2.1.2 Protein -Protein-Wechselwirkungen 101
2·1.3 Bindende und nichtbindende Wechselwirkungen
mit Lebensmittelinhaltsstoffen . . . . . . . . . 108
2.1.4 Oberflachen- und GrenzflachenaktivWit als Basis fiir die Bildung
von Schaumen und Emulsionen 114
2.2 Funktionelle Eigenschaften . 119
2.2.1 Zuordnung und Abgrenzung 119
2.2.2 Sensorische Eigenschaften 124
2.2.3 Technofunktionelle Eigenschaften 127
2.2.3.1 Wassersorption und Hydratation . 127
2.2.3.2 Solvatisierung und Loslichkeit 133
2.2.3.3 Viskositats- und Teigbildungseigenschaften 145
2.2.3.4 Texturierung durch Verspinnen, Extrudieren
oder Filmbildung 148
2.2.3.5 Gelbildungseigenschaften . . . . . . 153
2.2.3.6 Emulgiereigenschaften . . . . . . . 161
2.2.3.7 Bildung und Stabilitat von Schaumen 168
2.2.3.8 Bildung und Eigenschaften von Micellen 175
2.2.3.9 Bildung und Eigenschaften von Mikropartikeln 182
2·3 Chemische Eigenschaften . . . . . . . . . . . . 187
2·3·1 Bildung von Dehydroalanin sowie Lysinoalanin
und Folgereaktionen 190
2.3.2 Desamidierungen . . . . . . . . . . . . 191
2·3·3 Oxidationsreaktionen . . . . . . . . . . 191
2·3·4 Glycosylierungen oder Glycosidierungen 193
2·3·5 Nichtenzymatische Braunungsreaktionen 194
2·3·6 Acylierungen und Veresterungen . . . . 195
2·3·7 Phosphorylierungen . . . . . . . . . . . 197
2·3·8 Protein-Vernetzungen ("Cross-Linkings") 198
2·3·9 Reaktionen mit anderen Lebensmittelinhaltsstoffen
oder mit Zusatzstoffen . . . . . . . . . . . . . . . . 200
2.3.10 Enzymatisch katalysierte Lebensmittel-Veranderungen 201
2.3.11 Plastein-Reaktionen . . . . . . . . . . . . . . . . 203

XIV
3 Verdauung und gastrointestinales Immunsystem 205

3.1 Proteasen.. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .. 205

3·2 Carboxy- und Aminopeptidasen sowie Resorption
von Aminosauren und Peptiden . . . . . . . . . . 211

3·3 Gastrointestinale Hormone und Enteroneurales System 212

3.4 Gastrointestinales Immunsystem 217
341 Hierarchie der Abwehrsysteme 217
342 Systemische Immunitat 219
3.4.3 Lokale Immunitat 225
3-4.3.1 T-Zellen . . . . . . 226
3.4.3.2 B-Zellen . . . . . . 227
3.4.3.3 Immunoglobulin A 227
3.4.3.4 Immunoglobulin M 229
3.4.3.5 Immunoglobulin E 229
3.4.3.6 Immunoglobulin G 230
3.4.4 Individuelle Immunabwehr 23 0

4 Stoffwechsel der Proteine und Aminosauren 239

Korperbestand und Umsatz . . . . . . . . . . . . 239

Protein- und Aminosaurestoffwechsel in verschiedenen
Stoffwechsellagen . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 247
4·3 Die Leber als zentrales Labor des Aminosaurestoffwechsels 253
4·4 Pyridoxalphosphat- (Vitamin B6-) abhlingige Reaktionen . 254
4·5 Ammoniakstoffwechsel, Glutamin- und Harnstoffsynthese . 256
4.6 Wechselbeziehungen zwischen Skelettmuskel, Leber, Nieren
und Gehirn . . . . . . . .
Funktion der Aminosauren
Biogene Amine

5 Ernahrung und Gesundheit

5-1 Auswahl und Bewertung von Proteinen und proteinhaltigen

Lebensmitteln . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 271
5.2 Wirkungen einer Proteiniiberversorgung und -unterversorgung 280
5.3 Lebensmittelallergien im Aligemeinen und EiweiBallergien
im Besonderen . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 281

xv
5.4 Angeborene und erworbene Storungen des Aminosaurestoff-
wechsels und des Harnstoffzyklus . . . . . . . . . . . . . .. 286
5.5 Spezielle Lebensmittel, therapiebegleitende Ernahrungsformen
und Diatetik . . . 293
5.6 Immunonutrition........................ 298

6 Proteinhaltige Lebensmittel und Lebensmittelrohstoffe 303

6.1 Lebensmittel tierischer Herkunft 304

6.2 Lebensmittel pflanzlicher Herkunft 320

7 Gewinnung und Verarbeitung von Proteinen

und proteinhaltigen Lebensmitteln . . . . . . 331

7.1 Einwirkung physikalischer und physikochemischer

Prozessbedingungen . . . . . . . . . . . . .
7.1.1 Thermische Prozesse . . . . . . . . . . . . .
7.1.2 Hydrothermische und hydrostatische Prozesse
unter Druckanwendung . . . . . . . . . . . . 345
7.1.3 Elektrisch und elektromagnetisch stimulierte Prozesse 351
7.2 Einwirkung chemischer und biochemischer Prozessbedingungen 354
7.2.1 Oxidative Prozesse . . . . . . . . . . . . . . . 354
7.2.2 Kondensations- und Polymerisationsprozesse 356
].2.3 Wirkung von Hydrolasen . . . . . . . . . . . 358
].2.4 Mikrobiologische Prozesse . . . . . . . . . . 363
7.3 Isolierung, Konzentrierung und Erzeugung von proteinogenen
Produkten mit neuen oder verbesserten Eigenschaften 367
7.3.1 Physikalische und physikochemische Methoden 369
7.3.2 Chemische und biochemische Methoden 375
7.4 Proteinanreicherungen in Lebensmitteln 380

Glossar . . . . . . . .

Literaturverzeichnis 403

Dr. Rainer Wild-Stiftung -

Gesunde Erniihrung ganzheitlich verstanden 439

Sachverzeichnis . . . . . . . . . . . . . . . . . . 441

XVI
AbkOrzungen, Symbole, Formeln

Verwendete aligemeingiHtige Abkurzungen

Abb. Abbildung
DGE Deutsche Gesellschaft fur Ernahrung
FAO Food and Agriculture Organization
IAEA International Atomic Energy Administration
Kap. Kapitel
s. siehe
vgl. Vergleiche
WHO World Health Organization

Chemische Nomenklatur, Symbole, Formeln und Abkurzungen

C Kohlenstoff
Ca Calcium
CMC Carboximethylcellulose
CONH Peptidgruppe
CONH z Amidogruppe
COO- Carboxylat (Carboxilat)
COOH Carboxygruppe
Da. Dalton (MGW-Einheit)
DH Hydrolysengrad (engl. Degree of Hydrolyses)
DHA Dehydroalanin
Fe Eisen
Fez+ Fe-Ion, zweiwertig
Fe3+ Fe-Ion, dreiwertig
GABA y- Aminobuttersaure
GDL Gluconsaure-6-1acton
H Wasserstoff
H+ Wasserstoffion (Proton)
HCl Chlorwasserstoff (Salzsaure)

XVII
HMF Hydroxymethylfurfural
H-Milch homogenisiert (durch UHT)
HMW High Molecular Weight
HSO; Hydrogensulfit
IMQ Imidazoquinoxalins
K Kalium
LAL Lysinoalanin
LDPE Low Density Poly Ethylen
LMG Low Molecular Weight
Mg Magnesium
N Stickstoff
Na Natrium (engl. sodium)
Na+ Natriumion
NaCI Kochsalz (Na-Chlorid)
NH2 Aminogruppe
NIL Non-Incorporated Liquid
NO Stickoxid
NPN Nichtprotein -N
O2 Sauerstoff
OH Hydroxigruppe
P Protein
pa Protein (aktiviert)
PD Protein, denaturiert
PN Protein, nativ
POr Phosphat (auch Pi)
PUFA polyungesattigte Fettsauren
S Schwefel
SDS Sodiumdodecylsulfat
SH Mercaptogruppe
S-S Disulfidbindung
WPO Wasserstoffperoxid

Gebrauchliche biochemische Symbole und Abkurzungen

ACAT Acyl-CoA-Cholesterol-Acyltransferase
AFP antifreeze protein
AGE Advanced Glycosylation Endproduct
ATP Adenosintriphosphat
BiP Bindeprotein
BLI Bombesin-like-immunoreactivity

XVIII
BSE Bovine Spongioforme Enzephalopathie
CAF calcium activated sarcoplasmic factor
cAMP cylisches 3',5'-Adenosinmonophosphat
CCK Cholecystokinin
cDNA complentary DNA (komplementare)
CETP Cholinester-Transferprotein
CoA CoenzymA
cpn Chaperonine
DNS Desoxyribonucleinsaure (engl. DNA: -acid)
EDRF endothel-derived releasing faktor
EF Elongationsfaktor
EGF epidermal growth factor
ENS enterisches Nervensystem
FAD Flavinadenindinucleotid
FMN Flavinadeninmononucleotid
GDH Glu-Dehydrogenase
GIP Gastrisches Inhibitor-Polypeptid
GOT Glu-Oxalacetat-Transaminase
GPT Glu-Pyruvat -Transaminase
GSH Glutathion
GTP Guanosintriphosphat
HDL High Density Lipoprotein
hsp heat stress proteins
INF insulinlike factor
LCAT Lecithin -Cholesterol-Acyltransferase
LPL Lipoproteinlipase
MAP mikrotubuli -assoziiertes Protein
MHC major histocompatibility complex
mRNS Messenger RNS (Boten-)
NAD Nicotin-Adenin-Dinucleotid (reduzierte Form: NADH,)
NADP Nicotin-Adenin-Dinucleotid-Phosphat
NGF Nerve Growth Factor
NSILA non-suppressible-insulin-like-activity
PCR Polymerase Chain Reaction (Polymerase-Kettenreaktion)
PP Pankreaspolypeptid
RES retikuloendotheliales System
RHS retikulohistocytares System
RNS Ribonucleinsaure
ROS Reactive Oxygen Species
SREBP sterol regulatory element-binding protein precursor
STH Somatotrophes Hormon, Somatotropin
TGF Transforming growth factor

XIX
TNFa Tumor Necrose Factor alpha
tRNS Transfer-RNS (Transport-)
VHDL Very High Density Lipoprotein
VIP Vasoaktives Intestinales Polypeptid
VLDL Very Low Density Lipoprotein
ZNS Zentralnervensystem

Genutzte physikochemische Parameter, Dimensionen

und AbkOrzungen

aw WasseraktiviHit
CA kontrollierte Atmosphare
HPP High Pressure Processing
HTST High Temperature Short Time (Sterilisation)
I IonensHirke
IP isoektrischer Punkt (pH-Wert am IP)
LBHB Low-Barrier Hydrogen Bond
M MolariHit, Molalitat; molare Masse
MA modifizierte Atmosphare
MGW Molekulargewicht
Mol Molmenge; Stoffmenge
P Druck
pH negativer Logarithmus H+-Konz.
pKA negativer Logarithmus der Saurekonstanten Ka
QlO Verhaltnis von Reaktionsgeschwindigkeit bei T und (T +10)
rH negativer Logarithmus Redoxpotential
S Hydrophobizitat
So Oberflachen-S
Sq durchschnittl.!mittlere S
t Zeit (s, m, h, d, a - Sekunde, Minute, Stunde, Tag, Jahr)
T,Td Temperatur, Denaturierungs-T
t,l2 Halbwertszeit
Tkr T am kritischen Punkt
UHP Ultra High Pressure
UHT Ultra High Temperature (ultrahocherhitzt)
UV ultraviolett (Licht, Strahlung)

xx
Thermodynamische Symbole

F freie Energie
G freie Enthalpie
H Enthalpie
$ Entropie
L1H, L1$, .L1G,.L1F Xnderung der entsprechenden energetischen GroBe

Symbolik fUr technofunktionelle Eigenschaften

(im Besonderen proteingebunden)

CMC kritische Micellkonzentration

EA Emulsionsaktivitat
EAI Emulsionsaktivitatsindex
Ee Emulsionskapazitat
ES Emulsionsstabilitat
ESI Emulsionsstabilitatsindex
FA Schaumaktivitat (engl. foam activity)
FBC Fettbindungskapazitat
FE Schaumvolumen
FS Schaumstabilitat
HLB Hydrophil-Lipophil-Balance
MR Micelle Response, Ratings
NSI N-LOslichkeitsindex
O/W Ol-in-Wasser-Emulsion
PDI protein dispersibility index
W/O Wasser-in-lll-Emulsion
WBC Wasserbindungskapazitat (engl. water binding capacity)
WHC Wasserhaltungskapazitat
tP Volumen{ anteil), z. B. Schaum

Abkurzungen fur gelaufige Proteine bzw. Proteinpraparate

ALP Apolipoprotein
API Ackerbohnenproteinisolat
Beffe Bindegewebsfreies FleischeiweiB
BSA bovine serum albumin (Rinder-)
CGPF Corn Germ Protein Flour

XXI
DFD Dark Firm Dry (dunkel fest trocken, Fleisch)
FBPI Fabaprotein-Isolat
FPC Fischprotein-Konzentrat
FPI Fischprotein-Isolat
HVP Hydrolyzed Vegetable Products
Ig Immunoglobuline
IMP intermediate stable product
Mb Myoglobin
MP Milk Blood Plasma
MPC Molkenprotein -Konzentrat
MPI Molkenprotein-Isolat (auch WPI: whey protein isolate)
NFDM Non Fat Dry Milk
PSE Pale Soft Exudative (blass weich wassrig, Fleisch)
SCP Single Cell Protein
SPI Sojaproteinisolat
SSP shelf stable product
TMP Total Milk Protein
WPC Weizenprotein-Konzentrat
WPI Weizenprotein-Isolat

Ernahrungsphysiologisch bedeutsame Parameter

und Abkurzungen

AAS Amino Acid Score

BEW Biologische EiweiBwertigkeit
BW Biologische Wertigkeit
DRI Dietary Reference Intakes
E/T Essential/Total Ratio
EAR Estimated Average Requirement
HPTE 5-Hydroxyperoxieicosatetraenoat
KGW K6rpergewicht
MB Minimalbedarf
MS Multiple Sklerose
NPU Net Protein Utilization
PER Protein Efficiency Ratio
PKU Phenylketonurie
RDA Recommended Dietary Allowances
SRS Slow Rating Substances

XXII