CAPÍTULO 6

UMA INTRODUÇÃO ÀS PROTEÍNAS

Existem milhares de proteínas com função e atividade biológica distintas.

Estas funções incluem:
 Catálise enzimática
 Transporte molecular
 Nutrição
 Papéis estruturais
 Defesa do organismo
 Motilidade
 Regulação, etc.
As proteínas são constituídas de cadeias polipeptídicas e algumas possuem
várias cadeias polipeptídicas, as quais são chamadas de subunidades.
Quando hidrolisadas, as proteínas simples liberam apenas aminoácidos e as
proteínas conjugadas liberam também algum outro componente.
Purificam-se as proteínas de acordo com determinadas propriedades, tais
como tamanho, forma, afinidade de ligação, carga elétrica, etc. E quantificam-se
em determinado meio através de métodos eletroforéticos, onde elas são
separadas e visualizadas.
Estabelecem-se as seqüências de aminoácidos das cadeias polipeptídicas
através de sua fragmentação em pedaços menores e determinando as seqüências
de aminoácidos destes pedaços; e se tem conhecimento da ordem correta destes
pedaços por meio das superposições dos fragmentos. As seqüências protéicas
podem também ser descobertas a partir da seqüência de nucleotídeos no DNA do
gene correspondente da proteína em questão, que é comparado a milhares de
outros.
Cabe citar também que proteínas homólogas de diferentes espécies mostram
homologia de seqüência: os mesmos aminoácidos nas mesmas posições dentro
das cadeias polipeptídicas. Este fato está correlacionado com o grau de
parentesco evolucionário destas espécies.

CAPÍTULO 7
A ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL DAS PROTEÍNAS

Toda proteína possui estrutura tridimensional única que reflete a sua função
e está estabilizada por ligações fracas. A maioria das proteínas solúveis, de forma
globular, estabilizam-se graças às interações hidrofóbicas. Já nas estruturas
protéicas termodinamicamente mais estáveis, as pontes de hidrogênio e as
interações iônicas são otimizadas.
São quatro os níveis da estrutura protéica:
1. Estrutura primária: refere-se à seqüência de aminoácidos e das
pontes de dissulfeto.
2. Estrutura secundária: refere-se à relação espacial de aminoácidos
adjacentes.
 3. Estrutura terciária: conformação tridimensional de toda a cadeia
polipeptídica.
4. Estrutura quaternária: envolve a relação espacial de cadeias
polipeptídicas múltiplas que estão firmemente associadas.
A ligação peptídica é caracterizada por um caráter parcial de dupla ligação
que mantém todo o grupo amida em uma configuração planar rígida.
Existem duas classes gerais de proteínas: fibrosas e globulares.
Fibrosas: desempenham funções principalmente estruturais, possuem
estruturas simples repetitivas e fornecem excelentes modelos para os primeiros
estudos da estrutura protéica. Através da construção de modelos baseados em
informações obtidas de proteínas fibrosas, forma preditos os dois principais tipos
de estruturas secundárias: a α-hélice e a conformação β. Caracterizadas por
ótimas ligações de pontes de hidrogênio entre os nitrogênios do grupo amida e os
oxigênios do grupo carbonila. Têm a estabilidade influenciada pelo conteúdo de
aminoácidos e pela colocação destes na proteína.
Nas proteínas fibrosas predomina um único tipo de estrutura secundária.
As cadeias polipeptídicas são superenroladas em cordas e então
combinadas em feixes maiores para obterem resistência a tensão. Porém, a
elastina possui uma estrutura que lhe confere estiramento.
Globulares: possuem estrutura terciária mais complexa com várias
estruturas secundárias na cadeia polipeptídica e compacta.
Freqüentemente observa-se que as proteínas diferentes diferem na
estrutura terciária.
Acredita-se que seu enovelamento começa com o desenvolvimento de
regiões locais de estrutura secundária, seguido por interações e ajustamentos
seguidos até que se atinja a estrutura terciária final.
A estrutura tridimensional pode ser destruída por desnaturação; processo
que destrói a função da proteína, demonstrando um processo entre a estrutura e a
função. Algumas proteínas desnaturadas podem renaturar-se naturalmente, como
é o caso da ribonuclease.
Algumas regiões das cadeias polipeptídicas, chamadas domínios,
enovelam-se separadamente e podem ter funções separadas. Mesmo a nível de
estrutura terciária são encontradas em proteínas, alguns padrões que embora
comuns, não tem relação funcional conhecida.
Estruturas protéicas muito grandes, consistindo de muitas cópias de apenas
uma, ou de poucas proteínas diferentes, são chamadas de complexos
supramoleculares.