4a.

Aminoácidos:
Estructuras y propiedades
químicas

Bioquímica Básica (1000042-6)

Semestre II – 2009

1
Biomoléculas especiales

a Ácidos nucleicos y Proteínas

a Ambos son informativos:

almacenan en su estructura
química las instrucciones que
determinan lo que ocurre en la
célula

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Proteínas
a Una célula es lo que es debido a las clases de
proteína que contiene
a Llevan a cabo funciones de importancia crítica
para las células
a Dos clases principales:
` Catalíticas – enzimas actúan como
catalizadores en una amplia variedad de
reacciones químicas celulares
` Estructurales – forman parte integral de las
Estructuras de la proteína
estructuras de la membranas, paredes
citocromo c en solución
celulares y componentes citoplasmáticos
muestran un constante y
a Las funciones individuales son resultado de la dinámico intercambio
estructura tridimensional global, a su vez estructural de la proteína
dependiente de la secuencia monomérica
(aminoácidos)

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Proteínas

a Cada estructura única de proteínas es única en su función

marcando la individualidad de cada organismo
Æ pero también hay semejanzas entre las proteínas!!!

a Todas son polímeros de longitud variable que contiene secuencias

variables de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos:
` Dipéptido – unión de 2 aa
` Tripéptido – unión de 3 aa
` Oligopéptido – unión de hasta 20 aa
` Polipéptido – más de 20 aa unidos (hasta 10.000 aa)

a Como los aminoácidos son las unidades fundamentales de todas

las proteínas es necesario conocer su bioquímica para conocer la
bioquímica de proteínas
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Los aminoácidos

a Existen ~300 aminoácidos diferentes de origen natural

a Organismos vivos utilizan solo 20 aa para biosíntesis de proteínas,

mostrando el notable ejemplo de la unidad bioquímica en la biosfera

a Casi todos son alfa-aminoácidos:

` grupo amino (-NH2)
` grupo carboxilo (-COOH)
` grupo R
` átomo de hidrógeno (-H)
` todos unidos a un carbono alfa

a Moléculas anfotéricas Æ pueden actuar como ácido o como base

a Muy solubles en agua y con nivel de fusión elevado Æ no existen

como moléculas sin carga pero si como un ion dipolar o zwitterion

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Grupo R de los aminoácidos

a Carácter único de los aa reside

en la estructura de sus cadenas
laterales Æ grupo R

a Puede variar desde un simple H

(glicina) hasta estructuras más
complexas (arginina)

a Iminoácido – grupo R forma

parte de una estructura amínica
secundaria cíclica (prolina)

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Composición química de grupos R

a Existen 7 categorías de los 20 aminoácidos y se basan en la

composición química del grupo R:

1) Alifáticos: hidrocarburo no aromático

2) Hidroxilados: presentan grupo –OH
3) Azufrados/Sulfurados: contienen átomo S
4) Aromáticos: hidrocarburo aromático
5) Ácido-amídicos: con grupo –COOH adicional y correspondientes
derivados amídicos (neutros)
6) Básicos/Alcalinos: con grupo –NH2 adicional o grupo relacionado
7) Imínicos: con estructura amínica secundaria cíclica

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1) Alifáticos

a Glicina (Gly, G)
a Alanina (Ala, A)
a Valina (Val, V)
a Leucina (Leu, L)
a Isoleucina (Ile, I)

a Prolina puede ser

incluida en este
grupo:

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2) Hidroxilados

a Serina (Ser, S) a Tirosina puede ser

a Treonina (Thr, T) incluida en este
grupo:

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3) Azufrados/Sulfurados

a Cisteína (Cys, C)
a Metionina (Met, M)

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4) Aromáticos

a Fenilalanina (Phe, F)
a Tirosina (Tyr, Y)
a Triptófano (Trp, W)

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5) Ácidos (y amidas a Cisteína y Tirosina son aa
ácidos débiles:
neutras correspondientes)

a Ácido aspártico o Aspartato (Asp, D)

a Ácido glutámico o Glutamato (Glu, E)
a Asparagina (Asn, N) Æ neutra
a Glutamina (Gln, Q) Æ neutra

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6) Básicos

a Lisina (Lys, K)
a Arginina (Arg, R)
a Histidina (His, H)

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6) Imínicos

a Prolina (Pro, P)

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Origen de los nombres comunes
de los aminoácidos

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Características funcionales de grupos R

a El grupo R puede ionizarse o no originando aminoácido neutro,

básico o ácido
` Si no se ioniza: es neutro y no presenta carga
` Si sí se ioniza:
1) es ácido cuando funciona como un ácido de Brönsted para formar
grupo R con carga negativa
2) es básico cuando funciona como una base de Brönsted para
formar grupo R con carga positiva

a Neutros: glicina, alanina, valina, leucina,

isoleucina, serina, treonina, metionina, prolina,
triptófano, glutamina, asparagina, fenilalanina
a Ácidos: aspartato, glutamato (fuertes), cisteína,
tirosina (débiles)
a Básicos: lisina, arginina (fuertes), histidina (débil)
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Características funcionales de grupos R

a El grupo R de un aminoácido puede ser polar o apolar

` Polar (hidrofílico) debido a:
1) carga + o – completa en un grupo R ionizable a pH 7 (cargado)
2) cargas parciales en enlaces tipo dipolo permanente de grupos R
no ionizables (no cargados)
` Apolar (hidrofóbico) debido a:
1) Ausencia de las características de polaridad
2) Presencia de muchos enlaces apolares C–C y C–H

a Polar cargado (pH 7): lisina, arginina, histidina,

aspartato, glutamato
a Polar no cargado (pH 7): asparagina,
glutamina, serina, treonina, cisteína, tirosina
a Apolar: glicina, alanina, valina, leucina,
isoleucina, metionina, prolina, triptófano,
fenilalanina
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Clasificación conforme nutrición humana
a Ser humano necesita ingerir una cantidad regular de ciertos aminoácidos
porque no los puede sintetizar a partir de otras sustancias Æ privación
continua, incluso de solo uno o dos de los aminoácidos esenciales, pueden
ser fatales
a Proteínas adecuadas Æ contienen todos los 10 aminoácidos esenciales
a Aminoácidos esenciales:
` Leucina
` Isoleucina
` Lisina
` Metionina
` Fenilalanina
` Triptófano
` Treonina
` Valina
` Arginina
` Histidina

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Formas modificadas de los aminoácidos
presentes en algunos polipéptidos

a Antes, durante y después de la formación de polipéptidos, uno o

más grupos R internos o los grupos –NH2 y –COOH de las
extremidades sufren modificaciones químicas debido a:
` entrelazamiento de dos o más cadenas polipeptídicas
` cambios reversibles de la actividad de la proteína
` fijación covalente de otra sustancia a un polipéptido
` otras razones específicas no conocidas

a Modificaciones pueden ser de dos tipos:

` Ocurrencia generalizada
` Ocurrencia limitada

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Modificaciones de ocurrencia generalizada

1) Condensación de dos radicales sulfhidrilo (–SH) de cisteína para

formar un puente de disulfuro (–S–S–) y un nuevo aminoácido cistina

Æ Importantes para el plegamiento de cadenas polipeptídicas y enlaces

cruzados de dos o más de estas cadenas
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Modificaciones de ocurrencia generalizada

2) Fosforilación de los aminoácidos que contienen –OH para formar

O-fosfoserina, O-fosfotreonina, O- fosfotirosina

Æ Incorporación y eliminación del grupo fosfato es importante porque

permite regular la actividad de proteínas

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Modificaciones de
ocurrencia limitada
a Mayoría de aminoácidos con
modificaciones químicas existen en
forma limitada (¡a veces en uno solo
polipéptido o proteína!)

` 4-hidroxiprolina y δ-hidroxilisina:
presentes en colágena, principal
proteína del tejido conectivo

` Triyodotironina y Tetrayodotironina:
aa yodados que derivan de la tirosina
presentes en la tiroiglobulina,
proteína sintetizada por la tiroides
( )
` Ácido γ-carboxiglutámico: producido Triyodotironina (tiroxina)
durante formación de protrombina,
proteína asociada con la coagulación
de la sangre

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Otros aminoácidos

a γ-Aminobutirato (GABA)
` neurotransmisor derivado del
glutamato por descarboxilación

a Histamina
` derivada de histidina por
descarboxilación
` controla constricción de ciertos
vasos sanguíneos y secreción de
HCl en estomago

a Epinefrina (adrenalina)
` derivada de la tirosina
` regula metabolismo en mamíferos

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Estereoisomería de los aminoácidos
a Aparte de la glicina, el C-α de aa esta fijo en forma tetraédrica a cuatro
grupos de átomos diferentes: carbono quiral o asimétrico

a Debido a esta disposición, aminoácidos pueden existir en diferentes

configuraciones esteroisoméricas que se distinguen por la orientación
espacial de los grupos fijos al C-α
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Configuraciones estereoisoméricas

a Por cada carbono asimétrico hay dos configuraciones distintas: L y D

a Representan dos estructuras con imágenes especulares que no se
pueden superponer: enantiómeros

a Típicamente tienen actividades biológicas totalmente diferentes

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Importancia biológica de configuraciones

a En proteínas sólo se
conoce la existencia de
L-aminoácidos

a D-aminoácidos
` no están presentes
en proteínas
` …pero se encuentran
en varios seres vivos
en estado libre y
como componentes
de otras estructuras
(ej. pared celular de
bacterias y varios
antibióticos)

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Estereoisómeros de aminoácidos

a Isoleucina tiene 2 centros quirales Æ 4 estereoisómeros

a Treonina tiene 2 centros quirales Æ 4 estereoisómeros

` L- y D-Treonina
` L- y D-Alotreonina

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Nomenclatura alternativa de configuración RS

a Otro convenio para asignar designación estereoquímica a cualquier compuesto

a partir de la observación de su estructura tridimensional: forma R y S
(rectus-derecha y sinister-izquierda)
a Designación es dada por la dirección de los grupos ligados al C quiral y su
prioridad para los grupos comunes en la química de carbohidratos:
SH > OH > NH2 > COOH > CHO > CH2OH > C6H5 > CH3 > H

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