Vitaminas y minerales indispensables para el desarrollo y la salud en el ser humano.

Adems la falta de nutrimentos por la ausencia de una dieta balanceada puede provocar problemas en huesos, msculos, piel, pelo y el organismo en general. Para evitarlo, consume diariamente vitaminas y minerales. Las vitaminas y minerales en la salud: Para la piel: Vitamina E y betacaroteno, presentes en frutas y verduras. Para los dientes: Calcio, vitamina A, C y D, presentes en lcteos y frutas. Para el cabello: Vitamina F (cido linoleico) y B3 (cido pantotnico), en el pescado y los huevos. Para fortalecer los huesos: Calcio y vitamina D, esta ltima esencial para absorber el calcio (tip: tomar el sol ayuda a tu cuerpo a fabricarla). Para el humor: La vitamina C ayuda a mantener un buen estado de animo ya prevenir la depresin. Se encuentra principalmente en los ctricos. Para el crecimiento: Vitamina B para fortalecer los msculos y D para la formacin de los huesos. Disponibles principalmente en lcteos, pescados grasos, huevos y trigo. Para el embarazo: La vitamina B9 (cido flico) previene malformaciones en el desarrollo del feto, y esta presente en todas las verduras verdes y aguacates. Calcio, para la formacin del esqueleto del beb, presente en la leche y sus derivados. A partir de los 35: Es conveniente incluir diariamente alimentos ricos en vitaminas C, E y betacaroteno, ya que sus propiedades antioxidantes protegen contra los radicales libres, retrasando el envejecimiento. Presentes especialmente en la fruta. Para personas mayores: Calcio y vitaminas B y D.

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Tipos de Vitaminas y sus funciones Vitamina A Retinol Es un alcohol primario que deriva del caroteno. Afecta la formacin y mantenimiento de membranas, de la piel, dientes, huesos, visin, y de funciones reproductivas. El cuerpo puede obtener vitamina A de dos maneras: fabricndola a base de caroteno(encontrado en vegetales como: zanahoria, brcol, calabaza, espinacas y col), o la otra alimentndose de animales que se alimenten de estos vegetales, y que ya hayan realizado la transformacin. Vitamina B Betacaroteno Este grupo de vitaminas se reconoce porque son sustancias frgiles solubles al agua. La mayora de las vitaminas del grupo B son importantes para metabolizar hidratos de carbono. Vitamina B1 Tiamina Sustancia incolora. Acta como catalizador de los hidratos de carbono. Lo que hace en este proceso es metabolizar el cido pirvico, haciendo que el hidrato de carbono libere su energa. LA tiamina regula tambin algunas funciones en el sistema nervioso. La tiamina se encuentra, pero en cantidades bajas, en los riones, hgado y corazn. Vitamina B2 Riboflavina La riboflavina acta como enzima. Se combina con protenas para formar enzimas que participan en el metabolismo de hidratos de carbono, grasas y especialmente en el metabolismo de las protenas que participan en el transporte de oxgeno. Tambin mantiene las membranas mucosas. Vitamina B3 Niacina Se conoce tambin con el nombre de vitamina PP. Funciona como co-enzima que permite liberar energa de los nutrientes. Esta vitamina afecta directamente el sistema nervioso y el estado de nimo, por lo que se han utilizado sobredosis experimentales en esquizofrnicos(aunque no se ha demostrado eficacia). Una sobredosis es capaz tambin de reducir los niveles de colesterol. Pero prolongada sobredosis son perjudiciales para el hgado. Vitamina B5 Acido pantotnico Constituye una enzima clave en el metabolismo basal. Favorece el crecimiento del cabello. Es fabricado por bacterias intestinales, y se encuentra en muchos alimentos. Vitamina B6 Piridoxina La Peridoxina es necesaria en la absorcin y en el metabolismo de aminocidos. Acta tambin en el consumo de grasas del cuerpo y en la produccin de glbulos rojos. La Piridoxina es proporcional a las protenas consumidas en el cuerpo. Vitamina B8 Biotina

Participa en la formacin de cidos grasos y en la liberacin de los hidratos de carbono. Es co-enzima del metabolismo de glcidos y lpidos. Es sintetizada por bacterias intestinales y se encuentra en muchos alimentos. Vitamina B9 Acido flico Co-enzima necesaria para la formacin de protena estructurales y hemoglobina. Se usa para el tratamiento de la anemia y la psilosis. A diferencia de otras vitaminas tambin hidrosolubles, la folacina se almacena en el hgado. Vitamina B12 Cianocobalamina Es necesaria(pero en pequeas cantidades) para la formacin de nucleoprotenas, protena, y glbulos rojos. La falta de esta vitamina se debe a la incapacidad del estmago para procesar glicoprotenas(factor necesario para absorber la vitamina B12). Esta vitamina se obtiene slo del hgado, riones, carne, etc. por lo que a los vegetarianos se les aconseja tomar suplementos vitamnicos B12. Vitamina C Acido ascrbico Esta vitamina es importante en la formacin de colgeno. Colgeno es una protena que sostiene muchas estructuras corporales y tiene un papel muy importante en la formacin de huesos y dientes; adems de favorecer la absorcin de hierro. La ausencia de cido ascrbico puede derivar en escorbuto. Esta enfermedad consiste en la cada de dientes, debilitamiento de huesos, y aparicin de hemorragias; sntomas que se deben a la ausencia de colgeno. Todava no est completamente probado que la vitamina C ayuda a prevenir resfros; pero s est probado que, aunque el exceso se elimina rpidamente por la orina, el excesivo consumo puede provocar clculos a los riones y la vejiga. Vitamina D Calciferol Tiene una importante funcin en la formacin y mantencin de huesos y diente. Se puede obtener de alimentos como huevo, hgado, atn, leche; o puede ser fabricado por el cuerpo cuando los esteroides se desplazan a la piel y reciben luz solar. Su excesivo consumo puede ocasionar daos al rin, y prdida del apetito. Vitamina E Alfatocoferol La vitamina E posee la funcin de ayudar a la formacin de glbulos rojos, msculos, y otros tejidos. Previene de la oxidacin de la vitamina A y las grasas. Vitamina K Fitomenadiona Es necesaria para la coagulacin de la sangre. Es necesaria porque produce una enzima llamada protrobina; la que interfiere en la produccin de fibrina; que es la que finalmente interfiere en la coagulacin. Normalmente se obtiene de la alimentacin y de la cantidad segregada por las bacterias intestinales.

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ENZIMAS Y VITAMINAS
ENZIMAS
Las enzimas son protenas que catalizan reacciones qumicas en los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reaccin, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que espontneamente podran producirse. Ello hace posible

que en condiciones fisiolgicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requeriran condiciones extremas de presin, temperatura o pH. ASPECTOS GENERALES Prcticamente todas las reacciones qumicas que tienen lugar en los seres vivos estn catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores especficos: cada enzima cataliza un solo tipo de reaccin, y casi siempre acta sobre un nico sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reaccin catalizada por un enzima: 1. La sustancia sobre la que acta la enzima se llama sustrato. 2. El sustrato se une a una regin concreta de la enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende (1) un sitio de unin formado por los aminocidos que estn en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio cataltico, formado por los aminocidos directamente implicados en el mecanismo de la reaccin 3. Una vez formados los productos la enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reaccin. 1.- El enzima y su 2.- Unin al centro 3.Formacin sustrato activo productos de

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS Las propiedades de las enzimas derivan del hecho de ser protenas y de actuar como catalizadores. Como protenas, poseen una conformacin natural ms estable que las dems conformaciones posibles. As, cambios en la conformacin suelen ir asociados en cambios en la actividad cataltica. Los factores que influyen de manera ms directa sobre la actividad de un enzima son: - pH. - Temperatura. - Cofactores. EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA Las enzimas poseen grupos qumicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminocidos. Segn el pH del medio, estos grupos pueden tener carga elctrica positiva, negativa o neutra. Como la

conformacin de las protenas depende, en parte, de sus cargas elctricas, habr un pH en el cual la conformacin ser la ms adecuada para la actividad cataltica. Este es el llamado pH ptimo. La mayora de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas dcimas por encima o por debajo del pH ptimo pueden afectar drsticamente su actividad. As, la pepsina gstrica tiene un pH ptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10 (Figura de la izquierda). Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalizacin de la protena, los seres vivos han desarrollado sistemas ms o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiolgicos. EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones qumicas: por cada 10 C de incremento, la velocidad de reaccin se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser protenas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad cataltica es mxima se llama temperatura ptima (Figura). Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reaccin debido a la temperatura es contrarrestado por la prdida de actividad cataltica debida a la desnaturalizacin trmica, y la actividad enzimtica decrece rpidamente hasta anularse. EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA A veces, un enzima requiere para su funcin la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catlisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgnicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molcula orgnica se llama coenzima. Muchos de estas coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. La figura muestra una molcula de hemoglobina (protena que transporta oxgeno) y su coenzima (el grupo hemo). Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente a la enzima se llaman grupos prostticos. La forma catalticamente activa de la enzima, es decir, la enzima unida a su grupo prosttico, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que: apoenzima + grupo prosttico= holoenzima.

Enzimas. [Documento en lnea]. Disponible: http://www.ehu.es/biomoleculas/ENZ/ENZ1.htm#t [Consulta: 2007, Mayo 8]

VITAMINAS
Las vitaminas son sustancias orgnicas imprescindibles en los procesos metablicos que tienen lugar en la nutricin de los seres vivos. No aportan energa, puesto que no se utilizan como combustible, pero sin ellas el organismo no es capaz de aprovechar los elementos constructivos y energticos suministrados por la alimentacin. Normalmente se utilizan en el interior de las clulas como precursoras de las coenzimas, a partir de los cuales se elaboran las miles de enzimas que regulan las reacciones qumicas de las que viven las clulas. Las vitaminas deben ser aportadas a travs de la alimentacin, puesto que el cuerpo humano no puede sintetizarlas. Una excepcin es la vitamina D, que se puede formar en la piel con la exposicin al sol, y las vitaminas K, B1, B12 y cido flico, que se forman en pequeas cantidades en la flora intestinal. Las vitaminas son sustancias lbiles, ya que se alteran fcilmente por cambios de temperatura y pH, y tambin por almacenamientos prolongados. Aunque todos los alimentos aportan vitaminas en mayor o menor cantidad, no hay ningn alimento que las posea todas y menos an en las cantidades necesarias para el organismo. De all, la importancia de consumir una dieta variada y equilibrada que incluya abundancia de frutas y verduras, por su gran contenido en vitaminas. Las deficiencias de vitaminas y los excesos de algunas de ellas producen enfermedades de mayor o menor gravedad. CLASIFICACIN Los dos grupos principales de vitaminas son: - Solubles en agua o HIDROSOLUBLES. - Solubles en grasas o LIPOSOLUBLES. Vitaminas hidrosolubles Vitaminas liposolubles

Las vitaminas solubles en agua se Las vitaminas solubles en grasas deben disuelven rpidamente en agua y no disolverse en grasa antes de que puedan pueden almacenarse en el cuerpo. Esto absorberse. Este tipo de vitaminas se

hace que deban aportarse regularmente y almacena en el hgado, donde cantidades slo puede prescindirse de ellas durante excesivas se pueden volver toxicas algunos das Pertenecen a este grupo las vitaminas A, El exceso de vitaminas hidrosolubles se D, E y K. excreta por la orina, por lo que no tienen efecto txico por elevada que sea su ingesta

Vitamina A

Funcin en)

(interviene Fuente Hgado, Yema de huevo, Lcteos, Zanahorias, Espinacas, Brcoli, Lechuga, Albaricoques, Durazno, Melones, Mamn.

- Intervienen en el crecimiento, Hidratacin de piel, mucosas pelo, uas, dientes y huesos. - Ayuda a la buena visin. - Es un antioxidante natural.

- Regula el metabolismo del calcio y tambin participa en el metabolismo del fsforo. - Antioxidante natural. - Estabilizacin de las membranas celulares. - Protege los cidos grasos.

Hgado, Yema de huevo, Lcteos, Germen de trigo, Luz solar. Aceites vegetales, Yema de huevo, Hgado, Panes integrales, Legumbres verdes, Coco, Vegetales de hojas verdes. Harinas de pescado, Hgado de cerdo, Espinacas.

- Coagulacin sangunea

Al igual que la Vitamina C, las vitaminas A y E poseen propiedades antioxidantes. Respecto de los vnculos existentes entre las vitaminas y el deporte, o el rendimiento en los deportes,en los estudios realizados se observa que la vitamina E, por su funcin de estabilizadora de la estructura de las membranas y por sus propiedades antioxidantes, ha sido utilizada ampliamente entre los atletas. Si bien algunos trabajos que se basan en estudios controlados, indican una incidencia positiva en el rendimiento, muchos otros, demuestran una incidencia escasa de este suplemento en el rendimiento deportivo.

Vitamina B1

Funcin (interviene en) - Participa en el funcionamiento del sistema nervioso. - Interviene en el metabolismo de glcidos y el crecimiento y mantenimiento de la piel

Fuente Carnes, yema de huevo, levaduras, legumbres secas, cereales integrales, frutas secas.

B2

- Metabolismo de prtidos y glcidos. - Efecta una actividad oxigenadora y por ello interviene en la respiracin celular, la integridad de la piel, mucosas y el sistema ocular por tanto la vista.

Carnes y lcteos, cereales, levaduras y vegetales verdes

B3

- Metabolismo de prtidos, glcidos y lpidos. - Interviene en la circulacin sangunea, el crecimiento, la cadena respiratoria y el sistema nervioso.

Carnes, hgado y rin, lcteos, huevos, en cereales integrales, levadura y legumbres

B6

- Metabolismo de protenas y aminocidos. - Formacin de glbulos rojos, clulas y hormonas. - Ayuda al equilibrio del sodio y del potasio.

Yema de huevos, las carnes, el hgado, el rin, los pescados, los lcteos, granos integrales, levaduras y frutas secas

cido flico

- Crecimiento y divisin celular. - Formacin de glbulos rojos

Carnes, hgado, verduras verdes oscuras y cereales integrales.

B12

- Elaboracin de clulas. - Sntesis de la

Sintetizada por el organismo. No presente en vegetales. Si aparece en

hemoglobina. Sistema nervioso. C - Formacin y mantenimiento del colgeno. - Antioxidante. - Ayuda a la absorcin del hierro no-hmico.

carnes y lcteos. Vegetales verdes, frutas ctricas y papas.

Las Vitaminas. [Documento en lnea]. Disponible: http://www.aula21.net/Nutriweb/vitaminas.htm [Consulta: 2007. Mayo 8]. Zonadiet. Vitaminas. [Documento en lnea]. Disponible: http://www.zonadiet.com/nutricion/vitaminas.htm [Consulta: 2007, Mayo 8].

08/05/07 30 comentarios Autor: ysandrea Ms sobre: enzimas , vitaminas

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Elementos de la actividad enzimtica

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1. 2. 3. Concepto, clasificacin y nomenclatura de las enzimas 4. Relacin entre coenzimas y vitaminas 5. Regulacin de la actividad enzimtica 6. Enzimas sricas ms importantes en el diagnstico clnico 7. Modificaciones enzimticas en el IMA INTRODUCCIN. Gran variada, hermosa e interesante ha sido para los estudiantes de Lic. en Enfermera el conocimiento de la asignatura Bioqumicacomo parte de su formacin profesional. Hasta aqu han estudiado el diverso mundo de las biomolculas y su papel tanto en el origen de la vida, como en sus funciones en los seres humanos, su estructura y su importancia en la medicina. En este material hemos querido tratar algunos aspectos sobre las enzimasque por su complejidad e importancia nos ha estimulado para la confeccin del mismo. Las reacciones qumicas que ocurren en los seres vivos son catalizadas por protenas especificas denominadas enzimas, caracterizndose estas por presentar un elevado podercataltico y una gran especificidad. Esta gran especificidad es la que nos sirve de base para su clasificacin y nomenclatura, aspecto este al que esta dedicado la primera parte de nuestro material. Incluimos tambin la relacin de las coenzimas con las vitaminasy de forma general como esta regulada toda la actividad enzimtica. Elemento muy importante para el mantenimientode la vida y de los procesos metablicos. Dedicamos un acpite adems al estudio de un gran numero de enzimas de gran actividad e importancia para nuestro metabolismo, donde incluimos su funcin, el tejido que las contiene, as como las patologas que pueden alterar sus valores normales. Aspectos estos que se estudian en la enzimologa clnica y que para los estudiantes de Lic. en Enfermera reviste un gran valora la hora de interpretar diferentes pruebas de diagnosticas, y exmenes de laboratoriocomo parte de los conocimientos a adquirir en su formacin como profesionales de la Salud. DESARROLLO.

CONCEPTO, CLASIFICACION Y NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS. Las protenas realizan mltiples funciones en los seres vivos, contraccin, transporte, regulacin, sostn, defensa etc. Las protenas especializadas en la funcin cataltica reciben el nombre de enzimas y las sustancias sobre las cuales actan se denomina sustratos. Lo que distingue a las enzimas de las dems protenas es precisamente que, una vez producido el reconocimiento molecular del sustrato, se realiza la transformacin de la sustancia reconocida, o sea, como consecuencia de diferentes interacciones entre la protena enzimtica y su sustrato este experimenta un reordenamiento de sus elementos constituyentes debido a la ruptura y formacin de algunos enlaces qumicos. La que resulta de la accin de la enzima sobre el sustrato recibe el nombre de producto. La existencia del complejo enzima-sustrato y la caracterstica de que la mayora de los sustratos presentan un tamao varias veces menor que la estructura de la enzima, implica que la enzima solo entra en contacto con el sustrato en una pequea zona especfica de su voluminosa estructura. Las protenas enzimticas presentan dos regiones o sitios importantes, uno de ellos reconoce y liga al sustrato ( sitio de reconocimiento) y el otro cataliza la reaccin ( sitio cataltico) toda vez que el sustrato se ha unido. Estos dos sitios estn adyacentes uno al otro en la forma activa de la enzima y en ocasiones, el sitio cataltico es parte del de reconocimiento, estas dos regiones en conjunto reciben el nombre de centro activo. De lo estudiado hasta el momento sobre las enzimas podemos concluir que estas poseen dos propiedades fundamentales, derivndose estas de las caractersticas del centro activo:

Gran eficiencia cataltica. Elevada especificidad.

Siendo esta ultima la que sirve de fundamento para establecer la clasificacin y nomenclatura de las enzimas. Se han establecido 6 grupos principales: 1 Oxidoreductasas: Enzimas que catalizan reacciones de oxidoreduccion. 2 Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupoqumico entre un donante y un aceptor, se excluyen aquellas que transfieren electrones o sus equivalentes, pues pertenecen a la claseanterior y aquellas en que el aceptor del grupo es el aguay pertenece a la clase siguiente. 3 Idrolasas: Catalizan la ruptura de enlaces qumicos con la participacin de las molculas de agua. 4 Liasas: Catalizan reacciones en las cuales se produce la adicin o sustraccin de grupos qumicos a dobles enlaces. 5 Isomerasas: Catalizan la interconversin de dos ismeros. 6 Ligasas: Catalizan la unin covalente de dos sustratos mediante la energa de hidrlisis de nuclesidos trifosfatados, generalmente el ATP. NOMENCLATURA.

Existen dos tipos de nomenclatura: la sistemtica y la recomendada. La sistemtica utiliza los grupos principales, describe la reaccin y slo se utiliza en revistas y textos cientficos. La recomendada viene a ser la forma abreviada de la sistemtica, su uso es comn, sobre todo en textos para estudiantes; en ambos casos se tiene en cuenta tanto la especificidad de accin como la de sustrato y el nombre de la enzima termina en el sufijo asa; ejemplo, para la reaccin :

El uso de nomenclatura sistemtica nos llevara al nombre siguiente: Lactato NAD- oxidorreductasa, o sea que prcticamente describe la reaccin . La nomenclatura recomendada tiene en cuenta la especificidad de sustrato, en este caso para el lactato, y la especificidad de accin, tratndose de una deshidrogenacin, por tanto el nombre de la enzima seria lactato deshidrogenasa. Veamos a continuacin algunos subgrupos de enzimas: Entre las oxidoreductasas.

a. E: Mlico deshidrogenasa.

b. Deshidrogenasas. Sustraen tomos de hidrgeno( casi siempre dos) de los sustratos y los transfieren a una molcula aceptar que no es el oxigeno.

E: Aminocido oxidasa. c. Oxidasas. Oxidan los sustratos mediante el oxigeno como aceptor de electrones.

d. Hidroxilasas. Catalizan la introduccin de funciones hidroxilo en sus sustratos utilizando oxgeno molecular como donante.

E: Fenilalanina hidroxilasa. Entre las transferasas. a. Quinasas. Catalizan reacciones de transferencias de grupos fosfatos donde intervienen nuclesidos di y trifosfatados.

El resto de las transferasas recibe nombres derivados del grupo que transfieren ( transaminasas de grupos aminos, transmetilasas de metilos, transcarboxilasas de carboxilos, etc. Entre las hidrolasas.

Es el grupo ms simple para nombrar, pues basta con hacer terminar el nombre del sustrato en el sufijo asa.

E: Arginasa. Entre las liasas.

Son las ms difciles de nombrar, ejemplo las hidratasas, que adicionan agua a los dobles enlaces.

E: Fumrico hidratasa. Cuando actan en reacciones biosintticas reciben el nombre de sintetasas. Ejemplo:

E: Ctrico sintetasa. Entre las isomerasas.

Reciben diferentes nombres segn los tipos de ismeros que intervienen en la reaccin. Como regla de reserva el nombre de isomerasas para las enzimas que interconvierten ismeros de funcin. Ejemplo: a).

E: Fosfohexosa isomerasa. b) Las que interconvierten ismeros de posicin se designan mutasasa.

E: Fosfoglucomutasa. a. Las que interconvierten epmeros se denominan epimerasas.

E: Galactosa fosfato epimerasa. Entre las ligasas.

Se les conoce en general como sintetasas y para nombrarlas generalmente se utiliza el nombre del producto en vez del sustrato.

E: Acetil CoA sintetasa. Siempre se debe recordar que las enzimas son protenas cuya funcin es la de catalizar reacciones, por tanto, debe existir una correspondencia entre el nombre de la enzima y la reaccin que ellas catalizan. Conociendo la reaccin se puede deducir el nombre, y apartie de este se puede inferir la reaccin.No obstante, existen algunas enzimas que recibieron nombres triviales por sus descubridores y que la practica a conservado como el caso de la pepsina, tripsina, quimotripsina, etc. RELACION ENTRE COENZIMAS Y VITAMINAS. Los cofactores enzimticos son sustancias de diferente naturaleza qumica, que participan en las reacciones enzimticas debido a que las enzimas no poseen en su estructura todos los grupos funcionales necesarios para llevar a cabo la catlisis de todas las reacciones metablicas; los cofactores no son componentes obligados de todas las reacciones. Los cofactores pueden ser iones inorgnicos que facilitan la unin enzima-sustrato o estabilizan la estructura tridimensional de la enzima, o constituyen por s los centros catalticos que ganan eficiencia y especificidad al unirse a las protenas . Las coenzimas son sustancias orgnicas que an cuando pueden funcionar de formas muy variadas, lo ms frecuente es que lo hagan como transportadores interenzimticos o intraenzimticos, muchas coenzimas son formas funcionales de las vitaminas. Las vitaminas son sustancias qumicas que deben ser ingeridas por el organismo para su normal crecimiento y desarrollo. Es un hecho comprobado que muchas vitaminas, especialmente las hidrosolubles, tienen importancia funcional por ser componentes de la estructura de las coenzimas, por ello muchas veces se habla de forma coenzimaticas de determinada vitamina. En la porcin vitamnica de la coenzima en general radica el grupo funcional especifico de la coenzima, aquel que es transformado por la accin de la enzima, pero es necesario tener presente que no todas las vitaminas forman parte de coenzimas, ni todas las coenzimas contienen una vitamina en su estructura. Seguidamente estudiaremos cada una de las coenzimas.

Piridn nucletidos: Estas coenzimas presentan la nicotinamida, integrante del complejo vitamnico B como parte de su estructura. Existiendo dos formas coenzimticas: El nicotinadenindinucletido (NAD+) y el nicotinadenindinucletido fosfatado( NADP+).Ambos participan en reacciones de oxidacin-reduccin catalizadas por deshidrogenasas. Flavn nucletidos: Las flavinas constituyen un grupo numeroso de sustancias en la naturaleza, la riboflavina, o vitamina B2, es la que forma parte de esta coenzima. Presentndose dos formas coenzimticas: El flavinnononucletido (FMN) y el flavinadenindinucletido (FAD). Las dos formas participan en reacciones de oxidacin-reduccin catalizadas por deshidrogenasas y oxidasas. Los flavn nucletidos funcionan con enzimas (flavoprotenas) que sustraen dos tomos de hidrgeno de carbonos adyacentes, originando compuestos insaturados como en el caso de la succinato deshidrogenasa. Los flavn nucletidos se encuentran generalmente como grupos prostticos y actan entre un sustrato y una coenzima o entre dos coenzimas. cido lipoico: El cido lipoico es tambin un componente del complejo vitamnico B

Su estructura es una cadena carbonada de 8 carbones, con dos grupos funcionales SH y el grupo carboxilo que le permite unirse a la protena enzimtica para formar la estructura de la coenzima. Casi siempre se encuentra unido de forma covalente a la enzima por un enlace amida entre su grupo carboxilo y el grupo amino de la cadena lateral de una lisina (lipoamida); la parte funcional de la molcula est constituida por los grupos-SH que se reducen y oxidan de manera alternativa. La unin coenzima-enzima hace que el grupo funcional (-SH) est unido a una larga cadena carbonada que le permite gran movilidad, por lo que puede trasladarse grandes distancias dentro de la enzima. La funcin metablica de esta coenzima es participar en el complejo proceso de descarboxilacin oxidativa de alpha cetocidos, como la reaccin de conversin del alphacetaglutrico en succinil-CoA. Glutatin : El glutatin es un tripptido que est distribuido de forma universal en los seres vivos. 2 Glutatin-SH Gracias a la presencia de los grupos SH, el glutatin funciona en reacciones redox. Esta coenzima es muy importante en los mecanismos involucrados en el mantenimiento de la estructura de las membranas celulares, especialmente en los eritrocitos, pues participan en los mecanismos de defensa contra el estrs oxidativo.

Porfirinas: Constituyen un grupo numeroso de sustancias de amplia distribucin en la naturaleza, el representante de este grupo ms abundante en la naturaleza es el grupo hemo. Estas coenzimas se unen a la enzima (hemoprotenas) de forma diversa y pueden actuar en estado Fe3+, Fe2+ o alternando de una a otra, de esta ltima forma intervienen como coenzimas de oxidacin-reduccin, tal es el caso de los citocromos de la cadena transportadora de electrones. Biotina: Constituye un compuesto esencial para el crecimiento y desarrollo de los seres humanos, encontrndose unido de forma covalente a la enzima mediante un enlace amida; participa en dos tipos de reacciones: La carboxilacin dependiente del ATP que resulta hidrolizado en ADP y Pi, como en la acetil-CoA carboxilasa:

Y de transcorboxilacin, como la catalizada por la metilmalonil oxalacetato transcarboxilasa. El mecanismo de las reacciones dependientes de biotina incluye dos etapas; la primera, que requiere ATP, el CO2 es incorporado al N-4 de la biotina liberando ADP y Pi , una segunda etapa, el CO2, se transfiere al sustrato.

Pirofosfato de tiamina: El pirofosfato de tiamina es la forma coenzimtica de la tiamina o vitamina B1 ; en su estructura presenta un anillo de pirimidina sustituido, unido por un grupo de metilo a un anillo de tiazol tambin sustituido, unido a su vez a un grupo etilo al pirofosfato. La vitamina carece de pirofosfato.

Esta coenzima que est muy distribuida en la naturaleza, participa en tres tipos de reacciones:

1. La descarboxilacin no oxidativa de alpha-ceto-cidos.

2. La descarboxilacin oxidativa de alpha-ceto-cidos. 3. La formacin de alpha-cetoles. cido tetrahidroflico: El ac tetrahidroflico (FH4) es la forma coenzimtica del cido flico, su estructura est formada por una pteridina, el cido p-aminobenzoico y el cido glutmico; pueden encontrarse formas que contienen hasta 7 molculas de cido glutmico unidas por enlaces isopeptdicos, aquellos donde interviene el grupo carboxilo de la cadena lateral. La parte funcional de la molcula est representada por los nitrgenos que ocupan las posiciones 5 y 10, esta coenzima presenta mltiples formas interconvertibles. S-Adenosil-Metionila: Esta coenzima se forma por la reaccin entre la metionina y el ATP, dando como resultado una estructura que contiene un grupo metilo muy lbil y por tanto puede cederse fcilmente. Coenzima A: La coenzima A es la ms sobresaliente de las coenzimas que en los sistemas vivientes transfieren grupos acilos; su existencia universal y la gran variedad de reacciones en que intervienen sus derivados enfatizan su importancia. La estructura de la molcula es muy compleja y presenta numerosos grupos funcionales. Entre estos grupos se destaca el cido pantotnico (componente del complejo vitamnico B ). Fosfato de piridoxal: El fosfato de piridoxal es una de las coenzimas que intervienen en un mayor nmero de reacciones enzimticas, casi todas relacionadas con el metabolismo de los aminocidos; desde el punto de vista nutricional deriva de la piridoxina o vitamina B6. Como vitamina B6 se reconocen al menos tres compuestos: Piridoxol, Piridoxal y Piridoxamina; las formas fosfatadas de los dos ltimos presentan actividad coenzimatica. Entre las reacciones en que interviene esta coenzima se encuentran:

1. 2. Racemizacin de aminocidos, a partir de un enantiomorfo obtenindose una mezcla de los dos. 3. Descarboxilacin de Aa con formacin de compuestos de gran actividad biolgica denominados aminas bigenas.

4. La deshidratacin de la serina que produce pirvico.

5. La desaldolizacin de la serina que de lugar a la formacin de glicina, etc. Coenzima B12: (5-adenosil-cobalamina) esta coenzima es un derivado de la vitamina B12. Hasta el momento se ha podido comprobar la participacin de la coenzima B12 en cuatro

reacciones enzimticas: malonil-CoA mutasa, glutamato mutasa, diol deshidrgenasa y la conversin de homocistena en metionina. Nuclesidos trifosfatado: La estructura de estos compuestos se conoce como precursores de los cidos nucleicos, de ellos slo a los ribonucletidos se les conocen funciones coenzimticas: Adenosintrifosfato(ATP): El ATP participa en numerosas reacciones, sirve como fuente de energa, de elementos estructurales o ambas. Guanosintrifosfato(GTP): Su funcin es menos generalizada que en el ATP, pues acta casi siempre sirviendo de fuente de energa como en la reaccin de la fosfoenolpirvicocarboxiquinasa. Acta como coenzima de transferencia de derivados de monosacridos en la sntesis de glicoprotenas. Uridintrifosfato(UTP): Los nucletidos de uridina intervienen como coenzimas que transfieren monosacridos en forma de UDP-derivados, estos derivados se forman por la reaccin entre el UTP con un monosacrido fosfatado. Citidintrifosfato(CTP): Acta de forma similar al UTP, pero transfiere grupos al nivel de oxidacin de alcohol; interviene fundamentalmente en la formacin de fosftidos de glicerina y esfingolpidos, su forma coenzimtica se origina por reaccin del CTP con un alcohol fosfatado, por ejemplo:

REGULACIN DE ACTIVIDAD ENZIMTICA: Cuando un sistema o proceso es capaz de variar su comportamientocomo respuesta a cambios que se produzcan en su entorno, de forma que la respuesta directa o indirectamente tiende a modificar el estmulo para volver a la situacin inicial se dice que este sistema est regulado. La regulacin enzimtica se refiere a la posibilidad que tienen las enzimas de variar la velocidad de las reacciones que aquellas catalizan al producirse determinados cambios en el medio; esa posibilidad viene dado por caractersticas estructurales de las enzimas y que son una vez ms manifestaciones del vnculo que existe entre la estructura y la funcin de las biomolculas. Los cambios de velocidad observados durante el proceso de adaptacin son debido a cambios cuantitativos o cualitativos de los centros activos, y atendiendo a esto las formas bsicas de la regulacin enzimtica se manifiestan por variacin en la cantidad o la actividad de las enzimas. COMPONENTES DE UN SISTEMA DE REGULACIN.

(S) Seal, que existe generalmente como la concentracin de una sustancia especfica cuya variacin la convierte en estmulo (E), que es captado por el receptor (R). El transductor (T) convierte al estmulo en una seal interna del sistema que bien puede trasmitirse al amplificador (A) que aumenta la intensidad de la seal o pasar de manera directa al efector (E) que da lugar a la aparicin de la respuesta. Esta respuesta, tarde o temprano, modifica el estmulo inicial, cerrando el ciclo de regulacin. REGULACIN ALOSTRICA. Cada vez es ms numerosa la cantidad de enzimas que al estudiarse el comportamiento de la velocidad de reacciones, por ellas catalizadas en funcin de la concentracin de sustratos, se obtienen curvas diferentes a la hiperblica de Michaellis y Menten, que en la mayora de los casos tienen un aspecto sigmoidal (en forma de S alargada). Estas curvas se desplazan a lo largo del eje de las abcisas cuando se aade a la reaccin algunas sustancias especficas como se muestra en la grfica para la enzima Fosfofructoquinasa. Para la misma concentracin de sustrato ( So) pueden obtenerse diferentes velocidades de reaccin al variar la concentracin de las sustancias aadidas, luego una caracterstica esencial de estas enzimas es presentar una actividad variable. Las enzimas que as se comportan reciben el nombre de alostrica. La grfica que se muestra a continuacin representa la modificacin de la actividad de una enzima alostrica. La fosfofructoquinasa es una enzima alostrica como se deduce del comportamiento de su velocidad al variar la concentracin de sustrato. La presencia de ATP desplaza la curva hacia la derecha y por tanto acta como un inhibidor. La concentracin de ADP desplaza la curva hacia la izquierda, actuando como un activador.

Se han propuesto varios modelospara explicar las causas del comportamiento de las enzimas alostricas, existiendo dos modelos principales: el simtrico o concertado y el secuencial. Segn el modelo simtrico o concertado las enzimas alostricas existen en dos estados conformacionales interconvertibles, que se denominaron ( R ) relajado y (T) tenso. Estas enzimas son oligomricas, formadas por varias subunidades (estructura cuaternaria) y todas estas se encuentran en el mismo estado conformacional, de ah el nombre de simtrico. A la enzima puede unirse no solo el sustrato, sino algunas sustancias especficas (ligandos), pero la enzima presentar diferente afinidad para cada uno de ellos de acuerdo al estado conformacional en que se encuentre. Si el sustrato puede unirse al estado R y no al T, entonces R representa la conformacin activa, pues no puede haber transformacin sin unin, lo que indica que en el estado R existe una conformacin del centro activo que facilita la unin del sustrato, mientras que en el estado T la unin del sustrato al centro activo no es posible. Adems del centro activo, existen en las subunidades otros sitios de unin especficos para los ligandos, pero tambin cada sitio presenta una conformacin adecuada para cada ligando solo en un de sus dos conformaciones, nunca en las dos. Estos sitios son muy especficos, en lo cual se parecen al centro activo pero en ellos no se producen la transformacin del ligando; los ligandos se unen a estos sitios por fuerzas no covalentes y de forma muy reversible; cuando la concentracin de un ligando aumenta en el medio se favorece su asociacin, y al disminuir ocurre la disociacin. La existencia de estos sitios es lo que determin la denominacin de alostrico; por tanto las enzimas alostricas son aquellas que presentan otros sitios diferentes al centro activo, que al igual que este son sitios de reconocimiento molecular. Veamos un ejemplo: Una enzima con 3 ligandos, uno de los cuales es el sustrato (S), los dems son el ligando A que slo puede unirse al estado R y el I que slo lo hace al estado T. En ausencia de los 3 ligandos la enzima existe en un equilibrio entre los dos estados conformacionales, caracterizados por una constante de equilibrio que recibe el nombre de constante alostrica (L).

Al comenzar a aadir el sustrato, este se une a la forma R formando el complejo RS, equivalente al complejo ES ya estudiado, en este momento se produce una disminucin de la concentracin de R y disminuyendo la de T, mientras ms aumenta S, tambin R y con ello la velocidad de la reaccin. El paso de T a R significa un aumento de la fraccin de centros activos tiles y de ah el efecto sobre la velocidad; esta situacin explica por qu la unin del sustrato a la enzima favorece la unin sucesiva de los sustratos, o sea, un efecto cooperativo que es homotrpico positivo. Si aadimos al sistema la sustancia A esta se une a la forma R formando el complejo RA, que aumenta el desplazamiento del equilibrio hacia la conformacin activa. Como A y S se unen por sitios diferentes se darn las situaciones siguientes:

Se observa que existen 4 formas para el estado activo y slo la forma R est en equilibrio con T, por lo que los incrementos de velocidad son considerables. A las sustancias que como A se unen al estado activo y con ellos favorecen un incremento de la velocidad de reaccin se les llama efectores positivos o activadores alostricos. Si en vez de A, al sistema en equilibrio se le aade el ligando I este se une al estado T , formando el complejo TI que provoca un desplazamiento del equilibrio en el sentido contrario al anterior, con lo cual la concentracin del estado T aumenta y la del R disminuye, mientras mayor sea la concentracin de I aadido, mayor ser la fraccin de enzimas en estado T, lo que provoca una disminucin en la velocidad de reaccin, pues es menor el nmero de centros activos con la formacin favorable para la unin con el sustrato. A las sustancias que como I se unen al estado inactivo y que provocan una disminucin de la velocidad de la reaccin se les conoce como efectores negativos o inhibidores alostricos. Modelo secuencial: 1. En este modelo existen dos estados conformacionales (R y T) posibles para cada una de las subunidades de la enzima.

2. La unin del sustrato cambia la conformacin de la subunidad a la cual se une, pero la conformacin del resto de las unidades no se altera apreciablemente. 3. La transconformacin ocurrida en subunidad que ha ligado al sustrato puede incrementar o disminuir la afinidad por el sustrato de las dems subunidades de la misma enzima.

En el modelo secuencial a diferencia del modelo simtrico la formas R y T no estn en equilibrio y la unin del sustrato se produce de manera secuencial, pues slo afecta la conformacin de la subunidad a la cual se ha unido. El modelo admite la formacin de hbridos conformacionales. La velocidad global de la reaccin dependera de la fraccin de subunidades que estn en la conformacin ms activa. No obstante, independientemente del modelo que se aplique las enzimas alostricas poseen caractersticas generales:

Son protenas oligomricas de elevado peso molecular y estructura compleja. Existen en varios estados conformacinales intercomvertibles y con un grado de afinidad diferente para cada uno de sus ligandos. Los ligandos se unen a la enzima en sitios especficos por fuerzas no covalentes y de forma reversible, afectando el estado conformacional de las enzimas. Los cambios conformacionales en una subunidad se comunican en menor o mayor grado al resto de las subunidades. La curva de la velocidad en funcin de concentracin siempre presenta una forma diferente a la clsica curva hiperblica de Michaellis-Menten.

Lo importante de este tipo de modificacin es que los activadores e inhibidores son sustancias propias de la clulay su concentracin vara como consecuencia de la propia actividad celular. En ocasiones el activador y el inhividor forman una pareja cuyas concentraciones varan de manera contraria, cuando aumenta la de uno de ellos, disminuye la del otro. Estas variaciones de concentracin constituyen estmulos metablicos que adaptan el funcionamiento de las enzimas a la condiciones celulares en constante cambio. MODIFICACIN COVALENTE. Existe otro grupo de enzimas que se regulan de forma diferente a las anteriores; estas enzimas existen en las clulas en dos formas que difieren en su composicin, lo cual las distinguen de las alostricas; esta situacin da origen a estado conformacionales alternativos en dependencia de la composicin. La diferencia en la composicin se debe a los grupos qumicos de naturaleza no protenica que se unen a la enzima; lo que distingue a estas enzimas de las alostricas es que dichos grupos estn unidos a la enzima de forma covalente, de ah el nombre del mecanismo, e implica una forma de la enzima modificada y otra no modificada; estas formas son interconvertibles pero, como se trata de la formacin o ruptura de enlaces covalentes, se requiere de una pareja de enzimas para catalizar el paso de una forma a la otra. En los sistemas de modificacin covalente no existe una forma general de describir los estados activos o inactivos, como en las enzimas alostricas, pues en este caso cada pareja de formas enzimticas tiene sus peculiaridades, en una determinada enzima la forma ms activa es la modificada, en otra es la no modificada. Los sistemas de modificacin covalente ms estudiados son los de fosforilacindesfosforilacin, adenilacin-desadenilacin, acetilacin-desacetilacin, y el intercambio sulfihidrilo-disulfuro. Siendo los dos primeros los ms difundidos en la naturaleza. Otros mecanismos de regulacin menos difundidos en los seres vivos son los de la protelisis limitada, en el cual las enzimas se sintetizan como precursores inactivos y se activan por la ruptura de enlaces peptdicos, la variacin en el estado de agregacin de las enzimas que

existen como monmeros y polmeros de diferente actividad, por la interaccin de la enzima con otra protena no enzimtica que generalmente la activa, por el cambio de localizacin celular, y por cambios en la especificidad de accin de sustrato o ambos. ENZIMAS SRICAS MS IMPORTANTES EN EL DIAGNSTICO CLNICO. Las enzimas son altamente especficas en su actividad y todas las clulas metablicas contienen algunas o muchos de esos componentes esenciales. Ciertos tejidos contienen enzimas caractersticas que slo penetran en la sangrecuando se destruyen o lesionan las clulas en las cuales estn contenidas. Las presencia en la sangre de cantidades significativas de estas enzimas especficas indica el sitio probable de dao tisular. Veamos los siguientes ejemplos: * Aldolasa Enzima glucoltica, que descompone la fructosa 1,6- difosfato, existiendo con mayor abundancia en el msculo cardaco y esqueltico, aunque todas las clulas contienen algo de ella y el hgado contiene una cantidad moderada. * Amilasa Descompone el almidn en sus azcares constitutivos. De actividad extracelular. Segregndose por las glndulas salivales y el pncreas a la saliva y al lquido pancretico. Los aumentos de la amilasa srica indican generalmente enfermedad pancretica. En la pancreatitisaguda su nivel puede alcanzar 600 unidades, en el transcurso de las 4 h de comienzo de la enfermedad sus niveles pueden elevarse hasta 2000 unidades. Descendiendo sus valores en el transcurso de 48 a 72 h, incluso persistiendo la inflamacin. La pancreatitis crnica produce elevaciones menos marcada, ms bien variables, y el carcinoma del pncreas no afecta por lo general dicha enzima. Su elevacin puede acompaar tambin al dolor abdominal agudo en ciertos casos de lcera pptica perforada, empiema de la vescula, obstruccin intestinal, embarazo ectpico roto o peritonitis de cualquier causa. Tambin en enfermedad de la glndula partida. La amilasa se excreta por la orina, y si el nivel srico ya ha disminuido, el nivel urinario puede ser de utilidad diagnstica. * Creatinfosfoquinasa (CPK) Llamada tambin creatinquinasa (CK), cataliza la transferencia reversible de grupos fosfato entre la creatina y la fosfocreatina, as como entre el ADP y el ATP. Reside en mayor parte en el msculo esqueltico, msculo cardaco y tracto gastrointestinal, siendo el cerebro la nica otra fuente importante. La afectacin aguda o progresiva del msculo esqueltico da lugar a una elevacin considerable de los niveles de CPK. Las distrofias musculares provocan elevaciones persistentes de hasta 50 a 100 veces el valor normal. * Deshidrogenasa lctica(LDH) Enzima glucoltica que cataliza la reaccin reversible entre el piruvato y el lactato. Las determinaciones de LDH se realizan habitualmente en suero, pero pueden efectuarse tambin en muestras extradas con cuidado del lquido cefalorraqudeo y de otros fluidos orgnicos libres de clulas. S e elevan sus valores en el IMA, enfermedades inflamatorias del miocardio, en la hepatitis aguda donde aumenta la LDH total. La anemia perniciosa genera tambin valores alto de LDH. En el infarto pulmonar tambin se elevan sus valores.

*Lipasa Enzima hidroltica segregada por el pncreas en el duodeno, donde en conjunto con las sales biliares e iones calcio, descompones los cidos grasos de los triglicridos. Al igual que la amilasa se encuentra dentro de las clulas secretoras y aparece en el torrente circulatorio, despus de una lesin del pncreas, nico rgano que la produce, siendo la pancreatitis aguda la causa ms frecuente de lipasemia. *Fosfatasa Enzima hidroltica, conocindose dos tipos: La alcalina y la cida. En los adultos normales la fosfatasa alcalina circulante procede tanto del hueso como del hgado. Su incremento durante el embarazo refleja su produccinplacentaria. Estando elevada en enfermedades sea, en el hiperparatiroidismo con implicacin esqueltica, en enfermedades hepatobiliares. La fosfatasa cida no tiene su funcin an bien conocida, encontrndose principalmente en la glndula prosttica del adulto y en los eritrocitos. Una fosfatasa cida srica elevada sugiere casi siempre un carcinoma metastsico, como puede verse en el 80 % de los casos de carcinoma prosttico. *Transaminasas Catalizan la transferencia reversible de grupos aminados entre diversos cidos en el ciclo glucoltico. En los tejidos humanos se han determinado dos, teniendo ambas al cido glutmico como uno de los sustratos. Ellas son la transaminasa-glutamicooxalactica (TGO) y la transaminasa-glutamicopirvica (TGO). La TGO se halla en concentraciones muy elevadas en el corazny en el hgado y en cantidades moderadamente elevadas en el msculo esqueltico, rin y pncreas, teniendo estos tejidos tambin concentraciones aunque menos significativas de TGO. Siendo el hgado el que contiene las concentraciones ms elevadas de TGP, pero incluso tiene tres veces y media ms TGO que TGP. En el IMA se elevan las concentraciones sricas de TGO, tambin en las arritmias severas. Cuando hay lesin de las clulas hepticas los niveles sricos de TGO y de TGP aumenta, en la mononucleosis infecciosa tambin hay aumento de las transaminasas, aunque menos marcada que la elevacin de la LDH y algunas enfermedades musculares como la distrofia muscular progresiva y la dermatomiositis, que pueden aumentar la TGO y provocar modificaciones mnimas de la TGP. MODIFICACIONES ENZIMTICAS EN EL INFARTO AGUDO DEL MIOCARDIO. El infarto del miocardio origina diversas alteraciones humorales, como leucocitosis y aumento de la sedimentacin globular (VSG). No obstante desde el punto de vista diagnstico, slo tiene importancia el aumento en la actividad srica de ciertas enzimas, liberadas al torrente circulatorio como consecuencia de la necrosis. Se han descrito ms de 20 tipos de enzimas que son liberadas a la sangre despus de la necrosis celular miocrdica, mencionaremos y comentaremos las principales: a. Creatn fosfoquinasa (CPK). Comienza a elevarse a las 6 u 8 horas despus de iniciado el dolor, existiendo un pico mximo a las 24 horas y declina a valores normales entre los 3 y 4 das. Reconocindole tres isoenzimas denominadas MM, BB y MB, presente la primera en el msculo esqueltico, la segunda en el cerebro y riones y la tercera en el msculo cardaco. Esta ultima iz enzima es considerada la

ms til de todas en el diagnstico del IMA. Considerndose elevada con cifras mayores a 50 Uds. internacionales y cuando la fraccin MB es mayor de 6 % de la CPK total. La CPK total puede elevarse en: Enfermedad del msculo esqueltico. Intoxicacin alcohlica. Diabetes mellitus. Trauma cardaco. Convulsiones. Inyecciones intramusculares repetidas. a. Transaminasa Glutmico Oxalactica (TGO) o Aspartato aminotransferasa (ASAT). b. Comienza a elevarse entre las primeras 8 a 12 horas que siguen al comienzo del dolor, teniendo su pico mximo entre las 18 y 36 horas, cayendo a sus niveles normales entre 3 5 das. Deben tenerse en cuenta los resultados positivos falsos en casos de enfermedades hepticas primarias, congestin heptica, embolismo pulmonar y enfermedades del msculo esqueltico, considerndosele elevada con valores mayores a 12 Uds. internacionales. c. Deshidrogenasa lctica ( LDH). Se eleva dentro de las 24 a 48 horas despus del comienzo de los sntomas, alcanza su pico mximo entre los 3 y 6 das, retornando a sus valores normales entre los 8 y 14 das. Se le reconocen 5 isoenzimas que son enumeradas de acuerdo con la rapidez de migracin en el trayecto electrofortico, siendo la 1 la ms rpida y la 5 la ms lenta. Esta divisin aumenta la exactitud en el diagnstico, ya que la isoenzima 1 es la contenida principalmente en la clulas miocrdica. Se considera elevada con valores mayores de 250 Uds. internacionales. Debe tenerse en cuenta resultados falsos positivos en: -Sangre hemolisada. -Anemia megaloblstica. -Leucosis. -Enfermedades hepticas. -Infarto pulmonar. Es importante recordar que estas enzimas no son especficas del corazn, puesto que se encuentran en otros tejidos, por consiguiente, un valor anormal de cualquiera de ellas puede deberse a un proceso distinto al infarto. As pues para sustentar el diagnstico de necrosis miocrdica se realizan determinaciones seriadas durante los primeros 3 a 4 das. La determinacin de las isoenzimas de la CPK y de la LDH facilita el diagnstico y permite conocer si el aumento se debe especficamente a un IMA, ya que las isoenzimas CK-MB y la LDH1 son casi siempre exclusivas en el corazn. Recientemente se ha demostrado que ciertos marcadores como la mioglobina pueden ser ms precoces o como las troponinas T e I, ms especfica que las enzimas utilizadas clsicamente.

Los valores mximos de esas enzimas presentan una correlacin discreta con la extensin de la necrosis y se han utilizado con fines pronsticos. En los ltimos aos se han desarrollado tcnicas para la determinacin de la mioglobina y la miosina, aunque todava no se ha generalizado su uso, es posible que permitan un diagnstico ms precoz y tengan mayor especificidad que las enzimas clsicas. PERFIL ENZIMTICO PARA LOS DISTINTOS MARCADORES.
Marcadores Mioglobina CK-MB TPI TPT CPK (total) TGO LDH Inicio 1-4 h 2-4 h 3-12 h 3-12 h 6-8 h 8-12 h 24-48 h Pico Mximo 6-7 h 10-24 h 12-24 h 12-48 h 12-48 h 18-36h 48-144 h Normalizacin 24 h 2-4 das 5-14 das 5-14 das 3-4 das 3-5 das 8-14 das

TPI --- Troponina I TPT -- Troponina T El cuadro enzimtico ordenado de acuerdo con su sensibilidad, que depende del tiempoque tarde en aparecer en la sangre, por ello la mioglobina se presenta en primer lugar, ya que por su bajo peso molecular es detectada a los 90 minutos de comenzar el IMA, por su corta vida media y su presencia tambin en el msculo esqueltico, le hacen poco eficaz en la prctica clnica cotidiana.Le sigue la CK-MB que es una isoenzima de la CPK, que se encuentra selectivamente en el miocardio, aumenta su sensibilidad sobre la CPK y sus otras fracciones conocidas (CK-BB y CK-MM). Las troponinas TPI y TPT son marcadores recin introducidos en la prctica mdica, con alta afinidad por el miocardio, por lo que tiene una alta sensibilidad y especificidad. La TGO presenta la dificultad de su presencia en el msculo esqueltico as como en el hgado, pulmn, piel, etc, por lo que es la menos sensible desde ese punto de vista. Finalmente la LDH, por lo tardo de su deteccin en la sangre y su larga permanencia en ella, no es recomendable para las primeras horas del IMA, es ms til en aquellos casos en que el paciente tiene varias horas de evolucin, se caracteriza por presentarse 5 isoenzimas, LDH1,LDH2,LDH3,LDH4 y LDH5, de las cuales la 1 y 2 se hallan en el miocardio. BIBLIOGRAFA.

1- Sobel BE. Infarto Agudo del Miocardio. Claude Bennett J, PlumFred. Cecil Tratado de Medicina Interna 20 ed. V1 La Habana: Ciencias Mdicas, 1998. p344-351. 2- Widman FK. Enzimas sricas de importancia para el diagnstico. En Widman FK Interpretacin Clnica de pruebas de laboratorio. Barcelona: JIMS, 1981. p323-338. 3-Lehninger Albert L. Principios de Bioqumica. Ed. Omega, S.A./Barcelona, 1991. Cap9 Enzimas. p209-216. 4-Roca Goderich R, Smith Smith V, Paz Presilla E, Losada Gmez J, Serret Rodrguez B, Llamos Sierra N, et all. Temas de Medicina Interna V1. http://bvs.sld.cu/librostexto/medicina-interna/captulo 2031. html. 5-Hodnadel C David. Clinical enzymology. Tilton C Richard, Balow Albert, Hodnadel C David, Reis F Robert. Clinical Laboratory Medicine. Copyright 1992 by Mosby- Year Book, Inc. USA. P190-207.

Autor: Lic. Brbara Daz Hernndez Lic. Maylin Lpez Gonzlez MSc. Nubia Blanco Balbeito Hospital Universitario "Mrtires del 9 de Abril" Sagua la Grande. Villa Clara. Material de apoyo. Curso: 2004 2005

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