Enzyme

Arbeitsblätter
(Lehrerversion)

© GIDA 2012
 Energiediagramm chemischer Reaktionen ohne und mit Katalysator
Enzyme
1. Zeichnen Sie die Kurvenverläufe für eine exergonische Reaktion mit und
Sek. II Arbeitsblatt 1
ohne Katalysator in das Koordinatensystem ein!
2. Kennzeichnen Sie in Ihrer Abbildung die Aktivierungs- und die Reaktionsenergie!
3. Erläutern Sie kurz die Reaktionsverläufe!
4. Was verändert sich bei einer endergonischen Reaktion?

Erläuterung
Energieinhalt

Benötigte Aktivierungsenergie Die Ausgangsstoffe A und B reagieren unter Energiefreisetzung zu den

ohne Katalysator
Produkten C und D (exergonische Reaktion). Dabei muss zunächst ein

Benötigte Aktivierungsenergie bestimmter Energiebetrag zugeführt werden – die Aktivierungsenergie –,

mit Katalysator
A+B damit die Stoffe reaktionsbereit werden. Ist ein Katalysator vorhanden,

„hilft“ dieser den Stoffen, sich „richtig“ aneinander zu lagern. Dadurch wird

weniger Aktivierungsenergie benötigt. Der Betrag der freiwerdenden

Bei der Reaktion
freiwerdende Energie
Reaktionsenergie ändert sich dabei nicht.
(Reaktionsenergie)

C+D
Reaktionsablauf

Eine endergonische Reaktion ist ...

eine Reaktion, bei der die Produkte energiereicher als die Ausgangsstoffe sind. Ihr Energieniveau liegt also höher als das der Ausgangsstoffe.

Damit die Reaktion überhaupt ablaufen kann, muss permanent Energie zugeführt werden (es sei denn, das die Produkte auch nur unter Zufuhr von

Aktivierungsenergie zu den Ausgangsstoffen zurückreagieren, dann nennt man ihren Zustand „metastabil“).

© GIDA 2012
 Aufbau und Wirkungsweise von Enzymen
Enzyme
1. Beschriften Sie die Abbildung!
Sek. II Arbeitsblatt 2
2. Welche besondere Eigenschaft weisen alle Katalysatoren auf?
3. Erläutern Sie die Wirkungsweise eines Enzyms!
4. Erklären Sie die Vielfalt der Enzyme mit ihrem Aufbau!

Substrat aktives Zentrum Katalysatoren ...

beschleunigen chemische Reaktionen durch Herabsetzung der Akti-

vierungsenergie. Sie werden bei der Reaktion nicht verbraucht und

können daher viele Substrate umsetzen.

Produkte Enzym

Erläuterung Enzyme bestehen aus ...

Das Substrat bindet sich ins aktive Zentrum des Enzyms. Dort wird die Aminosäuren. Es gibt 20 verschiedene Aminosäuren, die sich in unter-

Umsetzung zu den Produkten katalysiert, die sich wieder vom aktiven schiedlichster Weise aneinander lagern können. Durch seine individuelle

Zentrum lösen. Aminosäure-Sequenz hat jedes Enzym seine sehr spezifische Form.

© GIDA 2012
 Allosterische Enzyme
Enzyme
1. Beschriften Sie die Abbildungen!
Sek. II Arbeitsblatt 3
2. Erläutern Sie die Wirkungsweise der abgebildeten Enzyme!

Substrat Produkte Substrat Substrat Substrat Produkte

aktives Zentrum aktives Zentrum

Inhibitor allosterisches Zentrum Inhibitor allosterisches Enzym Aktivator allosterisches Zentrum Aktivator allosterisches Enzym

Das Substrat „passt“ (wie der Schlüssel zum Schloss) ins aktive Zentrum Das Substrat „passt nicht“ ins aktive Zentrum des Enzyms und kann daher

des Enzyms und kann daher gebunden werden. Dort wird die Umsetzung nicht gebunden und damit auch nicht umgesetzt werden.

zu den Produkten katalysiert, die sich wieder vom aktiven Zentrum lösen. Bindet sich ein Aktivator ins allosterische Zentrum, so verändert dieser die

Bindet sich ein Inhibitor ins allosterische Zentrum, so verändert dieser die Raumstruktur des gesamten Enzyms und damit auch die des aktiven

Raumstruktur des gesamten Enzyms und damit auch die des aktiven Zentrums. Das Substrat „passt nun“, kann sich also anlagern.

Zentrums. Das Substrat kann daher nicht mehr gebunden und also auch Das Enzym katalysiert die Reaktion zu den Produkten, die sich wieder

nicht umgesetzt werden. vom aktiven Zentrum lösen.

© GIDA 2012
 Substrat- und Wirkungsspezifität
Enzyme
1. Definieren Sie die Begriffe „Substratspezifität“ und „Wirkungsspezifität“
Sek. II Arbeitsblatt 4
und ordnen Sie sie den Schemazeichnungen zu?
2. Vervollständigen Sie die Schemazeichnungen!
Enzyme sind substratspezifisch, das heisst ... sie setzen jeweils nur ein ganz spezifisches Substrat um, dessen Form und Eigenschaften genau zum

aktiven Zentrum des Enzyms passt (Schlüssel-Schloss-Prinzip).

Enzyme sind wirkungsspezifisch, das heisst ... sie katalysieren jeweils nur eine ganz spezifische Reaktion eines Substrats.

Substratspezifität Wirkungsspezifität

Substrate Substrate

Produkte Produkte

© GIDA 2012 Hinweis: Hier sind verschiedene in sich stimmige Lösungen möglich.
 Enzymgruppen
Enzyme
Vervollständigen Sie die folgende Tabelle!
Sek. II Arbeitsblatt 5

Enzymgruppe Beispiel

EC-Nr. Bezeichnung Funktion Katalysierte Reaktion Enzymname

1 Oxidoreduktasen Redoxreaktionen Glukose → Glukonsäure Glukoseoxidase

die Übertragung einer Glukose + ATP →

2 Transferasen Hexokinase
funktionellen Gruppe Glukose–6-phosphat + ADP

die hydrolytische Spaltung

3 Hydrolasen (bzw. die Zusammenlagerung Maltose + Wasser → 2 Glukose Maltase
unter Abspaltung von Wasser)

die nicht-hydrolytische Addition

Fruktosediphosphat →
4 Lyasen bzw. Eliminierung von Molekül- Aldolase
2 C3-Moleküle
gruppen

Glukose-6-phosphat →
5 Isomerasen intramolekulare Umlagerungen Glukosephosphat-Isomerase
Glukose-1-phosphat

die kovalente Verknüpfung mittels Aminosäure + t-RNA + ATP →

6 Ligasen Aminoacyl-t-RNA-Synthetase
energiereicher Cofaktoren Aminoacyl-t-RNA + ADP + P

in dieser Reihenfolge entsprechen die Nummern dem internationalen EC-Klassifikationssystem (Enzyme Commission numbers).

© GIDA 2012
 Abhängigkeit der Enzymaktivität von Umgebungsfaktoren
Enzyme
1. Zeichnen Sie schematisierte Kurven in die Abbildung ein!
Sek. II Arbeitsblatt 6
2. Erklären Sie die Kurvenverläufe!
3. Informieren Sie sich über die Verdauungsenzyme Pepsin und Trypsin!
Beschreiben Sie ihre pH-Optima und erklären Sie diese auf einem separaten Blatt!
Enzymaktivität

Enzymaktivität
pH-Wert Temperatur

Jedes Enzym hat ein bestimmtes pH-Optimum, in dem seine Enzymaktivität Jedes Enzym hat ein bestimmtes Temperatur-Optimum, in dem seine Enzym-

(Reaktiosgeschwindigkeit) optimal ist. Durch leichte Veränderung des pH-Wertes – aktivität (Reaktionsgeschwindigkeit) optimal ist. Bei tieferen Temperaturen ist die

sowohl Absenkung als auch Steigerung – wird die dreidimensionale Struktur des Geschwindigkeit – wie bei allen chemischen Reaktionen – niedriger (RGT-Regel),

Enzyms, und damit auch die des aktiven Zentrums verändert. Dadurch „passen“ die bei höheren Temperaturen wird die dreidimensionale Struktur des Enzyms zerstört

Substrate schlechter in das aktive Zentrum und werden langsamer umgesetzt. Bei (Denaturierung).

stärkerer Veränderung des Enzyms werden die Substrate nicht mehr gebunden.

Die pH-Kurven der Verdauungsenzyme unterscheiden sich in ihren pH-Optima. Diese sind an die Umgebung, in denen die Enzyme vorkommen angepasst.
Pepsin kommt im Magen vor, ist an das dort herrschende saure Milieu angepasst und hat daher sein Optimum bei pH 2.
Trypsin gelangt aus der Bauchspeicheldrüse in den Zwölffingerdarm. Es ist an den alkalischen Wert des Bauchspeichels angepasst und hat sein Optimum etwa bei pH 8.

© GIDA 2012 Hinweis: Aufgabe 3 geht über das im Film gezeigte hinaus.
 Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Substratkonzentration
Enzyme
1. Zeichnen Sie eine schematisierte Kurve für eine Temperatur von 20 °C in die Abbildung ein!
Sek. II Arbeitsblatt 7
2. Erklären Sie den Kurvenverlauf!
3. Welche Unterschiede weisen die Kurven für folgende Veränderungen auf?
a) Verdopplung der Enzymkonzentration!
b) Erhöhung der Temperatur um 10 °C!
Enzymaktivität

Bei niedriger Substratkonzentration ist die Wahrscheinlichkeit einer

Bindung an ein Enzym und damit einer Umsetzung gering. Mit

zunehmender Substratkonzentration steigt auch die Wahrschein-

lichkeit einer Umsetzung und damit die Aktivität. Arbeiten alle

vorhandenen Enzyme optimal (sie sind also ausgelastet), so kann

weiteres Substrat die Enzymaktivität nicht mehr steigern.

Substratkonzentration bei 20 °C

Verdopplung der Enzymkonzentration Erhöhung der Temperatur um 10 °C

In der gleichen Zeit kann nun doppelt soviel Substrat umgesetzt Die vorhandenen Enzyme arbeiten etwa doppelt so schnell.

werden. Das bedeutet, die Kurve steigt steiler an und erreicht ihren Das heißt, die Kurve steigt steiler an und ihr maximaler Wert liegt

Maximalwert bereits bei einer niedrigeren Substratkonzentration. doppelt so hoch wie in der Abbildung; Die Substratkonzentration,

Der Wert auf der y-Achse ändert sich dabei nicht, da die Enzym- bei der die vorhandenen Enzyme ausgelastet sind (Wert auf der

aktivität jedes einzelnen Enzyms unverändert bleibt. x-Achse), ändert sich nicht.

© GIDA 2012 Hinweis: Aufgabe 3 geht über das im Film gezeigte hinaus.
 Hemmung durch Schwermetallionen
Enzyme
1. Beschriften Sie die Abbildung zur Hemmwirkung durch Schwermetallionen und erklären Sie diese!
Sek. II Arbeitsblatt 8
2. Erläutern Sie die Begriffe „reversible Hemmung“ und „irreversible Hemmung“
und geben Sie an, zu welchem Typ die Hemmung durch Schwermetallionen gehört!

Schwermetallion (Pb2+)
inaktives Enzym Erläuterung Schwermetallionen beeinflussen die dreidimensionale Struktur eines

verändertes aktives Enzyms dauerhaft. Sie blockieren Bindungsstellen im aktiven Zentrum oder verändern
Zentrum
seine Struktur, indem sie sich in seiner Nähe an das Enzym binden (sie reagieren vor

allem mit der Aminosäure Cystein, indem sie die Ausbildung von Disulfidbrücken

stören). Die Bindung zwischen den Ionen und dem Enzym ist praktisch nicht mehr

lösbar (da das dynamische Gleichgewicht dieser Reaktion so weit auf der Seite des
intaktes aktives
Zentrum Produkts liegt).
aktives Enzym

Reversible Hemmung eine (meist leichtere) Einflussnahme auf ein Enzym, die in ihrer Wirkung wieder rückgängig zu machen ist, sodass das Enzym

wieder in seiner intakten Form vorliegt und seine Funktion wieder wirksam ausüben kann.

Irreversible Hemmung eine (meist gravierendere) Einflussnahme auf ein Enzym, die in ihrer Wirkung nicht wieder rückgängig zu machen ist, wobei

entweder das ganze Enzym oder sein aktives Zentrum in seiner Form dauerhaft verändert wurde und daher seine Funktion nicht mehr ausüben kann.

Vorliegender Hemmtyp Die Schwermetallionen-Hemmung ist praktisch irreversibel.

© GIDA 2012
 Kompetitive Hemmung
Enzyme
1. Beschriften Sie die Abbildung und erklären Sie die dargestellten Zusammenhänge!
Sek. II Arbeitsblatt 9
2. Vergleichen Sie die „kompetitive Hemmung“ mit der „allosterischen Hemmung“!

Hemmstoff Erläuterung

Eine Substanz, die ähnlich wie das Substrat aufgebaut ist, kann sich an das

aktive Zentrum binden und „blockiert“ dieses, sodass das „echte“ Substrat nicht

umgesetzt werden kann. Diese Bindung ist in der Regel relativ locker, sodass die

Hemmung durch eine hohe Substratkonzentration aufgehoben werden kann.

Substrat

Vergleich bei der kompetitiven Hemmung legt sich der Hemmstoff, der ähnlich wie das Substrat aufgebaut ist, in das aktive Zentrum.

Dieses wird blockiert, aber in seiner Form nicht verändert. Bei der allosterischen Hemmung lagert sich der Hemmstoff, der keinerlei Ähnlichkeit mit dem

Substrat hat, in das allosterische Zentrum. Dadurch ändert das aktive Zentrum seine Form und kann deshalb kein Substrat mehr binden.

© GIDA 2012
 Enzymbeeinflussungen im Überblick
Enzyme
Vervollständigen Sie die Tabelle durch Eintragung der entsprechenden Begriffe!
Sek. II Arbeitsblatt 10

Auswirkung auf das Enzym Typ der Beeinflussung Strukturveränderung des Enzyms
Beeinflussung des Enzyms durch…
(reversibel oder irreversibel?) (Hemmung oder Förderung?) (ja oder nein?)

Veränderung des pH-Werts (meist) reversibel Hemmung ja

Veränderung der Temperatur (meist) reversibel Hemmung ja

Zugabe von Schwermetallionen (meist) irreversibel Hemmung ja

Zugabe eines Stoffes, der dem

(in der Regel) reversibel Hemmung nein
Substrat ähnelt

Zugabe eines allosterischen Hemmung (Inhibitor)

(immer) reversibel ja
Effektors oder Förderung (Aktivator)

© GIDA 2012