4 Lernzirkel Nährstoffe

EP – Nährstoffe – molekulare Grundlage des Lebens Ga
Thema 7: Nährstoffe – molekulare Grundlage des Lebens

BUCH Grüne Reihe, Materialien SII Biologie, Zellbiologie, Schroedel, 2006
EINSTIEG Wir haben bereits gesehen, dass große Moleküle biologisch wichtige
Strukturen wie die Zellmembran aufbauen oder an grundlegenden
Prozessen wie z.B. Transport von Stoffen durch die Biomembran
beteiligt sind. Um zu verstehen, wieso Moleküle derart komplexe
1 Strukturen aufbauen und biologische Prozesse steuern können, müssen
wir verstehen, welchen chemischen Bau die Moleküle besitzen und
welche physikalischen und chemischen Eigenschaften sie besitzen.
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
THEMA A Kohlenhydrate-Lernzirkel
EINHEIT 1 Einfache Kohlenhydrate - Monosaccharide
LÖSUNG 1.1. Energiequelle (z.B. Glucose), Energiespeicher (z.B. Glycogen),
Strukturmaterial (z.B. Cellulose der Pflanzenzellwand), Bestandteil
anderer Moleküle (z.B. Glycoproteine)
Biologisch wichtige Monosaccharide:
β-Ribose – RNA (Erbsubstanz)
β-Fructose – in Früchten und Honig, Bestandteil des Rohrzuckers
α-Glucose – in Früchten und Honig, Teil des Rohr- und des Malzzuckers
β-Glucose – Bestandteil von Milchzucker und Cellulose
β-Galactose – Bestandteil des Milchzuckers
β-Acetyl-Glucosamin – Grundbaustein des Chitins
LÖSUNG 1.2. Dihydroxyaceton: Triose, Ketose / D-Glycerinaldehyd: Triose, Aldose
D-Erythrose: Tetrose, Aldose / D-Threose: Tetrose, Aldose
D-Xylose: Pentose, Aldose / D-Ribose: Pentose, Aldose
D-Glucose: Hexose, Aldose / D-Galactose: Hexose, Aldose
D-Mannose: Hexose, Aldose / D-Fructose: Hexose, Ketose
D-Sorbose: Hexose, Ketose
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
EINHEIT 2 Chiralität
LÖSUNG
D-Form L-Form D-Form L-Form L-Form
Abb.: Lehrbuch der Organischen Chemie, Hrsg. Bayer/Walter, S. Hirzel Verlag, Stuttgart 1984, S. 394/395
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Das Werk und seine Teile sind urheberrechtlich geschützt und ausschließlich für schulische Belange einzusetzen. Vervielfältigung und
Weitergabe außerhalb der Lerngruppe sind nicht gestattet.
Quelle der Abbildungen, sofern nicht anders angegeben: Chemie heute, Materialien SII CD, Schroedel, Braunschweig 2010
EINHEIT 3 Ketten- und Ringform

LÖSUNG Im Ringmolekül bestimmt die Lage der Hydroxygruppe am C1- bzw. C2-
Atom die Form: Liege die Hydroxygruppe oberhalb der Rngebene ,
handelt es sich um die β-Form, liegt sie unterhalb der Ringebene, liegt
die α-Form vor. Daher werden folgenden Formen in der Tabelle gezeigt:
α-Glucose β-Galactose α-Fructose
2 α-Galactose β-Fructose β-Mannose
β-Glucose β-Ribose α-Galactose
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
EINHEIT 4 Disaccharide
LÖSUNG Saccharose (Rohrzucker), α-Glucose + β-Fructose
 α-1β-2-glycosidisch
Maltose (Malzzucker), α-Glucose + α-Glucose
 α-14-glycosidisch
Cellobiose (Baustein der Cellulose), β-Glucose + β-Glucose
 β-14-glycosidisch
Lactose (Milchzucker), β-Galactose + β-Glucose
 β-14-glycosidisch
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
EINHEIT 5 Bildung von Polysacchariden
LÖSUNG 5.1./5.2. Monosaccharide werden direkt im Dünndarm resorbiert.
(optional) Disaccharide werden vor der Resorption durch Enzyme gespalten:
Maltose wird durch das Enzym Maltase in 2x Glucose gespalten.
Lactose wird durch das Enzym Lactase in Galactose und Glucose
gespalten.
Saccharose wird durch das Enzym Saccharase Fructose und Glucose
gespalten.
Polysaccharide werden zunächst in Maltose-Disaccharide gespalten,
diese werden dann weiter zerlegt (s.o.): Amylose, Amylopektin und
Glycogen werden durch das Enzym α-1,4-Amylase und α-1,6-
Glucosidase in Maltoseeinheiten zerlegt, das Enzym Maltase spaltet
diese dann in jeweils 2x Glucose.
LÖSUNG 5.3. Cellulose kann von Menschen nicht verdaut werden, da ihnen das dazu
nötige Enzym fehlt.
LÖSUNG 5.4. Amylose und Amylopektin sind Bestandteile der Stärke und einer der
wichtigsten Energiespeicherformen für pflanzliche Zellen.
Glycogen dient in tierischen Zellen als Energiespeicher.
Cellulose ist ein wichtiges Strukturmaterial für pflanzliche Zellen.
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
THEMA B Lipide-Lernzirkel
EINHEIT 1 Lipide
LÖSUNG Glycerin:
3
Abb.: Chemie heute SI CD, Schroedel, Braunschweig 2002
Esterbindung: Beispiel Methylethylester
Abb.: Chemie heute SI CD, Schroedel, Braunschweig 2002
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
EINHEIT 2 Fettsäuren
gesättigte Fettsäuren haben nur C-C-Einfachbindungen
Ungesättigte Fettsäuren besitzen mindestens eine C=C-Doppelbindung
HINWEIS Viele ungesättigte Fettsäuren sind essentielle Fettsäuren, d.h. der
menschliche Körper kann sie selbst nicht herstellen, sondern muss sie
mit der Nahrung zuführen. Der Mensch kann keine Fettsäuren
herstellen, die nach dem 9. C-Atom eine Doppelbindung besitzen.
Der Schmelzpunkt der Fettsäuren nimmt von Sterinsäure bis zu
Linolensäure drastisch ab. Je mehr Doppelbindungen eine Fettsäure hat,
desto niedriger ist ihr Schmelzpunkt.
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
EINHEIT 3 Schmelzpunkte und van-derWaals-Kräfte
LÖSUNG a kurze Kettenmoleküle – kleinere v.d.Waals-Kräfte, da geringere
Oberfläche
Lange Kettenmoleküle – größere v.d.Waals-Kräfte, da größere
Oberfläche
LÖSUNG b Kettenmoleküle - größere v.d.Waals-Kräfte, da größere Oberfläche
kugelförmige Moleküle - kleinere v.d.Waals-Kräfte, da geringere
Oberfläche
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
EINHEIT 4 Fettsäuren, Fette und van-derWaals-Kräfte
LÖSUNG 4.1. Die van-der-Waals-Kräfte nehmen von der Stearinsäure über die Ölsäure
zur Linolsäure ab. Begründung: Die Stearinsäure ist ein kettenförmiges
Molekül mit großer Oberfläche, daher sind die v.d.W.-Kräfte groß. Im
Molekül der Ölsäure gibt es durch die Doppelbindung einen Knick, die
Aneinanderlagerung der Moleküle klappt nicht mehr so gut, daher
treten geringere v.d.W.-Kräfte auf. Bei der Linolsäure ist dieser Effekt
noch ausgeprägter, da es zwei Doppelbindungen und damit zwei Knicke
gibt. Die Oberfläche wird ebenfalls geringer, da sich die Form des
Moleküls durch jede weitere Doppelbindung mehr einer Kugel annähert.
LÖSUNG 4.2. Molekül (I) hat den höheren Schmelzpunkt, da es nur Stearinsäurereste
enthält, die durch ihre gerade Struktur eine enge Zusammenlagerung
der Moleküle ermöglichen. V.d.W.-Kräfte sind also hoch. Molekül (II)
enthält dagegen einen Ölsäurerest, der aufgrund der Doppelbindung
einen Knick aufweist und so die Zusammenlagerung der Fettmoleküle
4
verschlechtert. Die v.d.W.-Kräfte werden geringer, der Schmelzpunkt
daher niedriger.
LÖSUNG 4.3. Je mehr gesättigte Fettsäuren ein Fett enthält und je langkettiger diese
sind, desto fester und härter ist das Fett (desto höher sein
Schmelzpunkt). Je mehr ungesättigte Fettsäuren ein Fett enthält und je
mehr Doppelbindungen diese enthalten, desto weicher bzw. flüssiger
wird das Fett (desto niedriger ist sein Schmelzpunkt).
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
THEMA C Proteine - Lernzirkel
EINHEIT 1 Aminosäuren
LÖSUNG 1.1.
Neutrale Form Zwitterionenform

Keine Ladung positive & negative Ladung
Die neutrale Form kann durch Umlagerung eines
H+-Ions von der Carboxygruppe auf die
Aminogruppe das Zwitterion bilden.
Abb. links.: Gavénis
LÖSUNG 1.2. Die Aminosäuren Methionin und Cystein, da sie Schwefel-Atome

enthalten, die beim Abbau der Proteine zu Schwefelwasserstoff
umgesetzt werden.
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
EINHEIT 2 Chiralität
LÖSUNG 2.1. Alanin hat R = CH3

LÖSUNG 2.2. Glycin, da R = H, somit liegt 2x H als Ligand (Bindungspartner) am C-

Atom vor und es ist keine chirale Verbindung.
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
EINHEIT 3 Restgruppen der Aminosäuren
LÖSUNG 3.1. Je nachdem, ob die Seitenkette polar oder unpolar ist, kann sie die
Löslichkeit einer Aminosäure verbessern oder verschlechtern.
5 Phenylalanin hat einen großen, unpolaren Rest, daher wird die
Löslichkeit verringert (2,9g/100g Wasser), Serin hat einen kleinen, stark
polaren Rest, dadurch wird die Löslichkeit stark erhöht (2520g/100g
Wasser).
LÖSUNG 3.2. Glycin ist gut wasserlöslich (25,1 g/100g Wasser) aufgrund der polaren
Aminogruppe bzw. Carboxygruppe, die Löslichkeit ist hier nicht vom
Rest abhängig, da das H-Atom als Rest zu kleine ist, um Einfluss nehmen
zu können. Allerdings stört die gegensätzliche Ladung im Zwitterion die
Ausbildung einer Hydrathülle, sodass die Löslichkeit deutlich kleiner
ausfällt als bei Serin.
LÖSUNG 3.3. R-NH2 + H2O R-NH3+ + OH-
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
EINHEIT 4 Peptidbindung
Gly Ala Lys Asp
+
H3N-CHH-CO-NH-CHCH3-CO-NH-CH(CH)4-NH2-CO-NH-CHCH2COOH-COO-
N-Terminus C-Terminus
Die Peptidbindung ist jeweils rot dargestellt, die Restgruppen wurden in
Halbstukturformelschreibeweise angegeben und grün gefärbt. Der N-
bzw. C-Terminus wurde blau dargestellt.
Beispiel für ein Tripeptid in Strukturformelschreibeweise:
Abb.: Organische Chemie, Hrsg. Dr. Karl Ritsch/Prof.Dr. Hatto Seiz, Schroedel Schulbuchverlag GmbH,
Hannover 1995, S. 124
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
EINHEIT 5 Vielfalt der Proteine
LÖSUNG 5.1. 2012 = 213
LÖSUNG 5.2. intramolekular: ACys6-ACys11, intermolekular: ACys7-BCys7, ACys20-
BCys19
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
EINHEIT 6 Von der Sekundär zur Quartärstruktur (I) & (II)

LÖSUNG 6.1. Primärstruktur: Sie beschreibt die Aminosäuresequenz, also die Abfolge
der AS in der Kette vom N- zum C-Terminus.
Sekundärstruktur: Die erste Ebene der räumlichen Strukturen, die durch
Ausbildung von Wasserstoffbrücken zwischen den Peptidbindungen
gebildet und gefestigt werden. Es gibt die α-Helix und die β-
6
Faltblattstruktur.
Tertiärstruktur: Die zweite Ebene der räumlichen Struktur. α-Helix- und
die β-Faltblatt- und ungeordnete Bereiche werden weitergehend
aufgerollt, geschraubt und gefaltet, sodass ein räumliches Gebilde mit
klar definierter Form entsteht.
LÖSUNG 6.2. Quartärstruktur: Sie beschreibt, wie mehrere Polypeptidketten, die ihre
jeweils eigene Tertiärstruktur besitzen, zueinander angeordnet und
verknüpft werden, wodurch ein noch größeres, räumliches Gebilde
geformt wird.
LÖSUNG 6.3. a) Disulfidbrücke, b) Wasserstoffbrücke (links zwischen Gruppen der
Peptidbindung, rechts zwischen Seitenketten), c) van-der-Waals-Kräfte
(hydrophobe Wechselwirkungen, links: zwischen gesättigten
Seitenketten, rechts zwischen aromatischen Seitenketten), d)
Ionenbindung
LÖSUNG 6.4. Beim Erhitzen bewegen sich die Atome zunehmend schneller, sodass
auch gesamte Moleküle in sich zu schwingen beginnen. Dabei werden
die schwächsten Bindungen zuerst gelöst, das sind die van-der-Waals-
Kräfte, darauf folgen die Wasserstoffbrücken und die Ionenbindungen
und letztlich auch die Disulfidbrücken. Dadurch verliert der Protein mehr
und mehr seine räumliche Struktur, es denaturiert. Kühlt das Protein
langsam ab, kann ein Renaturierungsprozess einsetzen, bei dem die
Bindungen in umgekehrter Reihenfolge wieder geknüpft werden, sofern
die Denaturierung nicht zu stark war und keine Gruppen endgültig
verändert wurden. Viele Proteine sind gegenüber Hitze allerdings sehr
empfindlich und denaturieren bei Erwärmung irreversibel.
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
EINHEIT 7 Verhalten von Aminosäuren bei pH-Wertveränderungen
LÖSUNG 7.1. saure und basische Seitenketten
LÖSUNG 7.2. Ionische Bindungen und Wasserstoffbrücken sind am stärksten
betroffen, da bei Abgabe bzw. Aufnahme von H+-Ionen neue Ladungen
entstehen oder bestehende Ladungen verschwinden, bestehende
Wasserstoffbrücken zerstört werden oder neue gebildet werden
können.
LÖSUNG 7.3. Die Proteinstruktur kann sich deutlich verändern, d.h. das Protein
denaturiert.
LÖSUNG 7.4. Dies ist wichtig, damit die Proteine nicht ihre Struktur verändern, denn
dann würde sie ihre jeweilige Funktion nicht mehr erfüllen können. Sie
verlieren also ihre physiologische Wirksamkeit.
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Stationenlernen – Untersuchung von Nährstoffen

STATION 1 Fehling-Probe (Nachweis für reduzierende Zucker)
Beobachtung Bei reduzierenden Zuckern, also nicht bei Saccharose, tritt ein roter
Niederschlag auf.
Auswertung Glucose reduziert die zweiwertigen Kupfer-Ionen in basischem Medium
zu einwertigem Kupfer-Ionen, die als rotes Kupfer(I)oxid ausfallen.
7 Verantwortlich für diese Reaktion ist die Aldehydgruppe des Zuckers in
der offenkettigen Form bzw. die OH-Gruppe am ersten C-Atom in der
Ringform. Alle anderen OH-Gruppen eines Zuckermoleküls wirken nicht
reduzierend.
blau Aldehyd rot Carbonsäure

NOTIZ Kaliumnatriumtatrat verhindert ein Ausfallen von Cu(OH)2
HINWEIS Bei Saccharose ist durch die Kondensation bei beiden Monosacchariden
die reduzierende Gruppe verbraucht worden, daher fällt die Probe
negativ aus. Fructose besitzt zwar eine Ketogruppe, doch diese kann sich
spontan durch die Keto-Enol-Tautomerie in einer Aldehydgruppe
umwandeln (dies geht bei allen Ketosen, die die Carbonylgruppe am 2.
C-Atom haben) und die Fehling-Probe fällt daher positiv aus.
------------------------------------------------------------------------------------------------
STATION 2 Lugolsche Probe (Iod-Stärke-Nachweis)
Beobachtung: Bei stärkehaltigen Lebensmitteln tritt
eine Blaufärbung auf, die sich bis ins
beinahe Schwarze vertiefen kann.
Auswertung: Iod bildet mit Stärke die sogenannte Iod-
Stärke-Einschlussverbindung, die charak-
teristisch blau gefärbt ist.
HINWEIS Beim Erhitzen lösen sich die Iodmoleküle
wieder aus der Helix der Amylose und
die Färbung verschwindet.
------------------------------------------------------------------------------------------------
STATION 3 Löslichkeit von Fetten und Ölen
Beobachtung Wasser + Heptan & Wasser & Öl  Phasenbildung
Heptan & Öl  keine Phasenbildung
Salz und Zucker lösen sich in Wasser, aber nicht Heptan oder Öl.
Margarine löst sich in Heptan und Öl, aber nicht in Wasser.
Auswertung Es gilt folgende Daumenregel: „Gleiches löst Gleiches“. Wasser ist polar,
ebenso Salz und Zucker. Heptan, Öl und Margarine sind dagegen
unpolar. Polare Stoffe sind nur mit polaren Stoffen mischbar, unpolare
Stoffe nur mit unpolaren.
------------------------------------------------------------------------------------------------
STATION 4 Denaturierung von Milcheiweiß

Beobachtung Die Milch flockt bei Zugabe der drei Flüssigkeiten aus. Es sieht so aus, als
sei sie „schlecht“ geworden.
Auswertung Die räumliche Struktur eines Proteins bestimmt auch seine
Eigenschaften, z.B. seine Wasserlöslichkeit. Säuren und Laugen können
durch Veränderung des Protonierungsgrads des Proteins
8
intramolekulare Wechselwirkungen so stark verändern, dass auch die
Raumstruktur stark beeinflusst wird, das Protein denaturiert. Zuvor
wasserlösliche Proteine verlieren dabei meist ihre Wasserlöslichkeit und
fallen auf (koagulieren).
Auch Kupfer-Ionen können einen denaturierenden Effekt auslösen, da
sich die Schwermetall-Ionen fest an die Proteinstruktur binden und so
ebenfalls die Raumstruktur des Proteins verändern. Daher auch die
Entsorgung im Abfall und nicht im Waschbecken.
Grundsätzlich bedeutet eine Denaturierung, dass ein Protein seine
physiologische Wirksamkeit teilweise oder ganz verliert, je nach
Ausmaß der Denaturierung.
------------------------------------------------------------------------------------------------
STATION 5 Biuret- und Ninhydrin-Reaktion
ANSATZ Ninhydrin-Lösung: 0,5g Ninhydrin auf 100ml Ethanol lösen
Beobachtung Bei Ninhydrin tritt eine blauviolette Farbe auf.
Auswertung Ninhydrin reagiert mit Aminosäuren. Dabei werden zwei
Ninhydrinmonomere über eine Stickstoffbrücke miteinander verknüpft.
Der Stickstoff entstammt der Aminosäure, die in ein Alkanal überführt
wird, wobei sich gleichzeitig Kohlendioxid entwickelt. Das Endprodukt ist
farbig und so leicht zu erkennen, daher wird die Reaktion als Nachweis
für Aminosäuren verwendet.
Beobachtung Bei Biuret entsteht eine rotviolette Färbung.
Auswertung Die Biuret-Reaktion ist spezifisch für Peptide. Beim Vorhandensein von
mindestens zwei benachbarten Peptidbindungen bildet sich in
alkalischer Lösung mit Cu2+-Ionen ein rotviolett gefärbter Komplex. Freie
Aminosäuren zeigen diese Farbe nicht.
Beide Reaktionen werden in der Medizin verwendet:

Ninhydrin-Reaktion – quantitative und qualitative Analyse von
Proteinen, Peptiden und Aminosäuren, z.B. beim Moberg-Test (Schweiß
wird auf enthaltenen AS und Peptide getestet, gibt Hinweise
Nervenerkrankungen)
Biuret-Reaktion – quantitative Proteinbestimmung, z.B. Gesamtprotein-
bestimmung im Blutserum oder Urin oder anderen Körperflüssigkeiten,
Hinweis auf bestimmten Erkrankungen möglich
Ninhydrinreaktion Biuret-Komplex
9 Abb. links: Kursthemen Chemie – Organische Chemie und Biochemie, Hrsg. Flörke/Wolf, Ferd. Dümmlers
Verlag, Bonn 1989, S. 121
Abb. rechts: Kursthemen Chemie – Organische Chemie und Biochemie, Hrsg. Flörke/Wolf, Ferd. Dümmlers
Verlag, Bonn 1989, S. 121, verändert
---------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
POWER POINT Antworten „Cystein“
LÖSUNG 1a Redoxreaktion zu Cystin unter Ausbildung einer Disulfid-Brücke,
Komplex-Bindung mit Metallionen
LÖSUNG 1b Stabilisierung der Proteinstruktur durch die Disulfid-Brücke, Bindung von
Metallionen: Stabilisierung der Proteinstruktur und zur enzymatischen
Katalyse
LÖSUNG 2 Haare und Horn enthalten besonders viel Keratin. Keratin kann bis zu
17% Cystein enthalten. Keratin benötigt die Cystin-Disulfid-Brücken zur
Stabilisierung seiner Proteinstruktur.
LÖSUNG 3 Beim Cystein können sich Wassermoleküle an die Thiol-Gruppen
anlagern. Dies erhöht die Löslichkeit. Bei Cystin ist dies nicht möglich.
Wasserstoffbrücken können sich zwischen dem H der Thiolgruppe und
freien Elektronenpaaren z.B. von Wasser ausbilden.
LÖSUNG 4 Es reduziert Disulfid-Brücken von Proteinen zu Thiolgruppen. Es wird
selbst dabei oxidiert und bildet über Disulfidbrücken Gluthationdimere.
LÖSUNG 5
OZ (S, Cystein) = -1, OZ (S, Cystin) = 0
Die Reaktion von Cystein zu Cystin ist eine Dehydrierung, da eine
Abgabe von 2 H-Atomen erfolgt. Da dabei gleichzeitig zwei Elektronen
abgegeben werden, liegt zudem eine Oxidation vor (erkennbar an der
Erniedrigung der Oxidationszahl).
Abb.: Kursthemen Chemie – Organische Chemie und Biochemie, Hrsg. Flörke/Wolf, Ferd. Dümmlers Verlag,
Bonn 1989, S. 127, verändert
LÖSUNG 6 intramolekulare Disulfid-Brücke: die beiden Cysteine gehören zu einer

Kette.
intermolekulare Disulfid-Brücke: die beiden Cysteine quervernetzen
zwei verschiedene Polypeptidketten.
HINWEIS Powerpoint zu Proteinstrukturen zeigen.
Das Wesentliche
Grundkenntnisse der Chemie sind für ein tieferes Verständnis der Biologie unerlässlich. Es
gilt dabei folgender Zusammenhang:
Alle Lebewesen bestehen aus Zellen und ihre Leistungen als Organismus gehen auf die
Leistungen ihrer Zellen zurück. Die Leistungen der Zellen beruhen dabei auf molekularen
Strukturen und chemischen Reaktionen.
10 Am Beispiel der Nährstoffe lässt sich dies gut erkennen: Lipide dienen als
Langzeitenergiespeicher, Strukturmaterial für Biomembranen und auch als
Isolationsmaterial für Organismen, die in kalten Gebieten leben, sowie als Polstermaterial
für empfindliche Strukturen, z.B. schützt das Fettgewebe in der Augenhöhle das Auge vor
Beschädigungen.
Kohlenhydrate sind ebenfalls Energiespeicher, Amylose und Amylopektin dienen dabei
Pflanzen, Glycogen den Tieren als kurzfristiger Energiespeicher. Glucose ist das
Monosaccharide, aus dem alle Zellen letztlich ihrer Energie gewinnen, indem sie das Molekül
oxidieren.
Kohlenhydrate bauen zudem ebenfalls Strukturen auf. Sie bilden z.B. Antigene auf der
Außenseite der Zellen und ermöglichen es so dem Immunsystem höherer Organismen, ihre
eigenen Zellen von Fremdzellen zu unterschieden. Außerdem finden sich Kohlenhydrate vor
allem bei Pflanzlichen Zellen als wichtiges Baumaterial: Zellwände bestehen zum großen Teil
aus Cellulose.
Eine absolut zentrale Stellung für alle Leistungen der Zellen besitzen jedoch die Proteine.
Sie bauen auf zellulärer Ebene und auch auf höheren Ebenen Strukturen auf, z.B.
Membranproteine auf Zellebene, Haare und Nägel auf der Ebene des Organismus. Zudem
besitzen Proteine vielfältige Funktionen: Sie können z.B. als Tunnelproteine oder Carrier den
Stofftransport durch Zellmembranen bewirken, sie dienen dem Körper in Form von
Hormonen als Signalstoffe (Hinweis: Nicht alle Hormone sind Peptid.), sie sind als Antikörper
an Arbeit des Immunsystems beteiligt, sie können durch Konformationsveränderung die
Durchlässigkeit der Membran für bestimmte Ionensorten verändern und so elektrische
Potentiale an der Membran aufbauen, ohne die unser Nervensystem nicht arbeiten könnte,
sie sind an allen Sinneswahrnehmungen beteiligt, da nur durch Proteine in Sinnenzellen
Umweltreize in elektrische Signale umgewandelt werden können, und nicht zuletzt steuern
Proteine alle chemischen Reaktionen in den Zellen, indem sie als sogenannte Enzyme
(Biokatalysatoren) wirken.
Grundsätzlich gilt dabei: Die Funktion, die ein Protein ausüben kann, ist direkt von seiner
räumlichen Struktur abhängig (also von seiner Tertiär- bzw. Quartärstruktur). Wird diese
Struktur verändert, wie es z.B. durch Hitzeeinfluss, Säure- und Laugenzugabe oder auch die
Zugabe von Schwermetall-Ionen geschehen kann, so kann das Proteine seine Funktion nur
noch eingeschränkt oder bei starker Denaturierung letztlich gar nicht mehr wahrnehmen,
was sehr häufig den Tod der Zelle und letztlich auch des Organismus bedeutet (Stichwort:
Bleivergiftung).

4 Lernzirkel Nährstoffe

Hochgeladen von

Dokumentinformationen

Originaltitel

Copyright

Dieses Dokument teilen

Dokument teilen oder einbetten

Freigabeoptionen

Stufen Sie dieses Dokument als nützlich ein?

Sind diese Inhalte unangemessen?

Copyright:

4 Lernzirkel Nährstoffe

Originaltitel:

Hochgeladen von

Copyright:

EP – Nährstoffe – molekulare Grundlage des Lebens Ga

Thema 7: Nährstoffe – molekulare Grundlage des Lebens

EINHEIT 3 Ketten- und Ringform

Esterbindung: Beispiel Methylethylester

Abb.: Chemie heute SI CD, Schroedel, Braunschweig 2002

Neutrale Form Zwitterionenform

LÖSUNG 1.2. Die Aminosäuren Methionin und Cystein, da sie Schwefel-Atome

LÖSUNG 2.1. Alanin hat R = CH3

LÖSUNG 2.2. Glycin, da R = H, somit liegt 2x H als Ligand (Bindungspartner) am C-

EINHEIT 6 Von der Sekundär zur Quartärstruktur (I) & (II)

Stationenlernen – Untersuchung von Nährstoffen

blau Aldehyd rot Carbonsäure

STATION 4 Denaturierung von Milcheiweiß

Beide Reaktionen werden in der Medizin verwendet:

LÖSUNG 6 intramolekulare Disulfid-Brücke: die beiden Cysteine gehören zu einer

Das könnte Ihnen auch gefallen