Metabolismo Interno || Metabolismo de las protenas Las protenas constituyen un grupo numeroso de compuestos nitrogenados naturales.

Comprenden, con ADN, ARN, polisacridos y lpidos, cinco clases de complejas biomolculas que se encuentran en las clulas y en los tejidos. Son los principales elementos de construccin (en forma de aminocidos) para msculos, sangre, piel, pelo, uas y rganos internos, entran a formar parte de hormonas, enzimas y anticuerpos, y sirven como fuente de calor y de energa. Protenas Recambio proteico Casi todas las protenas del organismo estn en una constante dinmica de sntesis (12% del total de protenas), a partir de aminocidos, y de degradacin a nuevos aminocidos. Esta actividad ocasiona una prdida diaria neta de nitrgeno, en forma de urea, que corresponde a unos 35-55 gramos de protena. Cuando la ingesta diettica compensa a las prdidas se dice que el organismo est en equilibrio nitrogenado. El balance nitrogenado puede ser positivo o negativo. Es positivo cuando la ingesta nitrogenada supera a las prdidas, como sucede en crecimiento, embarazo, convalecencia de enfermedades. Es negativo si la ingesta de nitrgeno es inferior a las prdidas, tal como ocurre en: desnutricin, anorexia prolongada, postraumatismos, quemaduras, deficiencia de algn aminocido esencial. Vas de degradacin de las protenas Dos son las vas por la que son degradadas las protenas mediante proteasas (catepsinas). 1. Va de la ubiquitina (pequea protena bsica). Fracciona protenas anormales y citoslicas de vida corta. Es ATP dependiente y se localiza en el citosol celular. 2. Va lisosmica. Fracciona protenas de vida larga, de membrana, extracelulares y organelas tales como mitrocondrias. Es ATP independiente y se localiza en los lisosomas. Eliminacin del nitrgeno proteico El excedente de aminocidos del organismo tiene que ser degradado, y para ello el organismo elimina el grupo amino, formando amonaco, que pasa a urea (ciclo de la urea), eliminndose este elemento por la orina. Una pequea cantidad de amonaco puede pasar a glutamina. El principal lugar de degradacin de aminocidos es el hgado. El amonaco es un compuesto muy txico, y por ello ello el organismo lo convierte en uno no txico, urea. Las caractersticas de la urea favorecen su formacin: a) molcula pequea, b) casi el 50% de su peso es nitrgeno, c) se necesita poca energa para su sntesis. Formacin de urea por el ciclo de la ornitina En los hepatocitos se localizan las cinco reacciones que constituyen el ciclo. 1. Formacin de carbamil-fosfato, paso irreversible catalizado por la enzima carbamilfosfato-sintasa I. 2. Formacin de citrulina, mediante la ornitina-transcarbamilasa

3. Sntesis de argininosuccinato. La argininosuccinato-sintasa cataliza la condensacin de citrulina con cido asprtico. 4. Escisin de argininosuccinato a fumarato y arginina mediante la argininosuccinatoliasa. 5. Escisin de arginina a ornitina y urea mediante la arginasa Aminocidos Aminocidos esenciales y no esenciales Los aminocidos existentes en el organismo son 20. De ellos, 9 son esenciales y los otros 11 son no esenciales. Aminocidos esenciales: histidina (His), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), lisina, (Lys), metionina (Met), treonina (Thr), fenilalanina (Phe), triptfano (Trp). Histidina y arginina se les considera esenciales durante perodos de rpido crecimiento celular (lactancia e infancia) Aminocidos no esenciales, y que pueden ser sintetizados por el organismo: tirosina (Tyr), glicina (Gly), alanina (Ala), cistena (Cys), serina (Ser), cido asprtico (Asp), asparaguina (Asn), cido glutmico (Glu), glutamina (Gln), arginina (Arg), prolina (Pro). Reacciones en el metabolismo de los aminocidos Las dos reacciones principales en el metablismo de los aminocidos son: transaminacin y deaminacin oxidativa Transaminacin Es este un proceso, realizado en el citosol y en las mitocondrias, por el que un aminocido se convierte en otro. Se realiza por medio de transaminasas que catalizan la transferencia del grupo alfa-amino (NH3+) de un aminocido a un alfa-cetocido, tal como piruvato, oxalacetato o ms frecuentemente alfa-cetoglutarato. Consecuentemente se forma un nuevo aminocido y un nuevo cetocido. Las transaminasas que ms habitualmente intervienen en la transaminacin son: alaninaaminotransferasa (ALT) y asparto-aminotransferasa (AST). Requieren, como cofactor, piridoxal-fosfato (PLP), un derivado de la vitamina B6. Deaminacin oxidativa Proceso, realizado en las mitocondrias, y en el que la enzima cido glutmicodeshidrogenasa elimina el grupo amino del cido glutmico. Se forma amonaco que entra en el ciclo de la urea y los esqueletos carbonados vienen a ser productos intermedios glucolticos y del ciclo de Krebs. Los productos de deaminacin de los aminocidos son los siguientes: Aminocido(s) Producto Ile, Leu, Lys Tyr, Phe Acetil-CoA Acetoacetato

Gln, Pro, Arg His Thr, Met , Val Tyr, Phe, Asp Asp, Asn Ser, Gly, Cys Trp

Glu y alfa-cetoglutarato Glu y alfa-cetoglutarato Succinil-CoA Fumarato Oxaloacetato Piruvato Alanina y piruvato

Sntesis de aminocidos La sntesis de los aminocidos, con excepcin de cistena y tirosina, est unida al ciclo del cido tricarboxlico (TCA), bien por transaminacin o bien por fijacin de amonio. El grupo alfa-amino es central a toda sntesis de aminocidos y deriva del amonio de los grupos aminos del L-glutamato. De stos se sintetizan glutamina, prolina y arginina. El cido glutmico es la principal fuente de los grupos amino para la transaminacin. La cistena se forma, en el citosol celular, a partir de serina y del aminocido esencial metionina. La tirosina se forma mediante hidroxilacin del aminocido esencial fenilalanina por la fenilalanina hidroxilasa. Referencias: - BENYON S: Metabolismo de las protena. En, Lo Esencial en Metabolismo y Nutricin. Cursos Crash de Mosby.. Harcourt, Madrid, 1998 - BAIZA L A.: Aminocidos: biosntesis, En, Hicks J J. Bioqumica.. Mac Graw-Hill Interamericana, , 2000 - KICKS J J.: Aminocidos: recambio y degradacin, En, Hicks J J. Bioqumica.. Mac Graw-Hill Interamericana, , 2000