Enzimas

EngenhariaAmbiental Bioqumica Geral Prof.: Edson

Histrico
1700 estudos da digesto de carnes por secrees do estmago. 1850 Louis Paster concluiu que a fermentao de aucares eram catalizadas por fermentos. 1897 Eduard Buchner Fermentao de aucar em lcool. Molculas ativas mesmo aps removidas das clulas. Frederick W. Kuhne nomeou as molculas de enzimas. 1926 Sumner isolou a urease e descobriu que era uma protena. 1930 John Northorop e Moses Kunitz cristalizaram pepcina, tripcina e enzimas digestivas e descobriu que eram protenas.

O que uma Enzima?

So protenas que aceleram processos qumicos e que continuam ativas mesmo quando extradas de suas clulas originais. Toda enzima uma protena mas nem toda protena uma

enzima.
As estruturas proteicas devem ser mantidas para que a funo enzimtica permanea ativa.

Os nomes sempre terminam com ase, na sua grande maioria.

Cofatores So ons inorgnicos, molculas orgnicas organometlicos complexos, que auxiliam na atividade enzimtica.
ons Cu Cofatores para quais enzimas? Citocromo-oxidase

ou

Fe ou Fe
K Mg Mo Ni Se

Citocromo-oxidase, catalase, peroxidase

Piruvato cinase Hexocinase, glicose-6-fosfatase, piruvato-cinase Dinitrogenase Urease Glutationa-peroxidade

Zn

Anidrase carbnica,lcooldesidrogenase, carboxipepidases A e B

Definies importantes

Grupo prostticos So coenzimas que se ligam muito firmemente ou covalentemente a uma enzima.

Haloenzima So enzimas completas cataliticamente ativa junto com sua coenzima e/ou ons metlicos.

Apoenzima ou apoprotena parte proteica da enzima.

Como funcionam?

So esterio-especficas e geometricamente complementares.

Levedura de lcool desidrogenase - YADH

Capacidade de diferenciao quiral

Classificao internacional das enzimas

Classe n 1

Nome da Classe Oxidorredutases

Tipo de Reao catalisada Transferncia de eltrons (H ou H)

2
3 4 5 6

Transferases
Hidrolases Liases Isomerases Ligases

Reaes de transferncia de grupos

Reaes de hidrlise Adiode grupos a ligaes duplas, ou formao de ligaes duplas por remoode grupos Transferncias de grupos de uma mesma molcula produzinho formas isomricas Formao de ligaes C-C, C-S, C-O e C-N por reaes acopladas hidrlise de ATP ou cofatores similares

Dependncia do pH

Cintica Enzimtica
Altas concentraes no alteram a formao de produto

Baixas [S] causam aumento na produo de produto quase que linear

No processo de desnaturao trmica, a estrutura terciria se desfaz pois a protena perde interaes NO-COVALENTES. No h quebra de ligaes peptdicas; com o aumento da temperatura rompem-se ligaes de hidrognio, interaes eletrostticas e hidrofbicas. Como as ligaes de hidrognio so estabilizadoras de estruturas secundrias, estas tambm podem ser perdidas durante o processo de desnaturao trmica.

Mecanismo Chave-Fechadura