Universidade Federal de Santa Catarina - UFSC Departamento de Bioqumica - CCB Disciplina: BQA5125 - Bioqumica para Engenharia Sanitria e Ambiental

Bolsistas REUNI: Priscila G. A. Martins e Tiago Bortolotto Lista de Exerccios de Bioqumica 1 As biomolculas encontradas nos seres vivos possuem diversos tipos de grupos qumicos. Na molcula abaixo, descreva quais os grupos qumicos indicados em rosa.

2 Dada a seguinte estrutura:

a) a qual tipo de biomolcula ela pertence? b) indique os grupos qumicos apontados pelas setas. c) h pelo menos dois grupos qumicos que so ionizveis em soluo. Quais so eles e quais os respectivos valores de pKa? d) levando em considerao os valores de pKa desses dois grupos, como estes devem estar ionizados em pH 7? e) o que o pI (ponto isoeltrico) de um aminocido? 3 Os aminocidos so considerados molculas dipolares ou zwitterinicas. Qual a principal caracterstica deste grupo de molculas? O que faz dos aminocidos molculas dipolares? 4 Todos os aminocidos compartilham de grupos qumicos comuns, com exceo de um. Quais so os grupos comuns a todos os aminocidos e qual o grupo varia para cada aminocido?

5 Os 20 aminocidos que so encontrados na maioria das protenas (eventualmente chamados de aminocidos comuns) diferenciam-se entre si pelas diferentes estruturas da cadeia lateral. As cadeias laterais conferem aos aminocidos diferentes propriedades qumicas que so utilizadas para separar essas molculas em grupos (ou classes). Quais so esses grupos e quais os aminocidos que os compem.

6 Veja a figura abaixo:

a) na figura acima vemos a oxidao (perda de eltrons) de duas molculas de um aminocido formando um dmero. Qual o aminocido envolvido nessa reao e qual o nome dado ao dmero desse aminocido? b) como se chama a ligao covalente (em amarelo) da molcula dimerizada? c) esse dmero pode ser novamente convertido ao aminocido original. Com qual reao qumica isso possvel? 7 Alm dos 20 aminocidos comuns, h outros aminocidos no-comuns que so encontrados nas protenas. Com base nisso, descreva: a) como esses aminocidos so incorporados nas protenas; b) cite um exemplo; c) a falta de um aminocido no-comum no colgeno gera uma grave doena humana. Que aminocido no-comum esse e qual a doena? 8 A ligao entre dois aminocidos chamada de ligao peptdica. Faa um esquema de como ocorre a ligao peptdica entre os aminocidos glicina e serina e d o nome do dipeptdeo gerado. 9 O dipeptdeo seril-histidina exatamente igual o dipeptdeo histidil-serina no que diz respeito a sua estrutura? Prove seu ponto de vista desenhando os dipeptdeos abaixo. 10 Quais so os quatro nveis de organizao estrutural das protenas e o que caracteriza cada nvel? 11- Quais so os tipos de interaes intramoleculares (dentro da prpria protena) responsveis em manter a estrutura terciria de uma protena? 12 O que uma protena desnaturada? Cite 3 fatores que podem ocasionar a desnaturao de uma protena 13 O que so os efeitos salting in e salting out e como eles interferem na solubilidade de protenas?

14 Como ocorre o processo de dilise? 15 Diferencie os diferentes tipos de cromatografia (troca inica, afinidade e filtrao em gel) 16 Qual tipo de cromatografia poderia ser utilizada para separar: a) uma protena de 90 kDa de uma protena de 10 kDa b) uma protena com carga positiva em pH 5 de uma protena cujo seu pI 5? c) uma protena que possui afinidade ao metal Zn de uma protena que no afinidade a este metal. 17 Qual o principio da eletroforese? 18 Quais so os parmetros de separao de protenas em uma eletroforese bidimensional?