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Padaria- Propriedades viscoelasticas e formao da massa- Glten de trigo. Suculncia e textura de produtos crneosactina, miosina, e demais protenas do msculo.
As propriedades de textura e de formao do coagulo dos produtos lcteos so frutos da estrutura coloidal da singular da micela de casena.
Bolos e produtos de sobremessa Protenas da clara de ovo.
possvel.
Foras que contribuem para o dobramento Interaes intrnsecas Interaes extrnsecas
Quais so as interaes que so responsveis por esta estrutura protica? Interao de van der waals
Pontes de hidrognio
Interaes eletrosttica Interaes hidrofbicas
Pontes dissulfeto
Ponte de hidrognio
Interao entre um tomo de hidrognio que esta covalentemente ligado a um tomo
Ponte de hidrognio
Interao Eletrosttica
As protenas possuem vrios resduos aminocidos com grupos ionizveis. Ex: pH neutro: Asp e Glu esto negativamente carregados Lys, Arg, Hist esto positivamente carregados pH alcalino Cys e Tyr assumem carga negativa Dependendo do numero relativo de aa carregados positivamente ou negativamente a protena assume uma carga liquida, positiva ou negativa em pH neutro. Ponto isoeletrico= carga liquida zero de
Interao Eletrosttica
Grupos carregados- Superfcie das protenas.
pH neutro- carga liquida positiva ou negativarepulso ou atrao. Foras repulsivas e atrativas so minimizadas por solues aquosas. Duas cargas, distancia 3 a 5 A No vcuo ou ar= 110 kcal/mol Na gua=1,4 Kcal/mol
Interao Eletrosttica
As atraes e repulses na superfcie da protena
Interao Hidrofbica
Pontes de hidrognio e interaes eletrostticas em diversos grupos polares em uma cadeia peptdica no possui energia suficiente para agir como fora motriz para o dobramento de uma
protena .
A fora motriz do dobramento da protena vem de interaes hidrofbicas de grupo no polares.
Interao Hidrofbica
Em solues aquosas, os grupos no polares tendem a se agregar de modo que a rea de contato direto com a gua minimizado.
Pontes Dissulfetos
nica ligao cruzada de cadeia lateral covalente encontrada na protena. Quando dois resduos de Cys ficam prximo
a) interao inicas; b) ponte de hidrognio ; c) foras de Van der Waals; d) interaes de grupos polares com a gua; e) ponte de bissulfureto
Desnaturao
Qualquer modificao na conformao (estrutura secundria, terciria ou quartenria) sem rompimento das ligaes peptdicas envolvidas na estrutura primria
Desnaturao protica
As estruturas so mantidas por
Desnaturao
Estado nativo: o mais estvel com a energia livre mais baixa possvel
Desnaturao
Estrutura nativa de uma protena:
- Resultado lquido de vrias interaes atrativas e repulsivas que emanam foras intramoleculares variadas, bem como da interao de vrios grupos proticos com a gua como solvente circundante.
protena
Desnaturao protica
A estrutura nativa de uma protena uma entidade bem definida, com coordenadas
estruturais para cada um dos tomos da molcula, o mesmo no ocorre com a estrutura
desnaturada
Desnaturao protica
A desnaturao um fenmeno no qual o estado inicial bem definido de uma protena formada sob condies fisiolgicas transformado em uma estrutura final mal definida sob condies no fisiolgicas, usando-se um agente desnaturante.
Desnaturao protica
Aspectos negativos:
Perdas de algumas propriedades
Protenas alimentares
Perda de solubilidade e de algumas propriedades funcionais
Desnaturao protica
Aspectos positivos : Processamento de alimentos Protenas de leguminosas Desnaturao trmica melhora acentuadamente a digestibilidade das protenas, o que resulta da inativao de inibidores de tripsina (enzima que age na protenas).
As protenas passam por graus variados de desnaturao durante o processamento. Isso pode afetar suas propriedades funcionais em alimentos, sendo, por isso, importante que se entendam os fatores que afetam a desnaturao protica.
Desnaturao de protenas
Reversvel ou irreversvel:
Desnaturao de protenas
Agentes de desnaturao
Desnaturao de protenas
Calor Comum alimentos. Mecanismo: Envolve o efeito da temperatura em vrios processamento de
sobre
estabilidade
das
interaes
no
desestabilizadas
Interaes hidrofbicas- estabilizam Aminocidos hidrofbicos- Mais estveis
Ex: Glicinina - protena de armazenamento da soja Agrega-se e precipita-se quando armazenada a 20C, tornando-se ento solvel quando retorna a temperatura ambiente Ex: enzima (galactosidase) conserva sua atividade a temperatura de 400C
Calor gua facilita a desnaturao trmica das protenas. O efeito da hidratao sobre a termoestabilidade fundamentalmente relacionado dinmica da protena. No estado seco, as protenas apresentam estrutura esttica, isto , os segmentos polipetdicos tm mobilidade restrita. medida que o contedo de gua aumenta, a hidratao e a penetrao parcial da gua nas cavidades de superfcie causam expanso da protena.
Presso hidrosttica Desnaturao induzida pela presso pode ocorrer a 250C . A maioria da protenas sofre desnaturao induzida a presso no intervalo de 1 -12 kbar.
A desnaturao de protenas induzida pela presso ocorre porque as protenas so flexveis e compressveis . Espaos vazios no interior da protena.
Presso hidrosttica
V = Vc +Vcav+vsol
Vc= Soma dos volumes atomicos Vcav= soma dos espaos vazios no interior da protena vsol= Mudana no volume decorrente da hidratao. Maior Vcav mais instvel a protena a presso Protenas fibrosas mais estveis que protenas
globulares.
Presso hidrosttica A desnaturao proteica induzida por presso altamente reversvel. A maior parte das enzimas, em solues diludas, recupera sua atividade, uma vez que a presso seja reduzida a presso atmosfrica.
A presses maiores ocorre a desnaturao;quando a presso removida as subunidades reassociam-se e a restaurao completa da atividade enzimtica ocorre depois de vrias horas.
Presso hidrosttica
inativao geleificao
microbiana
ou
Presso hidrosttica
Os gis so mais macios do que os induzidos termicamente. A exposio do msculo da carne a presso causa fragmentao parcial das miofibrilas, o que pode ser til no amaciamento da carne e na geleificao das protenas da carne.
Presso hidrosttica
presso
difere
do
no ocorre danos aos aminocidos essenciais, a cor natural e ao sabor, assim como no causa o desenvolvimento de produtos txicos.
Desvantagem: custo.
Cisalhamento
A agitao, amassamento, batimento causa a desnaturao de protenas Vrias operaes do processamento de alimentos
Cisalhamento
Grau de desnaturao depende da flexibilidade da
protena.
Combinao de temperatura com alta fora de cisalhamento causa desnaturao irreversvel.
Agentes Qumicos pH
As protenas so mais estveis a desnaturao em seus pontos isoeltricos Energia repulsiva eletrosttica lquida pequena protena estvel em pH neutro Em valores de pH extremos: - forte repulso eletrosttica intramolecular resulta em expanso e desdobramento Desnaturam em valores extremos (maiores que 10 e menores que 3)
Solventes Orgnicos
Substncias que rompem pontes de hidrognio estruturais Solventes apolares penetram nas regies hidrofbicas, rompendo estas interaes Desnaturao .
Solventes Orgnicos
Afetam a estabilidade Interaes hidrofbicas, Pontes de hidrognio, Interaes eletrosttica. Solubilidade das cadeias laterais no polares no solvente orgnico. Por outro lado: Promove a formao de pontes de hidrognio.
Solventes Orgnicos
Em baixas concentraes solventes orgnicos podem estabilizar varias enzimas contra a desnaturao. Em
altas
concentraes
pode
causar
# Efeitos estabilizadores e desestabilizadores de aditivos est relacionado a suas interaes preferenciais com a fase aquosa e a superfcie protica.
# Efeitos estabilizadores e desestabilizadores de aditivos est relacionado a suas interaes preferenciais com a fase aquosa e a superfcie protica.
Cosmotropicos
desidratao da molcula.
As gua excluda da regio que circunda a protena. A interao desfavorvel deste aditivo com a superfcie da protena promove desdobramento da protena.
Desnaturao de protenas
Efeitos da desnaturao: Reduo da solubilidade (aumento da exposio de resduos hidrofbicos);
Efeitos da desnaturao:
Aumento da suscetibilidade ao ataque por proteases (exposio das ligaes peptdicas) ; Aumento da solubilidade); viscosidade (reduo da
Dificuldade de cristalizao;
Aumento da reatividade qumica. Presena de carboidrato aumenta susceptibilidade da protena ao calor a