Sie sind auf Seite 1von 53

Bioqumica

Objetivo: Identificar, comparar e explicar funes de


substncias orgnicas nos organismos vivos, bem como suas estruturas, propriedades e transformaes,

destacando a integrao entre os fenmenos


bioqumicos.

CLULAS

BIOMOLCULAS
Lipdeos Carboidratos

cidos Nucleicos Aminocidos e Protenas


7

1. Esqueleto carbonado
2. Grupos funcionais 3. Estrutura Tridimensional

4. Assimetria
5. Estereoespecificidade

MACROMOLCULAS
MOLCULAS SIMPLES BIOELEMENTOS
9

Mais abundantes

ons

10

Elementos Essenciais
MICRONUTRIENTES
Molibdnio Nquel Cobre Zinco Mangans Boro Ferro Cloro

MACRONUTRIENTES
Enxofre Fsforo Magnsio Clcio Nitrognio Oxignio Carbono

Hidrognio

11

Elementos:

C, O e H

FOTOSSNTESE: C02 + H20

02 + C6H1206

12

13

Molculas orgnicas que se polimerizam para formar peptdeos e protenas de diversos PM (peso molecular) e funes biolgicas

14

Caractersticas Estruturais

- aminocidos C ou C quiral (exceo = glicina)


15

NH2: grupamento Amino


COOH: grupamento carboxila

Crater cido- Base

16

Cadeia Lateral diferencia os aminocidos e determina as propriedades qumicas dos mesmos

17

Estereoisomeria dos aminocidos

18

Ismeros L e D

19

L: Atividade Biolgica

D: peptdeos bacterianos

20

Taxonomia e Smbolos dos AAs Padres


A B C D E F G H I K L Ala Asx Cis ouCys Asp Glu Fen ou Phe Gli ou Gly His Ile Lis ou Lys Leu Alanina Asparagina ou Aspartato Cistena Aspartato (cido aspartico) Glutamato (cido glutmico) Fenilalanina Glicina Histidina Isoleucina Lisina Leucina

21

Taxonomia e Smbolos dos Aminocidos


M Met N Asn P Pro Q Gln R Arg S Ser T Tre ou Thr V Val W Trp Y Tir ou Tyr Z Glx Metionina Asparagina Prolina Glutamina (Glutamida) Arginina Serina Treonina Valina Triptofano (Triptofana) Tirosina Glutamina ou Glutamato

22

Quanto ocorrncia
Primrios ou padres: Constituintes das Protenas No proticos Quanto carga eltrica Neutros: 1 COOH e 1 NH2 cidos: 2 COOH e 1 NH2 Bsicos: 1 COOH e 2 NH2

23

AAs Padres Quanto s propriedades do grupo R

Polares
neutros: sem carga
carga +: bsicos carga : cidos

Apolares
alifticos

aromticos

24

25

26

Quanto a sntese
Essenciais: necessidade de ingesto; variam de sp. para sp; No-essenciais: produzidos pelo organismo atravs de reaes

de trasnsaminaes

No Essenciais Glicina Alanina Serina Cistena Tirosina Arginina cido asprtico cido glutmico Histidina Asparagina Glutamina Prolina

Essenciais Fenilalanina Valina Triptofano Treonina Lisina Leucina Isolucina Metionina


27

importante ressaltar que, para os vegetais, todos os aminocidos so no essenciais. Classificar um aminocido como no essencial ou essencial depende da espcie estudada.

28

Em pH fisiolgico ( 7,4) o grupo carboxila e amino esto dissociados (ons)

29

Um aminocido pode agir como um cido (doador de prtons)

30

Um aminocido pode agir como uma base (aceptor de prtons)

31

As substncias que exibem esta dupla natureza so ditas anfteras. Um -aminocido simples monocarboxlico como a alanina na realidade um cido diprtico. Quando est totalmente protonado apresenta 2 grupos, o grupo COOH e o grupo NH3+, que podem se ionizar para liberar prtons:

32

Quem define o comportamento do AAs o pH do meio, ou seja, em um meio bsico o AAs se comporta como cido e em um meio cido como base

33

Curva de Titulao
representao grfica do comportamento anftero dos AAs

evidenciam a atuao dos AAs como tampes


Titulao (neutralizao): a adio ou remoo gradual de prtons (H+) com base: parte-se de pH cido at chegar a bsico com cido: parte-se de pH bsico at chegar a cido
34

Tampo: toda substncia que mantm inalterado seu pH aps a adio moderada de cidos ou bases. Sistema Tampo: um bom tampo constitudo de um cido fraco e sua base conjugada ou sal interno.
35

PK= Zona de pH onde ocorre Tamponamento, ou seja, valor de pH onde existem as formas dissociadas e no dissociadas em igual concentrao.
9,6 2,3

Pk1= COOH/COOPK2= NH3+/NH2


Pi

2,3 PK1
[OH]

Pi=Zona de Ph onde o AAs eletricamente neutro Carga residual nula


36

1 4
2

PK1

Pi

Pk2

Ao titularmos um aminocido monocarboxlico, temos o seguinte comportamento:


Ponto 1: NH3+ -CH -R-COOH AA totalmente protonado Ponto2: [NH3+-CH R -COOH] = [NH3+-CH R -COO-] pK1

Ponto 3: NH3+-CH R -COO-Ponto Isoeltrico pI


Ponto4: [NH3+-CH R -COO-] = [NH2CH -R -COO-] pK2 Ponto 5: NH2CH R -COO-AA totalmente desprotonado
37

38

Ligao peptdica

39

Ligao Peptdica reao entre o grupo carboxila de 1 aa e o grupo amino de outro aa, com a liberao de H20

40

No ocorre de forma espontnea na natureza

Hidrlise
Proteases cidos e bases fortes + t

41

Ligao Amida

42

Caractersticas
1. Origina cadeia (poli)-peptdica formada por

resduos de AAs;

2. Origina extremidades N-terminal e C-terminal; 3. A hidrlise feita por proteases, cidos e bases fortes em t; 4. Possui caractersticas intermedirias entre ligao simples e dupla;

5. tomos que participam da ligao peptdica (H N -C -O) formam 1 plano rgido;


6. A rotao s possvel em torno do C.
43

Peptdeos

44

Caractersticas Gerais
a) Quanto ao nde AAs Oligopeptdeos: di, tri, tetra, ... at 30 AAs Polipeptdeos: 30 AAs ( 100 ; 200 protenas) b) Quanto origem Naturais: existem nos organismos vivos (atividade biolgica) Sintticos: produzidos em laboratrio (aspartame, insulina recombinante)
45

46

glucagon

ocitocina

vasopressina

47

Funes Gerais dos AAS


Neurotransmissores e precursores; Hormnios; Aminas Biolgicas; Sntese de produtos nitrogenados;

Energia
48

Fatores que afetam a Solubilidade de Protenas


A) Concentrao de Sais *Salting In: ons adicionais de sais diminuem a interao prot-prot, aumentando a solubilidade das mesmas.

*Salting Out: Concentraes elevadas de sais aumentam as interaes prot-prot, diminuindo a solubilidade da protena no meio.
B) pH C) Constante dieltrica
49

Balano Nitrogenado
BN = NI - (Nurinrio + Nfecal +Noutras perdas)
No indivduo adulto e em condies normais, o BN zero, j que o organismo no armazena protenas como tal; o excesso de N ingerido excretado na urina.

O BN positivo em casos de crianas em fase crescimento, na adolescncia, na gestao e lactao e em adultos em fase de recuperao nutricional. Atletas em fase de ganho de massa muscular tambm tm BN positivo.
50

Balano Nitrogenado
O BN negativo em casos de: dieta zero ou ingesto inadequada de protenas; jejum ou inanio por tempo prolongado e situaes clnicas associadas ao estresse orgnico (trauma, infeco, inflamao,algumas neoplasias, etc); O BN pode ser negativo no caso de consumo dietas hipocalricas, em que parte da protena ingerida utilizada como fonte de energia. Protenas com quantidades inadequadas de aminocidos essenciais tambm podem determinar BN negativo.
51

Balano Nitrogenado

No estresse orgnico, o BN negativo decorre tanto da ingesto deficiente de protenas como da excreo excessiva de nitrognio, decorrente do aumento do catabolismo (hipercatabolismo) protico.

52

Para Pesquisar
Phenylketonuria; Tyrosinemia; Homocystinuria; Triptophano e Depresso;

53

Das könnte Ihnen auch gefallen