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Glucolisis Glucosa
Fructosa 1-6 Bifosfato
Las primero 5 etapas comprenden la fase preparatoria teniendo como producto final 2 molculas de Gliceraldehdo 3-fostafo y menos dos molculas de ATP.
La D- Fructosa, D-Galactosa y D-Manosa se pueden incorporar a esta fase despus de haber sido fosforiladas. La fase preparatoria sirve para recoger las cadenas carbonatadas de todas las hexosas metabolizadas en forma de Gliceraldehdo 3- fosfato. La segunda fase que son las 5 reacciones enzimticas restantes teniendo como ganancia 4 ATP y menos dos del inicio daran un total de 2 ATP's .
OH
H
ATP
ADP
-7300cal
H
-3300 cal para formar G6P -4000 cal desperdicio en forma de calor.
-D-Glucosa-6- P
Reaccin Irreversible. Esta misma reaccin en las clulas del parnquima la cataliza la E. Glucocinasa, con una Km alta (10mM Aprox.) para la glucosa y no es inhibida por la G6P. Hexocinasa con una Km baja (30mM) para la glucosa y es inhibida por la G6P.
Melo, V. Cuamatzi, O. Bioqumica de los Procesos Metablicos, 2007: 151
O
H H
D-Fructosa-1,6-2- P
OH H
O II H C= H I H H -C- OH I E. Gliceraldehdo 3- fosfato H -C- O- P deshidrogenasa I D-Fructosa- 1,6-2- P H Gliceraldehdo 3- P Keq = 10-4 M (Cetona) ENERGA LIBRE ESTANDAR
-G= + 5500 cal; con un pH=7.0
Va de las Pentosas
Segunda fase de la gluclisis (fase productora de energa) Etapa que contiene etapas de fosforilacin y la energa libre de la glucosa se conserva en forma de ATP.
Ganancia de 4 ATP's Menos 2 que se utilizaron en la primera fase para fosforilar los dos extremos de la molcula de hexosa.
La formacin de ATP no requiere de mucha energa y se puede hacer mediante la fosforilacin a nivel de sustrato (o trasporte de electrones). Fase conocida como la va de Embden-Meyerhof.
Va presente en todos los grupos principales de microorganismos y acta en presencia y/o ausencia de O2.
Melo, V. Cuamatzi, O. Bioqumica de los Procesos Metablicos, 2007: 155
Pi
NAD+
NADH+
O II P C- OI H -C- OH I CH2-O- P
1, 3 Bifosfoglicerato
Inhibida por Yodacetato, l cual se combina con el grupo SH impidiendo la catlisis.
Keq = 0.08 M (Fcilmente Reversible) ENERGA LIBRE ESTANDAR -G= + 1500 cal; con un pH=7.0 Reaccin Oxido-Reduccin formando un enlace fosfato de alta energa (acilfosfato)
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ADP ATP Keq = 2X103 M 3 Fosfoglicerato ENERGA LIBRE ESTANDAR -G= + 4500 cal; con un pH=7.0
La termodinmica favorece la formacin de ATP, est se puede invertir si la proporcin ATP:ADP es 10:1 y la proporcin de 3-fosfoglicetaro:1-3-Bifosfoglicerato es mayor de 200:1
Si hay Arseniato, competir con el Pi de las reacciones anteriores, para formar 1-Arseno-3fosfoglicerato, para despus ser hidrolizado y formar 3-Fosfoglicerato ms calor, sin Melo, V. Cuamatzi, O. Bioqumica de los Procesos Metablicos, 2007: 156-157 generar ATP.
Curso de Microbiologa 4to. Cuatrimestre UPVT Biol. Javier Amador Ortega 11
Desplazamiento reversible
Esta enzima posee una serina cuyo grupo OH- acepta un fosfato del cido 2,3-difosfoglicrico para formar una fosfoenzima. Dependiendo del grupo fosfato cedido, se forma cualquiera de las dos molculas. Alta [3-Fosfoglicerato] se forma la estructura desfosforilada de la enzima y 2,3-difosfoglicerato y luego reaccionan para formar 2-Fosfoglicerato y la fosfoenzima.
Melo, V. Cuamatzi, O. Bioqumica de los Procesos Metablicos, 2007: 157-158
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H2O
2 Fosfoglicerato
Keq = 3 M CAMBIO DE ENERGIA LIBRE ESTANDAR: -G= -650 cal (Reaccin reversible fcilmente) ENERGA LIBRE ESTANDAR: -G= + 1050 cal; con un pH=7.0
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5ta. Reaccin, 2da. Fase (Transferencia del fosforo del Fosfoenolpiruvato al ADP)
Fermentacin Alcohlica y Lctica E. Piruvatocinasa Mg+2 K+1 COOI C- O- P II CH2 Fosfoenolpiruvato COOI C- OH II CH2 COOI C= O I CH3 Cetopiruvato
ADP
ATP Piruvato
Lanzadera un paso antes de la entrada al Ciclo de Krebs, cido Ctrico o cidos Tricarboxilicos
La energa libre estndar de la hidrlisis del Fosfoenolpiruvato es -G= -14.8 Kcal/mol.
Melo, V. Cuamatzi, O. Bioqumica de los Procesos Metablicos, 2007: 158, 159
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Fermentacin Alcohlica
E. Piruvato Descarboxilasa Mg+2 TTP COOI C= O I CH3 Cetopiruvato O H C I CH3 CH2 - OH I CH3
E. Alcohol Deshidrogenasa
H2O
CO2
NADH+ Acetaldehdo
Procedimiento llevado en levadura que no contiene Lactato deshidrogenasa y otros microorganismos convirtiendo la Glucosa en Etanol y CO2. La E. Piruvato Descarboxilasa esta ausente en tejidos animales y en organismos que efectan la Fermentacin Lctica (Bacterias cido-l{acticas)
Melo, V. Cuamatzi, O. Bioqumica de los Procesos Metablicos, 2007: 160, 161
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Fermentacin Lctica
E. Lactato Deshidrogenasa
COOI HO C - H I CH3 Lactato COOI C= O I CH3 Cetopiruvato
NAD+
NADH+H+
Proceso llevado a cabo en msculos esquelticos activos y en bacterias cido-lcticas. Los e- cedidos por el G-3-P al NAD+ son transportados hasta el piruvato por el NADH+. El cido lctico se neutraliza con el electrolito, de manera que el producto final es el ion lactato. El ejercicio fsico excesivo anula la accin del electrolito y produce acidosis por cido lctico, llevando a cabo la hiperventilacin para expulsar CO2 y ayudar a eliminar el cido. A ms anaerbicamente trabaje el sistema y acumule gran cantidad de cido lctico, est debe detenerse para que la respiracin proporcione oxigeno y metabolice el cido lctico.
Melo, V. Cuamatzi, O. Bioqumica de los Procesos Metablicos, 2007: 159,160
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Lanzadera
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FAD NAD+ SH 5 SH
Dihidrolipoil Deshidrogenasa
NAD+H+
E3
S
FAD S S
S
E2 R Lipoamida HS
Dihidrolipoil Transacetilasa
HS
O II CH3 C S
3 CoA R
TPP
HS
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La Piruvato deshidrogenasa (E1) requiere de TPP para descarboxilar el Piruvato y formar el intermediario Hidroxietil-TTP. La Piruvato Deshidrogenasa tambin cataliza la oxidacin de la Hidroxietil-TTP por medio de la Lipoamida (E2), formando Acetil Dihidrolipoamida (E2) y eliminando el TTP.
(E2) cataliza la transferencia del grupo acetilo a la CoA, reaccin de transesterificacin en la que el grupo sulfhidrilo de la CoA ataca el grupo acetilo del Acetil Dihidrolipoamida (E2), formndose Acetil-CoA y Dihidrolipoamida-(E2) . La Dihidrolipoildeshidrogenasa (E3) reoxida a la Dihidrolipoamida, esta ltima contiene un grupo disulfuro y un FAD.
El grupo FAD en forma reducida transfiere los Hidrgenos al NAD+, formando NADH. El FAD reoxida a los grupos sulfhidrilos y el primero se reduce a FADH2. Melo, V. Cuamatzi, O. Bioqumica de los Procesos Metablicos, 2007: 198, 199
Curso de Microbiologa 4to. Cuatrimestre UPVT Biol. Javier Amador Ortega 19
En 1935 Szent-Gyrgy demostr por medio de preparaciones de pectoral de pichones que el ciclo celular estaba estimulado por cidos dicarboxilicos: Succnico, Fumrico, Mlico y Oxalacetico. Demostrando tambin que la oxidacin del cido Succnico y Fumrico forman parte central del metabolismo de la clula.
Demostr la presencia de cidos dentro del ciclo de 5 y 6 carbonos y en 1937 postulo por primera vez la ruta del Ciclo del cido Ctrico. Como la ruta principal para la oxidacin del carbohidrato en los tejidos animales superiores, plantas y microorganismos.
Melo, V. Cuamatzi, O. Bioqumica de los Procesos Metablicos, 2007: 199,200
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Ciclo del cido Ctrico Serie de reacciones que oxidan el grupo acetilo del Acetil CoA a dos molculas de CO2, de forma que se conserva la energa libre producida utilizndola en la sntesis de ATP. Ciclo Cataltico Oxaloacetato-Oxaloacetato En organismos superiores todas las enzimas del ciclo estn en la mitocondria y todas la reacciones del ciclo en la matriz mitocondrial. Funcin principal es la de actuar como va comn final de la oxidacin de carbohidratos, lpidos y protenas. Tambin interviene en la gluconeognesis, transaminacin, desanimacin y lipognesis.
Melo, V. Cuamatzi, O. Bioqumica de los Procesos Metablicos, 2007: 200
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Cinco funciones principales Produce casi todo el dixido de carbono fijado en los tejidos humanos. Fuente de muchas de las coenzimas reducidas que impulsan la produccin de ATP en la cadena respiratoria. Dirige el exceso de energa a la sntesis de cidos grasos. Proporciona algunos de los precursores utilizados en la sntesis de protenas y cidos nucleicos. Sus componentes regulan de manera directa (productoprecursor) o indirecta (Alostrica) otros sistemas enzimticos
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Paso 1.- Introduccin de dos tomos de carbono en forma de Acetil CoA. (Formacin de Citrato)
Enzima inhibida por el Citrato y por el Oxaloacetato
E. Citratosintasa X
+ Oxaloacetato (4C)
H2O
CoA-SH+H
Citrato (6C)
Reaccin condensante en la cual son unidos un carbanin en el grupo metilo de la Acetil-CoA con un Oxaloacetato en una condensacin tipo aldol.
El Oxaloacetato se condensa primeramente con la Acetil-CoA para formar CitrilCoA, que luego se hidroliza hasta Citrato y CoA.
Melo, V. Cuamatzi, O. Bioqumica de los Procesos Metablicos, 2007: 204,205
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Fe2+
Fe2+
H2O
Citrato (6C) Cis-Aconitato (6C)
H 2O
Isocitrato (6C)
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Paso 3.- Generacin de CO2 por una deshidrogenasa ligada al NAD+ (Formacin de Oxalosuccinato - -Cetoglutarato)
E. Isocitrato X
E. Isocitrato X
Deshidrogenasa Mg2+
Deshidrogenasa Mg2+
CO2
2H+
-Cetoglutarato (6C)
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Paso 4.- Generacin de un segundo CO2 por un complejo enzimtico (Formacin de Succinil-CoA)
Inhibida por Arsenito, Parapiruvato y por la deficiencia de Tiamina en la dieta. Complejo -Cetoglutarato Deshidrogenasa TTP, Lipoamida
x
Mg2+
NADH+H+ Succinil-CoA (4C)
NAD+
CO2
Carbonos proceden de la molcula de Oxaloacetato inicial Complejo -Cetoglutarato: -Cetoglutarato Deshidrogenasa, Dihidrolipoamida transsuccinilasa y Dihidrolipoamida Succinildeshidrogenasa. Coenzimas: TPP, FAD, Lipoamida, CoA-SH y NAD+.
Melo, V. Cuamatzi, O. Bioqumica de los Procesos Metablicos, 2007: 207
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x
Succinato (4C)
GDP, P
+ CoA-SH
Mg2+
O P3O2-
GDP
SH-CoA
GTP
Pi
Succinil-CoA (4C)
Succinil-Fosfato (4C)
La enzima hidroliza el compuesto de alta energa Succinil-CoA , generando GTP fosforilacin a nivel de sustrato. Este GDP puede ser sustituido por IDP y ambos pueden ser utilizados para formar ATP por medio de la E. Nuclesido de difosfoquinasa. El Pi rompe la Succinil-CoA en presencia de DDP y este fija el radical PO4-3 y forma GTP. Melo, V. Cuamatzi, O. Bioqumica de los Procesos Metablicos, 2007: 208
Curso de Microbiologa 4to. Cuatrimestre UPVT Biol. Javier Amador Ortega 27
La enzima adems de llevar a cabo la catlisis para formar Fumarato, lleva a cabo la reduccin de la ubiquinona (Coenzima Q o CoQ) y formacin de ubiquinol (Forma reducida de la coenzima Q o CoQH2)
Melo, V. Cuamatzi, O. Bioqumica de los Procesos Metablicos, 2007: 209
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FAD
H2O
Fumarato (4C) L- Malato (4C)
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NAD+
NADH+H+
L- Malato (4C)
Oxaloacetato (4C)
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