La

actividad biolgica de una protena depende en gran medida de la disposicin espacial de su cadena polipeptdica. Efectivamente, la cadena polipeptdica sufre una serie de plegamientos que la capacitan para llevar a cabo su funcin biolgica. Estos plegamientos proporcionan una complejidad extraordinaria a la estructura de las protenas, para la que se han descrito cuatro niveles diferentes, conocidos como estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria, cada uno de los cuales se construye a partir del nivel anterior.

Estructura primaria La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena. Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aminocidos se encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.

El arreglo ordenado de aminocidos en una protena le confiere formas de conformacin regular a esa protena. Esta conformacin constituye la estructura secundaria de una protena. En general las protenas se doblan en dos amplias clases de estructuras llamadas protenas globulares o protenas fibrosas. Las protenas globulares se doblan y enrollan de manera compacta, mientras que, las protenas fibrosas son ms filamentosas o alargadas. El carcter de la unin doble parcial del enlace peptdico define las conformaciones que una cadena polipeptdica puede asumir. En una protena diversas regiones de la cadena del polipptido pueden asumir diferentes conformaciones determinadas por la secuencia primaria de los aminocidos.

La -hlice es una estructura secundaria comn que se encuentra en protenas de la clase globular. La formacin de la -hlice es espontnea y se estabiliza por uniones de hidrogeno entre los nitrgenos de la amida y los carbones del carbonil de los enlaces peptdicos que estn separados por cuatro residuos de aminocidos. Esta orientacin de los puentes de H produce un enrollamiento helicoidal del pptido de tal forma que los grupos-R se encuentren hacia el exterior de la hlice y perpendiculares a su eje

Mientras que una -hlice se compone de un solo arreglo lineal helicoidal de aminocidos, las hojas- se componen de 2 o ms diferentes regiones de secuencias de por lo menos 5-10 aminocidos. El plegamiento y la alineacin de las secuencias del polipptido estn una junto a la otra para formar hojas- que son estabilizadas por puentes de H entre los nitrgenos de la amida y los carbones del carbonil. Sin embargo, los puentes de H estn presentes en las secuencias adyacentes opuestas del polipptido esto es opuesto a la regin contigua lineal de la -hlice. Se dice que las hojas- son plegadas. Esto se debe a la posicin de los carbonos del enlace peptdico el cual se alterna por encima y debajo del plano de la hoja. Las hojas- son tanto paralelas como antiparalelas. En las hojas paralelas las cadenas adyacentes del pptido proceden en la misma direccin (es decir, la direccin de los extremos N-terminal y C-terminal es la misma), mientras que, en las hojas antiparalelo las cadenas adyacentes se alinean en direcciones opuestas. Las hojas- se pueden representar en formato de bola y palillo o como cintas en ciertos formatos de la protena.

Representacin de bola y palillo de una hoja-

Esquema en cinta de la hoja-

La estructura terciaria se refiere a la estructura tridimensional completa de las unidades del polipptido de una protena dada. Se incluye en esta descripcin la relacin espacial de diferentes estructuras secundarias dentro de una cadena polipeptdica y cmo estas estructuras secundarias por ellas mismas se doblan en formas tridimensionales de la protena. Las estructuras secundarias de protenas a menudo constituyen dominios distintos. Por lo tanto, la estructura terciaria tambin describe la relacin de diversos dominios dentro de una protena. Las interacciones de diversos dominios son gobernadas por varias fuerzas: stas incluyen uniones de hidrgeno, interacciones hidrofbicas, interacciones electrostticas y las fuerzas de van der Waals.

Informa de la unin, mediante enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico.

Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero. El nmero de protmeros vara desde dos, como en la hexoquinasa; cuatro, como en la hemoglobina, o muchos, como la cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de sesenta unidades proteicas.
Las protenas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las protenas son especficas de cada una de ellas y permiten a las clulas mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daos, controlar y regular funciones, etc.