ENZIMAS

CONCEPTO DE ENZIMA
Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, qumicamente son protenas. Como

catalizadores, los enzimas actan en pequea cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios qumicos, sino que aceleran su consecucin.

Las enzimas son protenas

Catalizan reacciones qumicas necesarias para la

sobrevivencia celular Sin las enzimas los procesos biolgicos seran tan lentos que las clulas no podran existir. Las enzimas pueden actuar dentro de la clula , fuera de sta, y en el tubo de ensayo.

E + S ESEP E + P
E E E E

La enzima disminuye la energa de activacin

Sin enzima Con enzima

E+S

La Ea de la hidrlisis de la urea baja de 30 a 11 kcal/mol con la accin de las enzimas, acelerando la reaccin 1014 x
El aumento de temperatura necesario para producir la reaccin no catalizada seria de 529C

E+P
Tiempo de la reaccin

Enzima - Catalizador
Tanto la enzima como el catalizador aceleran la

velocidad de una reaccin qumica. Una enzima puede transformar 1000 molculas de sustrato/ segundo Las enzimas tienen 3 propiedades que los catalizadores NO tienen
Especificidad por el sustrato Se inactivan por desnaturacin Pueden ser reguladas

ASPECTOS GENERALES SOBRE LOS ENZIMAS

Prcticamente todas las reacciones qumicas que tienen lugar en los seres vivos estn catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores especficos: cada enzima cataliza un solo tipo de reaccin, y casi siempre acta sobre un nico sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reaccin catalizada por un enzima: La sustancia sobre la que acta el enzima se llama sustrato. El sustrato se une a una regin concreta del enzima, llamada centro activo o sitio activo. El sitio activo comprende (1) un sitio de unin formado por los aminocidos que estn en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio cataltico, formado por los aminocidos directamente implicados en el mecanismo de la reaccin
Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo

ciclo de reaccin

 Las enzimas se unen a los reactivos

(sustratos) reduciendo la energa de activacin

Cada enzima tiene una forma nica con

un sitio o centro activo en el que se une al sustrato

Despus de la reaccin, enzimas y

productos se separan.

Las

molculas enzimticas no han cambiado despus de participar en la reaccin

Las enzimas cumplen su papel cataltico gracias a: Fijacin estereoqumicamente complementaria del substrato Transformacin cataltica del mismo

En ambas funciones participan:

Cadenas laterales de los aminocidos Grupos o molculas no proteicas: Grupos prostticos Iones metlicos Cofactores

Los siguientes hechos: Especificidad de la reaccin enzimtica Carcter heterogneo de la catlisis enzimtica

Nos llevan a postular la existencia de un Centro Activo en la molcula de enzima, capaz de:
Fijar especficamente al substrato Transformarlo catalticamente.

Enzima

Sustrato
Sitio activo

La unin del sustrato es muy especfica

Complementariedad geomtrica

Complementariedad
uniones inicas
Modelos:

de cargas,

Encaje inducido Llave cerradura. Estado de transicin

Teoras de la accin enzimtica, 1

Modelo de

Llave y Cerradura (Emil Fischer)

Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecfica, de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.
Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente al no explicar algunos fenmenos de la inhibicin enzimtica

Teoras de la accin enzimtica, 2

Modelo de

Ajuste Inducido (Koshland)

Tanto la enzima como el substrato sufren una alteracin en su estructura por el hecho fsico de la unin.

Est mucho ms de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos hasta el momento.

Teoras de la accin enzimtica, 3

Estabilizacin del Estado de Transicin La teora del Ajuste Inducido se ampla en la actualidad

Segn lo cual, el Centro Activo enzimtico es en realidad complementario no al substrato o al producto, sino al estado de transicin entre ambos.

Una enzima puede unir dos sustratos en su sitio activo

Clasificacin y nomenclatura
Nombre sistemtico: Grupo transferido

ATP: hexosa fosfotransferasa

Donador Aceptor Tipo de reaccin catalizada Grupos qumicos

Nmero Enzyme Commission: Enzyme Comission

EC 2.7.1.1
Grupo Subgrupo

Enzimas

Nombre comn (sustrato+asa):

Hexokinasa

NOMENCLATURA DE LOS ENZIMAS

Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a un enzima:
nombres particulares

nombre sistemtico
cdigo de la comisin enzimtica (enzyme

comission)

NOMBRE SISTEMTICO

El nombre sistemtico de un enzima consta actualmente de 3 partes: el sustrato preferente el tipo de reaccin realizado terminacin "asa" Un ejemplo sera la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerizacin de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato. Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una manera nica para fijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. As, la glucosa fosfato isomerasa tambin podra llamarse fructosa fosfato isomerasa.

NOMBRES PARTICULARES
Antiguamente, los enzimas reciban nombres particulares, asignados por su descubridor. Al ir aumentando el nmero de enzimas conocidos,

se hizo necesaria una nomenclatura sistemtica que informara sobre la accin especfica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba.

NOMENCLATURA DE LA COMISIN ENZIMTICA

El nombre de cada enzima puede ser identificado por un

cdigo numrico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro nmeros separados por puntos. El primer nmero indica a cual de las seis clases pertenece la enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos qumicos especficos que intervienen en la reaccin. .As, la ATP: glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El nmero 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el ltimo 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.

CLASIFICACIN DE LOS ENZIMAS

En funcin de su accin cataltica especfica, los enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases: Clase 1: OXIDORREDUCTASAS Clase 2: TRANSFERASAS Clase 3: HIDROLASAS Clase 4: LIASAS Clase 5: ISOMERASAS Clase 6: LIGASAS

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreduccin, en que tomos de oxigeno hidrogeno son trasladados entre molculas:

Ared + Box AH2 + B

Aox + Bred A + BH2

En las reacciones redox, siempre tienen que estar presentes a la vez el aceptor y el dador electrnico.

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas
Nombre: Dador:Aceptor oxidorreductasa b-D-Glucosa : O2 1-oxidorreductasa
Dador Aceptor

EC 1.1.3.4

Nombre comn: Glucosa oxidasa

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas
Nomenclatura del subgrupo en oxidorreductasas:
EC 1.1.x EC 1.2.x EC 1.3.x EC 1.4.x EC 1.5.x EC 1.6.x etc. Deshidrogenasas Oxidasas Peroxidasas Oxigenasas Hidroxilasas Reductasas

Aplicaciones: Ensayos de diagnostico clnico (glucosa oxidasa y colesterol oxidasa

Deslignificacin Bioblanqueamiento

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 2: Transferasas
Catalizan reacciones de transferencia de tomos grupo de tomos entre molculas:

A-X + B

A + B-X

Dador: Aceptor Grupo transferido - transferasa ATP: D-Hexosa Fosfotransferasa

Nombre comn: hexokinasa

EC 2.7.1.1

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 2: Transferasas
Clasificacin de subgrupo de las transferasas:
EC 2.1.x EC 2.2.x EC 2.3.x EC 2.4.x EC 2.5.x EC 2.6.x EC 2.7.x EC 2.8.x EC 2.9.x Grupos monocarbonados Grupos aldehido o ceto Aciltransferasas Glicosiltransferasas Alquil- o Ariltransferasas Grupos nitrogenados Grupos fosfato Grupos sulfato Grupos selenio

Aplicaciones: Sntesis de oligosacridos

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 3: Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrlisis y tambin su reverso. Son las ms comunes en el dominio de la tecnologa enzimtica:

A-B + H2O

A-OH + H-B

No se suelen utilizar nombres sistemticos en las hidrolasas. Muchas de ellas conservan el nombre Primitivo. Ejemplo: Quimosina EC 3.4.23.4.

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 3: Hidrolasas
Clasificacin de las hidrolasas:
3.1.-.3.2.-.3.3.-.3.4.-.3.5.-.etc. Esterasas (carboxilesterasas, fosfoesterasas, sulfoesterasas) Glicosidasas ter hidrolasas Pptido hidrolasas Acil anhdrido hidrolasas

Aplicaciones: Lipasas Sntesis de tensioactivos Proteasas Fabrico de quesos Glicosidasas Clarificacin de jugos; liberacin de aromas en los vinos; aplicaciones textiles

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 3: Hidrolasas
Caso particular Pptido hidrolasas: clasificacin comn (no sistemtica)

I. Segn la situacin del enlace atacado:

- Exopeptidasas (extremos de la cadena) (Peptidasas) - Endopeptidasas (interior de la cadena) (Proteinasas)

II. Segn el mecanismo cataltico: - Serin proteinasas - Tiol proteinasas - Aspartil proteinasas - Metaloproteinasas

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 4: Liasas
Catalizan reacciones reversibles de remocin de grupo de tomos del sustrato (este grupo no incluye las hidrolasas):

A-B
Ejemplo Nombre sistemtico: Histidina amonio-liasa (EC 4.3.1.3) Nombre comn: Histidasa

A+B

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 4: Liasas
Clasificacin de las liasas:
4.1.x - Actan sobre enlaces C-C 4.2.x - Actan sobre enlaces C-O 4.3.x - Actan sobre enlaces C-N 4.4.x - Actan sobre enlaces C-S 4.5.x - Actan sobre enlaces C-Haluro (S-, Cl-, Br-, I- At-) 4.6.x - Actan sobre enlaces P-O 4.99.x - Otras liases

Aplicaciones: Pectato liasa Remueve los compuestos indeseables (ceras, pectinas, protenas) en fibras en la industria textil bioscouring

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 5: Isomerasas
Catalizan reacciones de isomerizacin moleculares

A
Ejemplo: Glucosa isomerasa (EC 5.3.1.5)

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 5: Isomerasas
Clasificacin de las isomerasas:
5.1.x - Rasemasas y Epimerasas 5.2.x - cis-Trans-Isomerasas 5.3.x - Oxidoreductasas Intramolecular 5.4.x - Transferasas Intramoleculares (mutases) 5.5.x - Liasas Intramoleculares 5.99.x - Otras Isomerasas

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 6: Ligasas
Catalizan la unin de dos grupos qumicos a expensas de la hidrlisis de un nucletido trifosfato (ATP, GTP, etc.).

A + B + ATP
Ejemplo: Glutationa sintasa (EC 6.2.2.3) Nombre sistmico: G-L-glutamilo-L-cisteina:glicina ligase

A-B + ADP + Pi

Clasificacin y nomenclatura
Grupo 6: Ligasas
Clasificacin de las ligasas:
6.1.x 6.2.x 6.3.x 6.4.x 6.5.x 6.6.x - Forman enlaces C-O - Forman enlaces C-S - Forman enlaces C-N - Forman enlaces C-C - Forman enlaces steres fosfricos - Actan sobre enlaces N-metal

 Algunas enzimas necesitan para su actividad un

componente qumico adicional llamado cofactor, que puede ser inorgnico (diversos cationes metlicos) o molculas orgnicas complejas llamadas coenzimas. El conjunto de la protena activa junto con su coenzima se denomina holoenzima.
Las enzimas se denominan aadiendo

del sustrato con el cual reaccionan. La enzima que controla la descomposicin de la urea recibe el nombre de ureasa; aqullas que controlan la hidrlisis de protenas se denominan proteasas. Algunas enzimas como las proteasas tripsina y pepsina, conservan los nombres utilizados antes de que se adoptara esta nomenclatura.

asa al nombre