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UNIVERSIDAD FRANCISCO DE PAULA SANTANDER DEPARTAMENTO DE QUMICA

LAS PROTEINAS

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La relacin estructura-funcin a nivel de protenas.

de las protenas. Estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Fuerzas que determinan y estabilizan la estructura tridimensional de las protenas.
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Constitucin

IMPORTANCIA DE LAS PROTENAS

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LOS AMINOCIDOS SON LOS PRINCIPALES CONSTITUYENTES DE LAS PROTENAS.


Deacuerdo a su composicin se les denomina:
Pptido:

A la unin de un bajo nmero de aminocidos. Oligopptido: Si el nmero de aminocidos que forma la molcula no es mayor de 10. Polipptido: Cuando es superior a 10. Protena: Si el nmero es superior a 50 aminocidos.

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Dependiendo de la necesidad del cuerpo


No esenciales Alanina (Ala) Valina (Val) Prolina (Pro) Leucina (Leu) Glicina (Gly) Treonina (Thr) Serina (Ser) Lisina (Lys) Cistena (Cys) Triptfano (Trp) Asparagina (Asn) Histidina (His) Glutamina (Gln) Fenilalanina (Phe) Tirosina (Tyr) Isoleucina (Ile) cido asprtico (Asp) Metionina (Met) cido glutmico (Glu) Ms. PEDRO MANUEL SOTO GUERRERO (Tyr) Tirosina Ms. PEDRO MANUEL Esenciales
SOTO GUERRERO

PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS

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ISOMERA DE LOS ALFA-AMINOCIDOS

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ENLACE DE LAS PROTENAS

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Estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las protenas.

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Estructura

primaria: es la secuencia de aminocidos de la protena. Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aminocidos se encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte.

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Estructura

secundaria: organizacin en el espacio de la cadena polipeptdica estabilizada por puentes de hidrgeno entre los elementos C=O y NH de los enlaces peptdicos.

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Estructuras secundarias
Estructura en alfa hlice
Hay

Hoja plegada o estructura beta.


En

3.6 aminocidos por cada vuelta, y cada vuelta tiene 5.4 ngstrom. Esta estructura fue propuesta por Linus Pauling en 1951.

esta disposicin los aminocidos no forman una hlice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposicin en lmina plegada.

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Estructura

terciaria: se refiere a los plegamientos que tienen la cadena proteica, por encima de la estructura secundaria, que determinan la forma tridimensional total de la protena. Estos plegamientos se originan por interacciones particulares entre los grupos R de los aminocidos que los forman, por ejemplo el puente disulfuro que se origina por interaccin entre los azufres de los grupos R de la cistena, o los puentes de hidrgeno.

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Estructura

cuaternaria: solo la tienen las protenas formadas por varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, unidas mediante enlaces dbiles (no covalentes), para formar un complejo proteico. Cada cadena polipeptdica recibe el nombre de protmero.

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FUERZAS DE ATRACCIN EN LAS PROTENAS.

Tipo de enlace
Covalente

Fuerza (kcal/mol)
-50 a 100

Inico o salino -1 a 80 Puentes de Hidrgeno -3 a 6 Van der Waals -0,5 a 1 Hidrofbico -0,5 a 3

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EN RESMEN
Las

protenas son biopolmeros (llamados polipptidos) de L-amino cidos. Los aminocidos en las protenas se unen entre s mediante enlaces peptdicos. Solo los L-aminocidos se utilizan para hacer protenas (salvo raras excepciones de las protenas de la pared celular de las bacterias que contienen D-aminocidos. El orden o secuencia de aminocidos de las protenas las distingue unas de otras. La secuencia de aminocidos determina la forma tridimensional de la protena. Alteraciones de la secuencia de aminocidos de una protena cambia su forma tridimensional. La diferencia entre los trminos polipptido y protena es que el primero hace referencia a una cadena de aminocidos. Por otra parte, una protena es una cadena de aminocidos despus de su plegamiento y otras modificaciones. Las protenas pueden consistir en mas de una cadena de polipptidos. Las protenas tienen una gran cantidad de funciones en el cuerpo, como son la de catalizar reacciones, proporcionar integridad estructural, participar en el transporte de molculas, facilitar el movimiento, la unin de molculas y otras.

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GRACIAS POR SU ATENCIN!

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