You are on page 1of 47

AMINOSAVAK

a fehrjket o-aminosavak ptik fel, az


aminocsoport a karboxilcsoport melletti
sznatomhoz kapcsoldik
az aminosavak az R-oldallnc
szerkezetben klnbznek egymstl
AMINOCSOPORT
KARBOXILCSOPORT
o-sznatom
oldallnc
Alanin: Ala; A
Valin: Val; V
Leucin: Leu; L
Glicin: Gly; G
Szerin: Ser; S
Treonin: Thr; T
Cisztein: Cys; C
Izoleucin: Ile; I
Tirozin: Tyr; Y
Fenilalanin: Phe; F
Aszparagin: Asn; N
Triptofn: Trp; W
Glutamin: Gln; Q
Metionin: Met; M
Lizin: Lys; K
Arginin: Arg; R
Hisztidin: His; H
Prolin: Pro; P
Aszparaginsav (aszpartt): Asp; D
Glutaminsav (glutamt): Glu; E
Az aminosavak rvidtsei
(hrombets ill. egybets)
Apolris, hidrofb oldallnc aminosavak
A glicinben tallhat
hidrognatom nem
befolysolja lnyegesen a
molekula tltseloszlst,
ezrt az apolris
oldallnc aminosavak
kz is besorolhat.
Polris oldallnc, tltssel nem rendelkez aminosavak
Savas oldallnc,
negatv tlts
aminosavak
Bzikus oldallnc, pozitv
tlts aminosavak
Nhny ritka aminosav
N-metil-lizin

N-metil-hisztidin

4-hidroxi-prolin

5-hidroxi-lizin

-karboxi-glutamt

az aminosavak optikailag aktvak





kt enantiomer formjuk fordulhat el:
jobbra s balra forgat mdosulat

Az aminosavak optikai sajtsgai
Az aroms oldallnc
aminosavak
abszorpcis
spektruma
A treonin s az izoleucin kt kirlis
sznatomot tartalmaz 4-4 optikailag
aktv mdosulat
Az aminosavak sav-bzis jellege
Mindkt funkcis
csoport
reverzbilisen
protonldhat, ill.
deprotonldhat
az aminosavak
amfoter
tulajdonsga alaktja
ki az ikerionos
szerkezetet

azt a pH-rtket, ahol az aminosav teljes mennyisge
ikerion formban van jelen izoelektromos pontnak
nevezzk

a Henderson-Hasselbach egyenlet segtsgvel
kiszmthatk az amino- s karboxilcsoportra
jellemz savi disszocicis llandk:




1
kation
log
ikerion
s COOH
pK pK pH
(
= = +
(

2
2
ikerion
log
anion
s NH
pK pK pH
(
= = +
(

Az izoelektromos pontot (IP) a pK
COOH
s pK
NH
2
rtke hatrozza meg:
2
2
COOH NH
pK pK
IP
+
=
Az aminosavak kmiai reakcii
Alkilezs: betainok llthatk el

Arilezs: aroms oldallnc kapcsoldik az
aminosavak aminocsoportjhoz

A folyamat lpsei:
amino-terminlis aminosav jellse
peptid vagy fehrje hidrolzise
dinitro-fenil-aminosav azonostsa


(SRGA)
A dabzil-klorid is specifikusan jelli az o-NH
2
csoportokat

A danzil-klorid fluoreszcens szulfonsav-
szrmazk, tovbb nveli az aminosav-kimutats
rzkenysgt:

Az N-terminlis aminosavak
meghatrozsnak fbb lpsei fluoreszcens
szrmazk segtsgvel:

amino-terminlis aminosav jellse
peptid vagy fehrje hidrolzise
a mdostott aminosav fotometris vagy
fluorimetris azonostsa
Reakci ninhidrinnel:





sznes termk
Reakci saltromossavval






Reakci aldehidekkel : Schiff-bzis kpzds

Oxidatv dezaminls : oxidlszerek
jelenltben
Transzaminls
AMINOSAV
1 +
o-KETOSAV
2
o-KETOSAV
1
AMINOSAV
2 +
A karboxilcsoport reakcii
a karboxilcsoport talakthat karbonsav-
szrmazkokk
hevts hatsra dekarboxilezhetk
nehzfmekkel komplexeket alkotnak
Aminosavelegyek analzise
Elektroforzis

Ioncserl kromatogrfia

HPLC
(High Performance Liquid Chromatograpy)
PEPTIDEK S
FEHRJK
Az aminosavak o-amino s o-karboxil-csoportja
vzkilps kzben peptidktst alakt ki

A peptidek s fehrjk aminosavsorrendjt a
szabad o-aminocsoporttl a szabad
o-karboxilcsoportot tartalmaz rsz fel
haladva rjuk le.

N-terminlis
C-terminlis
A peptidkts trszerkezete
A C-N kts tvolsga 0,132 nm; az egyszeres s
ketts ktstvolsg kz esik
a peptidkts hat atomja egy skban helyezkedik el
Transz- s cisz-peptidkts
Termszetben elfordul
peptidek

karnozin: izomban tallhat dipeptid




glutation: reduklt s oxidlt glutation
a sejtekben redoxi-rendszerknt
mkdik

Oxitocin, vazopresszin, bradikinin:


Inzulin:
kt polipeptid-lncbl pl fel, amelyeket kt
diszulfidhd kt ssze
fmionok (pl.Zn
2+
) stabilizljk a szerkezett
Glukagon
a hasnylmirigy Langerhans-szigeteinek
o-sejtjeiben termeldik
a biolgiailag aktv hormon 29 aminosav-
maradkbl ll
Fehrjk (proteinek)

makromolekulk

az egyszer fehrjk

sszetett fehrjk (proteidek)

Csoportosts
Biolgiai funkci alapjn:

1. Enzimek (tripszin)
2. Transzportfehrjk
(hemoglobin)
3. Kontraktilis fehrjk
(miozin)
4. Vzfehrjk (kollagn)
5. Tartalkfehrje (kazein)
6. Vdfehrjk
(ellenanyagok)
7. Hormonok (inzulin)
Alak szerint:

globulris fehrjk
pl. enzimek

fibrillris fehrjk
pl. kollagn
Fizikai s kmiai tulajdonsgok:
a molekulatmeg szles hatrok kztt
vltozik
elvlasztsukra s kimutatsukra gyakran
alkalmazzk a fehrjk kicsapsi reakciit
a kicsaps reverzbilis s irreverzbilis
lehet
reverzbilis: kiszs neutrlis skkal, kicsaps
szerves oldszerekkel
irreverzbilis: melegtssel, tmny svnyi
savakkal, lgokkal, nehzfmskkal, rzssal
A fehrjk kimutatsa sznreakcikkal:
Xantoprotein-reakci: aroms aminosavakat
tartalmaz fehrjk tmny saltromsav hatsra
kicsapdnak. Srga sznreakci.
Millon-reakci: tirozint tartalmaz fehrjk Millon-
reagens hatsra vrs csapadkot kpeznek.
Adamkiewicz-prba: a triptofn tartalm fehrjk
tmny knsav s glioxilsav jelenltben ibolyaszn
kondenzcis termket kpeznek.
Kntartalom kimutatsa: lom-acetttal s ntrium-
hidroxiddal melegtve fekete csapadk kpzdik.
Ninhidrin: pozitv reakci esetn kkesibolya
elsznezds.
Biuret-reakci: lgos kzegben rz-szulft oldat
hatsra ibolyaszn elsznezds.

Fehrjk trszerkezete
Elsdleges szerkezet: aminosavsorrend
Msodlagos szerkezet: a polipeptidlnc
periodikus rendezettsge
o-hlix: a polipeptidlnc csavarmenetszeren
rendezdik
|-szerkezet: kt vagy tbb polipeptidlnc ,
polipeptidlnc-szakasz kztt kialakul
redztt lemez, lehet paralel s antiparalel
A msodlagos szerkezet fontos elemei a
hajtkanyarok vagy |-kanyarok, melyek
lehetv teszik a polipeptidlnc
visszahajlst

Harmadlagos szerkezet:
a polipeptidlnc periodikusan rendezett
s periodikus rendezettsget nem
mutat szakaszai egyms kzelbe
kerlnek s hromdimenzis globulris
trszerkezetet hoznak ltre
a trszerkezet kialaktsban szerepet
jtszanak: diszulfidhidak,
hirdrognktsek, elektrosztatikus
klcsnhatsok, s hidrofb
klcsnhatsok
Mioglobin:




Immunglobulin:


Negyedleges
szerkezet:
kialakulsa a
fehrjk nrendez
tulajdonsgval fgg
ssze
a lncok kapcsold
felletei
komplementerek,
szerkezeti
tulajdonsgaik
egymst kiegsztik