1.

Definicin

2. Composicin general

3. Los pigmentos

4. Estructura del tejido muscular

5. Contraccin muscular

6. Conversin del msculo en carne y pescado comestibles

7. Carnes PSE

8. Carnes DFD
QUMICA DE LA CARNE Y DEL PESCADO
CARNE: msculo esqueltico de todos los animales de
sangre caliente.
1.- DEFINICIN
Tambin se consume como alimento: grasa, vsceras y sangre
Pto de vista legal concepto carne
Todas las partes de los animales de sangre caliente
que utiliza el hombre en su alimentacin.

PESCADOS
Clasificacin de acuerdo con diversos criterios:
Segn el medio en el que viven
o Peces de agua salada: arenque, sardina, bacalao, merluza
o Peces de agua dulce: lucio, carpa, trucha
o Peces migratorios desarrollan etapas de su vida en ambos
medios
Anadromos, viven en el mar y desovan en el ro como el
salmn
Catadromos, viven en el ro y desovan en el mar como la
anguila
Animales vertebrados comestibles marinos o de agua dulce
(peces, mamferos, cetceos y anfibios)
1.- DEFINICIN

Despus de eliminar la grasa asociada contiene como promedio:

76% H
2
0
21.5% Sustancias Nitrogenadas
1.5% Grasa
1% Sustancias Minerales
0.05 - 0.2% Carbohidratos
2. COMPOSICIN GENERAL DEL TEJIDO MUSCULAR
CARNE
El contenido en grasa depende: la especie animal, raza,
sexo, edad y alimentacin

Minerales: Fe y P (Ca
+2
, Mg
+2
, Na
+
y P)

Vitaminas: Vit. Grupo B y vit. A
Protenas crnicas ricas en aa esenciales
Composicin de algunos pescados
98% en peso
Bacalao
Caballa
Atun
Perca
Rodaballo
Protenas del tejido conectivo y de las membranas (insolubles):
Colgeno
Elastina
Lipoprotenas
SUSTANCIAS NITROGENADAS (CARNE Y PESCADO)
PROTENAS
Protenas contrctiles (miofibrilares)
(solubles en disoluciones salinas concentradas):
Miosina
Actina
Troponina
Tropomiosina
Protenas sarcoplsmicas
(solubles en H
2
0 o en disoluciones salinas diluidas):
Mioglobina
Enzimas
Compuestos nitrogenados no proteicos en el pescado
y carne
Se encuentran disueltos en el plasma y lquidos
intercelulares y contribuyen al sabor, olor del pescado y a su
alteracin
AA libres, pptidos, aminas, xidos de aminas, compuestos
guanidnicos, nucletidos, compuestos de amonio cuaternario
Peces telesteos: 9 18% del N
total
Peces cartilaginosos: 33 38% del N
total
% de N no proteico
Mariscos: 25-33% del N
total
Aminocidos libres
Contribucin al sabor:
| crustceos
Arginina, leucina, valina, metionina,
fenilalanina e isoleucina
Sabor amargo
Alanina, glicina, serina, treonina
Sabor dulce
Cangrejos y langostinos
En la Carne Alanina y c. Glutmico elevado %
La taurina abunda en: carne (| %), algunas especies de peces
y | en crustceos y moluscos
La histidina | en peces migratorios (salmn, caballa, atn)
Peces de carne clara: 0.005 0.05% de histidina libre
Tasa de histidina es ||| en caballa 4.37 4.60 %
Histidina Histamina (AMINA BIGENA)
Aminas y xidos de aminas
Fraccin amnica :TMA, DMA, metilamina, amoniaco y
aminas bigenas
| | | Efectos txicos
induccin a reacciones alrgicas
Todos los componentes son
bases nitrogenadas voltiles
| despus de la muerte del
animal
Tiempo y condiciones
de almacenamiento
Parmetro indicativo del
| + grado de deterioro
Histamina (His)
Tiramina (Tyr)
Triptamina (Trp)
Colamina (Ser)
Putrescina (Ornitina)
Cadaverina (Lys)
Tras muerte:
TMAO TMA
Reducido
Accin bacteriana
Olor tpico a pescado
Almacenamiento
DMA + Formaldehdo
Reac. entrecruzamiento
con protenas
O N
CH
3
CH
3
CH
3
HN
CH
3
CH
3
H
C
17
O
H
CH
3
CH
3
CH
3
H
2
N
Sigue la cadena degradativa

MA y amonaco
Aminas y xidos de aminas
Cuando los peces de agua salada emigran a agua dulce
desaparece el TMAO
Peces marinos: 40 120 mg/kg de TMAO
Regulacin de P
osmtica
Peces agua dulce: 0 - 5 mg/kg de TMAO
Lenguado y peces planos : 30 - 40 mg de TMAO por 100 g
Tiburones y rayas : > 200 mg de TMAO por 100 g
Bacalao y merluza : 80 mg de TMAO por 100 g
Decpodos y crustceos: 150 mg de TMAO por 100 g
Langostinos: > 100 mg/100 g
Pptidos
Carnosina
Predomina en el msculo de vacuno
Anserina
Msculo de gallina
Balerina
Grandes cantidades en ballenas, el cachalote no tiene
Caracterizar extractos de carne
Urea
Peces cartilaginosos: | cont. Urea en msculo (1.3 2.1 g/kg)
(Tiburones, rayas)
Durante almacenamiento:
UREA Amoniaco
Ureasa
bacteriana
O
C
45
NH
2
N H
2
La carne de los selacios (tiburones) es magra de tonalidad clara u oscura segn especie y por
lo comn ms ordinaria que la mayora de los peces, debido a su | contenido en xido de
trimetilamina y urea, tiende a producir pronto olores y sabores extraos despus de la captura.

Marrajo
(Lamna nasus)
(Scyliorhinus canicula)
Pintarroja
(Galeorhinus Galeus)
Cazn
Nucletidos
Proporcionan el apreciado sabor a carne del msculo
Predominante: ATP
Carne > Mariscos > Pescados
Compuestos guanidnicos
Crustceos: arginina sustituye a la creatina
Msculo de carne y pescado
Protenas sarcoplsmicas (25-30% protena total)
Principalmente enzimas, cromoprotenas del msculo y
sangre, nucleoprotenas, lipoprotenas
Contenido en pigmentos en peces (mioglobina, citocromo y
hemoglobina) vara mucho, siempre es menor que en el msculo
de mamferos terrestres
Msculos oscuros > msculos blancos
3.- PIGMENTOS DE LA CARNE Y PESCADO
LOS PIGMENTOS FUNDAMENTALES DE LA CARNE SON:
HEMOGLOBINA
MIOGLOBINA
CITOCROMOS LOS - IMPORTANTES
CUANDO EL ANIMAL MUERE, LA HEMOGLOBINA DEJA DE SER RESPONSABLE
DEL COLOR ROJO DE LA SANGRE MIOGLOBINA
EL COLOR ROJO DE UNA PIEZA DE CARNE DEPENDE:
Absorcin de luz por parte de los pigmentos
Dispersin de la luz sobre las fibras musculares
CARNE ROJO
LUMINOSO.
ABS. DE LOS PIGMENTOS > DISPERSIN DE LA LUZ
3.- PIGMENTOS DE LA CARNE Y PESCADO
3.- PIGMENTOS DE LA CARNE Y PESCADO
LA MIOGLOBINA
PIGMENTO DE UN INTENSO COLOR ROJO.
SE ENCUENTRA EN UN 2.5% EN BASE SECA EN LA CARNE.
PROTENA CON Pm DE 16800 Da
TIENE ASOCIADO UN GRUPO HEMO (Fe
2+
-PROTOPORFIRINA).
Mb = Fe
2+
-protoporfirina + globina
Animales vivos
el 10% de Fe unido a la mioglobina
el 95% de Fe unido a la mioglobina.
Animales
sacrificados y
desangrados
UNIDO AL ANILLO DE PROTOPORFIRINA POR 4 LIGANDOS.
SE UNE A LA GLOBINA A TRAVS DE LA HISTIDINA (Que est en la
cadena polipeptdica) POR UN 5 LIGANDO.
LE QUEDA UN SEXTO LIGANDO, CON EL CUAL PUEDE UNIRSE
REVERSIBLEMENTE AL O
2
.
Fe
2+:
Acta como reserva del O
2

EL COLOR DE LA CARNE FRESCA VIENE DETERMINADO POR LA
COMPOSICIN RELATIVA DE 3 COMPONENTES:
SEGN EL % UN COLOR U OTRO.
Mioglobina (Mb)
Oximioglobina (MbO
2
)
Metamioglobina (MMb
+
)
Fe
3+

Fe
2+
Fe
2+
Ppo
2
Ppo
2
Mb color prpura (
mx
= 555nm)

LA UNIN DEL 6 LIGANDO CAMBIO CONFORMACIONAL EN
LA CADENA POLIPEPTDICA DE LA PROTENA

GLOBINA

His
93
Fe
2+
Unin reversible con O
2
ligando donador
complejo tipo cuadrtico- piramidal
Fe debido a la interaccin con el 5 ligando
Sufre un desplazamiento, con el 6 ligando
vuelve a su posicin
MMb
+
color pardo claro, (
mx
= 505 y 635 nm).
Mb0
2
rojo brillante, (
mx
= 542 y 580 nm)
globina

His
93
Fe
2+

O

O
OTROS LIGANDOS COMO EL CO, NO Y EL CN
-
PUEDEN FORMAR
COMPLEJO CON LA MIOGLOBINA Y DAR COLOR ROJO.
LOS COLORES QUE INTERESAN SON EL ROJO PRPURA Y EL
ROJO BRILLANTE ESTABILIZAR COMPLEJO MbO
2
.

PRODUCTO DE LA OXIDACIN
PARA UNA BUENA UNIN REVERSIBLE CON EL O
2
, ES NECESARIO QUE
EXISTA UN LIGANDO BSICO O DONADOR DE e
-
t.
His ANILLO CON VARIOS TOMOS
DE N (TIENE e
-
t).

FACTORES QUE DETERMINAN LA ESTABILIDAD DEL
COMPLEJO Mb-O
2


1.- BASICIDAD DEL 5 LIGANDO (HIS
93
)
2.- pH
3.- P PARCIAL O
2

4.- T
5.- ENVASADO
6.- OTROS FACTORES: IONES.
1.- BASICIDAD DEL 5 LIGANDO
GLOBINA

His
93
Fe
2+
His
64

O

O
EL COMPLEJO MbO
2
TAMBIN SE ESTABILIZA POR UNIN CON
LA HIS
64

LA BASICIDAD DEL 5 LIGANDO ESTABLECE EL MODO Y LA FORMA EN
QUE SE UNE EL 6 LIGANDO:

BASE FUERTE FAVORECE LA ESTABILIDAD DEL COMPLEJO CON EL O
2

| BSICO Buen donador de e
-
| Estabilidad del complejo
BASE DBIL FAVORECE LA OXIDACIN DEL Fe
2+
A Fe
3+

+ BSICO Favorece el paso de Mb a MMb
+

2.- pH
LA CARNE SE ENCUENTRA NORMALMENTE A pH 7,
DESPUS DEL SACRIFICIO DISMINUYE (AC. LCTICO),
SE FAVORECE LA OXIDACIN DE LA Mb.
| pH | BASICIDAD DEL 5 LIGANDO
| ESTABILIDAD
DEL COMPLEJO
+ pH AUTOOXIDACIN DE Mb MMb
+
(COLOR PARDO)
DISOCIACIN: Mb GLOBINA + HEMO
Fe
2+
-PROTOPORFIRINA Fe
3+
-PROTOPORFIRINA
(hemina)
3.- P parcial O
2

PRE-RIGOR: + Pparcial O
2

| Pparcial O
2
MbO
2

+ Pparcial O
2
Mb y MbO
2
MMb
+
(pardo)
4.- T
CUANTO MS | T MENOR VIDA MEDIA
DEL COMPLEJO

+ T MAYOR ESTABILIDAD

La MbO
2:

25C/pH 5: vida media 2.5 h.
0C/pH 5: vida media 5 das.
A IGUAL pH:
5.- Envasado
MMb
+
Mb

MbO
2
CARNE RECIN ENVASADA Pparcial O
2
+ MMb
+
DE FORMA NATURAL EN EL TEJIDO MUSCULAR HAY UN
SISTEMA QUE ACTA DE FORMA INMEDIATA Y REVIERTE
ESTA REACCIN
EN LA PIEZA DE CARNE ENVASADA Mb

CUANDO SE ABRE EL ENVASE EN CONTACTO CON EL O
2
, SE
FORMAR LA MbO
2
DE FORMA INMEDIATA Y LA CARNE
ADQUIRIR EL COLOR ROJO BRILLANTE.
NO ENVASAR CARNE EN MATERIALES PERMEABLES AL O
2
.
6.- Otros factores: Iones
Cu
2+
FAVORECE LA OXIDACIN
Fe
3+
, Zn
+2
, Al
+3
MENOS ACTIVOS

NITRATOS Y NITRITOS ESTABILIDAD DEL COLOR
DEBIDO A DOS REACCIONES QUMICAS QUE TIENEN LUGAR:

(EFECTO 2)
Mb + NO + MMb
+
MMb
+
(NO) + Mb(NO)

2)
Mb + NO
-
2
MMb
+
+ NO
1)
MMb
+
(NO) NITROSOMETAMIOGLOBINA
Mb(NO) NITROSOMIOGLOBINA
ROJO
BRILLANTE
| T: Mb(NO) Mb(NO) desnaturalizada (rojo prpura)
Mb(NO) desnaturalizada hemo - NO (rojo) + globina
NO ES AHORA EL 6 LIGANDO APORTA COLOR ROJO INTENSO
BRILLANTE TPICO DE LAS CARNES CURADAS
EL COLOR DE LA CARNE CURADA ES TERMOESTABLE.
LA Mb Y LA MbO
2
PIERDEN EL COLOR ROJO CUANDO SE
DESNATURALIZAN.

AGENTES REDUCTORES como el ASCORBATO, LOS TIOLES o la
presencia de COFACTORES ACELERAN EL CURADO
FAVORECEN LA REDUCCIN DE MMb
+
a Mb

PROPORCIONAN MS SUSTRATO A LA PRIMERA REACCIN Y
FACILITANDO LA FORMACIN DE Mb(NO).
METAMIOGLOBINA
MMb
+

(PARDO)
MIOGLOBINA
Mb
(ROJO PRPURA)
ox red
pH>5
pH <5
HEMO + GLOBINA
HEMINA
+
GLOBINA
ox
NITROSOMETAMIOGLOBINA
MMb
+
NO
(ROJO BRILLANTE)

NO
ox red
NITROSOMIOGLOBINA
MbNO
(ROJO BRILLANTE)
NO
Q
MbNO
desnaturalizada
(ROJO PRPURA)
METAMIOGLOBINA
desnaturalizada
(PARDO)
Q
OXIMIOGLOBINA
MbO
2
(ROJO BRILLANTE)
O
2

-O
2


Q
4) ESTRUCTURA DEL TEJIDO MUSCULAR
Msculo estriado o voluntario carne magra

MSCULO ESTRIADO:
Fibra muscular Estructura bsica. cilndrica multinucleada rodeada
del sarcolema.
EPIMISIO
PERIMISIO
FIBRA MUSCULAR
HAZ DE FIBRAS
ENDOMISIO
o Msculo liso involuntario de las vsceras
o Msculo estriado involuntario cardiaco
SECCIN LONGITUDINAL DE UNA MIOFIBRILLA
MIOSINA
ACTINA


ESTRUCTURA DE LA FIBRA MUSCULAR
MIOFIBRILLA
FIBRA
50 - 100 m
H
M
I
I
A
Z Z
Miosina
Actina
Z
MIOFIBRILLA
1-2 m
SARCOMERO
2.5 m
Z






















ASPECTO ESTRIADO. SE DEBE A LA SUCESIN REGULAR DE BANDAS
A (ANISTOPAS, BIRRENFRINGENTES A LA LUZ POLARIZADA) Y
BANDAS I (ISOTRPAS).
LA BANDA I EST BISECCIONADA POR LA LNEA Z.

EN EL CENTRO DE LA BANDA A (OSCURA) SE DISTINGUE UNA ZONA
H, MS CLARA, EN CUYA MITAD SE ENCUENTRA LA LNEA M MS
OSCURA.
UN SARCMERO EST COMPRENDIDO ENTRE DOS LNEAS Z
CONSECUTIVAS

MSCULO ESQUELTICO:
Zona H
Lnea M
Banda I
Banda I
Banda A
Lnea z
Lnea z
SARCMERO

CARNE

-Tejido conjuntivo
abundante
(endomisio, perimisio y epimisio)

Mayoritariamente
constituido por colgeno
Textura
SISTEMA MUSCULAR PECES
Funcin: Posibilitar la locomocin
Diferencias entre peces y animales terrestres y aves

Escaso tejido conjuntivo el agua soporta el cuerpo de los peces
no necesitan | tejido conjuntivo

Temperatura corporal dependiente del medio

Organizacin estructural adaptada a la natacin
Necesidad de flexionar el cuerpo
para la propulsin del agua
Msculo estriado voluntario msculo esqueltico
Musculatura del tronco
Compuesta por 4 msculos dispuestos de forma longitudinal a ambos
lados de la espina vertebral separados por tejido conjuntivo
Se divide de acuerdo con el n de vrtebras en:
Sectores musculares miotomos
Miocommatas
Miocommatas
Separados entre s por tejido conjuntivo
Colgeno
Elastina
Reticulina
Protenas miofibrilares
Prdidas econmicas
Capacidad para retener agua
Importante papel en la textura
Capacidad para formar geles en los triturados de pescado
Tejido
conjuntivo
Porcentaje > que en carne, aunque = componentes
Filamentos de actina y miosina
Segmentos: miotomos
+ Calidad organolptica
Dificulta operaciones mecnicas
Alteracin por microorganismos, proteolisis degradacin
tejido conjuntivo, se pierde la conexin entre las fibras de
colgeno que unen las clulas y las membranas del miotomo
Separacin
(Gaping)
FILAMENTOS DELGADOS: ACTINA, TROPONINA Y TROPOMIOSINA FILAMENTOS DELGADOS: ACTINA, TROPONINA Y TROPOMIOSINA
FILAMENTOS GRUESOS: MIOSINA.
EN LA PARTE DE LA CABEZA TIENE UNA ATP-asa,
IMPORTANTE EN LA CONTRACCIN MUSCULAR.
MIOSINA
FILAMENTO GRUESO
ACTINA
TROPONINA
TROPOMIOSINA
FILAMENTO DELGADO
SE DEBE AL DESLIZAMIENTO DE LOS FILAMENTOS
GRUESOS SOBRE LOS FILAMENTOS DELGADOS
5) CONTRACCIN MUSCULAR
LA MIOSINA POSEE ACTIVIDAD ATP-asa DEPENDIENTE
DEL Ca
+2
Y Mg
+2
.
LA REGULACIN DE ESTA ACTIVIDAD ENZIMTICA
DETERMINA LA CONTRACCIN DEL MSCULO
MSCULO
ESTMULO
NERVIOSO
DESPOLARIZACIN DE LA
MEMBRANA CELULAR
SALIDA DE IONES Ca
2+
DE LOS SARCOTBULOS
DEL RETCULO SARCOPLASMTICO HACIA LAS MIOFIBRILLAS
(hacia el interior de la clula)

LOS IONES Ca
2+
SON LIGADOS POR LA

TROPONINA EL
COMPLEJO TROPONINA- Ca
2+
INTRODUCE UN CAMBIO
ESTRUCTURAL Y POSICIONAL DE LA TROPOMIOSINA este
cambio activa el contacto de las molculas de actina con las cabezas de
miosina (mediante un movimiento de estas ltimas).
ACTINA
TROPONINA
TROPOMIOSINA
SE PRODUCE LA UNIN ACTINA-MIOSINA CON HIDRLISIS
DE ATP QUE APORTA LA ENERGA DE LA CONTRACCIN
UN CAMBIO DE CONFORMACIN DE LA CABEZA PRODUCE EL
DESPLAZAMIENTO DEL FILAMENTO DELGADO CON RELACIN
AL FILAMENTO GRUESO.

ATP + H
2
O ADP + P
I
(AG = -11.6 Kcal/mol)
6) CONVERSIN DEL MSCULO EN CARNE Y EN
PESCADO COMESTIBLES
REACCIONES BIOQUMICAS EN EL PERODO DE TIEMPO
DESDE QUE EL ANIMAL MUERE HASTA QUE SE CONVIERTE EN
CARNE COMESTIBLE

RESPONSABLES DIRECTAS DE ATRIBUTOS DE CALIDAD:
- TERNEZA
- CAPACIDAD DE RETENCIN DE AGUA (WHC)
- COLOR
- AROMA
3 FASES:
1) PRERIGOR
2) RIGOR MORTIS
3) POSTRIGOR

+ ATP: AL PRINCIPIO UN LIGERO AUMENTO
QUE DISMINUYE BRUSCAMENTE

+ CREATINA-P (reserva de E del msculo)

GLICLISIS ANAEROBIA
(porque disminuye el aporte de O
2
al desangrar al animal)
(ANIMAL RECIN SACRIFICADO) ---> Carne blanda,
extensible y con alta capacidad de retencin de agua (CRA)
1) PRERIGOR
GLUCGENO GLUCOSA PIRUVATO
2-LACTATO
FERMANTACIN LCTICA
LA PRODUCCIN DE LACTATO COINCIDE CON UNA + PH,
CONSECUENCIA DE LA BAJADA DE ATP
- CALIDAD TEXTURAL DE LA CARNE
- CAPACIDAD DE RETENCIN DE AGUA
- COLOR
- DESARROLLO DE MICROORGANISMOS
AL PRINCIPIO DEL PRERIGOR LA GLICLISIS ANAERBIA ES
MUY ACTIVA, DESPUS DISMINUYE, NO HAY SUFICIENTE
ENERGIA.

CICLO DE KREBS: + DE 30 ATP
GLICLISIS ANAERBIA: 2 ATP

2) RIGOR MORTIS
CADA BRUSCA DEL ATP: DETERMINA EL COMIENZO DEL
RIGOR MORTIS (NIVELES MNIMOS DE [ATP] ).
FORMACIN DEL COMPLEJO ACTO-MIOSINA ESTABLE.
+ EXTENSIBILIDAD DEL MSCULO Y | DUREZA DE LA CARNE.
EL pH FINAL ALCANZADO (5.1-5.5) INFLUYE EN LA CALIDAD
TEXTURAL DE LA CARNE, CRA, RESISTENCIA AL DESARROLLO
MICROBIANO Y COLOR
EN MAMFERO: Se produce 1 - 2 h despus de la muerte y se
mantiene hasta 15 - 20 h
EN PESCADO: Se produce 1 - 7h y suele durar menos
TENDERIZACIN DE LA CARNE (PROTEOLISIS DE LAS
PROTENAS DEL MSCULO)

N PROTEICO AUMENTA EN FORMA DE PPTIDOS Y aa
(HIDRLISIS PROTEICA)
3) POSTRIGOR
% MAYOR DE PROTELISIS: PROTENAS ANEXAS A LA
LINEA Z, LINEA M, COLGENO, ACTINA, MIOSINA...
2 MECANISMOS:
- CASF (FACTOR SARCOPLSMICO ACTIVADO POR Ca
2+
)

- ENZIMAS LISOSOMALES: CATEPSINAS


+ O
2

+ PH
+ COMPUESTOS RICOS EN E
- SUSTITUYE LA RESPIRACIN AERBIA POR
GLICLISIS ANAERBIA (39 ATP A 2 ATP)

- HAY MUCHAS ACTIVIDADES QUE DEPENDEN DEL
ATP Y POR ESO TIENE UNA CADA BRUSCA

PRINCIPALES CAMBIOS DESPUS DE LA MUERTE PARADA
DE CIRCULACIN DE LA SANGRE:
EN EL RIGOR MORTIS, EN CARNES Y EN PESCADOS: EL ATP
QUE QUEDA SE DEGRADA.

SECUENCIA DE REACCIONES :

ATP ADP AMP IMP Inosina Hipoxantina AC. RICO
P
i
P
i
P
i

1 PARTE DEL RIGOR MORTIS:
+ [ ATP, ADP, AMP ]
| [ IMP, inosina ]
DESPUS: TAMBIN + [ IMP, inosina ]
CARACTERSTICAS
ORGANOLPTICAS
NUCLETIDOS Y
DERIVADOS
EN PESCADO:
AUSENCIA: INDICE DE
FRESCURA Y CALIDAD

CAMBIO POSTMORTEN: EXUDACIN O PRDIDA DE AGUA

PRERIGOR: | CRA

CERCA DEL RIGOR MORTIS: + CRA; pH: 5.3 - 5.5 = pI protenas

EN EL pI PROTENAS: CRA MNIMA,
F
ATRACCIN
ENTRE PROTENAS MXIMA.

SI NOS ALEJAMOS DEL PI PREVALECEN LAS CARGAS + O LAS -
| CRA pHs extremos, p.e. 2.2 o 11
OTRA CONSECUENCIA DE LA PARADA DE LA CIRCULACIN:
VARIACIN DE LA CAPACIDAD DE RETENCIN DE AGUA (CRA)
7) CARNES PSE (pale, soft, exudative)
SE DEBEN A SITUACIONES DE ESTRS EN EL ANIMAL
EN EL MOMENTO DE LA MATANZA LIBERACIN
HORMONAS
CORTICOIDES ESTIMULA DEGRADACIN DE GLUCGENO
CON LO QUE SE PRODUCE MAYOR CONC. ACIDO LCTICO
ADRENALINA Y NORADRENALINA GLICLISIS
TIROSINA ACELERA EL METABOLISMO DE FORMA GLOBAL
| T CORPORAL (>40C)
LIBERACIN DE Ca
2+

OPEN STRUCTURE SON BLANDAS, TIENEN ESTRUCTURA
ABIERTA DEBIDO AL BRUSCO DESCENSO DEL pH Y A LA
DESNATURALIZACIN DE LAS PROTENAS.
SI OCURRE EN EL PRERIGOR RIGOR MORTIS, CARNES
BLANDAS POR INACTIVACIN DE LA ATP-asa.

VENTAJA: EL SALADO ES MUCHO MS RPIDO.
PREPARACIN DE PRODUCTOS CRUDO-CURADOS.
+ PH A 5.5 (ACUMULACIN AC. LCTICO DE LA GLICLISIS)
DESNATURALIZACIN DE PROTENAS (20%).
SE ELIMINA MUCHA H
2
O DEL TEJIDO MUSCULAR Y
AUMENTA LA CONCENTRACIN EN LA SUPERFICIE.
CARNE ADQUIERE UN COLOR VERDE GRISCEO.
CONSECUENCIA:

SE DEBEN A SITUACIONES DE FATIGA, EL ANIMAL HACE UN
EJERCICIO FSICO ANTES DE LA MATANZA Y CONSUME SUS
RESERVAS DE GLUCGENO.

EL pH POSTMORTEN ES ELEVADO: 6 - 6.5

NO SE LIBERA NINGN TIPO DE HORMONAS.

NO SE PRODUCE DESNATURALIZACIN DE PROTENAS.

SON CARNES DURAS DE TEXTURA CERRADA Y MS
SUSCEPTIBLES AL ATAQUE DE MICROORGANISMOS.
8) CARNES DFD (DRY, FIRM,DARK)