Modifications des protines

Protines Les protines alimentaires Les protines sont formes par la combinaison de vingt acides amins, molcules possdant au moins un atome dazote. La teneur protique des aliments est variable : 1 2% dans les fruits, 7 10% dans les crales, 15 25% dans les viandes, poissons, fromages, olagineux ( noix, noisettes.), lgumineuses ( lentilles, pois, soja), levure de bire. et 25 50% dans les algues. Les besoins en protines sont variables selon le sexe, la taille, le poids, lactivit. Linsuffisance comme lexcs risquent dtre fort prjudiciables.
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Structure des protines

Chaque protine est forme d'une squence linaire de

plusieurs acides amins. Cette squence (par exemple : Lys-Ala-Ile-Thr-...) dtermine ce qu'on appelle la structure primaire de la protine . Toutefois, une protine ne garde jamais une forme strictement linaire. L'nergie contenue dans les liaisons hydrogne, les ponts disulfures, l'attraction entre les charges positives et ngatives, et les radicaux hydrophobes ou hydrophiles, imposent la protine une structure secondaire, principalement en hlice ou en feuillet. Les molcules deviennent encore plus compactes en adoptant une structure tertiaire. Lorsqu'une protine est constitue de plus d'une chane polypeptidique, comme l'hmoglobine et certaines enzymes, on dit qu'elle a une structure quaternaire 5 (Figure suivante).

Protines

Selon leur solubilit les protines sont classes : les albumines, solubles dans leau; les globulines, solubles dans les solutions salines neutres; les prolamines, solubles dans lthanol; les glutlines, solubles dans les solutions acides ou alcalines ; les protines insolubles (collagne, kratine) .
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Protines

Importance nutritionnelle fonction constitution/entretien tissus et fonctions hormonales, enzymatiques, exigences la fois quantitatives et qualitatives nutriments essentiels (acides amins essentiels) fonction calorifique: 4 kcal (17 kJ/g) (identique aux glucides) maladies de l'apport insuffisant (gnralement en relation avec la malnutrition gnrale/famine): MPE = malnutrition protinonergtique
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Protines

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Protines
Types d'interactions interviennent dans le repliement de la chane protique interactions covalentes (ponts disulfures entre cystines) -150 200 kJ/mol interactions lectrostatiques (liaisons ioniques)- 60 100 kJ/mol interactions avec le solvant et l'environnement (ions, lipides...) 20 30 kJ/mol liaisons hydrognes- 1 et 4 kJ/mol interactions de van der Waals environ 0.4 4 kJ/mol
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Protines

Proprits fonctionnelles proprits d'hydratation : les proprits d'absorption, de rtention, de mouillabilit, de gonflement, d'adhrence, de dispersion, de viscosit.... proprits de structuration : les phnomnes de prcipitation, de coagulation, de glification.... proprits de surface : les proprits mulsifiante, moussante...
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Hydratation
Les formes diffrentes d'association de l'eau avec les protines sont les suivantes : 1- eau de structure : c'est une eau qui est fortement lie aux protines et qui participe la conformation de la protine, pas disponible ni comme solvant ni comme ractant (enthalpie de sorption 4 6 kJ.mole-1). 2- eau de la couche monomolculaire : Elle peut reprsenter de l'ordre de 4 6% du poids de la protine. C'est une eau peu ractive pour servir de ractant ou de solvant. 3- eau dhydratation des groupements ionisables (non congelable) : les interactions fortes avec les groupements ionisables de la protine l'empche de congeler. Elle peut reprsenter de 30 50% du poids de la protine, elle est proportionnelle la quantit d'acides amins polaires. C'est une eau disponible en tant que ractif et solvant (aw = 0,9). 4- eau d'hydratation hydrophobe : C'est une eau qui participe comme ractant et solvant (enthalpie de sorption 0 0,3 kJ.mole-1). 5- eau d'hydratation hydrodynamique : c'est l'eau qui entoure les molcules de protine en solution et qui se dplace avec elle au cours des diffrents mouvements de la protine. Cette eau n'est pas comptabilise comme de l'eau libre, elle n'entre pas dans le calcul de l'aw.
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L'hydratation va dpendre du pH, de la temprature, de la force ionique du milieu et du temps de contact.

Hydratation des acides amins

La quantit d'eau fixe va dpendre de la nature de la protine et des conditions du milieu.

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Protines Solubilit des protines

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Protines Proprits de texturation Lors de la fabrication des produits alimentaires la chaleur est trs souvent utilise pour obtenir une structure solide qui assure la texture, le liant d'un produit mais aussi la stabilisation des mousses ou des mulsions par cration d'une matire solide. Pour dcrire les diffrentes tapes de transformation des protines des termes sont bien dfinis. La dnaturation La polymrisation La floculation La coagulation La glification.
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Protines Dnaturation des protines La dnaturation modifie les proprits des protines : baisse de la solubilit par dmasquage de groupes hydrophobes diminution des proprits d'hydratation perte d'activit biologique augmentation de la susceptibilit la protolyse accroissement de la viscosit intrinsque (limite de la
viscosit spcifique lorsque la concentration en polymre dissous tend vers zro )

inaptitude la cristallisation
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Protines Agents physiques de dnaturation Action de la chaleur: Dans une raction chimique lorsque la temprature augmente de 10C la vitesse de la raction est augmente d'un facteur 2. Action du froid: Des protines sont susceptibles de s'associer au cours des traitements de conglation comme les gliadines, les protines aviaires, les protines du lait.. Traitement mcanique. Les forces de cisaillement mises en uvre lors du ptrissage ou du laminage peuvent dgrader les structures secondaires des protines et entraner une dnaturation (perte de l'hlicit ). Pression hydrostatique. La dnaturation des protines intervient ds que la pression est suprieure 50 kPa : c'est le cas de l'ovalbumine, de la trypsine.24

Traitement mcanique

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Pression hydrostatique
La dnaturation des protines intervient ds que la pression est

suprieure 50 kPa : c'est le cas de l'ovalbumine, de la trypsine. Le schma ci-aprs dcrit le processus gnral de dnaturation.

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Protines Agents chimiques de dnaturation En premier lieu on peut citer les pH extrmes qui entranent un dplissement de la molcule par ionisation de cette dernire et phnomne de rpulsion des fragments peptidiques. Les solvants apolaires peuvent ragir avec les zones hydrophobes et rompre l'interaction hydrophobe qui maintient la conformation de la protine. Les agents tensioactifs en cassant soit les liaisons hydrognes soit les interactions hydrophobes entranent la dnaturation des protines Les sels (effet lyotrope)
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Protines La glification des protines La glification des protines est obtenue soit partir de protines solubles (ovalbumine, protines de soja, protines du lactosrum...) soit encore partir de protines insolubles (collagne, complexe actomyosine...) par chauffage suivi d'un refroidissement. Dans certains cas l'acidification est ncessaire. L'addition de sels ou d'ions peut augmenter la vitesse de glification ou la fermet du gel obtenu. Certaines protines peuvent glifier sans chauffage soit par voie enzymatique (micelle de casine, fibrine, protines du blanc d'uf), soit par addition d'ions (calcium et casine) soit encore par une alcalinisation suivie d'un retour la neutralit ou au pI de la protine (protine de soja). 28

Schema du mcanisme de la glification

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Protines Proprits de surface Les protines natives ou dnatures vont intervenir dans la stabilisation des mulsions et la fabrication de mousse. Proprits mulsifiantes Capacit mulsifiante des protines

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Emulsions

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Protines Capacit mulsifiante des protines

* les casinates prsentent une solubilit leve, une structure disperse, une hydrophobicit leve et une sparation des zones hydrophiles et hydrophobes. **la lysine est substitue 88%, il y a suppression des charges de la protine.
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Protines Proprits moussantes

Une mousse est une dispersion de bulles de gaz (azote, gaz carbonique, air) dans une phase continue (renfermant des protines) liquide ou solide produite par agitation mcanique. Elle est caractrise par une viscosit leve. Il existe aussi des mousses solides pour lesquelles une phase solide ou un gel remplace le liquide une fois la dispersion ralise. Les mousses alimentaires les plus connues sont les meringues, la crme fouette, les souffls, la mousse de la bire, la gnoise, les ptes leves comme la brioche, le pain, les crmes glaces, les marshmallows...

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 Les mousses peuvent prsenter des expansions de l'ordre de 10

soit l'quivalent de 1000 % si on exprime le volume de la mousse par rapport au volume d'eau compris dans la mousse. La figure cidessous rsume ce qui se passe.

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On peut dterminer et comparer les protines quant leurs proprits moussantes par l'intermdiaire des paramtres suivants : Pouvoir moussant= B/D x 100 Foisonnement = B/A x 100 Expansion= E/A x 100 Fraction volumique de gaz = B/E x 100

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Protines

Hydrolyse des protines Une protine sous l'action des protases va se comporter selon le schma suivant :
Protine -> Polypeptide -> Peptide -> Acides amins

Le taux d'hydrolyse (H%) s'exprimera globalement selon l'expression suivante : H% = n/ntotal x 100. ntotal le nombre total de liaisons peptidiques n -le nombre de liaisons peptidiques hydrolyses
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Protines Hydrolyse chimique Hydrolyse totale acide :

Utilisation d'acide chlorhydrique (HCl) 6 mol/L chaud (110C) et pendant 24h environ. L'hydrolyse acide totale dtruit le tryptophane et transforme en acide les fonctions amides de la glutamine et de l'asparagine pour donner du glutamate et de l'aspartate.
Utilisation d'hydroxyde de sodium (NaOH) 4 mol/L chaud (110C) pendant 24h environ. L'hydrolyse totale alcaline dtruit la srine, la thronine, la cystine.

Hydrolyse totale alcaline:

L'hydrolyse totale acide dtruisant moins d'acides amins, elle est en consquence la mthode d'hydrolyse la plus utilise. 40

Protines
Hydrolyse enzymatique L'hydrolyse enzymatique utilise les protases, enzymes qui hydrolysent les liaisons peptidiques. La trypsine catalyse l'hydrolyse des liaisons peptidiques dans lesquelles la fonction carboxyle est fournie par la lysine ou l'arginine, la chymotrypsine permet la coupure du ct C-terminal des acides amins aromatiques (Phe, Trp et Tyr). Trypsine (C) : LYS, ARG (sauf si PRO droite) Chymotrypsine (C) : PHE, TRP, TYR (sauf si PRO droite) Thermolysine (N) : LEU, ILE, VAL (sauf si PRO gauche) Pepsine (N) : PHE, TRP, TYR (sauf si PRO gauche) Papane : trs utilise dans lindustrie agro-alimentaire et chimique, elle permet notamment en boucherie dattendrir la viande. Elle est aussi utilise dans les produits de nettoyages de verres de contact, ainsi que dans les poudres lessive, o son action est de dtruire les protines responsables des taches.
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La coupure enzymatique Il existe deux types denzymes (quelles soient naturelles ou synthtiques) : les endoprotases et les exoprotases. Les exoprotases coupent les acides amins terminaux, tandis que les endoprotases coupent lintrieure des chanes polypeptidiques. Ensuite on peut encore diviser les exoprotases en deux sortes de sous enzymes : les carboxypeptidases qui coupent du ct carboxy terminal (COO-) de lacide amin et les aminopeptidases qui coupent du ct amino terminal (NH2) de lacide amin.
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Les endoprotases :

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Hydrolyse et amertume_ Fromages Les peptides obtenus par protolyse (masse molculaire est comprise entre 3000 et 6000 Da). L'amertume va dpendre de l'origine de l'enzyme. L'amertume est lie la prsence et l'abondance des acides amins hydrophobes. L'amertume est d'autant plus marque que la chane latrale de l'acide amin possde au moins trois atomes de carbone L'amertume va dpendre de la conformation de l'acide amin.
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Dgradation des proteines

Dgradation des protines peut tre de nature chimique et/ou enzymatique. Affectent la structure primaire des protines La dgradation chimique se produit au cours de traitement technologique et culinaires. Les dgradations les plus connues sont : Formation des iso peptides. Consquence - perte de digestibilit Formation de lysine- alanine. Perte de digestibilit Ractions Maillard
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Degradations chimiques

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Les dgradations enzymatiques

Formation des alcools suprieurs (armes)

Formation des amines biognes (toxiques)

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 Les amines biognes sont responsable de plusieurs

intoxications alimentaires. La plus dangereuse est l'intoxication scombrodique due l'ingestion des produits, notamment les poissons, contenant des doses leves en histamine. C'est pourquoi la teneur en histamine des poissons est rglemente et doit tre contrle pour viter ce type d'intoxication chez le consommateur. L'histamine se dveloppe dans la chair de plusieurs espces de poisson suite la dcarboxylation de l'histidine. Cette raction de dcarboxylation est catalyse par l'enzyme histidinedcarboxylase L'histamine est aussi prsente naturellement dans divers types daliments comme les tomates et les pinards.

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